Ферменты: строение, основные свойства, регуляция активности ферментов в организме человека

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Ферменты: строение, основные свойства, регуляция активности ферментов в организме человека

Содержание

2. Ферменты (энзимы) – каталитические белки Первый фермент, выделенный в чистом виде - уреаза бобов, разлагающая мочевину
3. Характеристика ферментов Высокая специфичность: 1 фермент – 1 реакция и чаще всего 1 субстрат Мягкие (физиологические)
4. Общие принципы строения ферментов Все ферменты – глобулярные белки Все ферменты имеют активный центр (АЦ), в
5. Виды ферментов по строению Изостерические ферменты – имеют только активный центр Аллостерические ферменты кроме АЦ, имеют
7. Условия максимальной активности ферментов рН – оптимум Температурный оптимум Физиологическая осмолярность среды Доступность субстрата Для некоторых
8. Кофакторы и коферменты Ионы металлов Могут связываться с АЦ фермента на время катализа (в присутствии субстрата)
9. Простетическая группа (ПГ) Это особая разновидность кофактора ферментов. ПГ ковалентно связывается с активным центром фермента. ПГ
10. Строение ферментов, использующих кофакторы (коферменты) Апофермент - белковая глобула, не связанная с кофактором или коферментом Холофермент
11. Регуляция активности ферментов 1. Контроль транскрипции гена (генов), кодирующих фермент с помощью факторов транскрипции или гормонов
12. Регуляция активности ферментов 2. Активация фермента путем ограниченного протеолиза: исходная глобула фермента неактивна, т.к. содержит дополнительную
13. Регуляция активности ферментов 3.Модуляция лигандами, характерными для данного фермента Концентрацией субстрата Доступностью кофермента или кофактора Накоплением
14. Регуляция активности ферментов 4. Аллостеризм как принцип регуляции активности ферментов Связывание в одном участке поверхности белка
15. Аллостерическая регуляция лежит в основе изменения активности некоторых ферментов в присутствии АДФ, цАМФ, цитрата и др.
16. Регуляция активности ферментов 5. Каскадные механизмы активации (инактивации) ключевого фермента Эти механизмы характерны для реализации быстрой
17. Принцип каскадной регуляции А. Гормон связывается с рецептором на клеточной мембране, активируя синтез вторичного посредника. Б.
18. Принцип каскадной регуляции Г. Вторичный посредник быстро уничтожается внутри клетки с помощью специального фермента, поэтому избыточного
19. СЛЕДУЕТ ЗНАТЬ К ЗАНЯТИЮ: 1. Строение аллостерических и изостерических ферментов 2. Свойства ферментов 3. Способы быстрой
22. Скачать презентацию

Слайд 2

Ферменты (энзимы) – каталитические белки
Первый фермент, выделенный в чистом виде -

уреаза бобов, разлагающая мочевину до воды и углекислоты.
С 1935 г белковая природа ферментов общепризнана.
В 1946 г первые исследователи природы ферментов– Самнер, Нортроп и Стенли – получили Нобелевскую премию по химии

Слайд 3

Характеристика ферментов
Высокая специфичность: 1 фермент – 1 реакция и чаще всего

1 субстрат
Мягкие (физиологические) условия катализа
Очень высокая эффективность (высокий выход продукта)
РЕГУЛИРУЕМАЯ АКТИВНОСТЬ!

Слайд 4

Общие принципы строения ферментов
Все ферменты – глобулярные белки
Все ферменты имеют активный

центр (АЦ), в котором происходит узнавание, связывание субстрата и превращение его в продукт реакции

Слайд 5

Виды ферментов по строению
Изостерические ферменты – имеют только активный центр
Аллостерические ферменты

кроме АЦ, имеют 1 или более регуляторных (аллостерических) центров, в которых связываются вещества – регуляторы
Аллостерические ферменты обычно являются ОЛИГОМЕРАМИ, т.е. состоят из 2 – 12 отдельных белковых субъединиц

Слайд 6

Слайд 7

Условия максимальной активности ферментов
рН – оптимум
Температурный оптимум
Физиологическая осмолярность среды
Доступность субстрата
Для некоторых

ферментов необходимы также кофакторы или коферменты

Слайд 8

Кофакторы и коферменты
Ионы металлов
Могут связываться с АЦ фермента на время катализа

(в присутствии субстрата)

Органические соединения, производные витаминов
В некоторых случаях связываются с АЦ на время катализа
В ряде ферментов удерживаются в АЦ постоянно

Слайд 9

Простетическая группа (ПГ)
Это особая разновидность кофактора ферментов.
ПГ ковалентно связывается с активным

