Белки простые и сложные

Содержание

Слайд 2

Белки – биологические полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные пептидными

Белки – биологические полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные пептидными

связями.
Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот и их количеством.
Белки имеют ММ от 5 КД (5000 Д) и более.
Слайд 3

Содержание белков в тканях, % Животные Организм – 18-21 Мышцы –

Содержание белков в тканях, %

Животные
Организм – 18-21
Мышцы – 19-23
Печень –

18-19
Почки – 16-18
Головной мозг – 8-10
Кости – 8-9
Растения
Зерна – 10-16
Стебли – 1,5-3
Листья – 1,2-3
Слайд 4

Элементарный состав белков, % Углерод – 49-55 Кислород – 21-23 Азот

Элементарный состав белков, %

Углерод – 49-55
Кислород – 21-23
Азот – 16
Водород –

6-8
Сера – 0,2-3
Фосфор – 1-2
Микроэлементы (Cu, Mn, Zn, J, Fe и др. - 0,00001-0,2)
Слайд 5

Молекулярная масса (округленная) некоторых белков : Инсулин - 5 000 Рибонуклеаза

Молекулярная масса (округленная)
некоторых белков :

Инсулин - 5 000
Рибонуклеаза - 13

000
Миоглобин – 17 000
Яичный альбумин – 44 000
Глобулин сыворотки – 176 000
Миозин кролика – 450 000
Супрамолекулярные биохимические системы (СБС) :
Актомиозин – 5 000 000
Вирус табачной мозайки – 59 000 000
Респираторный вирус – 323 000 000
Слайд 6

Количество аминокислотных остатков Инсулин - 51 (21+30) Рибонуклеаза -130 Миоглобин –

Количество аминокислотных остатков

Инсулин - 51 (21+30)
Рибонуклеаза -130
Миоглобин – 170
Яичный альбумин –

440
Глобулин сыворотки – 1760
Миозин кролика – 4500
Актомиозин – 50000
Вирус табачной мозайки – 590000
Респираторный вирус – 3230000
Слайд 7

Первичная структура проинсулина человека:

Первичная структура проинсулина человека:

Слайд 8

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ:

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ:

Слайд 9

Сложные белки 1) хромопротеины 2) нуклеопротеины 3) липопротеины 4) фосфоропротеины 5) гликопротеины 6) металлопротеины

Сложные белки

1) хромопротеины
2) нуклеопротеины
3) липопротеины
4) фосфоропротеины
5) гликопротеины
6) металлопротеины

Слайд 10

Простые белки – протеины Состоят только из аминокислот 1) гистоны 2)

Простые белки – протеины

Состоят только из аминокислот

1) гистоны
2) протамины
3) проламины
4) глютелины
5)

альбумины
6) глобулины
7) склеропротеины
Слайд 11

Белки, входящие в состав хроматина. У животных выделяют 5 главных типов:

Белки, входящие в состав хроматина.
У животных выделяют 5 главных типов:
Н1, Н2a,

H2b, H3, H4
Молек.масса – 12 - 24 кДа
ИЭТ (рI) – 9 - 12 (основные)
В природе соединены с ДНК.
1) Структурная роль: участвуют в «упаковке» ДНК
2) Регуляторная роль: регуляции передачи генетической информации от ДНК к РНК.
Соотношение в хроматине ДНК : гистоны (1 : 1).

Гистоны

Слайд 12

Протамины Молек. масса – 5 кДа ИЭТ (рI) – рН 9,0

Протамины

Молек. масса – 5 кДа
ИЭТ (рI) – рН 9,0 - 12,0


На 60 – 85 % состоят из
диаминомонокарбоновых кислот
(аргинин, лизин).
Содержатся в половых клетках.
Регулируют скорость биосинтеза
белков.
Слайд 13

Проламины Белки зерен злаков. Молек.масса – 28 - 50 кДа. ИЭТ

Проламины

Белки зерен злаков.
Молек.масса – 28 - 50 кДа.
ИЭТ (рI) – рН

4 - 5.
Содержат 25 – 45% глютаминовой кислоты
Растворимы в спирте.
Образуют клейковину зерна.
Глиадины содержатся в зернах пшеницы и ржи.
Гордеины содержатся в зернах ячменя.
Зеины содержатся в зернах кукурузы.
Авенины содержатся в зернах овса.
Слайд 14

