Содержание
- 2. Энзимология Основу всех жизненных процессов составляют тысячи химических реакций, катализируемых ферментами (энзимами). Нарушения в работе ферментов
- 3. Суть действия ферментов По своей функции ферменты являются биологическими катализаторами. Сущность действия ферментов, так же как
- 4. Величина энергии активации с ферментом и без него
- 5. Сходство и отличия ферментов и неорганических катализаторов Сходство 1. Катализируют только энергетически возможные реакции. 2. Не
- 6. Этапы катализа В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы: 1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E)
- 7. Механизмы катализа 1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые
- 9. Типы ферментативных реакций 1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него
- 10. Схема реакции трансаминирования
- 11. 2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс",
- 12. 3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно,
- 13. Ферменты как белки Все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты
- 14. Важнейшие коферменты
- 23. Структурно-функциональная организация ферментов В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию: 1. Активный центр – комбинация
- 24. Схема строения ферментов
- 25. 2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного
- 26. Изоферменты Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических
- 27. ЛДГ Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними
- 28. Мультиферментные комплексы В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют
- 29. Строение мультиферментного комплекса
- 30. Активность ферментов В повседневной биохимической практике практически не оценивается количество фермента, а только его активность. Активность
- 31. Основы количественного определения активности ферментов Активность фермента выражается в скорости накопления продукта или скорости убыли субстрата
- 32. Единицы активности ферментов В практике обычно используют: единицы количества вещества – моль (и его производные ммоль,
- 33. 2. Создание стандартных условий, чтобы можно было сравнивать результаты, полученные в разных лабораториях – оптимальная рН
- 34. Свойства ферментов 1. Зависимость скорости реакции от температуры Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается
- 35. Зависимость скорости реакции от температуры
- 36. 2. Зависимость скорости реакции от рН Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном
- 37. Зависимость скорости реакции от величины pH
- 38. 3. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает соответственно
- 39. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
- 40. 4. Зависимость от концентрации фермента При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо
- 41. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента
- 42. Специфичность ферментов Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на комплементарности структуры субстрата и активного центра
- 43. Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата
- 44. Реакция расщепления мочевины
- 45. Групповая специфичность 3. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е. при наличии определенной
- 46. Регуляция активности ферментов Активность ферментов в клетке непостоянна во времени. Ферменты чутко реагируют на ситуацию, в
- 47. 1. Доступность субстрата или кофермента Здесь работает закон действия масс – фундаментальный закон химической кинетики: при
- 48. 2. Компартментализация Компартментализация – это сосредоточение ферментов и их субстратов в одном компартменте (одной органелле) –
- 49. 3. Изменение количества фермента Изменение количества фермента может происходить в результате увеличения или снижения его синтеза.
- 50. 4. Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов подразумевает, что синтез некоторых ферментов осуществляется в
- 51. 5. Аллостерическая регуляция Аллостерические ферменты построены из двух и более субъединиц: одни субъединицы содержат каталитический центр,
- 52. Регуляция фосфофруктокиназы конечным продуктом
- 53. 6. Белок-белковое взаимодействие Термин белок-белковое взаимодействие обозначает ситуацию, когда в качестве регулятора выступают не метаболиты биохимических
- 54. 7. Ковалентная (химическая) модификация Ковалентная модификация заключается в обратимом присоединении или отщеплении определенной группы, благодаря чему
- 55. Ингибирование ферментов В медицине активно разрабатываются и используются соединения, изменяющие активность ферментов с целью регуляции скорости
- 56. Необратимое ингибирование При необратимом ингибировании происходит связывание или разрушение функциональных групп фермента, необходимых для проявления его
- 57. Механизм необратимого ингибирования ацетилхолинэстеразы.
- 58. Механизм необратимого ингибирования циклооксигеназы.
- 59. Обратимое ингибирование При обратимом ингибировании происходит непрочное связывание ингибитора с функциональными группами фермента, вследствие чего активность
- 60. Конкурентное ингибирование При таком виде ингибирования ингибитор по своей структуре похож на субстрат фермента. Поэтому он
- 61. Конкурентное ингибирование сукцинатдегидрогеназы
- 62. Сходство строения сульфаниламидов и парааминобензойной кислоты, компонента витамина В9
- 64. Скачать презентацию