Деградация пищевых и клеточных белков. (Лекция 1)

Сентябрь 9, 2022

Главная
Химия
Деградация пищевых и клеточных белков. (Лекция 1)

Содержание

2. План лекции Белковый обмен. Ограниченный и тотальный протеолиз. Функции протеолиза. Характеристика протеолитических ферментов. Пищевые белки. Расщепление
3. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Белковый обмен - важнейший процесс, в ходе которого осуществляется
4. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Катаболизм белков в организме Расщепление белков (протеолиз) осуществляется ферментами,
5. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков 1. Эндопептидазы (протеиназы) - расщепляют пептидные связи внутри молекулы
6. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков
7. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Классификация протеолитических ферментов По механизму катализа: • Серин/Треониновые (трипсин,
8. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Протеолиз Различают два типа протеолиза: 1. Ограниченный протеолиз –
9. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Протеолиз
10. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Функции ограниченного протеолиза • Деление клетки. • Процессинг (созревание)
11. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Функции тотального протеолиза • Снижение иммуногенности белков. • Лишение
12. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков Этапы метаболизма пищевых белков 1) расщепление в желудочно-кишечном
13. Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков Качество (пищевая ценность) белков Биологическая ценность белков животного и
14. Пищевая ценность белков Деградация пищевых и тканевых белков Содержание белка в некоторых пищевых продуктах Оптимальное же
15. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков В желудочно-кишечный тракт белки поступают из 2-х источников:
16. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков Переваривания белков начинается в желудке, где под действием
17. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и клеточных белков Типы клеток и секретов слизистой оболочки желудка
18. Расщепление пищевых белков Образование соляной кислоты в желудке Деградация пищевых и клеточных белков Суммарное количество париетальных
19. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков Секреция соляной кислоты в желудке Механизм секреции соляной
20. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков Роль соляной кислоты в переваривании белков 1. Денатурация
21. Расщепление белков в желудке Деградация пищевых и клеточных белков Протеолитические ферменты желудка Пепсин – главный протеолитический
22. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белков Расщепление белков в тонком кишечнике Переваривания белков в
23. Протеолитические ферменты панкреатического сока Деградация пищевых и клеточных белков Координирующее действие трипсина в активации панкреатических проферментов
24. Протеолитические ферменты панкреатического сока Деградация пищевых и клеточных белков Активация трипсиногена
25. Протеолитические ферменты панкреатического сока Деградация пищевых и клеточных белков Активация химотрипсиногена
26. Расщепление белков в желудке Деградация пищевых и клеточных белков Протеолитические ферменты Трипсин : - Арг-Х -
27. Этапы расщепления пищевых белков Деградация пищевых и клеточных белков
28. Расщепление пищевых белков Всасывание аминокислот и пептидов Деградация пищевых и клеточных белков Котранспорт аминокислот с Na+.
29. Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и клеточных белков
30. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Расщепление клеточных белков Индивидуальные клеточные белки расщепляются и
31. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Содержание белков в организме человека массой 70 кг
32. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Системы внутриклеточной деградации белков
33. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Системы внутриклеточной деградации белков Главный путь деградации большинства
34. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Убиквитин УБИКВИТИН (от лат. ubique – вездесущий) –
35. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Убиквитин-зависимая деградация белков Деградация белка по убиквитиновому пути
36. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Убиквитиновая конъюгация
37. Деградация клеточных белков Протеосома Деградация пищевых и клеточных белков Протеосомы выделяют в виде индивидуальных частиц с
38. Деградация клеточных белков Протеосома Деградация пищевых и клеточных белков Протеосома представляет собой мультисубъединичный белковый комплекс, который
39. Этапы убиквитинирования клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков
40. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков
41. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Убиквитин-зависимая деградация белков Е1 - убиквитин- активирующий фермент
42. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков Молекулы убиквитина присоединяются к деградируемой полипептидной цепи; Конъюгат
43. Деградация клеточных белков Деградация пищевых и тканевых белков Лизосомальный путь Лизосомы - это главные пищеварительные органеллы
45. Скачать презентацию

Слайд 2

План лекции
Белковый обмен.
Ограниченный и тотальный протеолиз. Функции протеолиза.
Характеристика протеолитических ферментов.
Пищевые

белки. Расщепление в желудочно-кишечном тракте.
Всасывание и транспорт аминокислот.
Деградации клеточных белков. Убиквитин-протеосомный путь.

