ФИЗИОЛОГИЯ КЛЕТКИ наука, изучающая закономерности и свойства функционирования клеток животных, растений, простейших независ

Август 31, 2022

Главная
Алгебра
ФИЗИОЛОГИЯ КЛЕТКИ наука, изучающая закономерности и свойства функционирования клеток животных, растений, простейших независ

Содержание

2. Аспекты изучения «Физиологии клетки» ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК РЕЦЕПТОРНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК ФУНКЦИИ ИЗМЕНЕНИЯ рН В КЛЕТКЕ. ПЕРЕКИСНОЕ
3. ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК
4. Контрактильные механизмы (приводящие к сокращению или движению): мышечное сокращение движение ресничек и жгутиков расхождение хромосом при
5. Цитоскелет клетки Микротрубочки (~ 25 нм) Тубулин микрофиламенты (6-7 нм) Актин промежуточные филаменты (8-10 нм) Кератин,
6. Микрофиламенты (Актиновые филаменты)
7. Актин имеет участки связывания с: Mg2+ АТФ 3 типа актинов: α- актин характерен для мышечных клеток
8. Процесс полимеризации-деполимеризации G-актина Нуклеация – образование затравок (тримеров) Элонгация – рост полимеров засчет присоединения к обоим
9. Полимеризация и деполимеризация актина G - актин F - актин _ + профиллин G–актин – глобулярный
10. Типы АСБ Белки, ингибирующие полимеризацию актина: профиллин Кэпирующие белки. Кэпирование «+»-конца F–актина : гельзолин, виллин, фрагмин.
11. Некоторые соединения имитируют действие АСБ, ингибируя полимеризацию и деполимеризацию актина Цитохалазины (низкомолекулярные гетероциклические соединения, вторичные метаболиты
12. Функции микрофиламентов Образование сократимого кольца при цитотомии Перемещение клетки Эндо- и экзоцитоз Участие в свертывании крови
13. Структура миозина палочковидная хвостовая часть две глобулярные головки: -тяжелые цепи (200 кДа) - легкие цепи (18
14. МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО
15. ВИД САРКОМЕРА
16. САРКОМЕР
17. Сократимый аппарат Миозин Актин
18. СОКРАЩЕНИЕ САРКОМЕРА
19. Действие Са2+ во время активации миофибриллы 1- «шейка» миозина 2- «головка» миозина 3-актиновый мономер 4-тропонин 5-тропомиозин
20. Микротрубочки
21. Микротрубочки Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток он представляет собой гетеродимер, состоящий из
22. Полимеризация тубулина Нуклеация - образование затравок – олигомеры тубулина, содержащие несколько десятков молекул; образуются нитевидные структуры
23. ЗАРИСУЙТЕ СХЕМУ ОБРАЗОВАНИЯ МИКРОТРУБОЧЕК
24. Полимеризация тубулина
25. Соединения, блокирующие полимеризацию-деполимеризацию МТ колхицин, (растительный алкалоид), связывается с тубулиновым димером и «+»-концом микротрубочек, препятствуя полимеризации;
26. Строение реснички (жгутика)
27. Центриоли клеточного центра - Состоят из 9-ти триплетов микротрубочек, располагающихся строго по переферии. - Триплеты микротрубочек
28. ЗАРИСУЙТЕ КЛЕТОЧНЫЙ ЦЕНТР
29. Центриоли клеточного центра
30. Моторные белки МТ Динеины и кинезины - эти молекулы одним концом прикрепляются сбоку к микротрубочке и
31. Взаимодействие МТ с моторными белками митохондрия лизосома МТ МТ кинезин динеин _ _ + +
32. Промежуточные филаменты
33. Представляют собой фибриллы диаметром 8-12 нм. В клетке локализуются в виде трехмерной сети преимущественно в околоядерной
34. Промежуточные филаменты Кератины (эпителии) Виментин (соединит. ткани) Десмин (мышечние ткани) Нейрофибриллы (нервная ткань)
35. Промежуточные филаменты в составе различают: - центральный консервативный (одинаковый у всех) домен. Имеет палочковидную форму и
36. Этапы полимеризации белков промежуточных филаментов 1 — отдельная молекула; 2 — димер; 3 — тетрамер-протофиламент; 4,
37. Циклоз (течение цитоплазмы) лучше всего выражено в растительных клетках, но его можно наблюдать и у простейших,
38. Циклоз В основе циклоза лежит функционирование сократительных белков, обладающих АТФ-азной активностью, например может быть обусловлено сокращением
39. Амебоидное движение Амебоидным движением обладают самые разнообразные клетки – простейшие из класса саркодовых, зооспоры, некоторые сперматозоиды
40. Амебоидное движение состоит в медленном перетекании тела клетки по субстрату и осуществляется благодаря внутриклеточному течению цитоплазмы
41. Поляризованный движущийся фибробласт Красным цветом окрашены микрофиламенты и их пучки, связанные с флуоресцирующими антителами к актину,
42. Мерцательное движение Мерцательное движение обусловлено деятельностью специализированных органелл – выростов клетки, называемых ресничками (многочисленны и короткие,
43. Реснички и жгутики Основной тип движения жгутиков – ундулирующее или волнообразное (синусоидальное, распространяющееся в одном направлении,
45. Скачать презентацию

