Содержание
- 2. Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это α -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы -
- 3. КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.
- 4. Классификация протеиногенных аминокислот по химическому строению радикала
- 11. Кислотно-основное равновесие в растворе аминокислот
- 12. В природе известно более 100 аминокислот, из них 20 являются жизненно необходимыми. По способности синтезироваться в
- 13. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная
- 14. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДА Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют
- 16. Строение пентапептида. R1, R2 и т.д. — боковые радикалы аминокислот
- 17. Белки - высокомолекулярные биополимеры, построенные из остатков аминокислот. Они составляют структурную и функциональную основу любого организма.
- 18. 5. Сократительная – белки мышц (актин, миозин, актомиозин) обеспечивают сокращение и расслабление мышц 6. Энергетическая –
- 19. Физико-химические и функциональные особенности белков Белки в среднем составляют 18-24% общей сырой массы организма и до
- 20. Сходство: медленность диффузии, неспособность к диализу, размер частиц. Различия: растворы ВМС – гомогенны, не имеют поверхности
- 21. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных
- 23. В изоточке белок менее гидратирован, уменьшается его растворимость, он легче выпадает в осадок. Растворы ВМС устойчивы
- 24. Кроме явления коагуляции в растворах ВМС наблюдается при определенных условиях явление расслоения, при котором раствор ВМС
- 25. Одним из важнейших свойств белков, как лиофильных коллоидов, является их способность задерживать большое количество воды –
- 26. Все белки по форме молекул делят на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные (фибриллиа – волокно, лат.). Длина
- 27. Свойства глобулярных фибриллярных различны. Глобулярные растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Фибриллярные в воде
- 28. Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из α -аминокислот - мономерных звеньев, соединенных между собой
- 29. Первичная структура – это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Вторичная структура белков – это
- 32. Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые
- 33. СВЯЗИ, СТАБИЛИЗИРУЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА Электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы
- 34. Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка
- 35. Третичная структура белка. Спиралями представлены α-спиральные участки, цилиндрическими кривыми — нерегулярные участки. Пунктиром показаны водородные связи,
- 36. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА Ассоциация и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные
- 37. Четвертичная структура гемоглобина
- 38. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ И ПОДДЕРЖАНИЕ ИХ НАТИВНОЙ КОНФОРМАЦИИ В УСЛОВИЯХ КЛЕТКИ Денатурация белков – это разрушение их
- 39. Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков
- 40. Денатурирующие агенты не разрушают первичную структуру белка. Сохранность первичной структуры белка - необходимое условие для восстановления
- 42. Скачать презентацию