Деградация пищевых и клеточных белков

Слайд 3

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Белковый обмен - важнейший

процесс, в ходе которого осуществляется непрерывное самообновление белковых тел. Белковый обмен зависит от других видов обмена: углеводного, липидного, обмена нуклеиновых кислот, но, в свою очередь, участвует в регуляции этих обменов, координируя их и создавая оптимальные условия для собственного осуществления.
Как и любой обмен веществ, обмен белков включает два рода процессов – катаболизм и анаболизм.

Слайд 4

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Катаболизм белков в организме
Расщепление

белков (протеолиз) осуществляется ферментами, относящимися к классу гидролаз. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей (-СО-NH-) белковой молекулы.
Ферменты, гидролизующие в белках пептидные связи, принято называть пептидазами (синоним – протеазы).
3. Пептидазы подразделяются на две группы ферментов: эндопептидазы (синоним – протеиназы) и экзопептидазы.

Слайд 5

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
1. Эндопептидазы (протеиназы) -

расщепляют пептидные связи внутри молекулы белка. Эндопептидазы обладают разной субстратной специфичностью, определяемой природой радикалов аминокислот по соседству с разрываемой пептидной связью.
2. Экзопептидазы – последовательно отщепляют аминокислоты от N - или C - конца белковой молекулы.

Слайд 6

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков

Слайд 7

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Классификация протеолитических ферментов
По механизму

катализа:
• Серин/Треониновые (трипсин, эластаза, химотрипсин, ферменты гемостаза)
• Аспарагиновые (пепсин, катепсины, ренин)
• Цистеиновые (папаин, катепсины, каспазы)
• Металлопротеиназы (карбоксипептидазы,
ангиотензин конвертирующий
фермент)

Слайд 8

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Протеолиз
Различают два типа протеолиза:
1.

Ограниченный протеолиз – расщепление одной или нескольких пептидных связей в белке-мишени приводит к изменению функционального состояния последнего (активация проферментов, прогормонов).
2. Неограниченный или тотальный протеолиз - белки распадаются до аминокислот: пищевые белки (желудочно-кишечный тракт), тканевые белки (лизосомы, цитозоль).

Слайд 9

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Протеолиз

Слайд 10

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Функции ограниченного протеолиза
• Деление

клетки.
• Процессинг (созревание) белков.
• Апоптоз.
• Система свертывания и фибринолиза крови.
• Образование активных гормонов.
• Образования активных ферментов в желудочно-кишечном тракте.

Слайд 11

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Функции тотального протеолиза
• Снижение

иммуногенности белков.
• Лишение видовой и тканевой специфичности.
• Реутилизация белков.
• Пополнение аминокислотного фонда клеток и крови.

Слайд 12

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Этапы метаболизма пищевых

белков

1) расщепление в желудочно-кишечном тракте;
2) всасывание продуктов расщепления белков (транспорт через стенки кишечника);
3) транспорт от кишечника к другим органам и тканям;
4) проникновение внутрь клетки (транспорт через клеточную мембрану);
5) превращение ферментными системами клетки.

Слайд 13

Обмен белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Качество (пищевая ценность) белков
Биологическая

ценность белков животного и растительного происхождения определяется наличием и соотношением в них незаменимых аминокислот. Если в пищевых продуктах белки содержат все незаменимые аминокислоты, то такие белки относятся к полноценным. Остальные пищевые белки – неполноценные. Растительные белки, в отличие от животных, как правило, менее полноценны. Существует международный условный образец состава белка, отвечающего потребностям организма. В этом белке 31,4% составляют незаменимые аминокислоты, остальные – заменимые. В качестве эталонного белка с необходимым содержанием незаменимых аминокислот и наиболее физиологичным соотношением каждой из них был принят белок куриного яйца.

