Ферменты. Структура и функция. Классификация и номенклатура

Июль 27, 2022

Главная
Биология
Ферменты. Структура и функция. Классификация и номенклатура

Содержание

2. 1. Введение Ферменты – самый крупный и наиболее специализированный класс белковых молекул. Ферменты являются тем рабочим
3. 2. Строение ферментов Ферменты – это специфические белки, выполняющие роль биокатализаторов. История изучения: В 17 веке
4. Общие свойства ферментов: Ферменты, являясь белками, обладают теми же свойствами, что и белки. Молекулярная масса. 12
5. 2. Ферменты имеют первичную , 2 – , 3 - , 4 – ю структуры РНКаза
6. Ферменты Простые Сложные ( Голоферменты ) Белковая часть ( Апофермент ) Небелковая часть ( Кофактор )
7. + 2е 2Н+ Никотинамиддинуклеотид (НАД+) 2е 2Н+ Флавинадениндинуклеотид (ФАДН2)
8. Коферменты и витамины
9. Ферменты, активируемые металлами
10. Механизм действия ферментов [по А. Кантарову, Б. Шепартцу] + + + + Субстрат ( S )
11. 3. Функциональные участки молекулы фермента Мr уреазы = 480 000, а мочевины – 60. Фермент взаимодействует
12. У простых ферментов в образовании активного центра принимают участие следующие R аминокислот: NH2 – лиз, арг.
13. Установление активного центра фермента: Активный фермент - ОН + ДФФ (Р 32) диизопропил- фторфосфат глу-гли-сер-ала ОН
14. Аминокислотная последовательность в активном центре сериновых ферментов
15. Аллостерический центр фермента ( allos – другой, steros – пространственный) – участок молекулы фермента, с которым
16. Участки в молекуле фермента: 1) Активный центр и аллостерический центры 2) Участки химической (постсинтетической) модификации фермента
17. Общие представления о катализе ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ БАРЬЕР РЕАКЦИИ – кол-во энергии, которое необходимо молекуле, чтобы вступить в
18. Примеры: 1) 2Н2О2 2Н2О + О2 Каталаза Энергия активации: 1. В спонтанной реакции – 18 ккал/моль
19. Различия ферментов и неорганических катализаторов Значительно большая активность ( Строгая специфичность 100 % выход конечных продуктов
20. Механизм действия ферментов Е + S ES ES* EP E + P II I III IV
21. Взаимодействие субстрата с ферментом. Модель «ключ – замок» 2. Модель индуцированного соответствия Активный центр фермента только
23. Молекулярный механизм действия ферментов СБЛИЖЕНИЕ И ОРИЕНТАЦИЯ – активный центр фермента связывается с субстратом НАПРЯЖЕНИЕ И
24. Классификация ферментов ( V Международный Биохимический конгресс в Москве) ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ: А) дегидрогеназы -аэробные -анаэробные Б) цитохромы
25. Номенклатура ферментов
27. Скачать презентацию

Слайд 2

1. Введение
Ферменты – самый крупный и наиболее специализированный класс белковых молекул.

Ферменты являются тем рабочим аппаратом, при помощи которого реализуется действие генов.
Химические реакции в биологических системах редко протекают без биологических катализаторов – ферментов. ( В клетке за 1 минуту происходит около 100 тыс. хим. реакций)
ПРИМЕР:
CO2 + H2O H2CO3

Карбоангидраза

Слайд 3

2. Строение ферментов
Ферменты – это специфические белки, выполняющие роль биокатализаторов.
История изучения:
В

17 веке француз Ван – Гельмонт агенту, вызывающему превращения веществ в ходе брожения дал название “fermentum” - “ бродило”.
В 1835 г. шведский химик Берцелиус назвал явление ускорения реакции КАТАЛИЗОМ, а вещества, вызывающие это явление – КАТАЛИЗАТОРАМИ.
В 1877 г. Кюне предложил термин «энзим». (“ en zyme ” – в дрожжах)
В 1922 г. была установлена белковая природа ферментов.
1926 г. – получение Самнером фермента в кристаллическом виде (уреаза)
1930 – 1933 гг. – Нортон получил в кристаллическом виде ферменты ЖКТ – пепсин, трипсин, химотрипсин и была окончательно доказана белковая природа ферментов.

Слайд 4

Общие свойства ферментов:
Ферменты, являясь белками, обладают теми же свойствами,
что и

белки.
Молекулярная масса. 12 000 – 1 млн. и более.

Слайд 5

2. Ферменты имеют первичную , 2 – , 3 - ,

4 – ю структуры
РНКаза А – 124 амк (расшифрована – 1955 г. [Мур и Стейн] , синтезирована в 1969 г.)
Аспартатаминотрасфераза – 412 амк ( расш.- 1971 [Овчинников], синт.- 1974.) После синтеза молекула самостоятельно приобрела конформацию нативного фермента.
Лизоцим – 118 амк.