Слайд 2

Аспекты изучения «Физиологии клетки»
ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК
РЕЦЕПТОРНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК
ФУНКЦИИ

ИЗМЕНЕНИЯ рН В КЛЕТКЕ. ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ.
КАЛЬЦИЕВАЯ ПРОНИЦАЕМОСТЬ. РОЛЬ КАЛЬЦИЯ В КЛЕТКЕ.
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПРОНИЦАЕМОСТЬ КЛЕТКИ ДЛЯ МИНЕРАЛЬНЫХ ИОНОВ, НЕЭЛЕКТРОЛИТОВ, ВОДЫ, ОРГАНИЧЕСКИХ КИСЛОТ, КРАСИТЕЛЕЙ.
РОСТ И СТАРЕНИЕ КЛЕТОК

Слайд 3

ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК

Слайд 4

Контрактильные механизмы (приводящие к сокращению или движению):
мышечное сокращение
движение ресничек и

жгутиков
расхождение хромосом при митозе и мейозе
укорочение хромосом, происходящее перед прикреплением к веретену деления
амебоидное движение
циклоз

Слайд 5

Цитоскелет клетки
Микротрубочки
(~ 25 нм)
Тубулин
микрофиламенты
(6-7 нм)
Актин
промежуточные
филаменты (8-10

нм)
Кератин, Десмин
Виментин
Нейрофибриллы

Слайд 6

Микрофиламенты
(Актиновые филаменты)

Слайд 7

Актин имеет участки связывания с:
Mg2+
АТФ
3 типа актинов:
α- актин

характерен для мышечных клеток
β-, γ- актины - немышечные актины.

Актин мономерный глобулярный белок

Слайд 8

Процесс полимеризации-деполимеризации G-актина
Нуклеация – образование затравок (тримеров)
Элонгация – рост полимеров

засчет присоединения к обоим концам тримера новых молекул G–актина.
Формирование F-актина - двойная спираль из актиновых мономеров, содержащая по крайней мере 5 специфических участков связывания с системой вспомогательных или актинсвязывающих белков (АСБ):
«+» - конец
«-» – конец
не менее 3-х специфических участков на боковых поверхностях
Диссоциация мономеров на концах, фрагментация филаментов и их стыковка

Слайд 9

Полимеризация и деполимеризация актина
G - актин
F - актин
_
+
профиллин
G–актин – глобулярный

актин
F–актин - фибриллярный актин

Слайд 10

Типы АСБ
Белки, ингибирующие полимеризацию актина: профиллин
Кэпирующие белки. Кэпирование «+»-конца F–актина :

гельзолин, виллин, фрагмин. Кэпирование «-»-конца F–актина:акументин
Стабилизирующие белки: тропомиозин и филамин
Сшивающие
Белки, связывающие актин с мембраной
Немышечный миозин

Слайд 11

Некоторые соединения имитируют действие АСБ, ингибируя полимеризацию и деполимеризацию актина
Цитохалазины (низкомолекулярные

гетероциклические соединения, вторичные метаболиты некоторых грибов) образуют комплекс с актином и, связываясь с «+»-концом микрофиламента, блокируют полимеризацию, что в конечном счете приводит к разборке фибриллы.
Циклопептид фаллоидин (яд бледной поганки), напротив, стабилизирует актиновые филаменты.
Оба вещества широко используются в исследованиях цитоскелета клетки.

