Структура и общие свойства ферментов

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Структура и общие свойства ферментов

Содержание

2. Значение ферментов Любая реакция в организме катализируется ферментами Любая живая клетка содержит набор ферментов «Медицина говорит
3. Доказательство белковой природы ферментов Все выделенные ферменты являются белками При гидролизе ферментов образуются аминокислоты Специфичность действия
4. Структурная организация фермента Простые ферменты - трипсин, химотрипсин и т.д. Сложные ферменты – содержат белковую часть
5. Структура фермента Первичная структура (1о) - последовательность аминокислот соединенных пептидной связью Вторичная структура (2о) - α−спираль
6. Активный центр фермента Активный центр - это несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа реагируют
7. Локализация ферментов в клетке Компартменты - места локализации ферментов в клетке. Ядро - репликация/синтез ДНК, синтез
8. Изоферменты Изоферменты - множественные молекулярные формы данной особи, катализирующие одну и туже реакцию, но отличающиеся друг
9. Отличие ферментов от неорганических катализаторов Высокая молекулярная активность ферментов Специфичность: - абсолютная, - относительная.
10. Виды специфичности Абсолютная специфичность - один фермент имеет один субстрат. Объясняет теория Фишера («ключ-замок»). Относительная специфичность
11. Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях (pH, температура) - pH оптимум - pH при котором данный
12. Энзимы в медицине Энзимопатология - изучает заболевания, связанные с нарушением действия ферментов (энзимопатия). Энзимопатии: - наследственная
13. Энзимодиагностика - определение активности фермента. Чтобы повысить эффективность диагностики заболеваний надо изучать: 1. Активность нескольких ферментов
14. Изоферменты ЛДГ органоспецифичны. ЛДГ1 ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4 ЛДГ5 ЛДГ5 - характерен для ткани, в которой анаэробные
15. Креатинфосфокиназа (КФК) Изофермент BB - ткани мозга, MM - скелетные мышцы, MB - миокард. При инфаркте
16. АСТ и АЛТ АСТ - имеет двойную локализацию (митохондрии и цитоплазма) АЛТ - локализуется только в
17. Активность щелочной фосфатазы увеличивается при рахите, механической желтухе и патологии костной ткани. Активность кислой фосфатазы увеличивается
18. Острый панкреатит Увеличена активность: - амилаза крови и мочи, - липаза, - фосфолипаза, - трипсин, -
19. Мультиферментные комплексы Мультиферментный комплекс - это комплекс, в котором принимают участие несколько ферментов, при этом продукт
21. Скачать презентацию

Слайд 2

Значение ферментов
Любая реакция в организме катализируется ферментами
Любая живая клетка содержит набор

ферментов
«Медицина говорит на языке энзимологии» (любая болезнь - это патология ферментов)

Слайд 3

Доказательство белковой природы ферментов
Все выделенные ферменты являются белками
При гидролизе ферментов образуются

аминокислоты
Специфичность действия ферментов
Методы получения белков и ферментов одинаковы
Факторы вызывающие денатурацию белка, вызывают инактивацию ферментов

Фермент – это биокатализаторы белковой природы

Слайд 4

Структурная организация фермента
Простые ферменты - трипсин, химотрипсин и т.д.
Сложные ферменты –

содержат
белковую часть (апофермент)
небелковая часть (кофермент):
лактатдегидрогеназа (ЛДГ),
аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ)

Ферменты:

Слайд 5

Структура фермента
Первичная структура (1о) - последовательность аминокислот соединенных пептидной связью
Вторичная структура

(2о) - α−спираль
Третичная структура (3о) - глобула
Четвертичная структура (4о) - олигомеры

Слайд 6

Активный центр фермента
Активный центр - это несколько аминокислотных остатков, которые в

ходе ферментативного катализа реагируют с субстратом.
В активном центре различают:
- контактный участок,
- каталитический участок.

Активный центр формируют 3-5 аминокислот.
Аминокислоты формирующие активный центр:
ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС, СЕР, ТИР, ЦИС.

Слайд 7

Локализация ферментов в клетке
Компартменты - места локализации ферментов в клетке.
Ядро

- репликация/синтез ДНК, синтез и-РНК
(ДНК-зависимая РНК-полимераза, РНК-зависимая ДНК-полимераза)
Митохондрии - в них находится дыхательные центры, ферменты окислительного фосфорилирования, β−окисление жирных кислот, ферменты синтеза мочевины (ГлДГ - глутаматдегидрогеназа)
Лизосомы - ферменты гидролизы белков, липидов, нуклеиновых кислот и т.д. (кислая фосфатаза, кислая ДНК-нуклеаза, кислая РНКаза)
Цитоплазматическая мембрана - 5'-нуклеотидаза, Na+/K+-АТФаза
Цитоплазма - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот, синтеза мононуклеотидов

Слайд 8

Изоферменты
Изоферменты - множественные молекулярные формы данной особи, катализирующие одну и туже

реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам и разделяющиеся с помощью физико-химических методов.
Методы разделения ферментов:
Электрофорез
Хроматографический метод
Гель-фильтрация

Слайд 9

Отличие ферментов от неорганических катализаторов
Высокая молекулярная активность ферментов
Специфичность:
- абсолютная,
-

относительная.

Слайд 10

Виды специфичности
Абсолютная специфичность - один фермент имеет один субстрат. Объясняет теория

Фишера («ключ-замок»).
Относительная специфичность - по отношению к типу реакции (пример групповая специфичность). Объясняет теория Кошленда («рука-перчатка»)
- групповая специфичность - пепсин, трипсин, химотрипсин.
Пепсин - гидролизирует пептидные связи, образованные аминогруппой ароматической аминокислоты и карбоксильной группой другой любой аминокислоты.
Химотрипсин - гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматической и аминогруппой любой другой аминокислоты.
Трипсин - принимает участие карбоксильная группа лизина и аргинина.

