ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Содержание

2. ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА ДОМЕНЫ – ОБЛАСТИ В ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЕ БЕЛКА С ОПРЕДЕЛЕННОЙ СТРУКТУРНОЙ АВТОНОМИЕЙ. ДОМЕНЫ –
3. ВПЕРВЫЕ ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА ПОКАЗАНА НА ПРИМЕРЕ ЛИЗОЦИМА, ИММУНОГЛОБУЛИНОВ, ХИМОТРИПСИНА, ПАПАИНА И ДР. Домены в структуре протеолитического
4. СТРУКТУРНАЯ АВТОНОМИЯ ДОПОЛНЯЕТСЯ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНА
5. Доменная организация димерного фрагмента глутатионредуктазы. Каждая субъединица состоит из трех доменов: один присоединяет FAD, другой -
6. Третичная структура одного из доменов протромбина. При активации этот домен (остатки 66-144) - обеспечивает связывание протромбина
7. РАЗЛИЧАЮТ ДВА ВИДА ДОМЕНОВ (Д.УЕТЛАУФЕР) С НЕПРЕРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮ С РАЗРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮ ОБЛАСТЬ, ОБЪЕДИНЯЮЩАЯ ДОМЕНЫ
8. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА И СИЛЫ, ЕЁ СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ
9. Третичная структура белка - пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
10. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
11. РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в
12. электростатические силы притяжения (ионные связи); водородные связи; гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами; Ван-дер-ваальсовы взаимодействия ;
13. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ в белковой молекуле: А - между двумя гидроксильными группами; Б - между ионизированной СООН-группой
14. ДЛЯ САМОПРОИЗВОЛЬНО ПРОТЕКАЮЩИХ ПРОЦЕССОВ ΔG ВЫГОДНО УМЕНЬШЕНИЕ ЭНТАЛЬПИИ или УВЕЛИЧЕНИЕ ЭНТРОПИИ. ОБРАЗОВАНИЕ СВЯЗЕЙ →ЭНТАЛЬПИЯ СНИЖАЕТСЯ РАЗРЫВ
15. При свертывании белковой глобулы выигрыша в числе водородных связей не происходит, т к одновременно утрачиваются водородные
16. ТЕРМОДИНАМИКА ОБРАЗОВАНИЯ ГЛОБУЛЫ СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ ГИББСА ΔG = ΔH - TΔS ДЛЯ САМОПРОИЗВОЛЬНЫХ ПРОЦЕССОВ ΔG
17. СТЕПЕНЬ ГИДРОФОБНОСТИ АМИНОКИСЛОТЫ ОПРЕДЕЛЯЮТ ПО РАЗНОСТИ СВОБОДНЫХ ЭНЕРГИЙ ЕЕ РАСТВОРЕНИЯ В СЛАБОПОЛЯРНОМ РАСТВОРИТЕЛЕ И ВОДЕ ГИДРОФОБНЫЕ
19. В 1964 году Фишер установил, что, зная общее число аминокислотных остатков в ядре и отношение полярных
20. Заштриховано гидрофобное ядро, прозрачная гидрофильная оболочка
21. ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
22. ОСНОВНЫЕ ТИПЫ ДВИЖЕНИЙ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ
24. Гидрофильные остатки не полностью покрывают гидрофобное ядро, что приводит к образованию надмолекулярных структур. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
25. ГЕМОГЛОБИН ПРИМЕРЫ БЕЛКОВ С ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ АСПАРТАТКАРБАМИЛТРАНСФЕРАЗА E.COLI
26. РОЛЬ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ АРХИТЕКТУРНАЯ ФУНКЦИЯ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МНОЖЕСТВЕННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ БЕЛКА С ПРОТЯЖЕННЫМИ СТРУКТУРАМИ РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ ОБЪЕДИНЕНИЕ НЕСКОЛЬКИХ
27. САМООРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКА Аминокислотная последовательность сама (при подходящей температуре и рН среды) определяет пространственную структуру белка —
28. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной аминокислотной последовательности пространственных структур, сворачивание каждого белка приводит
29. Каждый ако имеет около 10 возможных конформаций. Цепь из 100 ако – порядка 10100 возможных конформаций.
30. С одной стороны, нативная пространственная структура ведет себя как самая стабильная из всех существующих структур цепи:
31. С.Левинталь предположил, что нативная структура белка определяется не стабильностью, не термодинамикой, а кинетикой, т.е. она соответствует
32. КОНЦЕПЦИЯ СТАДИЙНОГО СВОРАЧИВАНИЯ БЕЛКА О.Б.ПТИЦЫНА (1973) (концепция каркасной модели)
33. Очень быстрое формирование элементов вторичной структуры, служащих как бы "затравками" для образования более сложных архитектурных мотивов
34. Специфическая ассоциация некоторых элементов вторичной структуры с образованием супервторичной структуры: сочетания нескольких α-спиралей, нескольких β-цепей либо
35. Формирование 'расплавленной глобулы' (создание основных элементов третичной структуры - сочетание α-спиралей, β-тяжей, соединяющих петель и образование
36. Формирование нативной структуры белка ЕЕ ОБЕСПЕЧИВАЮТ Вандерваальсовы силы Водородные связи Ионные связи
38. ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ФОРМИРОВАНИЯ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
39. ФЕРМЕНТЫ, УСКОРЯЮЩИЕ ПРОЦЕСС СВОРАЧИВАНИЯ
40. Транс-конформация более стабильна, она преобладает во вновь синтезированной полипептидной цепи. Для образования нативной структуры белка необходимо,
41. Второй фермент (протеиндисульфидизомераза), ускоряющий процесс сворачивания, катализирует образование и изомеризацию дисульфидных связей. Он локализуется в просвете
42. ШАПЕРОНЫ И ШАПЕРОНИНЫ
43. Функции шаперонов в клетке Шаперон от «chaperon» - пожилая дама, сопровождающая молодую девушку на балы и
44. Структура шаперонина hsp60.
46. Скачать презентацию