Слайд 12

Функции микрофиламентов
Образование сократимого кольца при цитотомии
Перемещение клетки
Эндо- и экзоцитоз
Участие в свертывании

крови
Все эти процессы обеспичиваются благодаря
Актин-миозиновой системе- Главный компонент всех сократительных процессов в организме

Слайд 13

Структура миозина

палочковидная хвостовая часть
две глобулярные головки:
-тяжелые

цепи (200 кДа)
- легкие цепи (18 кДа).

Слайд 14

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО

Слайд 15

ВИД САРКОМЕРА

Слайд 16

САРКОМЕР

Слайд 17

Сократимый аппарат
Миозин
Актин

Слайд 18

СОКРАЩЕНИЕ САРКОМЕРА

Слайд 19

Действие Са2+ во время активации миофибриллы
1- «шейка» миозина
2- «головка» миозина
3-актиновый мономер
4-тропонин
5-тропомиозин
А-

актиновая и миозиновая нити на продольном срезе
Б – они же на поперечном сечении

Слайд 20

Микротрубочки

Слайд 21

Микротрубочки
Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток

он представляет собой гетеродимер, состоящий из молекул α- и β-тубулина, близких по аминокислотным последовательностям.

α- тубулин

β- тубулин

тубулиновый димер

Слайд 22

Полимеризация тубулина
Нуклеация - образование затравок – олигомеры тубулина, содержащие несколько десятков

молекул; образуются нитевидные структуры – протофиламенты, в которых β-тубулин предшествующего димера контактирует с α-тубулином следующего
Элонгация - надстраивание затравок с формированием плоской пластинки из 13-14 параллельно уложенных и продольно ориентированных протофиламентов, которая по мере удлинения постепенно сворачивается, образуя микротрубочку.
При полимеризации происходит гидролиз ГТФ.
Условия:
- присутствие ГТФ- присутствие ГТФ , Mg 2+ ,
- удаление Са 2+
- повышение температуры до 37 градусов.

Слайд 23

ЗАРИСУЙТЕ СХЕМУ ОБРАЗОВАНИЯ МИКРОТРУБОЧЕК

Слайд 24

Полимеризация тубулина

Слайд 25

Соединения, блокирующие полимеризацию-деполимеризацию МТ
колхицин, (растительный алкалоид), связывается с тубулиновым димером

и «+»-концом микротрубочек, препятствуя полимеризации;
колхицин и винбластин присоединяются к мономерам тубулина и блокируют рост микротрубочек, при этом продолжается и распад микротрубочек;
таксол (выделенный из коры тиса, противоопухлевое лекарство) – стабилизирует микротрубочки, препятствуя деполимеризации.

Слайд 26

Строение реснички (жгутика)

Слайд 27

Центриоли клеточного центра
- Состоят из 9-ти триплетов микротрубочек, располагающихся строго по

переферии.
- Триплеты микротрубочек соединены между собой системой связок, а снаружи одеты чехлом из бесструктурного материала - матриксом.
- Клеточный центр образован парой центриолей, расположенных во взаимно-перпендикулярных плоскостях.
- По периферии центральной части центриолей с каждым триплетом посредством ножек связаны небольшие шарообразные уплотнения цитоплазмы (содержащие белки) – центры организации микротрубочек (ЦОМТ)
- В ЦОМТы заякорены «-» концы микротрубочек.
- «+» – концы микротрубочек направлены дистально относительно ЦОМТ.
В делящихся клетках центриоли принимают участие в формировании веретена деления и располагаются на его полюсах.

Слайд 28

ЗАРИСУЙТЕ КЛЕТОЧНЫЙ ЦЕНТР

Слайд 29

Центриоли клеточного центра

Слайд 30

Моторные белки МТ
Динеины и кинезины - эти молекулы одним концом прикрепляются

сбоку к микротрубочке и могут двигаться по ней в присутствии АТФ. Противоположным концом связываются с органоидом.

