Биохимия

Сентябрь 2, 2022

Содержание

2. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Кафедра биохимии Гомельского государственного медицинского университета Грицук Александр Иванович – заведующий
3. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Структура курса 1-е полугодие Введение в биохимию (1 пр. зан.) Энзимология
4. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Лекция 1 Введение в биохимию. Значение биохимии для врача. Химия белка.
5. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Введение в биохимию Биохимия - это наука, изучающая качественный и количественный
6. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) История биохимии Представления античных философов (Аристотель, Платон) VI-X вв. – развитие
7. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) История развития отечественной биохимии (Россия). 1847 г. – А.И. Ходнев –
8. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Выдающиеся представители отечественной биохимии (Россия) Российская школа биохимиков А.Н. Бах 1921
9. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Выдающиеся представители отечественной биохимии (продолжение) Белорусская школа биохимиков Акад. Ю.М. Островский
10. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Предмет и задачи биохимии. Познание молекулярных механизмов физиологических, генетических и иммунологических
11. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Разделы биохимии Статическая биохимия - исследует качественные и количественный химический состав
12. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Разделы биохимии по объекту исследования общая биохимия изучает общие вопросы химических
13. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Разделы биохимии по объекту исследования (продолжение) техническая биохимия изучает состав пищевых
14. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Методы биохимических исследований. Исследование на уровне целого организма удаление органа (гепатэктомия)
15. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Методы биохимических исследований (продолжение) Изучение гомогенатов работа с бесклеточными препаратами можно
16. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Химия белка Белки - высокомолекулярные соединения (ВМС), полипептиды, образованные путем сополимеризации
17. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) 20 протеиногенных аминокислот Глицин (гли) Гистидин (гис) Аланин (ала) Серин (сер)
18. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Отрицательно заряженные аминокислоты Асп Asp, D Глу Glu, E Аспарагиновая кислота
19. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Положительно заряженные аминокислоты Аргинин Гистидин Лизин Арг Arg, R Гис His,
20. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Полярные аминокислоты, которые могут приобретать отрицательный заряд Цистеин Тирозин Цис Cys,
21. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Объемные модели 11 полярных аминокислот Асп Глу Тир Цис Арг Лиз
22. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Гидрофобные аминокислоты (5 алифатических) Гли Ала Вал Лей Иле
23. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Гидрофобные аминокислоты (4 оставшихся) Фенилаланин – вместе с Тир и Трп
24. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) История химии белка 1728 г. – Якоп Баккари, выделил белковый препарат
25. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Эвристическая идея Э. Фишера Белки состоят только из α-АК. (Из всей
26. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Структурная организация белковой молекулы Выделяют четыре уровня структурной организации белковой молекулы
27. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Первичная (одномерная, линейная) структура порядок или последовательность расположения аминокислотных остатков в
28. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Пример: пептид ангиотензин-2, повышающий давление H2N-asp-arg-val-tyr-ile-his-pro-phe-COOH
29. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Особенности пептидной связи Наличие плоской (компланарной) сопряженной системы в пептидном звене
30. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Особенности пептидной связи (продолжение) Атомы, связанные с пептидной группой, располагаются по
31. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Мезомерия пептидной связи Кето- (лактимная) Енол- (лактамная)
32. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Конформация полипептидной цепи Пептидная связь является практически плоской. Поэтому вращение осуществляется
33. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Примеры белковых молекул Иммуноглобулин Кальцийсвязывающий белок
34. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Динамика белковой молекулы
35. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Вторичная (двухмерная, пространственная) структура α-спираль Бета-структура (β–складчатый слой)
36. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Характеристика альфа-спирали Высота витка 0,54 нм (3,6 остатков АК, 13 атомов),
37. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Характеристика бета-структуры Вытянутые полипептидные цепи удерживаются между собой водородными связями пептидных
38. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Другие разновидности вторичной структуры Кроме α-спирали известны также 310-спираль (на один
39. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Соотношение структур в белках α-белки: миоглобин, гемоглобин, парамиозин, α-кератин. β-белки: конканаваллин
40. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Третичная структура Третичная структура – это общее расположение в пространстве частей
41. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Доменная организация белка Домен - обособленная область молекулы белка, обладающая структурной
42. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Четвертичная структура белка Четвертичная структура – комплекс отдельных полипептидных цепей (субъединиц,
43. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Пятый уровень органицации белковой молекулы Иногда выделяют и пятый уровень –
44. 09/02/2023 Коваль А. Н. (С) Форма, размеры и масса белковых молекул По форме: Глобулярные (альбумин, рибонуклеаза,
46. Скачать презентацию

