Аминокислоты, пептиды

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Аминокислоты, пептиды

Содержание

2. Аминокислоты -(аминокарбоновые кислоты), органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Выполняют роль
3. Варианты классификации аминокислот: В зависимости от положения аминогруппы (альфа-аминокислоты,бета-аминокислоты) По конфигурации молекулы- L и D-изомеры. По
4. Все протеиногенные аминокислоты являются альфа-аминокислотами.
5. Классификация аминокислот (по боковому радикалу):
6. Незаменимые: лейцин (ЛЕЙ, L), изолейцин (ИЛЕ, J), валин (ВАЛ,V), фенилаланин (ФЕН, F), триптофан (ТРИ, W), треонин
7. Отдельные представители аминокислот и их свойства. Алифатические: Глицин(ГЛИ), или гликокол, аминоуксусная кислота. Единственная оптически неактивная. Участвует
8. Серосодержащие: Цистеин (ЦИС) -благодаря активной группе –SH легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия
9. Содержащие -ОН группу (гидроксиаминокислоты) Группа -ОН легко взаимодействует с фосфорной кислотой , что бывает необходимо для
10. Отдельно рассматривается пролин (ПРО) Не соответствует общей формуле аминокислот. Входит в структуру коллагена.
11. Общие свойства аминокислот. Кислотноосновные свойства аминокислот определяют многие свойства белков.Все аминокислоты-амфотерные соединения , они могут проявлять
12. Реакция поликонденсации с образованием пептидной связи.
13. Получают аминокислоты гидролизом белков или с помощью химических реакций в присутствии катализатора.
14. Изоэлектрическая точка (PI) аминокислоты-называют такое значение РН , при котором максимальная доля молекул обладает нулевым зарядом.
15. Биологическое значение аминокислот. Входят в состав белков и пептидов. Образуют биол. активные вещества (биогенные амины). Часть
16. Стереохимия аминокислот. Некоторые вещества существуют в двух изомерных формах L(levo-левый) и D(dextro-правый), молекулы которых представляют собой
17. Пептиды (от греч. “питательный”) – семейство веществ, молекулы которых построены из остатков альфа-аминокислот, соединённых в цепь
18. На сегодняшний день известно > 1500 видов пептидов. Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах. Свойства
19. Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогрупы одной аминокислоты с карбоксильной группой
20. Классификация пептидов. Их биологическая роль. Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную связь своей гамма-карбоксильной группой.
21. 5. Пептиды-нейромедиаторы-существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами-посредниками пептидной природы (“субстанция Р”). 6. Нейропептиды –секретируются нервными
23. Скачать презентацию

Слайд 2

Аминокислоты -(аминокарбоновые кислоты), органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные

и аминные группы. Выполняют роль мономеров при построении молекул белка. Бесцветные кристаллические вещ-ва, растворимые в воде. Многие обладают сладким вкусом. Только 20 аминокислот участвуют в синтезе белка.

Слайд 3

Варианты классификации аминокислот:
В зависимости от положения аминогруппы (альфа-аминокислоты,бета-аминокислоты)
По конфигурации молекулы- L

и D-изомеры.
По оптической активности в отношении плоскости поляризации.
По участию в синтезе белков (протеиногенные и непротеиногенные).
По строению бокового радикала.
По кислотно-основным свойствам.
По необходимости для организма (заменимые, незаменимые)

Слайд 4

Все протеиногенные аминокислоты являются альфа-аминокислотами.

Слайд 5

Классификация аминокислот (по боковому радикалу):

Слайд 6

Незаменимые: лейцин (ЛЕЙ, L),
изолейцин (ИЛЕ, J), валин (ВАЛ,V), фенилаланин (ФЕН,

F), триптофан (ТРИ, W), треонин (ТРЕ, Т), лизин (ЛИЗ, К),
метионин (МЕТ,М).
К заменимым относятся такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен получить аминогруппу с образованием аминокислоты.
Условно заменимые. Их синтез идёт, не в достаточном кол-ве, особенно у детей.

Слайд 7

Отдельные представители аминокислот и их свойства. Алифатические:
Глицин(ГЛИ), или гликокол, аминоуксусная кислота.

Единственная оптически неактивная. Участвует в синтезе белка. Его атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав трипептида-глютатиона.
Аланин (АЛА), аминокапроновая к-та. Используется для синтеза глюкозы.
Валин (ВАЛ), лейцин (ЛЕЙ), изолейцин (ИЛЕ) - играют важную роль в формировании белковой молекулы благодаря выраженным гидрофобным свойствам.

