Общая характеристика ферментов как биологических катализаторов

Август 4, 2022

Главная
Химия
Общая характеристика ферментов как биологических катализаторов

Содержание

2. ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ) – СОЕДИНЕНИЯ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ, СПОСОБНЫЕ КАТАЛИТИЧЕСКИ УСКОРЯТЬ ПРОТЕКАНИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ Значение для изучения: Ферменты
3. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что: Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют энергетически возможные
4. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что: Свободная энергия Время Конечные продукты Начальные субстраты
5. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что: В ходе катализа направление реакции не изменяется;
6. Отличия ферментов от небиологических катализаторов (основные свойства) Скорость ферментативных реакций значительно выше; Ферменты обладают высокой специфичностью
7. Структура ферментов Фермент (энзим) Простой белок (РНК-аза, пищевые ферменты) Сложный белок (холофермент) Белковая часть (апофермент) Небелковая
8. Небелковая часть Производные витаминов Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической
9. Функции небелковой части фермента Перенос атомов водорода, электронов (окислительно-восстановительные реакции – НАД, ФАД и др.). Перенос
10. Активные центры ферментов Субстратный Каталитический Аллостерический Закономерности в построении активных центров 1. В построении активных центров
11. Активные центры ферментов Субстратный Каталитический Аллостерический Закономерности в построении активных центров 4. Если фермент является олиго-
12. Схема строения активного центра фермента
13. Формирование активных центров химотрипсина А-цепь(13) В-цепь(140) С-цепь(96) 16-илей 57-гис 102-асп 195-сер
14. Активный центр фермента Участок связывания Обеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата) -Абсолютная субстратная специфичность -Групповая субстратная специфичность
15. + Абсолютная субстратная специфичность Аргиназа Орнитин + Мочевина + Уреаза +2 Н2О Н2О
16. Активный центр фермента Участок связывания Обеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата) -Абсолютная субстратная специфичность -Групповая субстратная специфичность
17. Групповая субстратная специфичность +2 Триацилглицерол 2-Моноацилглицерол Панкреатическая липаза Н2О
18. ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ Пепсин - NH2 (фен, тир, три, глу, асп) Трипсин - СООH (лиз, арг)
19. ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ Тир Пепсин Химотрипсин
20. Активный центр фермента Участок связывания Обеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата) -Абсолютная субстратная специфичность -Групповая субстратная специфичность
21. Стереоспецифичность Стереоспецифичность к D-сахарам + АТФ + АДФ Гексокиназа D-глюкоза D-глюкозо-6-фосфат Стереоспецифичность к L-аминокислотам
22. Активный центр фермента Участок связывания Каталитический участок Обеспечивает субстратную специфичность (выбор субстрата) -Абсолютная субстратная специфичность -Групповая
23. КАТАЛИТИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ Каталитические пути превращения глюкозо-6-фосфата
24. Механизм действия ферментов Е + S ЕS ЕP Е + P Этапы ферментативного катализа
25. Механизм действия ферментов Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и катализируемой ферментами
26. 2 H2O2 2 H2O O2 + Еа 18000 кал/моль платина (11 700 кал/моль) каталаза ( менее
27. Множественные формы ферментов Ферменты – катализирующие одну химическую реакцию с принципиально одинаковым механизмом, но отличающиеся друг
28. Реакция, катализируемая лактатдегидрогеназой (ЛДГ)
30. Скачать презентацию

Слайд 2

ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ) – СОЕДИНЕНИЯ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ, СПОСОБНЫЕ КАТАЛИТИЧЕСКИ УСКОРЯТЬ ПРОТЕКАНИЕ ХИМИЧЕСКИХ

РЕАКЦИЙ

Значение для изучения:
Ферменты - биологические регуляторы химических процессов в клетке (основа жизнедеятельности);
Нарушения в их структуре и функции – возникновение энзимопатий.
Энзимодиагностика.
Энзимотерапия.
Использование к качестве реактивов для определения метаболитов.

Слайд 3

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
Небиологические катализаторы и

энзимы ускоряют энергетически возможные реакции;
Ведут реакции в обход энергетического барьера;

Слайд 4

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
Свободная энергия
Время
Конечные продукты
Начальные

субстраты

Е’а

Еа

Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции

Еа – энергия активации некатализируемой реакции

Слайд 5

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
В ходе катализа

направление реакции не изменяется;
Не расходуются во время реакции;
Требуется небольшое их количество.