Слайд 14

Пищевая ценность белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Содержание белка в некоторых пищевых

продуктах

Оптимальное же количество белка при средней физической нагрузке составляет ∼100-120 г/сут.

Слайд 15

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
В желудочно-кишечный тракт

белки поступают из 2-х источников:
1) экзогенные белки – белки пищевых продуктов (70 – 100 г);
2) эндогенные белки – белки пищеварительных секретов и слущивающегося эпителия пищеварительного тракта (20 – 30 г/сутки).
Основная часть поступивших в желудочно-кишечный тракт белков перевариваются до смеси аминокислот, дипептидов и трипептидов, а небольшое количество непереваренного белка выделяется из организма с фекалиями.

Слайд 16

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Переваривания белков начинается

в желудке, где под действием желудочного сока гидролизуется около 10% пептидных связей.
Желудочный сок представляет собой смесь воды (97 - 99%), неорганических ионов, соляной кислоты, различных ферментов и других белков.
Для расщепления белков в желудке необходима соляная кислота и протеолитические ферменты: пепсин, гастриксин и реннин.

Расщепление белков в желудке

Слайд 17

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Типы клеток и секретов слизистой

оболочки желудка

Слайд 18

Расщепление пищевых белков
Образование соляной кислоты в желудке
Деградация пищевых и клеточных

белков

Суммарное количество париетальных (обкладочных) клеток в желудке у здорового человека приближается к одному миллиарду.

Слайд 19

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Секреция соляной кислоты

в желудке

Механизм секреции соляной кислоты париетальными клетками обусловлен наличием специфического трансмембранного переносчика ионов водорода – Н+/К+-АТРазы, также известной как протонная помпа. Этот белок транспортирует протоны Н+ через апикальную мембрану из цитозоля париетальной клетки в просвет секреторного канальца в обмен на катион К+. Источником энергии для данного транспорта является гидролиз молекулы АТР. Последующий выход ионов К+ из цитозоля сопряжен с выходом ионов Cl- по типу симпорта. В итоге в просвете канальцев происходит взаимодействие ионов H+ и Cl- с образованием соляной кислоты. Секреция соляной кислоты стимулируется гистамином, ацетилхолином и гастрином. Ингибирует образование НСl соматостатин.

Слайд 20

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Роль соляной кислоты

в переваривании белков

1. Денатурация пищевых белков.
2. Бактерицидное действие (антисептик).
3. Создает оптимальный рН для действия пепсина.
4. Инициирует ограниченный протеолиз пепсиногена и прогастриксина.

Слайд 21

Расщепление белков в желудке
Деградация пищевых и клеточных белков
Протеолитические ферменты желудка
Пепсин –

главный протеолитический фермент
желудочного сока (М.м. 34,6 kDa). Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена (М.м. 40 kDa) . Образуется из пепсиногена при отщеплении N-концевой части молекулы (42 а.о. ) включающей остаточный или структурный пептид и ингибитор пепсина. Оптимум рН – 1,5 – 2,0.
Пепсин является эндопептидазой, расщепляющей связи, образованные СООН-группами ароматических АК – фенилаланином, тирозином и триптофаном. Медленнее гидролизуются связи, образованные алифатическими и дикарбоновыми кислотами. Гастриксин – пепсиноподобный фермент. Оптимум рН – 3,0. Реннин.

Слайд 22

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Расщепление белков в

тонком кишечнике

Переваривания белков в тонкой кишке осуществляется под действием панкреатического сока. Панкреатический сок, вырабатываемый экзокринными клетками поджелудочной железы, содержит неактивные ферменты, такие как трипсиноген, химотрипсиноген, проэластазу и прокарбоксипептидазы А и В. Они активируются в тонком кишечнике следующим образом. Клетки слизистой кишечника секретируют протеолитический фермент энтеропептидазу, преобразующий трипсиноген в трипсин.