Слайд 2

ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
ДОМЕНЫ – ОБЛАСТИ В ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЕ БЕЛКА С ОПРЕДЕЛЕННОЙ

СТРУКТУРНОЙ АВТОНОМИЕЙ.

ДОМЕНЫ – ПОДУРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА НА ПУТИ ОТ ВТОРИЧНОЙ К ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЕ.

Слайд 3

ВПЕРВЫЕ ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА ПОКАЗАНА НА ПРИМЕРЕ ЛИЗОЦИМА, ИММУНОГЛОБУЛИНОВ, ХИМОТРИПСИНА, ПАПАИНА И

ДР.

Домены в структуре протеолитического фермента папайи - папаина. Прерывистыми линиями намечено направление впадины между двумя доменами, в которой связывается субстрат и размещен каталитический центр. Дисульфидные связи заштрихованы

Слайд 4

СТРУКТУРНАЯ АВТОНОМИЯ ДОПОЛНЯЕТСЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ
ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНА

Слайд 5

Доменная организация димерного фрагмента глутатионредуктазы.
Каждая субъединица состоит из трех доменов: один

присоединяет FAD, другой - NADP, третий образует поверхность раздела.
Субстрат глутатион помещается между субъединицами. Активный центр образован 4 доменами.

Слайд 6

Третичная структура одного из доменов протромбина. При активации этот домен (остатки

66-144) - обеспечивает связывание протромбина с фосфолипидом. Зачернены дисульфидные связи.

Слайд 7

РАЗЛИЧАЮТ ДВА ВИДА ДОМЕНОВ (Д.УЕТЛАУФЕР)
С НЕПРЕРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮ
С РАЗРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮ
ОБЛАСТЬ,

ОБЪЕДИНЯЮЩАЯ ДОМЕНЫ – ЯДРО (НУКЛЕАЦИЯ)

Слайд 8

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА И СИЛЫ, ЕЁ СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ

Слайд 9

Третичная структура белка - пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки

полипептидной цепи в определенном объеме.

Слайд 10

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Слайд 11

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном

изображении.
Б – структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

Слайд 12

электростатические силы притяжения (ионные связи);
водородные связи;
гидрофобные взаимодействия между неполярными

(гидрофобными) R-группами;
Ван-дер-ваальсовы взаимодействия ;
дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

СИЛЫ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ

Слайд 13

ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ в белковой молекуле:
А - между двумя гидроксильными группами;
Б

- между ионизированной СООН-группой и ОН-группой тирозина;
В - между ОН-группой серина и пептидной связью.

Слайд 14

ДЛЯ САМОПРОИЗВОЛЬНО ПРОТЕКАЮЩИХ ПРОЦЕССОВ ΔG<0.
ВЫГОДНО УМЕНЬШЕНИЕ ЭНТАЛЬПИИ или УВЕЛИЧЕНИЕ ЭНТРОПИИ.