Слайд 31

Взаимодействие МТ с моторными белками
митохондрия
лизосома
МТ
МТ
кинезин
динеин
_
_
+
+

Слайд 32

Промежуточные филаменты

Слайд 33

Представляют собой фибриллы диаметром 8-12 нм.
В клетке локализуются в

виде трехмерной сети преимущественно в околоядерной области и собраны в пучки, которые направляются к периферии клетки.
Характерны для всех видов клеток, особенно хорошо развиты в клетках, испытывающих механические нагрузки, например, в клетках эпидермиса, мышечных клетках, нейронах.
Основные функции:
- опорная
- поддержание формы клетки
-участие в формировании межклеточных
соединений.

Слайд 34

Промежуточные филаменты
Кератины
(эпителии)
Виментин
(соединит.
ткани)
Десмин
(мышечние
ткани)
Нейрофибриллы
(нервная
ткань)

Слайд 35

Промежуточные филаменты
в составе различают:
- центральный консервативный (одинаковый у всех) домен. Имеет

палочковидную форму и состоит из 310 аминокислотных остатков. Образуют суперспирали между двумя молекулами белка.
2 концевых участка сильно варьирующих по длине и по последовательности аминокислот. Не имеют спиральной структуры.
Полимеризация димеров белка происходит путем взаимодействия концевых участков, без затраты энергии АТФ или ГТФ. В результате полимеризации формируются протофибриллы (состоят из 4-х молекул), которые затем объединяются в филаменты диаметром ~ 10 нм.

Центральный домен

Концевой
участок

Слайд 36

Этапы полимеризации белков промежуточных филаментов
1 — отдельная молекула;
2 — димер;

3 — тетрамер-протофиламент;
4, 5 — полимеризация протофиламентов;
6 — сформированный промежуточный филамент саркомера.

Слайд 37

Циклоз (течение цитоплазмы) лучше всего выражено в растительных клетках, но его

можно наблюдать и у простейших, в тканевых культурах животных.
Циклоз характеризует уровень жизнедеятельности клетки и зависит от процессов дыхания и гликолиза.
Разнообразные внешние стимулы (нагрев, повышенное гидростатическое давление, механические воздействия, электрический ток) останавливают движение цитоплазмы.
При освещении ультрафиолетовыми и рентгеновскими лучами, при действии эфира, хлороформа, гербицидов описаны 2-х-фазные изменения – вначале движение ускорялось, а затем замедлялось и останавливалось.
Во многих растительных клетках (элодеи, валиснерии) циклоз может начаться под влиянием внешних воздействий (соли металлов, сапонин, видимый свет). Такое индуцированное движение обычно называют вторичным, в отличие от спонтанного, или первичного, движения, характерного например, для клеток нителлы, корневых волосков многих растений.

Слайд 38

Циклоз
В основе циклоза лежит функционирование сократительных белков, обладающих АТФ-азной активностью, например

может быть обусловлено сокращением МТ.
МТ обнаружены в растительных клетках, где наблюдается интенсивно движение цитоплазмы; много МТ в гладких миоцитах;
МТ и нейрофиламенты регулируют транспорт веществ по аксону и дендритам в том или ином направлении.

Слайд 39

Амебоидное движение
Амебоидным движением обладают самые разнообразные клетки – простейшие из

класса саркодовых, зооспоры, некоторые сперматозоиды и яйцеклетки, плазмодии миксомицетов, фибробласты, лейкоциты, эпителиоциты и нейроны в тканевых культурах, клетки эмбрионов позвоночных. Хорошо развито амебоидное движение у миобластов, из которых развиваются миосимпласты. При регенерации эпителия клетки становятся подвижными и путем амебоидных движений перемещаются в глубь раны. Одним из способов злокачественных новообразований внутри организма является амебоидное движение раковых клеток.

Слайд 40

Амебоидное движение состоит в медленном перетекании тела клетки по субстрату

и осуществляется благодаря внутриклеточному течению цитоплазмы и образованию временных псевдоподий.
Скорость амебоидного движения зависит от температуры и кислотности среды, от осмотического давления, от соотношения одновалентных и 2-х-валентных катионов. Недостаток кислорода замедляет амебоидное движение. Под влиянием любого сильного раздражителя (нагревание до 40 С, встряхивание) амебоидное движение прекращается.