Слайд 8

Серосодержащие:
Цистеин (ЦИС) -благодаря активной группе –SH легко вступает в окислительно-восстановительные

реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белка.
Метионин(МЕТ) -выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биол. активных соединений (холина, нуклеотидов)

Слайд 9

Содержащие -ОН группу (гидроксиаминокислоты)
Группа -ОН легко взаимодействует с фосфорной кислотой

, что бывает необходимо для изменения функциональной активности белков. Серин (СЕР), треонин (ТРЕ).
Дикарбоновые (содержащие дополн. группу –СООН.) Глутаминовая (ГЛУ), аспарагиновая(АСП). Благодаря -СООН эти кислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле, могут образовывать амиды.
Амиды дикарбоновых кислот –глутамин (ГЛИ), аспарагин(АСН), лизин (ЛИЗ), аргинин(АРГ) -участвуют в обезвреживании и транспорте аммиака.
Циклические имеют в своём радикале кольцо. Фенилаланин (ФЕН), тирозин (ТИР)-участвуют в образовании адреналина и тироксина. Триптофан (ТРИ) -используется для синтеза витамина РР, сероторнина, гормонов эпифиза. Гистидин(ГИС) -участвует в образовании гистамина, регулирующего проницаемость капилляров, проявляет своё действие при аллергии.

Слайд 10

Отдельно рассматривается пролин (ПРО)
Не соответствует общей формуле аминокислот. Входит в структуру

коллагена.

Слайд 11

Общие свойства аминокислот.
Кислотноосновные свойства аминокислот определяют многие свойства белков.Все аминокислоты-амфотерные соединения

, они могут проявлять кислотные свойства, обусловленные карбоксильной группой, и основные, обусловленные аминогруппой.
Растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов.
Вступают в реакцию этерификации (на примере глицина).

Слайд 12

Реакция поликонденсации с образованием пептидной связи.

Слайд 13

Получают аминокислоты гидролизом белков или с помощью химических реакций в присутствии

катализатора.

Слайд 14

Изоэлектрическая точка (PI) аминокислоты-называют такое значение РН , при котором максимальная

доля молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении РН аминокислота наименее подвижна в элктрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов.

Слайд 15

Биологическое значение аминокислот. Входят в состав белков и пептидов. Образуют биол. активные вещества

(биогенные амины). Часть гормонов-аминокислоты. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот и сложных липидов. Предшественники порфиринов, идущих на синтез ГЕМА. Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.)

Слайд 16

Стереохимия аминокислот. Некоторые вещества существуют в двух изомерных формах L(levo-левый) и D(dextro-правый),

молекулы которых представляют собой зеркальные изображения. Такие две формы существуют для каждой аминокислоты (кроме глицина). На рис. D-аланин и L-аланин. Оптическая изомерия-свойство любого соединения, существующего в двух формах(правой и левой, т.е. зеркальной), вращать поляризованный луч света. Обозначения L и D-изомеров не зависят от того, влево или вправо вращается плоскость поляризации!!!. (Например, D-глюкоза вращает плоскость поляризации вправо, D-фруктоза- влево).

Слайд 17

Пептиды (от греч. “питательный”) – семейство веществ, молекулы которых построены из

остатков альфа-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями –С(О)NH-.

2-аминокислоты -дипептид
3-аминокислоты-трипептид
до 10 аминокислот-олигопептид
>50 аминокислот -полипептиды или белки
Термин “пептид” предложен нем. химиком Германом Фишером. Пептиды впервые выделены из гидролизата белков, полученных с помощью ферментирования. В 1905 г. Г.Фишер разработал метод синтеза пептидов. В 1953 г. Дю Виньо – синтезировал окситоцин (первый полипептидный гормон). Позже был получен синтетический инсулин и некоторые ферменты.

Слайд 18

На сегодняшний день известно > 1500 видов пептидов. Пептиды постоянно

синтезируются во всех живых организмах. Свойства пептидов зависят от их первичной структуры – последовательности аминокислот, а также от строения молеклы и её конфигурации в пространстве.

Слайд 19

Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогрупы

одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Такая реакция наз. реакцией конденсации , идёт с выделением воды, связь –пептидная C-N.

Слайд 20

Классификация пептидов. Их биологическая роль.
Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную

связь своей гамма-карбоксильной группой. Это гамма-глутаминилпептиды. К ним относится глутатион-трипептид, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях. Обладают антиоксидантными свойствами.
Пептиды-кинины. Регуляторы тонуса сосудов. Представители ангиотензины I и II.
Пептиды-регуляторы функций гипофиза –либерины и статины. Посредники между гипоталамусом и эндокринной системой.
Пептиды-гормоны-продукты секреци желез внутренней секреции (инсулин, глюкагон)

Слайд 21

5. Пептиды-нейромедиаторы-существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами-посредниками пептидной природы

(“субстанция Р”).
6. Нейропептиды –секретируются нервными клетками, оказывают обезболивающий эффект (энкефалины, эндорфины). Пептид-скотофобин, вызывает у животных чувство страха от темноты.
7. Пептиды –антибиотики -вырабатываются микроорганизмами. Используются как регуляторы синтеза белка, проницаемости мембран.
8. Пептиды-токсины –выделены из растений, грибов и т.д. Вызывают отравления (бледная поганка, яды насекомых).