Слайд 6

Отличия ферментов от небиологических катализаторов (основные свойства)
Скорость ферментативных реакций значительно

выше;
Ферменты обладают высокой специфичностью (субстратной и каталитической);
3. Ферменты обладают конформационной лабильностью.
4. Энзимы действуют при определенных оптимальных условиях (температура, рН, микроэлементы, кооперативность);
5. Скорость ферментативной реакции может регулироваться.

Слайд 7

Структура ферментов
Фермент (энзим)
Простой белок
(РНК-аза,
пищевые ферменты)
Сложный белок
(холофермент)
Белковая часть (апофермент)
Небелковая часть
Простетическая группа
Кофермент

Слайд 8

Небелковая часть
Производные витаминов
Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы,

NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов
Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты
Убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов
Фосфоаденозилметионин, участвующий в переносе сульфата
S-аденозилметионин – донор метильной группы
Глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях

Слайд 9

Функции небелковой части фермента
Перенос атомов водорода, электронов (окислительно-восстановительные реакции – НАД,

ФАД и др.).
Перенос химических групп (фосфопиридоксаль, биотин и др.)
Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей (ТДФ и др.)

Слайд 10

Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
1. В построении

активных центров принимают участие небольшое количество радикалов аминокислот, обычно находящихся на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис, сер, лиз, асп, цис.
3. В построении центров сложных ферментов участвуют химические группировки небелковой части.

Слайд 11

Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
4. Если фермент

является олиго- или мультимером, то обычно на каждом протомере есть субстратный и каталитический участки.
5. Энергия взаимодействия субстрата с активным центром слабая с образование нековалентных связей
6. Активные центры формируются при образовании третичной и четвертичной структуры белковой части в процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное соответствие).

Слайд 12

Схема строения активного центра фермента

Слайд 13

Формирование активных центров химотрипсина
А-цепь(13)
В-цепь(140)
С-цепь(96)
16-илей
57-гис
102-асп
195-сер

Слайд 14

Активный центр фермента
Участок связывания
Обеспечивает
субстратную специфичность
(выбор субстрата)
-Абсолютная субстратная специфичность
-Групповая субстратная специфичность
-Стереоспецифичность

Слайд 15

+
Абсолютная субстратная специфичность
Аргиназа
Орнитин
+
Мочевина
+
Уреаза
+2
Н2О
Н2О

Слайд 16

Активный центр фермента
Участок связывания
Обеспечивает
субстратную специфичность
(выбор субстрата)
-Абсолютная субстратная специфичность
-Групповая субстратная специфичность
-Стереоспецифичность

Слайд 17

Групповая субстратная специфичность
+2
Триацилглицерол
2-Моноацилглицерол
Панкреатическая
липаза
Н2О

Слайд 18

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Пепсин
- NH2
(фен, тир, три, глу, асп)
Трипсин
- СООH
(лиз, арг)
Химотрипсин
- СООH
(тир,

фен, три)

Слайд 19

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Тир
Пепсин
Химотрипсин

Слайд 20

Активный центр фермента
Участок связывания
Обеспечивает
субстратную специфичность
(выбор субстрата)
-Абсолютная субстратная специфичность
-Групповая субстратная специфичность
-Стереоспецифичность

Слайд 21

Стереоспецифичность
Стереоспецифичность к D-сахарам
+ АТФ
+ АДФ
Гексокиназа
D-глюкоза
D-глюкозо-6-фосфат
Стереоспецифичность к L-аминокислотам

Слайд 22

Активный центр фермента
Участок связывания
Каталитический участок
Обеспечивает
субстратную специфичность
(выбор субстрата)
-Абсолютная субстратная специфичность
-Групповая субстратная

специфичность
-Стереоспецифичность

Обеспечивает каталитическую специфичность выбора пути превращения данного субстрата

Специфичность пути превращения субстрата

Слайд 23

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Каталитические пути превращения глюкозо-6-фосфата

Слайд 24

Механизм действия ферментов
Е + S
ЕS
ЕP
Е + P
Этапы ферментативного катализа

Слайд 25

Механизм действия ферментов
Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и

катализируемой ферментами

Слайд 26

2 H2O2
2 H2O
O2
+
Еа
18000 кал/моль
платина (11 700 кал/моль)
каталаза (

менее 2000 кал/моль)

Слайд 27

Множественные формы ферментов
Ферменты – катализирующие одну химическую реакцию с принципиально одинаковым

механизмом, но отличающиеся друг от друга физико-химическими свойствами, кинетическими параметрами, условиями активации, особенностями связи белковой и небелковой части.

