Структурно-функциональные основы протеомики. Вторичная структура и другие

плоскости рисунка)

Гем
(плоскость перпендикулярно плоскости рисунка)

связи.

структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая амино-группа (-NH2) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C = 0) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ).

Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

Роль АК в образовании спирали

цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.

левая спираль, пептидные связи в цис-положении
10 остатков на 3 витка
Полипролин II – левая спираль, пептидные связи в транс-положении
3 остатка на виток, смещение вдоль оси 3,12 А на остаток
Существует в водных растворах
Стабилизирована стерическими ограничениями
Вторичная структура встречается редко, в семействе коллагенов

– тройная спираль, длина 3000 А диаметр 15 А

Межцепочечные водородные связи

Тройная спираль тропоколлагена

участвуют 60% АК

Ферредоксин Pseudomanas aeruginosa (54 АК, 8 Сys) не содержит детектируемых элементов вторичной структуры.

без глицина и пролина. Большая часть торсионных углов имеет значение торсионных углов в районе от 10 до -50 и от 100 до 170 (фи) и от -30 до -150 (пси)

Карта Рамачандрана для бета-структур довольна мала, отчасти из-за небольших размеров исследуемых тяжей. Но она очень интересна тем, что значения расположенны предельно скученно во второй четверти координатной плоскости.Т.е. для бета тяжей характерно отрицательное значение углов пси и положительное значение углов фи.

по всему полю,поэтому он скорее всего находится в местах поворота полипептидной цепи.

Значение торсионных углов пси у пролина строго отрицательно, а значение углов пси варьируется от -40 до 180

А;
бета-слой содержит 4-6 цепей и 20-40 АК остатков;
антипараллельные β-слои встречаются чаще чем параллельные;

Третичная структура как единое целое
Третичная структура как совокупность доменов

Цитохром b5 печени крысы
(гидрофильный домен)

Зеленый флуоресцирующий белок
Aequorea victoria

остатки располагаются на поверхности белка (кластерное и однородное распределение зарядов, стабильность определяется ионной силой);
Гидрофобные неполярные остатки располагаются внутри третичной структуры глобулярного водорастворимого белка;
Все доноры и акцепторы водородных связей находятся там, где они могут образовывать эти связи;
Полярные и неполярные боковые группы АК могут располагаться периодически если α-спираль располагается вблизи поверхности;
Остатки пролина ограничивают α-спираль.

структуры, возможно существование полостей

Плотность упаковки белковой молекулы -

*Возможно «рыхлое» расположение атомов вблизи активного центра молекулы –
большая гибкость

экспериментально определенных величин:
Электрострикционный эффект (16 А3 на заряженную группу)
Внешние области белка имеют большую плотность чем внутренние
Внутри белка находится больше воды, чем детектируется по результатам рентгеноструктурного анализа.

Зависимость средней плотности сферического слоя от радиуса этого слоя для нескольких белков

Объем молекул белка рассчитанный как сумма вандерваальсовых объемов отдельных атомов

проницаемости – тушение флуоресценции, хим. модификация АК

На поверхности
молекулы

Внутри молекулы

Недоступны
Малоподвижны

Доступны
Подвижны

В активном центре
молекулы

Ограниченно доступны
Ограниченно подвижны

особенности вторичной структуры и взаимосвязь составляющих элементов

атомами (как правило, Сα)

Для каждого белка строится своя карта

своему скрученному состоянию, на много порядков меньше, чем если бы полипептид просто перебирал все возможные конфигурации».

Причины парадокса:
теоретические модели, используемые для доказательства твердости не соответствуют тому, что природа старается оптимизировать;
в ходе эволюции были отобраны только те белки, которые легко сворачиваются;
белки могут сворачиваться разными путями, не обязательно следуя глобально оптимальному пути.

«Как белок выбирает свою нативную структуру среди бесчисленного множества возможных?». Для цепи из 100 остатков число возможных конформаций ~10100 , и их полный перебор занял бы ~1080 лет, если один переход осуществлять за ~10−13 секунды. Поэтому сложность проблемы заключается в том, что данный вопрос нельзя решить экспериментально, так как придется ждать ~1080 лет.