Слайд 41

Поляризованный движущийся фибробласт
Красным цветом окрашены микрофиламенты и их пучки, связанные

с флуоресцирующими антителами к актину, зеленым — микротрубочки, окрашенные антителами к тубулину. 1 — ламеллоплазма; 2 — ядро

Слайд 42

Мерцательное движение
Мерцательное движение обусловлено деятельностью специализированных органелл – выростов клетки,

называемых ресничками (многочисленны и короткие, длиной 5 ~10 мкм) и жгутиками (единичные и длинные, до 150 мкм).
Они имеют очень широкое распространение и выполняют разную функцию. Благодаря их ритмичному движению свободноживущие клетки (жгутиконосцы, инфузории, подвижные бактерии, сперматозоиды, водоросли) могут перемещаться в среде. Движение низших червей, личинок иглокожих, моллюсков и кольчатых червей осуществляется также благодаря деятельности ресничек поверхностного эпителия. Работа ресничек вызывает перемещение яйцеклеток, пылинок, пищевых частиц и содействует выполнению многих функций организма: питанию, выделению, дыханию. Подвижными волосками (жгутиками - киноцилиями) или их производными – снабжены все рецепторные клетки.

Слайд 43

Реснички и жгутики
Основной тип движения жгутиков – ундулирующее или волнообразное

(синусоидальное, распространяющееся в одном направлении, либо от основания жгутика к его вершине, либо наоборот). Большинство ресничек действует наподобие весел, производя гребущие взмахи. Интенсивность движения ресничек и жгутиков зависит от температуры и концентрации Н+.
Жгутики одной клетки могут функционировать относительно независимо друг от друга, деятельность ресничек простейших и мерцательного эпителия проявляет четкую согласованность. При постепенной наркотизации исчезает координация движения ресничек и они начинают колебаться независимо друг от друга, а затем их двигательная активность прекращается.
Ресничкам и жгутикам присущ автоматизм, будучи изолированными они ритмически двигаются, но движения их не координированы. Для нормального функционирования реснички (жгутика) необходима связь ее с базальным тельцем, расположенным у основания реснички (жгутика).

ФИЗИОЛОГИЯ КЛЕТКИ наука, изучающая закономерности и свойства функционирования клеток животных, растений, простейших независ

Содержание

Аспекты изучения «Физиологии клетки» ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК РЕЦЕПТОРНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК ФУНКЦИИ

ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КЛЕТОК

Контрактильные механизмы (приводящие к сокращению или движению): мышечное сокращениедвижение ресничек и

Цитоскелет клеткиМикротрубочки (~ 25 нм) Тубулинмикрофиламенты (6-7 нм)Актинпромежуточные филаменты (8-10

Микрофиламенты(Актиновые филаменты)

Актин имеет участки связывания с: Mg2+ АТФ3 типа актинов: α- актин

Процесс полимеризации-деполимеризации G-актинаНуклеация – образование затравок (тримеров) Элонгация – рост полимеров

Полимеризация и деполимеризация актина G - актинF - актин_+профиллинG–актин – глобулярный

Типы АСББелки, ингибирующие полимеризацию актина: профиллинКэпирующие белки. Кэпирование «+»-конца F–актина :

Некоторые соединения имитируют действие АСБ, ингибируя полимеризацию и деполимеризацию актинаЦитохалазины (низкомолекулярные

Функции микрофиламентовОбразование сократимого кольца при цитотомииПеремещение клеткиЭндо- и экзоцитозУчастие в свертывании

Структура миозина палочковидная хвостовая часть две глобулярные головки: -тяжелые

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО

ВИД САРКОМЕРА

САРКОМЕР

Сократимый аппаратМиозинАктин

СОКРАЩЕНИЕ САРКОМЕРА

Действие Са2+ во время активации миофибриллы1- «шейка» миозина2- «головка» миозина3-актиновый мономер4-тропонин5-тропомиозинА-

Микротрубочки

Микротрубочки Основной белок микротрубочек – тубулин. У всех эукариотических клеток

Полимеризация тубулинаНуклеация - образование затравок – олигомеры тубулина, содержащие несколько десятков