Слайд 2

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Кафедра биохимии Гомельского государственного медицинского университета
Грицук Александр Иванович

– заведующий кафедрой биохимии, д. м. н., профессор.
Свергун Валентина Тимофеевна – доцент, к. б. н.
Коваль Александр Николаевич – доцент, к. б. н.
Сергеенко Сергей Михайлович – ассистент.
Шершнева Екатерина Михайловна – ассистент.
Яськова Надежда Сергеевна – аспирант.
Громыко Марина Владимировна – лаборант 2-й кат.
Безрукова Елена Владимировна – лаборант.
Бордиенко Светлана Олеговна – лаборант 2-й кат.
Даргель Ирина Витальневна – лаборант.

Слайд 3

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Структура курса
1-е полугодие
Введение в биохимию (1 пр. зан.)
Энзимология

и биоэнергетика (5 пр. зан., + контр.)
Биохимия углеводов (4 пр. зан. + контр.)
Биохимия липидов (3 пр. зан. + контр.)
Зачетное занятие семестра.

2-е полугодие
Биохимия белков и нуклеиновых кислот. Биохимия витаминов и гормонов. (8 пр. зан. + контр.)
Биохимия крови, печени, почек. Биохимия мышечной, нервной и соединительной тканей (7 пр. зан. + контр.)
Зачетное занятие семестра.

Слайд 4

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Лекция 1
Введение в биохимию. Значение биохимии для врача.

Химия белка.

Слайд 5

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Введение в биохимию
Биохимия - это наука, изучающая качественный

и количественный состав, а также пути, способы, закономерности, биологическую и физиологическую роль превращения вещества, энергии и информации в живом организме.
Термин «биохимия» впервые применил в 1858 г. австрийский врач и химик Винцент Клетцинскй в своей книге «Компендиум по биохимии».
В то же время использовался другой термин – физиологическая химия.
Окончательно термин «биохимия» был введен Карлом Нейбергом в 1903 г.

Слайд 6

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
История биохимии
Представления античных философов (Аристотель, Платон)
VI-X вв. –

развитие в Европе алхимии
XVI-XVII вв. – ятрохимия (Парацельс), виталистические взгляды
Середина XVII – конец XVIII вв. – эмпирический период
конец ХVIII – середина ХIХ вв. – аналитический период
1828 г. - Ф. Велер впервые синтезировал мочевину
1839 г. – Ю. Либих установил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы.
1845 г. - Г. Кольбе синтезировал уксусную кислоту
1847 г. – А.И. Ходнев издал первый учебник по физиологической химии
1854 г. - М. Бертло синтезировал жиры.
1861 г. - А.М. Бутлеров синтезировал углеводы.
1864 г.- А.Я. Данилевский основал первую кафедра физиологической химии при Казанском университете.
XX в. – современный период
20-30-е годы – развитие биохимии углеводов и липидов
30-е годы – развитие биохимии гормонов и витаминов.
40-50 годы – биохимия нуклеиновых кислот и белков.

Слайд 7

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
История развития отечественной биохимии (Россия).
1847 г. – А.И.

Ходнев – первый учебник по физиологической химии
1864 г. – А.Я. Данилевский – первая кафедра физиологической химии при Казанском университете.
1891 г. – М.В. Ненцкий – первая биохимическая лаборатория в Институте экспериментальной медицины (Петербург).
1880 г. – Н.И. Лунин – открытие витаминов.
28 апреля 1883 г. в Санкт-Петербурге было основано первое в мире биохимическое (биолого-химическое) общество, основателями которого было 16 человек: Н.Н. Лунин, Э. Эйхвальд, В. Анреп, К. Дегио, И. Биль, А. Пель, Р. Штерн, Фр. Лесгафт и др.
1896 г. – А.Н. Бах – создание теории перекисного окисления.
1899 г. – И.П. Павлов, Н.П. Шеповальников – открытие проферментов.
1903 г. – М.С. Цвет – открытие метода хроматографии
1912 г. – В.И. Палладин – создание теории биологического окисления.