Глютелины Белки зерен. ИЭТ (рI) - 6 - 8 Содержание пролина

Глютелины

Белки зерен.
ИЭТ (рI) - 6 - 8
Содержание пролина – 10

-15%,
глютаминовой кислоты ~30%.
Глютелин (пшеница), оризенин (рис) и др.
Слайд 15

Молекулярная масса – 66 кДа ИЭТ (рI) – 4,7 («кислые») Содержат

Молекулярная масса – 66 кДа
ИЭТ (рI) – 4,7 («кислые»)
Содержат мало

глицина, но много лейцина.
Хорошо растворимы в воде (гидрофильны).
Осаждаются – при 100% насыщении раствора (NH4)2SO4
При электрофорезе перемещаются первыми.
Разновидности:
сывороточный (сероальбумин),
молочный (лактальбумин),
яичный (овоальбумин).

Альбумины

Слайд 16

Молек.масса – от 100 кДа до 5 МДа ИЭТ (рI) -

Молек.масса – от 100 кДа до 5 МДа
ИЭТ (рI) - 5,5

- 7,3
Содержат глицина в 3 раза больше, чем у альбумина.
Нерастворимы в воде, но растворимы в слабых солевых растворах.
Осаждаются при полунасыщении раствора (NH4)2SO4
Разновидности: сывороточный, яичный, молочный и др.
При электрофорезе – идут вслед за альбуминами.
Основные фракции: α-, β- и γ- (антитела).

Глобулины

Слайд 17

Иммуноглобулины

Иммуноглобулины

Слайд 18

Фибриллярные белки опорных тканей (кости, хрящи, сухожилия, шерсть, копыта). Растворимость –

Фибриллярные белки опорных тканей (кости, хрящи, сухожилия, шерсть, копыта).
Растворимость –

нерастворимы в воде.
Содержат много серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин).
Представители: коллаген, эластин, фиброин, кератин.
Высокая прочность и эластичность.
Труднопереваримы.
«Неполноценные» белки

Склеропротеины

Слайд 19

клетки поперечный разрез волоса макрофибрила микрофибрила кератина протофибрила α-спираль Структура волоса

клетки

поперечный разрез волоса

макрофибрила

микрофибрила
кератина

протофибрила

α-спираль

Структура волоса

Слайд 20

Исчерченность Головки тропоколлагеновых молекул Схема объединения 3-х х-цепей тропоколлагеновых молекул Структура

Исчерченность

Головки тропоколлагеновых молекул

Схема объединения 3-х х-цепей тропоколлагеновых молекул

Структура коллагеновых волокон

Исчерченность

Головки тропоколлагеновых

молекул
Слайд 21

Строение коллагеновой фибриллы

Строение коллагеновой фибриллы

Слайд 22

Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена

Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена

Слайд 23

Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть, связанных между собой полипептидных цепей эластина

Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть, связанных между собой полипептидных цепей

эластина
Слайд 24

Вторичная структура и свойства фибриллярных белков

Вторичная структура и свойства фибриллярных белков

Слайд 25

Восстановление Окисление Искривление Схема завивки волос

Восстановление

Окисление

Искривление

Схема завивки волос

Слайд 26

Сложные белки 1) хромопротеины 2) нуклеопротеины 3) липопротеины 4) фосфоропротеины 5) гликопротеины 6) металлопротеины

Сложные белки

1) хромопротеины
2) нуклеопротеины
3) липопротеины
4) фосфоропротеины
5) гликопротеины
6) металлопротеины

Слайд 27

Сложные протеины Простой белок + небелковое вещество (простетическая группа) 1) хромопротеины

Сложные протеины

Простой белок + небелковое вещество
(простетическая группа)
1) хромопротеины
(простой белок +

окрашенное вещество)
2) нуклеопротеины
(простой белок + нуклеиновая кислота)
3) липопротеины (простой белок + липид)
4) Фосфоропротеины
(простой белок + фосфорная кислота)
5) гликопротеины (простой белок + углевод)
6) Металлопротеины
(простой белок + металл)
Слайд 28