3. Высаливание, денатурация ферментов
4. pI, электрофоретическая подвижность
5. Не подвергаются диализу

Слайд 6

Ферменты
Простые
Сложные ( Голоферменты )
Белковая часть ( Апофермент )
Небелковая часть

( Кофактор )

Кофермент (диссоциир.)
НАД, НАДФ, Ме++

Простетическая группа (прочно связ.)
Гем, ФМН

Слайд 7

+
2е
2Н+
Никотинамиддинуклеотид (НАД+)
2е
2Н+
Флавинадениндинуклеотид (ФАДН2)

Слайд 8

Коферменты и витамины

Слайд 9

Ферменты, активируемые металлами

Слайд 10

Механизм действия ферментов
[по А. Кантарову, Б. Шепартцу]
+
+
+
+
Субстрат ( S

)

Апофермент

Кофермент

Активный комплекс

Р 1

Р 2

Слайд 11

3. Функциональные участки молекулы фермента
Мr уреазы = 480 000, а мочевины

– 60.
Фермент взаимодействует с субстратом лишь частью молекулы – АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ.
Активный центр – уникальная комбинация аминокислотых остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимо- действие его с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.
Активный центр

Контактный участок (якорная площадка, связывающий центр)

Каталитический участок

Активный центр формируется на 3 – й и 4 – й структуре молекулы фермента.

Слайд 12

У простых ферментов в образовании активного центра принимают участие следующие R

аминокислот:
NH2 – лиз, арг.
COOH - дикарбоновые к-ты.
NH - гист.
SH – цис.
ОН – сер, тир.

У сложных:

+ кофакторы

Активный центр фермента [схема по Малеру и Кордесу]:

Субстрат

Каталитический центр

Связывающий центр

Слайд 13

Установление активного центра фермента:
Активный фермент - ОН
+
ДФФ (Р 32) диизопропил- фторфосфат
глу-гли-сер-ала

ОН

Неактивный фосфорилированный фермент

гидролиз

Аминокислоты активного центра фермента:

Серин (- ОН)
Гистидин (-
Цистеин (- SH)

)

Слайд 14

Аминокислотная последовательность в активном центре сериновых ферментов

Слайд 15

Аллостерический центр фермента ( allos – другой, steros – пространственный) –

участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные соединения - эффекторы ( модификаторы) , молекулы которых отличаются по строению от субстратов. (ввел понятие – Моно в 1963 г.)

Активный центр

Аллостерический центр

Модификатор (эффектор)

Изменение третичной (четвертичной) структуры молекулы фермента

Повышение или понижение ферментативной активности

Слайд 16

Участки в молекуле фермента:
1) Активный центр и аллостерический центры
2) Участки

химической (постсинтетической) модификации фермента
3) Участок, обеспечивающий ориентацию фермента относительно субстрата
4) Участки межмолекулярного взаимодействия
5) Участок иммунных взаимодействий

Слайд 17

Общие представления о катализе
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ БАРЬЕР РЕАКЦИИ – кол-во энергии, которое необходимо

молекуле, чтобы вступить в химическую реакцию.
ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ - кол-во энергии, которое необходимо сообщить молекуле для преодоления энергетического барьера.

Свободная энергия системы

Ход реакции

Исходное состояние

Конечное состояние

Энергия активации катализируемой реакции

Энергия активации некатализируемой реакции

АВ А + В (ЭБ1)
АВ + К АВК (ЭБ2)
АВК А + ВК
ВК В + К (ЭБ3)
ЭБ2+ЭБ3 << ЭБ1

Слайд 18

Примеры:
1) 2Н2О2 2Н2О + О2
Каталаза
Энергия активации:
1. В спонтанной реакции – 18

ккал/моль
2. При использовании химического катализатора – 12 ккал/моль
3. В присутствии фермента – 5 ккал/моль

2) Гидролиз белков в желудке – 20 ккал/ моль, а в присутствии пепсина – 12 ккал/моль

Таким образом, роль ферментов заключается в снижении энергии активации.

