Содержание
- 2. Константа Михаэлиса измеряется в молях на литр и колеблется от 10-2 до 10-7 моль/л. Чем меньше
- 3. УРАВНЕНИЕ ЛАЙНУИВЕРА - БЕРКА
- 4. УРАВНЕНИЕ ЛЭНГМЮРА используется, если отклонения от линейности наблюдаются при высоких концентрациях субстрата ПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ
- 5. УРАВНЕНИЕ ИДИ - ХОФСТИ ПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ УРАВНЕНИЯ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА НА V ⋅ VMAX
- 6. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
- 7. ДЛЯ МНОГИХ ФЕРМЕНТОВ, КАТАЛИЗИРУЮЩИХ КЛЮЧЕВЫЕ СТАДИИ МЕТАБОЛИЗМА, ХАРАКТЕРНА ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К МЕТАБОЛИТАМ, КОТОРЫЕ ОТЛИЧАЮТСЯ ПО ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЕ
- 9. ОПИСАННЫЙ МЕХАНИЗМ РЕГУЛЯЦИИ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПО ТИПУ ОБРАТНОЙ СВЯЗИ. ЧТОБЫ ОТРАЗИТЬ РАЗЛИЧИЯ В ХИМИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЕ СУБСТРАТА И
- 10. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА
- 11. РЕГУЛИРУЮТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ, НЕ ЗАТРАГИВАЯ АКТИВНОГО ЦЕНТРА. ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ К МОЛЕКУЛЕ ФЕРМЕНТА ВНЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА. ПРИСОЕДИНЕНИЕ СУБСТРАТА
- 12. Схема, поясняющая работу аллостерического фермента. А - действие отрицательного эффектора (ингибитора); Б - действие положительного эффектора
- 13. Эффекторы V-типа изменяют значение Vmax
- 14. эффекторы К-типа изменяют значение KМ
- 15. ОСОБЕННОСТИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ НАЛИЧИЕ СПЕЦИФИЧЕСКИХ ЦЕНТРОВ СВЯЗЫВАНИЯ, ПРОСТРАНСТВЕННО УДАЛЕННЫХ ОТ КАТАЛИТИЧЕСКОГО (АКТИВНОГО) ЦЕНТРА СОСТОЯТ ИЗ НЕСКОЛЬКИХ
- 16. УРАВНЕНИЕ ХИЛЛА
- 17. В 1909 ГОДУ А. ХИЛЛ ПРЕДЛОЖИЛ МОДЕЛЬ СВЯЗЫВАНИЯ КИСЛОРОДА С ГЕМОГЛОБИНОМ, КОТОРАЯ СООТВЕТСТВОВАЛА ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫМ ДАННЫМ. Арчибальд
- 18. Кривые ассоциации кислорода для миоглобина и гемоглобина в зависимости от парциального давления кислорода
- 19. миоглобин гемоглобин
- 20. Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2. ЦЕНТРЫ СВЯЗЫВАНИЯ КИСЛОРОДА НА МОЛЕКУЛАХ ГЕМОГЛОБИНА ЯВЛЯЮТСЯ ЗАВИСИМЫМИ:
- 21. КОНСТАНТЫ СВЯЗЫВАНИЯ ИДЕНТИЧНЫХ ЦЕНТРОВ ИЗМЕНЯЮТСЯ ПО МЕРЕ ИХ ЗАПОЛНЕНИЯ, КООПЕРАТИВНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
- 22. А. ХИЛЛ РАССМОТРЕЛ МОДЕЛЬ МАКСИМАЛЬНОЙ КООПЕРАТИВНОСТИ В РАВНОВЕСНОМ РАСТВОРЕ ЛИГАНДА Х И МАКРОМОЛЕКУЛ ПРИСУТСТВУЮТ ЛИБО МАКРОМОЛЕКУЛЫ
- 23. ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА ЕХ МОЖНО РАССМАТРИВАТЬ КАК КИНЕТИЧЕСКУЮ РЕАКЦИЮ, КОНСТАНТА КОТОРОЙ РАВНА К E + X ⮀EX
- 24. УРАВНЕНИЕ ХИЛЛА K – КОНСТАНТА СВЯЗЫВАНИЯ E + X ⮀EX K ОТСЮДА
- 25. Y – СТЕПЕНЬ НАСЫЩЕНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ УРАВНЕНИЕ ХИЛЛА
- 26. ПРЕОБРАЗУЕМ ЭТО УРАВНЕНИЕ (ЗАПИШЕМ В ОБРАТНОЙ ФОРМЕ)
- 27. ПЕРЕПИШЕМ ЭТО УРАВНЕНИЕ В ОБРАТНОЙ ФОРМЕ И ЗАТЕМ ПРОЛОГАРИФМИРУЕМ НА ОСНОВАНИИ ЭТОГО УРАВНЕНИЯ СТРОИМ ГРАФИК ХИЛЛА
- 28. lg[Y/1-Y] lg[X] График Хилла для насыщенного кислородом гемоглобина
- 29. Уравнение Хилла удовлетворительно описывает связывание лигандов аллостерическими белками в интервале от 10 до 90% насыщения. За
