Аминокислоты

Цель:

Получить представление о взаимосвязи химического строения и биологической роли аминокислот,

План лекции

1. Медико-биологическое значение аминокислот, пептидов и белков;
2. Строение, классификация аминокислот
3.

Аминокислоты

это органические гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно карбоксильную группу-СООН и

Классификация аминокислот
в зависимости от местоположения
функциональных групп в

Классификация аминокислот
в зависимости от взаимного местоположения функциональных групп

α-аминокислоты

γ-аминокислоты

β-аминокислоты

α

CH3-CH-CH2-COOH

NH2

β

CH2-CH2-CH2-COOH

NH2

γ

Принципы классификации α-аминокислот

Природа радикала

Число функциональных групп
(-СООН; -NH2)

По возможности синтеза

Классификация

в зависимости от природы радикала R:
1 алифатические
2 ароматические
3 гетероциклические

Аланин

Фенилаланин

Гистидин

Классификация алифатических α-аминокислот

по содержанию «дополнительных» функциональных групп

Содержащие –ОН группу
-серин (НО–СН2–)

Классификация

в зависимости от
числа карбоксильных и аминогрупп
- Нейтральные – одна NH2

Классификация α-аминокислот по возможности синтеза
Заменимые Незаменимые

синтезируются в
организме

не синтезируются в
организме
-валин
-лейцин
-изолейцин
-лизин
-треонин
-метионин
-фенилаланин
-триптофан

Стереоизомерия α-аминокислот

аланин

L-аланин

D-аланин

Получение аминокислот

из галогенопроизводных карбоновых кислот под действием аммиака:

R1

Гал

COOH

H

N

H

H

H

N

H

H

Гал

H

R1

Гал

COOH

H

N

H

NH4

Физические свойства

Аминокислоты:
бесцветные кристаллические вещества
сладкие на вкус
хорошо растворяются

Химические свойства

Аминокислоты, являясь амфотерными соединениями, могут проявлять как основные, так

Основные свойства

NH2

CH2

О

OH

C

NH3+

CH2

О

OH

C

H+

Cl-

Cl-

..

гидрохлорид

Кислотные свойства

NH2

CH2

O

O

C

CH2

О

ONa

C

Na

OH

H

OH

H

NH2

В твердом состоянии α-аминокислоты существуют в виде биполярных (цвиттер) ионов

N

СН2

C

O

O

H

H

H

биполярный

цвиттер-ион

анион

катион

В водном растворе α-аминокислоты существуют в виде
равновесной смеси
биполярного иона,

Изоэлектрическая точка α-аминокислоты – это то значение pH раствора, при котором

метиловый эфир

+ H2O

HClгаз

хлорангидрид

+

CH3OH

SOCl2

SO2

+

HCl

Свойства карбоксильной (-СООН) группы

(CH3СO)2O

N-метилольное производное

+ CH3COOH

N-ацетильное
производное

Свойства амино- (-NH2) группы

HNO2

+

N2

+

H2O

α-аминокислота

α-гидроксикислота

Дезаминирование in vitro

декарбоксилирование in vitro

Ba(OH)2

to

+

BaCO3

+

H2O

Специфические свойства

Специфические свойства α-аминокислот

CH3-CH-C

HN

H

O

O

H

C-CH-CH3

O

H

O

NH

H

+

to

дикетопиперазин

+

2 H2O

+

Cu2+

+

комплексная медная соль α-аминокислоты

Качественные реакции на α-аминокислоты

+

+

+

CO2

нингидрин

продукт сине-фиолетового цвета

Качественная реакция на ароматические α-аминокислоты (ксантопротеиновая)

HNO3

to

NaOH

тирозин

продукт нитрования

продукт
оранжевого
цвета

Качественная реакция на серосодержащие α-аминокислоты

цистеин

NaOH

to

продукты разложения
(Na2S)

(CH3COO)2Pb

PbS

Специфические свойства β-аминокислот

CH2

C

COOH

NH2

H

H

to

CH2=CH-COOH

акриловая кислота

+

NH3

β-аминопропионовая
кислота

δ+

Специфические свойства γ-аминокислот

CH2

CH2

CH2

C

O

OH

N

H

H

γ-аминомасляная
кислота

to

C

O

OH

H2C

H2C

CH2

N

H

H

γ-бутиролактам

Гидролиз лактамов

γ-бутиролактам

H2O, HCl

to

гидрохлорид
γ-аминомасляной кислоты

H2O, NaOH

to

натриевая соль

Реакции α-аминокислот in vivo

декарбоксилирование
дезаминирование
- окислительное;
- неокислительное
переаминирование
образование пептидной

Декарбоксилирование α-аминокислот

гистидин

гистамин

+

CO2

декарбоксилазы

Неокислительное дезаминирование

аспартаза

+

NH3

аспарагиновая кислота

фумаровая кислота

Окислительное дезаминирование

аланин

[O]

фермент

α-иминокислота

H2O

фермент

пировиноградная
кислота

+

NH3

Реакция переаминирования

аспарагиновая
кислота

+

фермент

+

пировиноградная
кислота

щавелевоуксусная
кислота

аланин

Методы количественного определения α-аминокислот

- метод формольного титрования;
метод Фишера;
метод Ван-Слайка;
электрофорез

Пептиды и белки

Медико-биологическое значение
пептидов и белков

Регуляторная функция
(ферменты)

Защитная функция
(иммуноглобулины)

Транспортная функция
(гемоглобин)

Структурная функция
(коллаген)

Аминокислоты реагируют друг с другом, образуя дипептиды, трипептиды или полипептиды:

N

СН2

C

OH

O

H

H

N

СН2

C

OH

O

H

H

NH2

СН2

C

СН2

O

N

H

C

OH

O

H2O

пептидная

+

+

трипептид

пептидная связь

N-конец

C-конец

Ала

Гли

Фен

аланил

глицил

фенилаланин

Электронное строение пептидной связи

Кислотный гидролиз

глицилаланин

H2O, H+,to

+

гидрохлорид
глицина

гидрохлорид
аланина

Щелочной гидролиз

глицилаланин

H2O, NaOH,to

+

натриевая соль
глицина

натриевая соль
аланина

Ферментативный гидролиз

глицилаланин

H2O, ферменты

+

глицин

аланин

Качественная реакция на пептидные связи

Белок

+

Cu(OH)2

красно-фиолетовое
окрашивание

Биуретовая реакция

Уровни организации полипептидной цепи

Первичный
пептидная связь

Вторичный
пептидная,
водородная связи

Третичный
пептидная, водородная,
ионная, дисульфидная

Первичная структура белка – это определенная аминокислотная последовательность,
т.е.порядок чередования аминокислотных

Вторичная структура белка – определенное
пространственное расположение полипептидной
цепи.
α-спираль
β-складчатая структура

На один виток
спирали – 3,6
аминокислотных
остатка.

α-спираль

β-складчатая структура (параллельная)

β-складчатая структура (антипараллельная)

Третичная структура белка

Асп

+

Лиз

ионная связь