АКТИВНЫЙ ТРАНСПОРТ

Содержание

Слайд 2

ОБЩИЕ СВОЙСТВА: ТРАНСПОРТ СОПРЯЖЕН С ГИДРОЛИЗОМ АТФ ПЕРЕНОС ИОНОВ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ТРАНСПОРТНЫЕ

ОБЩИЕ СВОЙСТВА:
ТРАНСПОРТ СОПРЯЖЕН С ГИДРОЛИЗОМ АТФ
ПЕРЕНОС ИОНОВ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ТРАНСПОРТНЫЕ АТФАЗЫ
ТРАНСПОРТ

ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРОТИВ ГРАДИЕНТА КОНЦЕНТРАЦИИ
ФУНКЦИЯ:
ПОДДЕРЖАНИЕ ИОННЫХ ГРАДИЕНТОВ
Слайд 3

ТИПЫ АТФАЗ АТФаза V-типа АТФаза F-типа АТФаза Р-типа

ТИПЫ АТФАЗ

АТФаза V-типа
АТФаза F-типа
АТФаза Р-типа

Слайд 4

АТФазы V типа ЛОКАЛИЗАЦИЯ: МЕМБРАНЫ ВАКОЛЕЙ ДРОЖЖЕЙ ТОНОПЛАСТЫ РАСТЕНИЙ ЛИЗОСОМЫ ЭНДОСОМЫ СЕКРЕТОРНЫЕ ГРАНУЛЫ

АТФазы V типа

ЛОКАЛИЗАЦИЯ:
МЕМБРАНЫ ВАКОЛЕЙ ДРОЖЖЕЙ
ТОНОПЛАСТЫ РАСТЕНИЙ
ЛИЗОСОМЫ
ЭНДОСОМЫ
СЕКРЕТОРНЫЕ ГРАНУЛЫ

Слайд 5

V0 – ГИДРОФОБНАЯ ЧАСТЬ (УЧАСТВУЕТ В ТРАНСЛОКАЦИИ ПРОТОНОВ) V1 – ВОДОРАСТВОРИМАЯ

V0 – ГИДРОФОБНАЯ ЧАСТЬ (УЧАСТВУЕТ В ТРАНСЛОКАЦИИ ПРОТОНОВ)
V1 – ВОДОРАСТВОРИМАЯ ЧАСТЬ

ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ, КАТАЛИЗИРУЕТ КАК СИНТЕЗ, ТАК И ГИДРОЛИЗ АТФ
Слайд 6

ФУНКЦИИ ПЕРЕНОСЯТ ПРОТОНЫ УЧАСТВУЮТ В ТРАНСПОРТЕ АНИОНОВ, АМИНОКИСЛОТ И РЕПАРАЦИИ МЕМБРАН

ФУНКЦИИ
ПЕРЕНОСЯТ ПРОТОНЫ
УЧАСТВУЮТ В ТРАНСПОРТЕ АНИОНОВ, АМИНОКИСЛОТ И РЕПАРАЦИИ МЕМБРАН ПРИ ЭНДО-

И ЭКЗОЦИТОЗЕ
ИНГИБИТОРЫ: НИТРАТЫ, SH-РЕАГЕНТЫ, KSCN, ДЦКД (дициклогексилкарбодиимид)
Слайд 7

ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ В ТОНОПЛАСТЕ КЛЕТОК РАСТЕНИЙ ПРОТОНЫ ПОСТУПАЮТ ВНУТРЬ ВАКУОЛИ И

ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ В ТОНОПЛАСТЕ КЛЕТОК РАСТЕНИЙ
ПРОТОНЫ ПОСТУПАЮТ ВНУТРЬ ВАКУОЛИ И СОЗДАЮТ

ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ (от +20 до +50 мВ) И ХИМИЧЕСКИЙ (от 1,5 до 4,5 единиц рН) ГРАДИЕНТЫ.
ЭТА ЭНЕРГИЯ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ТРАНСПОРТА ДРУГИХ ИОНОВ И ВЕЩЕСТВ.
Слайд 8