Слайд 11

Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях (pH, температура)
- pH оптимум

- pH при котором данный фермент наиболее активен.

- Термолабильность
Температурный оптимум для ферментов ≈ 37o (исключение - миокиназа).

Большинство ферментов при 60о денатурируют.

1 - Пепсин (pH=1.5-2)
2 - Амилаза слюны (pH=6.7-8)
3 - Аргиназа печени (pH=10)

Слайд 12

Энзимы в медицине
Энзимопатология - изучает заболевания, связанные с нарушением действия ферментов

(энзимопатия).
Энзимопатии:
- наследственная (фенилпировиноградная олигофрения);
- алиментарная - недостаточное получение с пищей;
- токсическая - передозировка лекарствами, действие вирусов;
- нарушение действия ферментов при определенных условиях.

Слайд 13

Энзимодиагностика - определение активности фермента.
Чтобы повысить эффективность диагностики заболеваний

надо изучать:
1. Активность нескольких ферментов
2. Изоферментный спектр
3. Активность органоспецифических ферментов
Органоспецифические ферменты печени:
- аргиназа
- гистидаза
- урокониназа

Слайд 14

Изоферменты ЛДГ органоспецифичны.
ЛДГ1
ЛДГ2
ЛДГ3
ЛДГ4
ЛДГ5
ЛДГ5 - характерен для ткани, в которой анаэробные процессы.
ЛДГ1

- для ткани, в которой аэробные процессы.
В инфаркте миокарда кровь из сердца выходит с ЛДГ1, при заболеваниях
печени - ЛДГ4 , ЛДГ5, при патологиях лёгких ЛДГ3.

Слайд 15

Креатинфосфокиназа (КФК)
Изофермент BB - ткани мозга,
MM - скелетные мышцы,
MB

- миокард.
При инфаркте миокарда повышена активность MB-КФК.
Инфаркт миокарда - острое клиническое состояние, обусловленное
некрозом миокарда в результате нарушения кровоснабжения.
Для диагностики инфаркта миокарда используют:
ЛДГ1; MB-КФК; АСТ; миоглобин; тропонин.

Слайд 16

АСТ и АЛТ
АСТ - имеет двойную локализацию (митохондрии и цитоплазма)
АЛТ -

локализуется только в цитоплазме. Активность АЛТ
увеличивается при заболеваниях печени. Активность АСТ
увеличивается при инфаркте миокарда

Коэффициент де Ритиса:

АСТ

АЛТ

= 1,33 + 0,42

При патологиях печени коэффициент де Ритиса < 1.

Слайд 17

Активность щелочной фосфатазы увеличивается при рахите,
механической желтухе и патологии

костной ткани.
Активность кислой фосфатазы увеличивается при раке простаты.
Активность амилазы увеличивается при патологии слюнных желез и
остром панкреатите.

Слайд 18

Острый панкреатит
Увеличена активность:
- амилаза крови и мочи,
-

липаза,
- фосфолипаза,
- трипсин,
- химотрипсин.

Гепатит

Увеличена активность:
- АЛТ,
- АСТ,
- ЛДГ4,5,
- сорбитолдегидрогеназа.
Коэффициент де Ритиса <1

Слайд 19

Мультиферментные комплексы
Мультиферментный комплекс - это комплекс, в котором
принимают участие

несколько ферментов, при этом продукт
предшествующей реакции является субстратом следующей
реакции.
Пример:
- дыхательная цепь;
- гликолиз;
- пируватдегидрогеназы;
- синтетаза жирных кислот.

Структура и общие свойства ферментов

Содержание

Значение ферментовЛюбая реакция в организме катализируется ферментамиЛюбая живая клетка содержит набор

Доказательство белковой природы ферментовВсе выделенные ферменты являются белкамиПри гидролизе ферментов образуются

Структурная организация ферментаПростые ферменты - трипсин, химотрипсин и т.д.Сложные ферменты –

Структура ферментаПервичная структура (1о) - последовательность аминокислот соединенных пептидной связьюВторичная структура

Активный центр ферментаАктивный центр - это несколько аминокислотных остатков, которые в

Локализация ферментов в клеткеКомпартменты - места локализации ферментов в клетке. Ядро

Изоферменты Изоферменты - множественные молекулярные формы данной особи, катализирующие одну и туже

Отличие ферментов от неорганических катализаторовВысокая молекулярная активность ферментовСпецифичность: - абсолютная, -

Виды специфичностиАбсолютная специфичность - один фермент имеет один субстрат. Объясняет теория

Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях (pH, температура) - pH оптимум

Энзимы в медицинеЭнзимопатология - изучает заболевания, связанные с нарушением действия ферментов

Энзимодиагностика - определение активности фермента. Чтобы повысить эффективность диагностики заболеваний

Изоферменты ЛДГ органоспецифичны.ЛДГ1ЛДГ2ЛДГ3ЛДГ4ЛДГ5ЛДГ5 - характерен для ткани, в которой анаэробные процессы.ЛДГ1

Креатинфосфокиназа (КФК)Изофермент BB - ткани мозга, MM - скелетные мышцы, MB

АСТ и АЛТАСТ - имеет двойную локализацию (митохондрии и цитоплазма)АЛТ -

Активность щелочной фосфатазы увеличивается при рахите, механической желтухе и патологии

Острый панкреатитУвеличена активность: - амилаза крови и мочи, -

Мультиферментные комплексы Мультиферментный комплекс - это комплекс, в котором принимают участие

Похожие презентации