Слайд 8

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Выдающиеся представители отечественной биохимии (Россия)
Российская школа биохимиков
А.Н. Бах

1921 г. организовал в Москве Научно-исследовательский биохимический институт Наркомздрава.
1935 г. – А.Н. Бах - возглавил в Москве Институт биохимии АН СССР, названный впоследствии его именем.
А.И. Опарин - автор первой теории происхождения жизни.
Акад. В.А. Энгельгардт
В 1959 г. – основал Институт молекулярной биологии АН СССР
Автор классических работ по окислительному фосфорилированию, механохимии мышц, углеводному обмену и др.
Акад. Ю.А. Овчинников – работы в области мембранной биологии.
Акад. А.С. Спирин – работы по молекулярным механизмам биосинтеза белка.
Акад. В.П. Скулачев – работы по биоэнергетике.

Слайд 9

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Выдающиеся представители отечественной биохимии (продолжение)
Белорусская школа биохимиков
Акад. Ю.М.

Островский – работы в области витаминов (Институт биохимии АН РБ, г. Гродно).
Украинская школа биохимиков
Акад. А.В. Палладин – работы в области нейрохимии и витаминов,
Работы в области биохимии белкового, липидного обмена, возрастной биохимии.

Слайд 10

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Предмет и задачи биохимии.
Познание молекулярных механизмов физиологических, генетических

и иммунологических процессов жизнедеятельности в норме и при патологии и действии на организм различных факторов.
Совершенствование методов профилактики, диагностики и лечения заболеваний.
Разработка новых лекарственных средств, нормализующих обменные процессы.
Разработка научных основ, рационального, сбалансированного питания, здорового образа жизни.

Слайд 11

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Разделы биохимии
Статическая биохимия - исследует качественные и количественный

химический состав живых организмов.
Динамическая биохимия - изучает совокупность превращений веществ, энергии и информации в живом организме.
Функциональная биохимия - изучает химическую основу функций тканей, органов, систем органов и межорганных взаимоотношений.

Слайд 12

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Разделы биохимии по объекту исследования
общая биохимия
изучает общие

вопросы химических основ жизнедеятельности различных организмов
бионеорганическая химия
изучает роль и значение в процессе жизнедеятельности комплексов неорганических ионов с органическими соединениями
биоорганическая химия
исследует физико-химические основы функционирования живых систем
биохимия человека и животных, (растений, микроорганизмов)

Слайд 13

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Разделы биохимии по объекту исследования (продолжение)
техническая биохимия
изучает

состав пищевых продуктов, химическую основу технологических процессов их хранения, переработки и т.д.
сравнительная (эволюционная) биохимия
исследует биохимические процессы в сравнительном (эволюционном) аспекте
радиационная биохимия
изучает биохимические основы радиационного повреждения и способы его профилактики в живой организме
медицинская (клиническая) биохимия
исследует биохимические основы патологических процессов
физико-химическая биология
объединяет цели и задачи всех вышеназванных направлений биохимии

Слайд 14

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Методы биохимических исследований.
Исследование на уровне целого организма
удаление органа

(гепатэктомия)
изменение диеты (голодание, усиленное питание)
прием лекарств
введение токсинов
наблюдение за животными со специфическими заболеваниями (сахарный диабет)
использование сложным методов (ЯМР-спектроскопия и др.)
Перфузия изолированных органов
наиболее пригодны сердце, печень, почки
Инкубация тканевых срезов
чаще используются срезы печени
Инкубация целых клеток
наиболее пригодны клетки крови и печени

Слайд 15

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Методы биохимических исследований (продолжение)
Изучение гомогенатов
работа с бесклеточными препаратами
можно

удалять или добавлять различные вещества и наблюдать за результатами
можно фракционировать различные органеллы путем дифференциального центрифугирования
Исследование изолированных органелл
широко используются митохондрии, микросомы, рибосомы и др.
Субфракционирование изолированных органелл
например митохондрий для выделение комплексов дыхательной цепи
Выделение и характеристика ферментов и метаболитов
обязательно при описании любой химической реакции и метаболического пути
Клонирование генов, кодирующих ферменты и др. белки
исследование особенностей структуры и регуляции гена и первичной структуры белка, кодируемой этим геном

Слайд 16

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Химия белка
Белки - высокомолекулярные соединения (ВМС), полипептиды, образованные

путем сополимеризации 20 протеиногенных аминокислот (АК)

