Белки

Функции белков.
Как формируется молекула белка?

Белок-последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Функции белков:
1. Структурная (пластическая).

3. Белки-гормоны. 50% гормонов человека-белки. Инсулин- регулирует потребление глюкозы, вазопрессин- стимулирует

6. Рецепторная. С помощью белков-рецепторов происходит связывание различных биорегуляторов (гормонов, медиаторов,

11. Создание биопотенциалов мембран клеток и мембран митохондрий.
12. Геннорегуляторная функция-биосинтез белка

Как формируется молекула белка? В пространственной структуре белков – 4 уровня организации. Первичная

Вторичная структура белка. На уровне вторичной структуры белковые “бусы” могут укладываться

Вторичная укладка происходит только за счёт водородных связей –N-H......O=C-
Два варианта

Третичная структура. Укладка полипептидной цепи в клубок или глобулу. Более компактная

Виды химических связей, формирующих структуру белка:

Водородные-между НО-, COOH-, NH2- группами.
Гидрофобные-между остатками

Единица измерения массы белковой молекулы - Дальтон.
(Джон Дальтон, 1766-1844), англ. ученый-
ввел

Классификация белков.

Простые
(протеины)
Состоят только из аминокислот

Сложные
(протеиды)
Сотоят из белка и небелкового материала

Простые (протеины).

Сложные белки –протеиды. (Белок +простетическая группа).

Классификация белков по структуре.

Волокнистый актин (белок, фибриллярная форма которого образует с миозином мышц сократительный

Физические свойства белков.

Растворы белков- коллоидные растворы.

Виды растворов:
1. Истинные- частицы растворимого вещества невелики, сравнимы

3. Суспензии и эмульсии. Если частицы твердые-суспензия, если -жидкие (масло)-эмульсия. Оседают

Свойства белковых растворов определяются большими размерами молекул, т.е. белки являются коллоидными

4. Создание онкотического давления, т.е. перемещение воды в сторону более высокой

Растворимость белков зависит от заряда и наличия гидратной оболочки. Исчезновение одного

Способы удаления белков из раствора:

денатурация
(физическая и химическая)

высаливание

осаждение белков водоотнимающими средствами

изменение РН

Денатурация белка.

Денатурация-необратимое осаждение белка из-за разрыва связей 2-й, 3-й, и 4-й структуры.

Физическая – вызывается повышением T, ультрафиолетовым и микроволновым излучением, механическим

Химическая .
Действие кислот и щелочей - уменьшает число ионных связей.
Ионы тяжелых

Высаливание- не разрушает структуры белков.

Добавление к раствору белка солей .

Осаждение белков водоотнимающими средствами.
При добавлении водоотнимающих средств (этанол,

Изоэлектрическая точка белка (PI).

Свойства белков определяются свойствами аминокислот. Белки-амфотерные соединения.

Обмен белков.

План: .

Азотистое равновесие.
Биологическая ценность белка.
- Переваривание белков.
(пищеварение в тонком и толстом

Схема гидролиза белков в ЖКТ.

Активация пепсина.

Пепсин-эндопептидаза, гидролизует белки на большие пептиды.

Реакция превращения лизина и аргинина.

Реакция превращения тирозина и триптофана

Участие гормонов в процессе пищеварения.

Гормоны ЖКТ – пептиды.
Гастрин – секретируется G-клетками

Промежуточный обмен аминокислот.

Тема:Промежуточный обмен аминокислот.
Общие пути обмена аминокислот.
Биогенные амины.
Обмена аммиака, обезвреживание аммиака.
Орнитиновый цикл.

Промежуточный обмен аминокислот - это совокупность преврашений АК в организме человека

Условно промежуточный обмен делят на 2:
1. Общие пути обмена АК.
2. Индивидуальные

Общие пути обмена аминокислот.

Включает реакции:
ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ
-восстановительное дезаминирование
-гидролитическое дезаминирование
-внутримолекулярное дезаминирование
-окислительное дезаминирование
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ –отщепление аминогруппы. (для каждой реакции свой фермент). 1. Восстановительное - восстановление с

2. Гидролитическое дезаминирование с образованием гидроксикарбоновых кислот.

3. Внутримолекулярное с образованием ненасыщенных аминокислот.

4. Окислительное дезаминирование с образованием кетокислот.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ- реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на альфа-кетогруппу без

Биологическое значение реакций трансаминирования:
Синтез 10 заменимых аминокислот
Доставка аминогруппы АК из мышц

В клинике широко используется определение активности АСТ и АЛТ.

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ – процесс отщепления карбоксильной группы в виде CO2.

Фермент-
декарбоксилаза

Продукты реакции декарбоксилирования (БАА)-биологически активные амины.

Судьба биогенных аминов.

Накопление БАА может отрицательно сказаться на физиологическом статусе.

Обмен аммиака.

В сутки распадается 70 г. аминокислот (АК).
При этом

Обезвреживание аммиака.

Образующийся в процессе дезаминирования аммиакиспользуется в небольших количествах в

Основные пути обезвреживания аммиака.

Образование амонийных солей NH4Cl, (NH4)2SO4 (0,5 г в

3. Образование амидов дикарбоновых кислот-важный путь обезвреживания аммиака в тканях мозга,

Орнитиновый цикл.

4. Основной механизм обезвреживания аммиака- биосинтез мочевины. Выводится с

Орнитиновый цикл.

Биологическое значение орнитинового цикла: Обезвреживание аммиака. Регуляция азотистого балланса. Биосинтез заменимых АК. Участие в

аммиак

Синтез АК

Синтез глутамина и аспарагина

Синтез мочевины.
В крови здорового человека 2,5