Содержание
- 2. П Л А Н Классификация, строение, свойства аминокислот. Пути образования пула аминокислот в крови и его
- 3. Реакции использования и обезвреживания аммиака: образование глутамина, аспарагина, мочевины. Тканевые особенности. Связь орнитинового цикла с обменом
- 4. Всего известно около 300 видов АК, человека в организме - 70, а в составе белков -
- 5. Аминокислоты классифицируются По количеству карбоксильных и аминогрупп По функциональным группам в радикале По способности к синтезу
- 6. Классификация АК по природе радикала: 1). алифатические (гли, ала, вал, лей, иле и.т.д.); 2). Ароматические карбо-
- 7. Классификация АК по способности к синтезу Заменимые - синтезируются в организме (глицин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая
- 8. ФУНКЦИИ АК Используются для синтеза белков, углеводов, липидов, нуклеиновых кислот, биогенных аминов (гормонов, нейромедиаторов), других АК
- 9. Гликогенные аминокислоты - превращаются в ПВК и промежуточные продукты ЦТК (а-КГ, сукцинил-КоА, фумарат, ЩУК). через ЩУК,
- 10. СУДЬБА УГЛЕРОДНОГО СКЕЛЕТА АК
- 11. Образование фонда свободных аминокислот
- 12. Общие реакции обмена аминокислот Биосинтез белка Трансаминирование Дезаминирование Декарбоксилирование Изомеризация Образование оснований Шиффа (при гликозилировании белков).
- 13. 1. Биосинтез белка
- 14. 2. Трансаминирование Трансаминирование — реакция переноса α-аминогруппы с АК на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая
- 15. Реакции катализируют аминотрансферазы (их около 10 у человека), коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) — производное витамина
- 16. Механизм переаминирования
- 17. 3. ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и
- 18. А. виды прямого дезаминирования АК окислительное; неокислительное; внутримолекулярное; восстановительное; гидролитическое.
- 19. Окислительное дезаминирование В физиологических условиях прямому окислительному дезаминированию подвергается только глутаминовая к-та Глу ДГ содержит 6
- 20. Оксидаза L-аминокислот В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-АК: Оптимум рН оксидазы
- 21. Неокислительное дезаминирование В печени человека присутствуют специфические пиридоксальфосфатзависимые ферменты сериндегидратаза, треониндегидратаза, катализирующие реакции неокислительного дезаминирования аминокислот
- 22. Внутримолекулярное дезаминирование Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в
- 23. Б. Непрямое дезаминирование АК происходит в 2 стадии с участием нескольких ферментов. характерно для большинства АК,
- 24. Непрямое дезаминирование В мышечной ткани и нервной активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной физической нагрузке функционирует
- 25. Органоспецифичные ферменты АЛТ: ала + α-КГ ↔ ПВК + глу локализуется в цитозоле в клеток печени
- 26. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АМИНОТРАНСФЕРАЗ 1. Очень активные и распространенные в тканях ферменты, особенно АсАТ и АлАТ 2.
- 27. Декарбоксилирование –это процесс отщепления карбоксильной группы от аминокислот. Реакцию катализируют лиазы, которые в качестве кофермента содержат
- 28. типы декарбоксилирования аминокислот α-Декарбоксилирование, ω-Декарбоксилирование Декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования, Декарбоксилирование связанное с реакцией конденсации двух
- 29. Реакции образования биогенных аминов Серотонин образуется из триптофана в надпочечниках, ЦНС и тучных клетках. Серотонин –
- 30. Синтез мелатонина Ацетил-КоА Гормон, вырабатывается шишковидной железой (эпифизом). Секреция мелатонина подчинена циркадному (околосуточному) ритму СО2 СН3-R
- 31. ГАМК образуется и разрушается в ГАМК-шунте ЦТК в высших отделах мозга. Он имеет очень высокую концентрацию.
- 32. Гистамин образуется в тучных клетках и энтерохромаффиноподобных клетках желудка. Участвует в иммунных, аллергических реакциях, активирует секрецию
- 33. Дофамин образуется в мозге и мозговом веществе надпочечников (фен → тир → ДОФА → дофамин). Дофамин
- 34. 5. Изомеризация аминокислот L - АК D - АК Спонтанно
- 35. 6. Гликозилирование АК в составе белков
- 36. ОБМЕН АММИАКА образуется при: дезаминировании АК во всех тканях (много) дезаминировании биогенных аминов и нуклеотидов во
- 37. Концентрация аммиака в норме 99% - в виде иона аммония NH4+ 1% - неионизированного NH3
- 38. Механизм токсического действия аммиака Аммиак — токсичное соединение. Даже небольшое повышение его концентрации оказывает неблагоприятное действие
- 39. ↓ трансмембранный перенос Na+ и К+, конкурируя с ними за ионные каналы ? ↓ проведения нервных
- 40. Клинические признаки острого отравления парами аммиака Головокружение Потеря памяти Потеря сознания Бред Возбужденное состояние Судороги Удушье
- 41. Пути обезвреживания аммиака NH3 Аммониогенез Образование солей аминогексозы мочевина Заменимые АК Нуклеотиды
- 42. Обмен глутамата В мозге может протекать восстановительное аминирование α-кетоглутарата под действием глутаматдегидрогеназы.
- 43. Обмен глутамина Основной реакцией связывания аммиака, протекающей во всех тканях организма (основные поставщики мышцы, мозг и
- 44. Обмен аспарагина Обезвреживание аммиака в тканях происходит незначительно при синтезе аспарагина под действием глутаминзависимой и аммиакзависимой
- 45. Обмен аланина в кишечнике в мышцах
- 46. Синтез аминогексоз О ОН ОН ОН НО CH2OH O НО ОН ОН ОН СН2O ~ P
- 47. Аммониогенез H+ HCO3- Na+ В результате в крови восстанавливается концентрация бикарбоната, а «расплатой» за этоявляется выведение
- 48. Реакции орнитинового цикла В митохондриях под действием карбамоилфосфатсинтетазы I с затратой 2 АТФ аммиак связывается с
- 49. В митохондриях орнитинкарбамоил-трансфераза переносит карбамоильную группу карбамоилфосфата на орнитин и образуется — цитруллин:
- 50. В цитозоле аргининосукцинатсинтетаза с затратой 1 АТФ (двух макроэргических связей) связывает цитруллин с аспартатом и образует
- 51. В цитозоле аргининосукцинатлиаза (аргининсукциназа) расщепляет аргининосукцинат на аргинин и фумарат (аминогруппа аспартата оказывается в аргинине).
- 52. В цитозоле аргиназа гидролизует аргинин на орнитин и мочевину. У аргиназы кофакторы ионы Са2+ или Мn2+,
- 53. Регенерация аспартата из фумарата Фумарат, образующийся в орнитиновом цикле, в цитозоле превращается в ЩУК, который переаминируется
- 55. суммарно СO2 + NH3 + 3АТФ + 2H2O + Асп ? Мочевина + 2АДФ + АМФ
- 56. Взаимосвязь орнитинового цикла с ЦТК Для аминирования необходима доступность кислот цикла Кребса. Глутамат, образуемый при переаминировании,
- 57. «Двухколесный цикл Кребса»
- 58. Выделение азота из организма Азот C мочой C калом C потом C выдыхаемым воздухом
- 60. Скачать презентацию