АТФаза F ТИПА ЛОКАЛИЗАЦИЯ: МЕМБРАНЫ БАКТЕРИЙ, ХЛОРОПЛАСТОВ И МИТОХОНДРИЙ СТРОЕНИЕ: F0

АТФаза F ТИПА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ:
МЕМБРАНЫ БАКТЕРИЙ, ХЛОРОПЛАСТОВ И МИТОХОНДРИЙ
СТРОЕНИЕ:
F0 – ГИДРОФОБНАЯ ЧАСТЬ (ТРАНСЛОКАЦИЯ

ПРОТОНОВ)
F1 – ВОДОРАСТВОРИМАЯ ЧАСТЬ ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ

ИНГИБИТОРЫ: ОЛИГОМИЦИН, ДЦКД, ИОНЫ КАДМИЯ

ФУНКЦИЯ: СОЗДАНИЕ ГРАДИЕНТА ПРОТОНОВ

Слайд 9

АТФазы Р ТИПА

АТФазы Р ТИПА

Слайд 10

АТФазы Р ТИПА ОБЩЕЕ СВОЙСТВО: ОБРАЗОВАНИЕ ФОСФОРИЛИРОВАННОГО ПРОДУКТА, КОТОРЫЙ УЧАСТВУЕТ В

АТФазы Р ТИПА

ОБЩЕЕ СВОЙСТВО: ОБРАЗОВАНИЕ ФОСФОРИЛИРОВАННОГО ПРОДУКТА, КОТОРЫЙ УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИОННОЙ

ЦИКЛЕ
ПРИМЕРЫ: Na/K-АТФаза, Ca-АТФаза, H-АТФаза ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАН ЭУКАРИОТИЧЕСКИХ КЛЕТОК
ИНГИБИТОР: ВАНАДАТ-ИОН
Слайд 11

Na/K АТФаза ЛОКАЛИЗОВАНА НА ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ СОЗДАЕТ ГРАДИЕНТ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ

Na/K АТФаза

ЛОКАЛИЗОВАНА НА ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЕ
СОЗДАЕТ ГРАДИЕНТ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ

Слайд 12

Na/K АТФаза

Na/K АТФаза

Слайд 13

СТРУКТУРА Na/K АТФазы: состоит из 2 полипептидных цепей α и β

СТРУКТУРА Na/K АТФазы: состоит из 2 полипептидных цепей α и β

1

– участок связывания ионов
2 – участок связывания АТФ
* - участки связывания уабаина

1

2

Формула уабаина

β

α

Слайд 14

УАБАИН – ингибитор Na,K-АТФазы Строфант

УАБАИН – ингибитор Na,K-АТФазы

Строфант

Слайд 15

РЕАКЦИОННЫЙ ЦИКЛ Na/K АТФазы

РЕАКЦИОННЫЙ ЦИКЛ Na/K АТФазы

Слайд 16

СВЯЗЫВАНИЕ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ В ИОННЫХ ЦЕНТРАХ ФЕРМЕНТА а –

СВЯЗЫВАНИЕ ИОНОВ НАТРИЯ И КАЛИЯ В ИОННЫХ ЦЕНТРАХ ФЕРМЕНТА

а – кристаллическая

решетка, которая создается 12 кислородными атомами дикарбоновых аминокислот в конформации, соответствующей связыванию 3 ионов Na или 2 ионов К
б – петля α-субъединицы, участвующая в формировании ионного центра; точками указана локализация дикарбоновых аминокислот
Слайд 17

Слайд 18

Слайд 19

2 - изменение конформации транслоказы, вызванное присоединением 3Na+, приводит к активации

2 - изменение конформации транслоказы, вызванное присоединением 3Na+, приводит к активации

каталитической субъединицы и увеличению сродства активного центра к субстрату (АТФ). Протекает реакция аутофосфорилирования по карбоксильной группе аспарагиновой кислоты;

1 - три иона натрия связываются специфическим центром транслоказы;

Слайд 20

3 - аутофосфорилирование изменяет заряд и конформацию транслоказы, она закрывается с