- 30. НА ЭТОМ ГРАФИКЕ МОЖНО НАЙТИ КОНСТАНТУ СВЯЗЫВАНИЯ Кh и КОЭФФИЦИЕНТ ХИЛЛА h (tgα), КОТОРЫЙ ХАРАКТЕРИЗУЕТ СТЕПЕНЬ
- 31. ЕСЛИ h>1, ТО ИМЕЕТ МЕСТО ПОЛОЖИТЕЛЬНАЯ КООПЕРАТИВНОСТЬ. Присоединение одной молекулы лиганда к активному центру фермента увеличивает
- 32. Физиологическое значение кооперативного связывания: положительная кооперативность обеспечивает резкое изменение степени сродства в очень узком диапазоне концентраций
- 33. МОДЕЛИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
- 34. СУБЪЕДИНИЦЫ ФЕРМЕНТА МОГУТ НАХОДИТЬСЯ В ДВУХ КОНФОРМАЦИЯХ: R (relaxed – расслабленное состояние) T (tense – напряженное
- 35. 1965 г., Жак Моно, Джефри Уайман и Жан-Пьер Шанже Модель согласованного механизма (симметричная модель) Жак Моно
- 36. Присоединение первой молекулы субстрата сопровождается переходом ТТ-формы с низким сродством к субстрату в RR-форму с высоким
- 37. Фермент представлен только двумя конформационными состояниями, находящимися в динамическом равновесии. При этом все субъединицы данной молекулы
- 38. Зависимость степени насыщения Y активных центров фермента от концентрации субстрата [S] в соответствии с моделью согласованного
- 39. Модель последовательного механизма Автор: Даниэль Кошланд Дэниел Кошланд (1920–2007)
- 40. ВОЗМОЖНО СУЩЕСТВОВАНИЕ ФОРМЫ RT
- 41. Каждая субъединица может существовать в одном из двух возможных конформационных состояний (R или Т). 2. Связывание
- 42. Фермент приобретает каталитически активную конформацию только в результате взаимодействия с субстратом. Если фермент состоит из нескольких
- 43. ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ
- 45. КОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ За активный центр фермента вместе с субстратом конкурирует ИНГИБИТОР Так, малоновая (1), щавелевоуксусная (2)
- 46. Ингибитор связывается в АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ ФЕРМЕНТА и конкурирует за него с субстратом.
- 47. k1 k-i ki k-1 k2 УРАВНЕНИЕ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА ДЛЯ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ - НЕАКТИВНЫЙ КОМПЛЕКС
- 48. ИЗМЕНЕНИЕ ГРАФИКА ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА В СЛУЧАЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ Максимальная скорость реакции Vmax не меняется, а
- 49. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ИНГИБИТОР связывается с ФЕРМЕНТОМ ВНЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА, но при этом меняется структура активного центра
- 50. ИЗМЕНЕНИЕ ГРАФИКА ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА В СЛУЧАЕ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ Константа Михаэлиса не изменяется, а максимальная скорость
- 51. БЕСКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ Ингибитор связывается только с фермент-субстратным комплексом, но не со свободным ферментом. Субстрат, связываясь с
- 52. Максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса уменьшаются в одинаковое число раз. ИЗМЕНЕНИЕ ГРАФИКА ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА
- 53. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от температуры
- 54. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от рН среды.
- 56. Скачать презентацию