Пример: Фосфолипаза C, PLC (E.C.3.1.4.11)

Слайд 17

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
20 протеиногенных аминокислот
Глицин (гли)
Гистидин (гис)
Аланин (ала)
Серин (сер)
Валин (вал)
Треонин

(тре)
Лейцин (лей)
Цистеин (цис)
Изолейцин (иле)
Метионин (мет)
Пролин (про)
Аспарагин (асп)
Аспарагиновая кислота (асп)
Глутамин (глу)
Глутаминовая кислота (глу)
Фенилаланин (фен)
Лизин (лиз)
Тирозин (тир)
Аргинин (арг)
Триптофан (трп)

Эти аминокислоты можно групппировать по различным свойствам их радикалов, например, полярности:
Неполярные (гидрофобные)
Полярные (гидрофильные)
Нейтральные (незаряженные)
Заряженные
Отрицательно (ала, глу)
Положительно (арг, гис, про)
В зависимости от структуры радикала можно выделить также:
Циклические
Ароматические
Неароматические (гетероциклические)
Ациклические
Алифатические
Серосодержащие (мет, цис)
Иминокислота (про)
По физиологической значимости
Заменимые
Незаменимые

Слайд 18

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Отрицательно заряженные аминокислоты
Асп Asp, D
Глу Glu, E
Аспарагиновая кислота
Глутаминовая кислота

Слайд 19

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Положительно заряженные аминокислоты
Аргинин
Гистидин
Лизин
Арг Arg, R
Гис His, H
Лиз Lys, K

Слайд 20

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Полярные аминокислоты, которые могут приобретать отрицательный заряд
Цистеин
Тирозин
Цис Cys, C
Тир Tyr,

Слайд 21

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Объемные модели 11 полярных аминокислот
Асп
Глу
Тир
Цис
Арг
Лиз
Гис
Сер
Асн
Глн

Слайд 22

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Гидрофобные аминокислоты (5 алифатических)
Гли
Ала
Вал
Лей
Иле

Слайд 23

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Гидрофобные аминокислоты (4 оставшихся)
Фенилаланин – вместе с Тир

и Трп образует группу ароматических АК
Метионин – вместе с Цис составляет группу серосодержащих АК
Пролин – единственная иминокислота.

Фен

Трп

Мет

Про

Слайд 24

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
История химии белка
1728 г. – Якоп Баккари, выделил

белковый препарат (клейковину) из пшеничной муки
1793 г. - Й. Жакен – впервые употребил термин «белок»
1-я половина ХIХ в – открытие явления ферментативного катализа
2-я половина ХIХ в. – выяснение полимерной природы белков (Ф. Гоппе-Зайлер, А. Хеннингер, А. Вюрц, Р. Харт)
появление структурных гипотез строения белка (П. Шютценберже, А.Я. Данилевский, А. Коссель)
1891 г. - А.П. Сабанеев - определение криоскопическим методов молекулярной массы альбумина
1905 г. – Э.Рейд – определение методом осмотического давления молекулярной массы гемоглобина

Слайд 25

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Эвристическая идея Э. Фишера
Белки состоят только из α-АК.
(Из

всей массы продуктов расщепления белков аминокислоты являются главными составляющими, а все остальные соединения относятся к вторичным продуктам).
АК, входящие в состав белков, относятся к L ряду.
Белковая молекула представляет собой линейный полимер.
α-АК образуют линейный полимер путем образования пептидной связи между карбоксильной группой одной АК и аминогруппой другой.

Слайд 26

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Структурная организация белковой молекулы
Выделяют четыре уровня структурной организации

белковой молекулы (классификация К. Линдерштрема-Ланга):
Первичная
Вторичная
Третичная
Четвертичная

Слайд 27

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Первичная (одномерная, линейная) структура
порядок или последовательность расположения аминокислотных

остатков в пептидной цепи (включая -S-S- связи), ее химическое строение.

Слайд 28

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Пример: пептид ангиотензин-2, повышающий давление
H2N-asp-arg-val-tyr-ile-his-pro-phe-COOH

Слайд 29

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Особенности пептидной связи
Наличие плоской (компланарной) сопряженной системы в

пептидном звене затрудняет вращение вокруг связи С-N

вал

тир

Слайд 30

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Особенности пептидной связи (продолжение)
Атомы, связанные с пептидной группой,

располагаются по разные стороны плоскости в более выгодном транс-положении. Боковые группы остатков АК в этом случае наиболее удалены друг от друга.