Слайд 23

Протеолитические ферменты панкреатического сока
Деградация пищевых и клеточных белков
Координирующее действие трипсина в

активации панкреатических проферментов

Слайд 24

Протеолитические ферменты панкреатического сока
Деградация пищевых и клеточных белков
Активация трипсиногена

Слайд 25

Протеолитические ферменты панкреатического сока
Деградация пищевых и клеточных белков
Активация химотрипсиногена

Слайд 26

Расщепление белков в желудке
Деградация пищевых и клеточных белков
Протеолитические ферменты
Трипсин : -

Арг-Х - ; - Лиз-Х - .
Химотрипсин : - Три - Х - ; - Фен - Х- ; - Фен - Х- .
Эластаза : - Гли-Х- ; - Ала-Х- ; - Сер-Х- .
Аминопептидазы.
Карбоксипептидазы А и В.

Слайд 27

Этапы расщепления пищевых белков
Деградация пищевых и клеточных белков

Слайд 28

Расщепление пищевых белков
Всасывание аминокислот и пептидов
Деградация пищевых и клеточных белков
Котранспорт аминокислот

с Na+.
Котранспорт ди- и трипептидов с
протонами водорода.
Олигопептиды поступают в клетки кишечника путем эндоцитоза.

Слайд 29

Расщепление пищевых белков
Деградация пищевых и клеточных белков

Слайд 30

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Расщепление клеточных белков
Индивидуальные клеточные

белки расщепляются и повторно синтезируется с различными скоростями. Белки имеют сигналы, определяющие время их жизни. В среднем, период полураспада белка
коррелирует с особенностями аминокислотного состава его N-концевого участка (правило N-конца).
У белков с N-концевыми Мет, Сер, Ала, Тре, Вал, или Гли время полураспада превышает 20 часов.
Время полураспада белков с N-концевыми Фен, Лей, Асп, Лиз, или Арг менее 3-х мин.
PEST белки, богатые Pro (P), Glu (Е), Ser (S), и Thr (Т), деградируют быстрее, чем другие белки.

Слайд 31

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Содержание белков в организме

человека массой 70 кг и время полураспада отдельных белков

Слайд 32

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Системы внутриклеточной деградации белков

Слайд 33

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Системы внутриклеточной деградации белков
Главный

путь деградации большинства клеточных белков у эукариот – убиквитинзависимая протеосомная система.
Протеасомы присутствуют в цитозоле и ядре клеток эукариот.
В каждой клетке находится несколько тысяч протеосом (30 000).
В протеосомах разрушается до 90% всех клеточных коротко живущих белков (с регуляторными функциями) и 60-70% долго живущих белков.

Слайд 34

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Убиквитин
УБИКВИТИН (от лат. ubique

– вездесущий) – белок, присутствующий в клетках живого организма, открыт в 1970-х американским биохимиком Г.Голдстейном. Молекулы этого белка собраны из 76 аминокислотных остатков, его молекулярная масса сравнительно невелика, немногим более 8000, он стабилен и участие в различных биохимических процессах не приводит к изменению его структуры. Убиквитин содержит одну α-спираль и четыре плоских β-структуры.

Слайд 35

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Убиквитин-зависимая деградация белков
Деградация белка по

убиквитиновому пути включает две основные стадии : 1. Ковалентное присоединение к подлежащему деградации белку полиубиквитиновой цепи (убиквитиновая конъюгация). 2. Деградация белка 26S протеосомой.

Слайд 36

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Убиквитиновая конъюгация

Слайд 37

Деградация клеточных белков
Протеосома
Деградация пищевых и клеточных белков
Протеосомы выделяют

в виде индивидуальных частиц с коэффициентами седиментации 19S, 20S и 26S. 20S частица является коровой частью (обозначена розово-коричневым цветом) 26S частицы , которая обладает протеолитической активностью .
19S - регуляторная субъединица. Молекулярная масса 26S протеосомы - 2 мДа.

Слайд 38

Деградация клеточных белков
Протеосома
Деградация пищевых и клеточных белков
Протеосома представляет

собой мультисубъединичный белковый комплекс, который является основным компонентом убиквитинзависимой системы деградации клеточных белков. Протеосомы присутствуют в клетках всех организмов от архебактерий до высших эукариот, что свидетельствует об их абсолютной значимости для нормальной жизнедеятельности клетки.
26S протеосома – АТР-зависимый протеолитический комплекс, обладающий Мол. массой около 2,5 МДа, - осуществляет специфическую деградацию белков, конъюгированных с убиквитином. 26S протеосома имеет вид симметричной гантелеобразной структуры. Ее центральная часть образована 20S каталитическим ядром (или 20 S протеосомой), к которому с двух сторон присоединены регуляторные комплексы (или 19S частицы).

