Транспортная РНК (тРНК)

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Транспортная РНК (тРНК)

Содержание

2. Структура тРНК Антикодонная петля антикодон
4. ФЕРМЕНТЫ АМИНОАЦИЛ-тРНК-СИНТЕТАЗЫ распознают тРНК и подходящую ей аминокислоту; присоединяют к 3΄-концу тРНК соответствующую аминокислоту.
5. ДЛЯ КАЖДОЙ ИЗ 20 ПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКЕ ИМЕЮТСЯ:
6. РИБОСОМНАЯ РНК (рРНК)
7. РИБОСОМНАЯ РНК. «Стебель-петля» — элемент вторичной структуры РНК, схематично «Псевдоузел» — элемент вторичной структуры РНК, схематично
8. ВО ВРЕМЯ СИНТЕЗА БЕЛКА ОБЕ РИБОСОМНЫЕ СУБЪЕДИНИЦЫ ОБЪЕДИНЯЮТСЯ, ОБРАЗУЕТСЯ РИБОСОМА. Рибосомы прокариот имеют две субъединицы: малую
9. Структура и роль белка
10. БЕЛКИ —природные высокомолекулярные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Белки являются главной составной частью
11. II. По форме молекулы Фибриллярные (нитевидные) коллаген Глобулярные (шаровидные): альбумины, глобулины КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ I. По функциям:
12. ОСНОВНАЯ СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА БЕЛКОВ
13. ПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ ОБОЗНАЧЕНИЯ
14. Полярные, незаряженные R-группы L-серин; L-цистеин; L-глутамин; L-треонин; L-метионин; L-аспарагин Отрицательно заряженные R-группы L-глутаминовая к-та; L-аспарагиновая к-та
16. ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОЕКА)
17. ПОЛУЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА)
18. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА)
19. ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ Ковалентная, в транс-форме
20. СТРУКТУРА БЕЛКА
21. Первичная структура белка — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в результате образования пептидных связей между
22. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – это локальная конформация полипептидной цепи, обусловленная вращением отдельных участков вокруг одинарных ковалентных
23. 2. β –структура (β-тяжи) Антипараллельная β-структура Параллельная β-структура
24. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА (нативная) – расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют локальную конформацию,
25. Фибриллярные (нитевидные) Глобулярные (шаровидные) два общих типа третичной структуры белков: тройная α-спираль (коллаген) β-складчатые структуры (прионы)
26. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – объединение нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру, приводящее к возникновению молекулы с новыми
27. ПРЕИМУЩЕСТВА белков с четвертичной структурой Экономия генетического материала 2. Уменьшение числа ошибок при синтезе белка 3.
29. СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКАХ РАЗЛИЧНЫХ ОРГАНИЗМОВ Синтез белка сводится не к переписыванию информации, а к переходу
30. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД (ПО мРНК) НИРЕНБЕРГ М. И С.ОЧОА В 1966 г. Словарь для перевода - биологический
31. 1. У прокариот кодон AUG должен находиться на вершине шпильки, образуемой смежными комплементарными участками мРНК Узнавание
32. ТРАНСЛЯЦИЯ. ЭТАПЫ (БИОСИНТЕЗ БЕЛКА)
33. 1 этап. Инициация трансляции 1. Активация инициаторной аминокислоты . Метионин при участии ферментов связывается с АТФ.
34. 1 этап. продолжение 2. Аминоациладенилат (метионинаденилат) соединяется с тРНК мет при помощи фермента аминоацил-тРНК-синтетазы (метионин-тРНКсинтетазы). Образуется
35. 3. Перенос Мet-тРНК на малую рибосомную субъединицу. 4. Антикодон тРНК спаривается со старт-кодоном мРНК (триплет AUG).
36. Инициаторный комплекс. Рибосома
37. 2 ЭТАП. ЭЛОНГАЦИЯ (БИОСИНТЕЗ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ) Элонгация осуществляется при помощи белков цитозоля (факторов элонгации). Формирование пептидной
38. ЭЛОНГАЦИЯ
39. По мере синтеза белка последовательность кодонов mRNA считывается один раз в процессе движения рибосомы вдоль матрицы.
40. 3 ЭТАП. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ стоп-кодоны (триплеты UAA, UAG или UGA) прекращают процесс элонгации Присоединение к рибосоме
41. 3 ЭТАП. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ
42. Фолдинг белка
43. ФОЛДИНГ –формирование нативной структуры белка
45. Скачать презентацию

Слайд 2

Структура тРНК
Антикодонная петля
антикодон

Слайд 3

Слайд 4

ФЕРМЕНТЫ АМИНОАЦИЛ-тРНК-СИНТЕТАЗЫ
распознают тРНК и подходящую ей аминокислоту;
присоединяют к 3΄-концу

тРНК соответствующую аминокислоту.