Генетически обусловленные (изоферменты – отличаются по первичной структуре белка)

Генетически необусловленные (возникают вследствие химической модификации)

Слайд 28

Общая характеристика ферментов как биологических катализаторов

Содержание

ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ) – СОЕДИНЕНИЯ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ, СПОСОБНЫЕ КАТАЛИТИЧЕСКИ УСКОРЯТЬ ПРОТЕКАНИЕ ХИМИЧЕСКИХ

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:Небиологические катализаторы и

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:Свободная энергияВремяКонечные продуктыНачальные

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:В ходе катализа

Отличия ферментов от небиологических катализаторов (основные свойства) Скорость ферментативных реакций значительно

Небелковая часть Производные витаминовГемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы,

Функции небелковой части ферментаПеренос атомов водорода, электронов (окислительно-восстановительные реакции – НАД,

Активные центры ферментовСубстратный Каталитический АллостерическийЗакономерности в построении активных центров1. В построении

Активные центры ферментовСубстратный Каталитический АллостерическийЗакономерности в построении активных центров4. Если фермент

Схема строения активного центра фермента

Формирование активных центров химотрипсинаА-цепь(13)В-цепь(140)С-цепь(96)16-илей57-гис102-асп195-сер

+Абсолютная субстратная специфичностьАргиназаОрнитин+Мочевина+Уреаза+2Н2ОН2О

Групповая субстратная специфичность+2Триацилглицерол2-МоноацилглицеролПанкреатическая липазаН2О

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬПепсин- NH2(фен, тир, три, глу, асп)Трипсин- СООH(лиз, арг)Химотрипсин- СООH(тир,

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬТирПепсинХимотрипсин

СтереоспецифичностьСтереоспецифичность к D-сахарам+ АТФ+ АДФГексокиназаD-глюкозаD-глюкозо-6-фосфатСтереоспецифичность к L-аминокислотам

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬКаталитические пути превращения глюкозо-6-фосфата

Механизм действия ферментовЕ + SЕSЕPЕ + PЭтапы ферментативного катализа

Механизм действия ферментовИзменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и

2 H2O2 2 H2OO2+Еа18000 кал/моль платина (11 700 кал/моль) каталаза (

Множественные формы ферментовФерменты – катализирующие одну химическую реакцию с принципиально одинаковым

Реакция, катализируемаялактатдегидрогеназой (ЛДГ)

Похожие презентации

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
Небиологические катализаторы и

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
Свободная энергия
Время
Конечные продукты
Начальные

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
В ходе катализа

Отличия ферментов от небиологических катализаторов (основные свойства)
Скорость ферментативных реакций значительно

Небелковая часть
Производные витаминов
Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы,

Функции небелковой части фермента
Перенос атомов водорода, электронов (окислительно-восстановительные реакции – НАД,

Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
1. В построении

Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
4. Если фермент

Формирование активных центров химотрипсина
А-цепь(13)
В-цепь(140)
С-цепь(96)
16-илей
57-гис
102-асп
195-сер

+
Абсолютная субстратная специфичность
Аргиназа
Орнитин
+
Мочевина
+
Уреаза
+2
Н2О
Н2О

Групповая субстратная специфичность
+2
Триацилглицерол
2-Моноацилглицерол
Панкреатическая
липаза
Н2О

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Пепсин
- NH2
(фен, тир, три, глу, асп)
Трипсин
- СООH
(лиз, арг)
Химотрипсин
- СООH
(тир,

ГРУППОВАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Тир
Пепсин
Химотрипсин

Стереоспецифичность
Стереоспецифичность к D-сахарам
+ АТФ
+ АДФ
Гексокиназа
D-глюкоза
D-глюкозо-6-фосфат
Стереоспецифичность к L-аминокислотам

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
Каталитические пути превращения глюкозо-6-фосфата

Механизм действия ферментов
Е + S
ЕS
ЕP
Е + P
Этапы ферментативного катализа

Механизм действия ферментов
Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и

2 H2O2
2 H2O
O2
+
Еа
18000 кал/моль
платина (11 700 кал/моль)
каталаза (

Множественные формы ферментов
Ферменты – катализирующие одну химическую реакцию с принципиально одинаковым

Реакция, катализируемая
лактатдегидрогеназой (ЛДГ)