3 - аутофосфорилирование изменяет заряд и конформацию транслоказы, она закрывается с

внутренней стороны мембраны и открывается с наружной, уменьшается сродство к ионам натрия и они диссоциируют от переносчика;
4 - Na+, К+-АТФ-аза открытая с наружной стороны мембраны имеет специфический центр связывания для 2К+; Присоединение двух ионов калия к фосфорилированной транслоказе вызывает изменение конформации и появление аутофосфатазной активности. Протекает реакция аутодефосфорилирования;
Слайд 21

5 - дефосфорилирование изменяет заряд и конформацию транслоказы, она закрывается с

5 - дефосфорилирование изменяет заряд и конформацию транслоказы, она закрывается с

наружной стороны мембраны и открывается с внутренней, уменьшается сродство к ионам калия и они диссоциируют от Na+, К+-АТФ-азы;
6 - АТФ-аза возвращается в первоначальное состояние.
Слайд 22

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ Na/K АТФазы СООТНОШЕНИЕ Na/K И СОДЕРЖАНИЕ АТФ (факторы краткосрочной

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ Na/K АТФазы
СООТНОШЕНИЕ Na/K И СОДЕРЖАНИЕ АТФ (факторы краткосрочной регуляции)
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ПРОТЕИНКИНАЗАМИ, ЧТО ПРИВОДИТ К СНИЖЕНИЮ АКТИВНОСТИ (фактор долгосрочной регуляции)
ИНГИБИТОР – УАБАИН И ДРУГИЕ СЕРДЕЧНЫЕ ГЛИКОЗИДЫ
Слайд 23

Са2+ АТФаза ЛОКАЛИЗАЦИЯ: САРКО- (ЭНДО)-ПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

Са2+ АТФаза

ЛОКАЛИЗАЦИЯ:
САРКО- (ЭНДО)-ПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

Слайд 24

ВСЕ Са2+ АТФазы – МОНОМЕРНЫЕ БЕЛКИ, Т.Е. СОСТОЯТ ИЗ ОДНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ

ВСЕ Са2+ АТФазы – МОНОМЕРНЫЕ БЕЛКИ, Т.Е. СОСТОЯТ ИЗ ОДНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ

ЦЕПИ
Са2+ АТФаза СПР И ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ БЛИЗКИ ПО ФУНКЦИОНАЛЬНЫМ СВОЙСТВАМ, НО ОБРАЗУЮТСЯ ПРИ УЧАСТИИ РАЗНЫХ ГЕНОВ
ОТЛИЧАЮТСЯ ПО МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЕ, ПО МЕХАНИЗМАМ РЕГУЛЯЦИИ
Слайд 25

ФЛБ – фосфоламбан (у Са АТФазы саркоплазматического ретикулума),

ФЛБ – фосфоламбан (у Са АТФазы саркоплазматического ретикулума),

Слайд 26

В фосфорилированном состоянии фосфоламбан стимулирует кальциевый насос ретикулума миоцитов, ускоряя восстановление кальциевых градиентов.

В фосфорилированном состоянии фосфоламбан стимулирует кальциевый насос ретикулума миоцитов, ускоряя восстановление

кальциевых градиентов.
Слайд 27

КМ – кальмодулин (у Са АТФазы плазматической мембраны )

КМ – кальмодулин (у Са АТФазы плазматической мембраны )

Слайд 28

СТРУКТУРА Са2+-АТФазы

СТРУКТУРА Са2+-АТФазы

Слайд 29

ЦИКЛ РАБОТЫ Са2+АТФазы СТАДИИ ГИДРОЛИЗА АТФ ЧЕРЕДУЮТСЯ СО СТАДИЯМИ ПЕРЕНОСА ИОНОВ КАЛЬЦИЯ

ЦИКЛ РАБОТЫ Са2+АТФазы

СТАДИИ ГИДРОЛИЗА АТФ ЧЕРЕДУЮТСЯ СО СТАДИЯМИ ПЕРЕНОСА ИОНОВ КАЛЬЦИЯ

Слайд 30

Н+-АТФаза

Н+-АТФаза