вал

тир

Слайд 31

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Мезомерия пептидной связи
Кето- (лактимная)
Енол- (лактамная)

Слайд 32

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Конформация полипептидной цепи
Пептидная связь является практически плоской. Поэтому

вращение осуществляется по другим связям.
Угол φ («фи») характеризует поворот вокруг связи N-Cα, т.е. предшествующей пептидной связи.
Угол ψ («пси») – поворот вокруг связи Cα-C, т. е. следующей за пептидной связью.

Слайд 33

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Примеры белковых молекул
Иммуноглобулин
Кальцийсвязывающий белок

Слайд 34

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Динамика белковой молекулы

Слайд 35

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Вторичная (двухмерная, пространственная) структура
α-спираль
Бета-структура (β–складчатый слой)

Слайд 36

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Характеристика альфа-спирали
Высота витка 0,54 нм (3,6 остатков АК,

13 атомов),
Диаметр 0,50 нм,
Стабилизируется водородными связями между CO-группой n-го и NH2-группой n+4-го остатка.

0,54 нм

0,50 нм

Слайд 37

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Характеристика бета-структуры
Вытянутые полипептидные цепи удерживаются между собой водородными

связями пептидных групп.
Водородные связи лежат в плоскости складок.
Радикалы АК – выше и ниже плоскости.
Могут быть параллельными и антипараллельными.

Параллельные цепи

Антипараллельные цепи

Петля

Слайд 38

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Другие разновидности вторичной структуры
Кроме α-спирали известны также
310-спираль

(на один виток 3 остатка АК, или 10 атомов) – более закручена,
π-спираль (один виток из 4,4 АК, или 16 атомов) – более рыхлая,
αII-спираль (один виток – 4 АК, или 14 атомов) – рыхлая.
Спираль коллагена – ломаная, левозакрученная, растянутая.
В коллагене 1/3 АК глицин, 1/5 – пролин и оксипролин, редко - оксилизин.
Могут также встречаться
петли (в местах изменения направления складчатых структур),
неупорядоченные участки полипептидной цепи.

Слайд 39

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Соотношение структур в белках
α-белки:
миоглобин, гемоглобин, парамиозин, α-кератин.
β-белки:
конканаваллин

A (растительные лектины), супероксиддисмутаза, фиброин шелка, паутины.
α+β-белки (одна часть пептидной цепи представлена α-спиралями, другая – β-структурами) – редкие:
термолизин (бакт.),
α/β-белки (α- и β- структуры чередуются) – наиболее часто:
фосфоглицераткиназа, флаводоксин.
без α,β (практически не имеют спиральных и складчатых структур):
ферредоксин (бакт.)

Слайд 40

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Третичная структура
Третичная структура – это общее расположение в

пространстве частей полипептидной молекулы.
третичная структура удерживается за счет
ковалентных связей, сильных (дисульфидные, псевдопептидные),
нековалентных, слабых (электростатические, водородные связи, гидрофобные взаимодействия).
Процесс укладки белковой молекулы (фолдинг белка) контролируется специфическими белками – шаперонами и шаперонинами (белки теплового шока).

ONCOGENE PROTEIN
(C-H-RAS P21 PROTEIN)

Слайд 41

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Доменная организация белка
Домен - обособленная область молекулы белка,

обладающая структурной и функциональной автономией.
В иммуноглобулине G1 (IgG1), различают 12 доменов:
2 легкие цепи по 2 домена (VL, CL)
2 тяжелые цепи по 4 домена (VH, CH1, CH2, CH3).

HUMAN IGG1

Слайд 42

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура – комплекс отдельных полипептидных

цепей (субъединиц, или мономеров);
Удерживается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Гемоглобин A – тетрамерный белок

Слайд 43

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Пятый уровень органицации белковой молекулы
Иногда выделяют и пятый

уровень – метаболон, т. е. совокупность ферментов, катализирующих определенный метаболический путь (например, цикл Кребса).

Слайд 44

09/02/2023
Коваль А. Н. (С)
Форма, размеры и масса белковых молекул
По форме:
Глобулярные (альбумин,

рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин).
шарообразные, эллипсоидные, вытянутые.
Фибриллярные (кератины, фиброин, коллаген, F-актин, тропомиозин).
нитевидные.
По размерам - от 2,5 до 300 нм.
По массе – от 13 000 до 500 000 Да (дальтон).