Хромопротеины Небелковое вещество, обуславливающее окраску: а) гемсодержащие гемоглобин миоглобин цитохромы каталаза

Хромопротеины

Небелковое вещество,
обуславливающее окраску:
а) гемсодержащие
гемоглобин
миоглобин
цитохромы
каталаза
Пероксидаза
б) флавосодержащие (вит. В2)
(флавопротеины)
в) ретинолсодержащие

(вит. А)
- родопсин

Протеин +

Слайд 29

Гемоглобин Молек.масса – 67 - 70 кДа, из них 96 %

Гемоглобин

Молек.масса – 67 - 70 кДа, из них
96 % состовляет белок

и 4 % - ГЕМ.
Гемоглобин состоит из 4 субъединиц:
2 α цепи из 141 аминокислотного остатка
2 β цепи из 146 аминокислотных остатков
Молекула гемоглобина содержит 4 гема. Каждый гем «обернут» одной полипептидной цепью.
Структура расшифрована Дж. Кендрью и М. Перутц (Нобелевская премия 1962г.)
Слайд 30

Строение гема

Строение гема

Слайд 31

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина

Слайд 32

Виды гемоглобина HbО2 - оксигемоглобин (Fe2+) HbСО2 - карбгемоглобин (Fe2+) HbСО

Виды гемоглобина

HbО2 - оксигемоглобин (Fe2+)
HbСО2 - карбгемоглобин (Fe2+)
HbСО - карбоксигемоглобин (Fe3+)
HbF3+

- метгемоглобин (Fe3+)
Молекула СО2 присоединяется не к ГЕМу, а к NH2-группе гемоглобина.
Слайд 33

Миоглобин Содержится в красных мышцах. Молек.масса - 17 кДа Содержит 153

Миоглобин
Содержится в красных мышцах.
Молек.масса - 17 кДа
Содержит 153 аминокислотных остатка +

ГЕМ
На 75% состоит из 8 правых α – спиралей.
Слайд 34

Третичная структура миоглобина

Третичная структура миоглобина

Слайд 35

Гемсодержащие ферменты Переносчики электронов в дыхательной цепи митохондрий. Различают семейства: а,

Гемсодержащие ферменты

Переносчики электронов в дыхательной цепи митохондрий.
Различают семейства: а, b, с,

а в них – разновидности: а1, а3 и т.д.
Они отличаются величиной окислительно-восстановительного потенциала.

Цитохромы

Слайд 36

Конечный компонент дыхательной цепи. Переносит электроны на кислород. Молек.масса – 12

Конечный компонент дыхательной цепи.
Переносит электроны на кислород.
Молек.масса – 12 - 14

кДа
Содержит Fe и Cu.

Цитохромоксидаза
(цитохром а3)

Слайд 37

Нуклеопротеины Протеины + Нуклеиновые кислоты гистоны негистоновые белки ДНК протамины РНК

Нуклеопротеины


Протеины + Нуклеиновые кислоты
гистоны
негистоновые белки

ДНК
протамины РНК
ДНП - ДезоксирибоНуклеоПротеины
РНП - РибоНуклеоПротеины
Слайд 38

Третичная структура ДНП эукариот

Третичная структура ДНП эукариот

Слайд 39

Липопротеины (простой белок + липид) Липиды в водной среде (а значит,

Липопротеины (простой белок + липид)

Липиды в водной среде (а значит, и в

крови) нерастворимы, поэтому для транспорта липидов кровью в организме образуются комплексы липидов с белками — липопротеины.
Все типы липопротеинов имеют сходное строение — гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов — фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части — к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.
Слайд 40

Липопротеины плазмы крови

Липопротеины плазмы крови

Слайд 41

Липопротеины В организме синтезируются следующие типы липопротеинов: хиломикроны (ХМ) липопротеины очень

Липопротеины

В организме синтезируются следующие типы липопротеинов:
хиломикроны (ХМ)
липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП)
липопротеины