ОБРАЗОВАНИЕ СВЯЗЕЙ →ЭНТАЛЬПИЯ СНИЖАЕТСЯ
РАЗРЫВ СВЯЗЕЙ →ЭНТАЛЬПИЯ ПОВЫШАЕТСЯ.

СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ ГИББСА
ΔG = ΔH - TΔS

Слайд 15

При свертывании белковой глобулы выигрыша в числе водородных связей не происходит,

т к одновременно утрачиваются водородные связи «полипептидная цепь – вода».
При свертывании глобулы убывает энтропия пептидной цепи, но одновременно происходит возрастание энтропии растворителя - воды, что играет решающую роль в стабилизации третичной структуры белка.

Слайд 16

ТЕРМОДИНАМИКА ОБРАЗОВАНИЯ ГЛОБУЛЫ
СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ ГИББСА
ΔG = ΔH - TΔS
ДЛЯ САМОПРОИЗВОЛЬНЫХ

ПРОЦЕССОВ ΔG<0

Слайд 17

СТЕПЕНЬ ГИДРОФОБНОСТИ АМИНОКИСЛОТЫ ОПРЕДЕЛЯЮТ ПО РАЗНОСТИ СВОБОДНЫХ ЭНЕРГИЙ ЕЕ РАСТВОРЕНИЯ В

СЛАБОПОЛЯРНОМ РАСТВОРИТЕЛЕ И ВОДЕ
ГИДРОФОБНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ: ТРИ, ИЛЕ, ТИР, ФЕН, ПРО, ЛЕЙ, ВАЛ, ЛИЗ, ГИС
ГИДРОФИЛЬНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ: АЛА, АРГ, ЦИС, ГЛУ, АСП, ТРЕ, СЕР, ГЛИ, АСН, ГЛН
ГИПОТЕЗА ОБ ОПРЕДЕЛЯЮЩЕЙ РОЛИ ГИДРОФОБНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ДОКАЗАНА В 1944.

Слайд 18

Слайд 19

В 1964 году Фишер установил, что, зная общее число аминокислотных остатков

в ядре и отношение полярных остатков к неполярным, можно предсказать форму глобулы.
Отношение числа полярных остатков к неполярным – bs.
Радиус глобулы – r0
Толщина полярных остатков, покрывающих глобулу, – d

Слайд 20

Заштриховано гидрофобное ядро,
прозрачная гидрофильная оболочка

Слайд 21

ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ

Слайд 22

ОСНОВНЫЕ ТИПЫ ДВИЖЕНИЙ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ

Слайд 23

Слайд 24

Гидрофильные остатки не полностью покрывают гидрофобное ядро, что приводит к образованию

надмолекулярных структур.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Слайд 25

ГЕМОГЛОБИН
ПРИМЕРЫ БЕЛКОВ С ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ
АСПАРТАТКАРБАМИЛТРАНСФЕРАЗА
E.COLI

Слайд 26

РОЛЬ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
АРХИТЕКТУРНАЯ ФУНКЦИЯ
ОБЕСПЕЧЕНИЕ МНОЖЕСТВЕННЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ БЕЛКА С ПРОТЯЖЕННЫМИ СТРУКТУРАМИ
РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
ОБЪЕДИНЕНИЕ

НЕСКОЛЬКИХ ВЗАИМОСВЯЗАННЫХ ФУНКЦИЙ В ЕДИНОЙ СТРУКТУРЕ

Слайд 27

САМООРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКА
Аминокислотная последовательность сама (при подходящей температуре и рН среды) определяет

пространственную структуру белка — т.е. белок способен к самоорганизации.

Слайд 28

Несмотря на громадное число теоретически
возможных для отдельной аминокислотной
последовательности пространственных

структур, сворачивание каждого белка приводит к образованию
единственной нативной конформации.

Слайд 29

Каждый ако имеет около 10 возможных конформаций.
Цепь из 100 ако –

порядка 10100 возможных конформаций.
Переход из одной конформации в другую – 10 –13 с.
Тогда время перебора конформаций – 1080 лет (время жизни нашей Вселенной 1010 лет).

Слайд 30

С одной стороны, нативная пространственная структура ведет себя как самая стабильная

из всех существующих структур цепи: белковая цепь попадает в нее при разных кинетических процессах [и при сворачивании на рибосоме в процессе биосинтеза, и после секреции сквозь мембрану, и при сворачивании в пробирке (ренатурации), - чем бы и как бы она ни была в этой пробирке развернута].
С другой стороны, нет никаких гарантий, что эта структура - самая стабильная из всех возможных: у белковой цепи просто нет времени на то, чтобы убедиться в этом!