Биохимия

Содержание

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Кафедра биохимии Гомельского государственного медицинского университетаГрицук Александр Иванович

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Структура курса1-е полугодиеВведение в биохимию (1 пр. зан.)Энзимология

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Лекция 1Введение в биохимию. Значение биохимии для врача.

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Введение в биохимиюБиохимия - это наука, изучающая качественный

09/02/2023Коваль А. Н. (С)История биохимииПредставления античных философов (Аристотель, Платон)VI-X вв. –

09/02/2023Коваль А. Н. (С)История развития отечественной биохимии (Россия).1847 г. – А.И.

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Выдающиеся представители отечественной биохимии (Россия)Российская школа биохимиковА.Н. Бах

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Выдающиеся представители отечественной биохимии (продолжение)Белорусская школа биохимиковАкад. Ю.М.

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Предмет и задачи биохимии.Познание молекулярных механизмов физиологических, генетических

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Разделы биохимииСтатическая биохимия - исследует качественные и количественный

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Разделы биохимии по объекту исследованияобщая биохимия изучает общие

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Разделы биохимии по объекту исследования (продолжение)техническая биохимия изучает

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Методы биохимических исследований.Исследование на уровне целого организмаудаление органа

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Методы биохимических исследований (продолжение)Изучение гомогенатовработа с бесклеточными препаратамиможно

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Химия белкаБелки - высокомолекулярные соединения (ВМС), полипептиды, образованные

09/02/2023Коваль А. Н. (С)20 протеиногенных аминокислотГлицин (гли)Гистидин (гис)Аланин (ала)Серин (сер)Валин (вал)Треонин

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Отрицательно заряженные аминокислотыАсп Asp, DГлу Glu, EАспарагиновая кислотаГлутаминовая кислота

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Положительно заряженные аминокислоты АргининГистидинЛизинАрг Arg, RГис His, HЛиз Lys, K

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Полярные аминокислоты, которые могут приобретать отрицательный зарядЦистеинТирозинЦис Cys, CТир Tyr,

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Объемные модели 11 полярных аминокислотАспГлуТирЦисАргЛизГисСерАснГлн

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Гидрофобные аминокислоты (5 алифатических)ГлиАлаВалЛейИле

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Гидрофобные аминокислоты (4 оставшихся)Фенилаланин – вместе с Тир

09/02/2023Коваль А. Н. (С)История химии белка1728 г. – Якоп Баккари, выделил

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Эвристическая идея Э. ФишераБелки состоят только из α-АК.(Из

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Структурная организация белковой молекулыВыделяют четыре уровня структурной организации

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Первичная (одномерная, линейная) структурапорядок или последовательность расположения аминокислотных

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Пример: пептид ангиотензин-2, повышающий давлениеH2N-asp-arg-val-tyr-ile-his-pro-phe-COOH

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Особенности пептидной связиНаличие плоской (компланарной) сопряженной системы в

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Особенности пептидной связи (продолжение)Атомы, связанные с пептидной группой,

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Мезомерия пептидной связиКето- (лактимная)Енол- (лактамная)

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Конформация полипептидной цепиПептидная связь является практически плоской. Поэтому

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Примеры белковых молекулИммуноглобулинКальцийсвязывающий белок

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Динамика белковой молекулы

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Вторичная (двухмерная, пространственная) структураα-спиральБета-структура (β–складчатый слой)

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Характеристика альфа-спиралиВысота витка 0,54 нм (3,6 остатков АК,

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Характеристика бета-структурыВытянутые полипептидные цепи удерживаются между собой водородными

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Другие разновидности вторичной структурыКроме α-спирали известны также 310-спираль

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Соотношение структур в белках α-белки:миоглобин, гемоглобин, парамиозин, α-кератин.β-белки: конканаваллин

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Третичная структураТретичная структура – это общее расположение в

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Доменная организация белкаДомен - обособленная область молекулы белка,

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Четвертичная структура белкаЧетвертичная структура – комплекс отдельных полипептидных

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Пятый уровень органицации белковой молекулыИногда выделяют и пятый

09/02/2023Коваль А. Н. (С)Форма, размеры и масса белковых молекулПо форме:Глобулярные (альбумин,

Похожие презентации