промежуточной плотности (ЛППП)
липопротеины низкой плотности (ЛПНП)
липопротеины высокой плотности (ЛПВП).
Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Например, ХМ транспортируют экзогенные (пищевые жиры) из кишечника в ткани, поэтому триацилглицеролы составляют до 85% массы этих частиц.
Слайд 42

Липопротеины — транспортные формы липидов Примечания: ФЛ — фосфолипиды; ХС —

Липопротеины — транспортные формы липидов

Примечания: ФЛ — фосфолипиды; ХС — холестерол;

ЭХС — эфиры холестерола; ТАГ — триацилглицеролы.
Функции апопротеинов
• В-48 — основной белок ХМ,
• В-100 — основной белок ЛПОНП, ЛПНП, ЛППП, взаимодействует с рецепторами ЛПНП;
• С-И — активатор ЛП-липазы, переносится с ЛПВП на ХМ и ЛПОНП в крови;
• Е — взаимодействует с рецепторами ЛПНП;
• A-I — активатор фермента лецитин:холестеролацилтрансферазы (ЛХАТ).
Слайд 43

Фосфопротеины (Белок + остаток фосфорной кислоты) Представители: - Казеиноген (молока) -

Фосфопротеины (Белок + остаток фосфорной кислоты)

Представители:
- Казеиноген (молока)
- Ововиттелин желтка яйца
-

Фосвитин
- Ихтуллин икры рыб
Слайд 44

Гликопротеины (простой белок + углевод) - фибриноген (свертывание крови) - муцины

Гликопротеины (простой белок + углевод)

- фибриноген (свертывание крови)
- муцины (структура слизистых, предохранение

их от самопереваривания)
- мукоиды (смазывающие вещества суставной жидкости) и др.
- иммуноглобулины (гликопротеины ).
Слайд 45

Функции гликопротеинов: Свертываемость – протромбин, фибриноген. Смазочные и защитные вещества –

Функции гликопротеинов:
Свертываемость – протромбин, фибриноген.
Смазочные и защитные вещества – муцины, слизистые

секреты.
Транспорт витаминов, липидов, минералов.
Иммунитет – иммуноглобулины.
Ферменты – холинэстераза, рибонуклеаза В.
Клеточные контакты.
Рецепторы.
Гормоны – гонадотропин, кортикотропин.
Повышает термостабильность.
Слайд 46

Образование гликопротеинов

Образование гликопротеинов

Слайд 47

Протеогликаны Если белковая часть составляет меньше 50% массы молекулы, а углеводная

Протеогликаны

Если белковая часть составляет меньше 50% массы молекулы, а углеводная часть

больше 50% - это протеогликаны.
Слайд 48

Протеогликаны Протеогликаны (мукополисахариды, гликозаминогликаны) – высокомолекулярные углеводно-белковые соединения. Образуют основную массу

Протеогликаны

Протеогликаны (мукополисахариды, гликозаминогликаны) – высокомолекулярные углеводно-белковые соединения. Образуют основную массу межклеточного

матрикса соединительной ткани. Составляют до 30% сухой массы.
Линейные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Всегда связаны с белками.
Состоят из остатков глюкозамина (либо галактозамина) и остатков D-глюкуроновай (либо L-идуроновой) кислот. Например, гиалуроновая кислота (образование геля), хондроитинсульфат, дерматансульфат, кератинсульфат, гепарин и др.
Слайд 49

Протеогликан

Протеогликан

Слайд 50

Строение экстрацеллюлярного матрикса

Строение экстрацеллюлярного матрикса

Слайд 51

Металлопротеины (Белок + металл) Функции: Способ удержания и защиты от осадка.

Металлопротеины (Белок + металл)

Функции:
Способ удержания и защиты от осадка.
Теряют токсичность.
Обеспечивают

ферментативную активность.
Представители:
- Церулоплазмин – белок +Cu
- Карбоангидраза – белок + Zn
- Лактатдегидрогеназа – белок + Zn
- Ферритин – белок + Fe (23% - депо железа), масса 445000. 24 субъединицы. Связывает до 2000 остатков Fe на 1 молекулу.
- Трансферин – белок + Fe3+ - резервный белок.