ПАРАДОКС С.ЛЕВИНТАЛЯ

Слайд 31

С.Левинталь предположил, что нативная структура белка определяется не стабильностью, не термодинамикой,

а кинетикой, т.е. она соответствует не глобальному, а просто быстро достижимому минимуму свободной энергии цепи.

Слайд 32

КОНЦЕПЦИЯ СТАДИЙНОГО СВОРАЧИВАНИЯ БЕЛКА О.Б.ПТИЦЫНА (1973)
(концепция каркасной модели)

Слайд 33

Очень быстрое формирование элементов вторичной структуры, служащих как бы "затравками" для

образования более сложных архитектурных мотивов (за десятую долю микросекунды альфа-спираль охватывает пептид из 20-30 остатков).
Движущая сила – образование водородных связей.

Слайд 34

Специфическая ассоциация некоторых элементов вторичной структуры с образованием супервторичной структуры: сочетания

нескольких α-спиралей, нескольких β-цепей либо смешанные ассоциаты данных элементов (тоже очень быстрая стадия)
Движущая сила – гидрофобные взаимодействия

Слайд 35

Формирование 'расплавленной глобулы' (создание основных элементов третичной структуры - сочетание α-спиралей,

β-тяжей, соединяющих петель и образование гидрофобного ядра молекулы). Движущая сила – гидрофобные взаимодействия.

Слайд 36

Формирование нативной структуры белка
ЕЕ ОБЕСПЕЧИВАЮТ
Вандерваальсовы силы
Водородные связи
Ионные связи

Слайд 37

Слайд 38

ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ФОРМИРОВАНИЯ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

Слайд 39

ФЕРМЕНТЫ, УСКОРЯЮЩИЕ ПРОЦЕСС СВОРАЧИВАНИЯ

Слайд 40

Транс-конформация более стабильна, она преобладает во вновь синтезированной полипептидной цепи.
Для

образования нативной структуры белка необходимо, чтобы часть связей, образованных остатками пролина, изомеризовались в цис-конформацию. Эта реакция, приводящая к повороту цепи на 180° вокруг C-N связи, идет чрезвычайно медленно. In vivo она ускоряется благодаря действию специального фермента –
пептидил-пролил-цис/транс-изомеразы.

Слайд 41

Второй фермент (протеиндисульфидизомераза), ускоряющий процесс сворачивания, катализирует образование и изомеризацию дисульфидных

связей. Он локализуется в просвете эндоплазматического ретикулума и способствует сворачиванию секретируемых клетками белков, содержащих дисульфидные мостики (например, инсулин, рибонуклеаза, иммуноглобулины)

Слайд 42

ШАПЕРОНЫ И ШАПЕРОНИНЫ

Слайд 43

Функции шаперонов в клетке
Шаперон от «chaperon» - пожилая дама, сопровождающая

молодую девушку на балы и пр., наставник, сопровождающий группу молодежи.

Слайд 44

ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Содержание

ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКАДОМЕНЫ – ОБЛАСТИ В ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЕ БЕЛКА С ОПРЕДЕЛЕННОЙ

ВПЕРВЫЕ ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА ПОКАЗАНА НА ПРИМЕРЕ ЛИЗОЦИМА, ИММУНОГЛОБУЛИНОВ, ХИМОТРИПСИНА, ПАПАИНА И

СТРУКТУРНАЯ АВТОНОМИЯ ДОПОЛНЯЕТСЯ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНА

Доменная организация димерного фрагмента глутатионредуктазы.Каждая субъединица состоит из трех доменов: один

Третичная структура одного из доменов протромбина. При активации этот домен (остатки

РАЗЛИЧАЮТ ДВА ВИДА ДОМЕНОВ (Д.УЕТЛАУФЕР)С НЕПРЕРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮС РАЗРЫВНОЙ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПЬЮОБЛАСТЬ,

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА И СИЛЫ, ЕЁ СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ

Третичная структура белка - пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном

электростатические силы притяжения (ионные связи); водородные связи; гидрофобные взаимодействия между неполярными

ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ в белковой молекуле:А - между двумя гидроксильными группами; Б

ДЛЯ САМОПРОИЗВОЛЬНО ПРОТЕКАЮЩИХ ПРОЦЕССОВ ΔG<0.ВЫГОДНО УМЕНЬШЕНИЕ ЭНТАЛЬПИИ или УВЕЛИЧЕНИЕ ЭНТРОПИИ.