Ферменты

Содержание

Слайд 2

1.ОБЩАЯ ИНФОРМАЦИЯ

1.ОБЩАЯ ИНФОРМАЦИЯ

Слайд 3

2. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ Экспериментально было доказано, что ферменты имеют белковую

2. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ

Экспериментально было доказано, что ферменты имеют белковую природу.

Ферменты при гидролизе распадаются на аминокислоты.
Для стабилизации фермента используют хелатообразующие агенты. Для сохранения стабильности ферментов их хранят высушенным или в замороженном состоянии, также многие ферменты стабильны в виде суспензии в концентрированных растворах сульфата аммония.
Слайд 4

Слайд 5

3.СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ Существуют простые и сложные ферменты. Простые ферменты являются полипептидными

3.СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Существуют простые и сложные ферменты. Простые ферменты являются полипептидными цепями

и при гидролизе распадаются на аминокислоты. К ним относятся гидролитические ферменты. Большинство ферментов относятся к сложным, которые содержат небелковый компонент – кофактор, присутствие которого необходимо для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и отличаться по прочности связи с полипептидной цепью.
Слайд 6

Слайд 7

4.АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ

4.АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ

Слайд 8

5.ИЗОФЕРМЕНТЫ Изоферменты — множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же

5.ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты — множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию,

но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, по сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности или регуляторным свойствам.
Слайд 9

6.МУЛЬТИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ В надмолекулярные/мультимолекулярные ферментные комплексы входят разные ферменты, катализирующие

6.МУЛЬТИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ

В надмолекулярные/мультимолекулярные ферментные комплексы входят разные ферменты, катализирующие последовательные

ступени превращения какого-либо субстрата. Особенность: прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве (путь превращения в пространстве и времени).
Слайд 10

7.МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ При энзиматическом катализе фермент (Е) соединяется с субстратом

7.МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

При энзиматическом катализе фермент (Е) соединяется с субстратом (S),

образуя нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс (ЕS), который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продукта реакции (Р).
E+SES->…->E+P
Слайд 11

Слайд 12

8.ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

8.ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

Слайд 13

9.АКТИВИРОВАНИЕ И ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ Существует два типа веществ: активаторы — повышают

9.АКТИВИРОВАНИЕ И ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Существует два типа веществ: активаторы — повышают скорость

реакции (как орагнические, так и неорганические вещества), ингибиторы — тормозят реакцию.
Слайд 14

10.ТИПЫ ИНГИБИРОВАНИЯ Необратимое Обратимое: -Конкурентное -Неконкурентное -Бесконкурентное Смешанное

10.ТИПЫ ИНГИБИРОВАНИЯ

Необратимое
Обратимое:
-Конкурентное
-Неконкурентное
-Бесконкурентное
Смешанное

Слайд 15

11.РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА -Влияние закона действия масс. - Изменение количества фермента

11.РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА

-Влияние закона действия масс.
- Изменение количества фермента
-Проферменты
-Химическая модификация фермента
-Аллостерическая

регуляция