Слайд 5

ДЛЯ КАЖДОЙ ИЗ 20 ПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКЕ ИМЕЮТСЯ:

Слайд 6

РИБОСОМНАЯ РНК (рРНК)

Слайд 7

РИБОСОМНАЯ РНК.
«Стебель-петля» — элемент вторичной структуры РНК, схематично
«Псевдоузел» — элемент вторичной структуры

РНК, схематично

Слайд 8

ВО ВРЕМЯ СИНТЕЗА БЕЛКА ОБЕ РИБОСОМНЫЕ СУБЪЕДИНИЦЫ ОБЪЕДИНЯЮТСЯ, ОБРАЗУЕТСЯ РИБОСОМА. Рибосомы

прокариот имеют две субъединицы: малую субъединицу, состоящую из одной молекулы RNA и 21 белка, и большую субъединицу, состоящую из двух молекул RNA и 34 разных белков. Рибосомы эукариот имеют очень похожую структуру, но несколько более крупные

Слайд 9

Структура и роль белка

Слайд 10

БЕЛКИ —природные высокомолекулярные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной

связью.
Белки являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности
Условно:
2 — 10 амкт — олигопептиды
<80 амкт — полипептиды
>80 амкт — белки

Слайд 11

II. По форме молекулы
Фибриллярные (нитевидные)
коллаген
Глобулярные (шаровидные): альбумины, глобулины
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
I. По

функциям: структурные, катализаторы, транспортные, регуляторы проницаемости мембран

III. По степени сложности молекулы
1. Простые (состоят только из АК)
2. Сложные: небелковая часть (простетическая группа) + белок
IV. По пищевой ценности
Полноценные
Неполноценные

Слайд 12

ОСНОВНАЯ СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА БЕЛКОВ

Слайд 13

ПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ ОБОЗНАЧЕНИЯ

Слайд 14

Полярные, незаряженные R-группы L-серин; L-цистеин; L-глутамин;
L-треонин; L-метионин; L-аспарагин
Отрицательно заряженные R-группы
L-глутаминовая к-та; L-аспарагиновая к-та
Положительно заряженные R-группы L-лизин;

L-гистидин, L-аргинин
Ароматические R-группы L-фенилаланин; L—тирозин; L-триптофан

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ ПО ХАРАКТЕРУ R-ГРУППЫ

Слайд 15

Слайд 16

ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОЕКА)

Слайд 17

ПОЛУЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА)

Слайд 18

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА)

Слайд 19

ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ
Ковалентная,
в транс-форме

Слайд 20

СТРУКТУРА БЕЛКА

Слайд 21

Первичная структура белка — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в

результате образования пептидных связей между остатками АК.
Первичную стр-ру белка стабилизируют :
— пептидные связи
— дисульфидные связи (между свободными -SH группами цистеина (если они расположены рядом друг с другом)

Слайд 22

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – это локальная конформация полипептидной цепи, обусловленная вращением

отдельных участков вокруг одинарных ковалентных связей

1. α-спираль

Предложена Л.Полингом и Р.Кори в 1951 г.
1 виток спирали:
3,6 АК-остатка,
шаг спирали – 0,54 нм
Как правило, право-
закрученная спираль

Слайд 23

2. β –структура (β-тяжи)
Антипараллельная β-структура
Параллельная β-структура

Слайд 24

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА (нативная) – расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные

участки которой имеют локальную конформацию, т.е. сохраняют α-спиральную или β-структурную форму.
СТАБИЛИЗИРУЕТСЯ взаимодействиями между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи
- Гидрофобные – определяющие взаимодействия
- Ионные
- Электростатические
- Дисульфидные
Водородные
Третичная структура обеспечивает проявление белком функциональной активности.
Фибриллярные белки. Глобулярные белки

Слайд 25

Фибриллярные (нитевидные)
Глобулярные (шаровидные)
два общих типа третичной структуры белков:
тройная α-спираль (коллаген)
β-складчатые структуры

(прионы)

альбумины, глобулины

Слайд 26

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – объединение нескольких полипептидных цепей, имеющих третичную структуру, приводящее

к возникновению молекулы с новыми функциональными свойствами (гистон, РНК-полимераза)

Их наз. олигомерными, а составляющие их цепи — протомерами или субъединицами.
2 субъединицы — димеры
4 субъединицы — тетрамеры
>4 субъединиц — олигомеры
гистоны – октамеры
Связи, стабилизирующие
четвертичную структуру:
- Водородные
- Электростатические

Слайд 27

ПРЕИМУЩЕСТВА белков с четвертичной структурой
Экономия генетического материала
2. Уменьшение числа ошибок при

синтезе белка
3. Качественное разнообразие белков. Кооперативный эффект субъединиц.