центром фермента.
ПГ может содержать в своем составе как органические, так и неорганические элементы
Ферменты, содержащие простетические группы, обычно «долгоживущие»: гемоглобин, цитохромы, миоглобин, флавопротеид тканевого дыхания, родопсин (зрительный пурпур)

Слайд 10

Строение ферментов, использующих кофакторы (коферменты)
Апофермент - белковая глобула, не связанная с

кофактором или коферментом
Холофермент – апофермент, связавшийся с коферментом или кофактором.
Как правило, апофермент гораздо менее активен, чем холофермент

Слайд 11

Регуляция активности ферментов
1. Контроль транскрипции гена (генов), кодирующих фермент с помощью

факторов транскрипции или гормонов
Индукция фермента - активация транскрипции
Репрессия - инактивация транскрипции
Этот путь регуляции активности ферментов используют СТГ, кортизол, тироксин, инсулин и половые гормоны

Слайд 12

Регуляция активности ферментов
2. Активация фермента путем ограниченного протеолиза: исходная глобула фермента

неактивна, т.к. содержит дополнительную аминокислотную последовательность, мешающую работе АЦ.
Удаление такой избыточной последовательности приводит к активации фермента

Слайд 13

Регуляция активности ферментов
3.Модуляция лигандами, характерными для данного фермента
Концентрацией субстрата
Доступностью кофермента или

кофактора
Накоплением продукта реакции
Если конечный продукт метаболического пути снижает активность ключевого фермента, то говорят о РЕТРОИНГИБИРОВАНИИ. Это одна из форм аллостерической регуляции (аллостеризма)

Слайд 14

Регуляция активности ферментов
4. Аллостеризм как принцип регуляции активности ферментов
Связывание в одном

участке поверхности белка (вне активного центра) может вызвать конформационные изменения в другом участке. При этом изменяется взаимодействие АЦ с субстратом и, следовательно, скорость катализа.

Слайд 15

Аллостерическая регуляция лежит в основе изменения активности некоторых ферментов в присутствии

АДФ, цАМФ, цитрата и др.
Аллостерический регулятор (эффектор) связывается в РЦ фермента. Последующее конформационное изменение глобулы приводит к изменению формы АЦ и его доступности для субстрата.

Слайд 16

Регуляция активности ферментов
5. Каскадные механизмы активации (инактивации) ключевого фермента
Эти механизмы

характерны для реализации быстрой гормональной регуляции.
В каскадном механизме всегда задействовано явление аллостеризма.

Слайд 17

Принцип каскадной регуляции
А. Гормон связывается с рецептором на клеточной мембране, активируя

синтез вторичного посредника.
Б. Вторичный посредник повышает активность специального активирующего фермента.
В. Активирующий фермент переводит ключевой фермент в активное состояние, чаще всего путем присоединения фосфатных групп к поверхностным аминокислотам фермента.

Слайд 18

Принцип каскадной регуляции
Г. Вторичный посредник быстро уничтожается внутри клетки с помощью

специального фермента, поэтому избыточного возрастания ферментативной активности не происходит
Существует аналогичный инактивирующий каскад, быстро снижающий ферментативную активность

Слайд 19

СЛЕДУЕТ ЗНАТЬ К ЗАНЯТИЮ:
1. Строение аллостерических и изостерических ферментов
2. Свойства ферментов
3.

Способы быстрой и медленной регуляции ферменативной активности
4. Принцип каскадной регуляции с использованием вторичных посредников

Слайд 20

Ферменты: строение, основные свойства, регуляция активности ферментов в организме человека

Содержание

Ферменты (энзимы) – каталитические белкиПервый фермент, выделенный в чистом виде -

Характеристика ферментовВысокая специфичность: 1 фермент – 1 реакция и чаще всего

Общие принципы строения ферментовВсе ферменты – глобулярные белкиВсе ферменты имеют активный

Виды ферментов по строениюИзостерические ферменты – имеют только активный центрАллостерические ферменты

Условия максимальной активности ферментоврН – оптимумТемпературный оптимумФизиологическая осмолярность средыДоступность субстратаДля некоторых

Кофакторы и коферментыИоны металловМогут связываться с АЦ фермента на время катализа

Простетическая группа (ПГ)Это особая разновидность кофактора ферментов.ПГ ковалентно связывается с активным

Строение ферментов, использующих кофакторы (коферменты)Апофермент - белковая глобула, не связанная с

Регуляция активности ферментов1. Контроль транскрипции гена (генов), кодирующих фермент с помощью

Регуляция активности ферментов2. Активация фермента путем ограниченного протеолиза: исходная глобула фермента

Регуляция активности ферментов3.Модуляция лигандами, характерными для данного ферментаКонцентрацией субстратаДоступностью кофермента или

Регуляция активности ферментов4. Аллостеризм как принцип регуляции активности ферментовСвязывание в одном