Свободная энергия системы

Ход реакции

Энергия активации

Слайд 19

Различия ферментов и неорганических катализаторов
Значительно большая активность (< в 1010 –

1023 раз)
Строгая специфичность
100 % выход конечных продуктов
Работа в «мягких» условиях (T=370 , рН = 7,4)
Активность регулируема
Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента (субстрата)
Кооперативность действия
Термолабильность , т.к. являются белками

Ферменты не изменяются во время химической реакции
Ферменты катализируют как прямую, так и обратную реакции
Действуют в ничтожно малых концентрациях
Активность зависит от температуры, рН, Р
Не влияют на величину К равновесия
Не изменяют свободную энергию (ΔG)

Общие черты ферментов и неорганических катализаторов

Слайд 20

Механизм действия ферментов
Е + S ES ES* EP E + P
II
I
III
IV
1
2
4
3
Р

Р 2

Активный комплекс

Четыре стадии ферментативного катализа:
1 – Связывание субстрата с ферментом – образование фермент – субстратного комплекса.
2 – Активация фермент – субстратного комплекса
3 – Образование продуктов реакции
4 – Отделение продуктов реакции от фермент – субстратного комплекса

Слайд 21

Взаимодействие субстрата с ферментом.
Модель «ключ – замок»
2. Модель индуцированного соответствия
Активный

центр фермента только после присоединения субстрата становится комплиментарным ему по форме.

Р 1

Р 2

E + S

Слайд 22

Слайд 23

Молекулярный механизм действия ферментов
СБЛИЖЕНИЕ И ОРИЕНТАЦИЯ – активный центр фермента связывается

с субстратом
НАПРЯЖЕНИЕ И ДЕФОРМАЦИЯ СУБСТРАТА - «эффект дыбы», растягивание субстрата, индукция соответствия S и Е.
КИСЛОТНО – ОСНОВНОЙ КАТАЛИЗ – присутствие в активном центре фермента СООН – групп и NН – гр., способных присоединять и отдавать протоны.
КОВАЛЕНТНЫЙ КАТАЛИЗ – образование ковалентной связи между ферментом и субстратом.

Таким образом, в механизме ферментативного катализа ведущую роль играют промежуточные фермент – субстратные комплексы.

Слайд 24

Классификация ферментов
( V Международный Биохимический конгресс в Москве)
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ:
А) дегидрогеназы
-аэробные
-анаэробные
Б) цитохромы
2. ТРАНСФЕРАЗЫ:

метил-, формил-, ацетил-, амино-, фосфо-.
3. ГИДРОЛАЗЫ: эстеразы, гликозидазы, фосфатазы, пептидгидролазы
4. ЛИАЗЫ:
-карбокси – лиазы
- амидин – лиазы
5. ИЗОМЕРАЗЫ:
А) рацемазы
Б) эпимеразы
В) внутримолекулярные оксидоредуктазы и трансферазы
6. ЛИГАЗЫ (синтетазы)

Слайд 25

Ферменты. Структура и функция. Классификация и номенклатура

Содержание

1. ВведениеФерменты – самый крупный и наиболее специализированный класс белковых молекул.

2. Строение ферментов Ферменты – это специфические белки, выполняющие роль биокатализаторов.История изучения:В

Общие свойства ферментов:Ферменты, являясь белками, обладают теми же свойствами, что и

2. Ферменты имеют первичную , 2 – , 3 - ,

ФерментыПростые Сложные ( Голоферменты ) Белковая часть ( Апофермент )Небелковая часть

+2е2Н+Никотинамиддинуклеотид (НАД+)2е2Н+Флавинадениндинуклеотид (ФАДН2)

Коферменты и витамины

Ферменты, активируемые металлами

Механизм действия ферментов [по А. Кантарову, Б. Шепартцу]++ ++Субстрат ( S

3. Функциональные участки молекулы ферментаМr уреазы = 480 000, а мочевины

У простых ферментов в образовании активного центра принимают участие следующие R

Установление активного центра фермента:Активный фермент - ОН+ДФФ (Р 32) диизопропил- фторфосфатглу-гли-сер-ала

Аминокислотная последовательность в активном центре сериновых ферментов

Аллостерический центр фермента ( allos – другой, steros – пространственный) –

Участки в молекуле фермента: 1) Активный центр и аллостерический центры2) Участки

Общие представления о катализеЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ БАРЬЕР РЕАКЦИИ – кол-во энергии, которое необходимо

Примеры:1) 2Н2О2 2Н2О + О2КаталазаЭнергия активации:1. В спонтанной реакции – 18

Различия ферментов и неорганических катализаторовЗначительно большая активность (< в 1010 –

Механизм действия ферментовЕ + S ES ES* EP E + PIIIIIIIV1243Р

Взаимодействие субстрата с ферментом.Модель «ключ – замок» 2. Модель индуцированного соответствияАктивный

Молекулярный механизм действия ферментовСБЛИЖЕНИЕ И ОРИЕНТАЦИЯ – активный центр фермента связывается

Классификация ферментов( V Международный Биохимический конгресс в Москве)ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ: А) дегидрогеназы -аэробные -анаэробные Б) цитохромы2. ТРАНСФЕРАЗЫ:

Номенклатура ферментов

Похожие презентации