Слайд 28

Слайд 29

СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКАХ РАЗЛИЧНЫХ ОРГАНИЗМОВ
Синтез белка сводится не к переписыванию

информации, а к переходу от одной системы информации (нуклеотидная последовательность — четырехбуквенный язык) к другой (аминокислотная последовательность — двадцатибуквенный язык). Это объясняет, почему третий матричный синтез называют трансляцией..

Слайд 30

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД (ПО мРНК) НИРЕНБЕРГ М. И С.ОЧОА В 1966 г.
Словарь

для перевода - биологический код —Триплеты нуклеотидов (кодоны) mRNA кодируют каждый одну аминокислоту

Слайд 31

1. У прокариот кодон AUG должен находиться на вершине шпильки, образуемой

смежными комплементарными участками мРНК

Узнавание кодона АУГ в качестве инициирующего важно, в каком контексте он располагается

2. Кодону AUG должна предшествовать полипуриновая последовательность - последовательность Шайна-Дальгарно AGGAGG, которая

является сайтом связывания рибосом на молекуле мРНК прокариот. На 3'-конце рибосомной рРНК располагается комплементарная последовательность CCUCCU- последовательность анти-Шайна-Дальгарно. Кoмплементарное взаимодействие между последовательностями Шайна-Дальгарно и анти-Шайна-Дальгарно служит для помещения старт-кодона мРНК в P-сайт рибосомы для начала биосинтеза белка.

Слайд 32

ТРАНСЛЯЦИЯ. ЭТАПЫ (БИОСИНТЕЗ БЕЛКА)

Слайд 33

1 этап. Инициация трансляции
1. Активация инициаторной аминокислоты . Метионин при участии

ферментов связывается с АТФ. Образуется Мet- АДЕНИЛАТ (аминоацил-аденилат, здесь - метионинаденилат)

Активация свободных аминокислот осуществляется при помощи специфических ферментов – аминоацил-тРНК-синтетаз – в присутствии АТФ.

На I стадии аминокислота вступает в реакцию с АТФ, при этом освобождается пиро-фосфат и образуется промежуточный продукт

Аминокислота присоединяется к свободному концевому 2'-ОН АМФ.

Слайд 34

1 этап. продолжение
2. Аминоациладенилат (метионинаденилат) соединяется с тРНК мет при помощи

фермента аминоацил-тРНК-синтетазы (метионин-тРНКсинтетазы). Образуется АМИНОАЦИЛ-тРНК (Мet-тРНК ), свобождается АМФ.

Обе стадии катализируются одним и тем же ферментом

Аминокислота присоединяется к свободному концевому 3'-ОН-гидроксилу рибозы тРНК

Слайд 35

3. Перенос Мet-тРНК на малую рибосомную субъединицу.
4. Антикодон тРНК спаривается

со старт-кодоном мРНК (триплет AUG). Образуется комплекс Met-т-РНК-м-РНК.
Происходит по разному у про- и эукариот.
5. Присоединение комплекса к большой рибосомной субъединице и образование инициаторного комплекса

1 этап. продолжение

Слайд 36

Инициаторный комплекс. Рибосома

Слайд 37

2 ЭТАП. ЭЛОНГАЦИЯ (БИОСИНТЕЗ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ)
Элонгация осуществляется при помощи белков цитозоля

(факторов элонгации). Формирование пептидной связи между соседними аминокислотами катализируется рибосомальной пептидилтрансферазой.

Слайд 38

ЭЛОНГАЦИЯ

Слайд 39

По мере синтеза белка последовательность кодонов mRNA считывается один раз в

процессе движения рибосомы вдоль матрицы. Как только сайт инициации mRNA освобождается одной рибосомой, с ним может связываться другая. Поэтому одна mRNA часто может быть связана с несколькими рибосомами, образуя полирибосому.

полирибосома

Слайд 40

3 ЭТАП. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ
стоп-кодоны (триплеты UAA, UAG или UGA) прекращают процесс

элонгации
Присоединение к рибосоме БЕЛКОВОГО ФАКТОРА ОСВОБОЖДЕНИЯ (РАСПОЗНАЕТ СТОП-КОДОН И ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ К РИБОСОМЕ)
Происходит гидролиз (разрушение) связей между последней тРНК, полипептидом и мРНК
РАСПАД РИБОСОМЫ НА СУБЪЕДИНИЦЫ

Слайд 41

3 ЭТАП. ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ

Слайд 42

Фолдинг белка

Слайд 43

Транспортная РНК (тРНК)

Содержание

Структура тРНКАнтикодонная петляантикодон

ФЕРМЕНТЫ АМИНОАЦИЛ-тРНК-СИНТЕТАЗЫ распознают тРНК и подходящую ей аминокислоту; присоединяют к 3΄-концу