Слайд 39

Этапы убиквитинирования клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков

Слайд 40

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков

Слайд 41

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Убиквитин-зависимая деградация белков
Е1 - убиквитин-
активирующий

фермент
E2 - убиквитин-
конъюгирующий
фермент
E3 - убиквитин-
лигаза

Слайд 42

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и клеточных белков
Молекулы убиквитина
присоединяются к
деградируемой

полипептидной цепи;
Конъюгат далее
взаимодействует
с 26S протеасомой.
Полипептидная цепь,
разворачиваясь,
входит в центральную
полость 20S субчастицы,
где последовательно
подвергается
протеолизу.
При этом цепи убиквитина отделяются от деградируемого белка

Слайд 43

Деградация клеточных белков
Деградация пищевых и тканевых белков
Лизосомальный путь
Лизосомы -

это главные пищеварительные органеллы клетки.
Особенность лизосом низкий рН. Это свойство обеспечивается мембраносвязанной АТР-зависимой протонной помпой, которая обменивает Nа на протоны водорода. Оптимум рН для большинства этих гидролаз — около 5.
Наличие специфических ферментов (гидролаз).
Гомогенное содержимое.
Четко определяемая граница мембраны.
Уникальность строения мембран.

Деградация пищевых и клеточных белков. (Лекция 1)

Содержание

План лекцииБелковый обмен. Ограниченный и тотальный протеолиз. Функции протеолиза.Характеристика протеолитических ферментов.Пищевые

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковБелковый обмен - важнейший

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковКатаболизм белков в организмеРасщепление

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков1. Эндопептидазы (протеиназы) -

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белков

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковКлассификация протеолитических ферментовПо механизму

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковПротеолизРазличают два типа протеолиза:1.

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковПротеолиз

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковФункции ограниченного протеолиза• Деление

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковФункции тотального протеолиза• Снижение

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковЭтапы метаболизма пищевых

Обмен белков Деградация пищевых и тканевых белковКачество (пищевая ценность) белковБиологическая

Пищевая ценность белковДеградация пищевых и тканевых белковСодержание белка в некоторых пищевых

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковВ желудочно-кишечный тракт

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковПереваривания белков начинается

Расщепление пищевых белковДеградация пищевых и клеточных белковТипы клеток и секретов слизистой

Расщепление пищевых белковОбразование соляной кислоты в желудкеДеградация пищевых и клеточных

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковСекреция соляной кислоты

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковРоль соляной кислоты

Расщепление белков в желудкеДеградация пищевых и клеточных белковПротеолитические ферменты желудкаПепсин –

Расщепление пищевых белков Деградация пищевых и тканевых белковРасщепление белков в

Протеолитические ферменты панкреатического сокаДеградация пищевых и клеточных белковКоординирующее действие трипсина в

Протеолитические ферменты панкреатического сокаДеградация пищевых и клеточных белковАктивация трипсиногена

Протеолитические ферменты панкреатического сокаДеградация пищевых и клеточных белковАктивация химотрипсиногена

Расщепление белков в желудкеДеградация пищевых и клеточных белковПротеолитические ферментыТрипсин : -

Этапы расщепления пищевых белковДеградация пищевых и клеточных белков

Расщепление пищевых белковВсасывание аминокислот и пептидовДеградация пищевых и клеточных белковКотранспорт аминокислот

Расщепление пищевых белковДеградация пищевых и клеточных белков

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковРасщепление клеточных белковИндивидуальные клеточные

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковСодержание белков в организме

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковСистемы внутриклеточной деградации белков

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковСистемы внутриклеточной деградации белковГлавный

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковУбиквитинУБИКВИТИН (от лат. ubique

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковУбиквитин-зависимая деградация белковДеградация белка по

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковУбиквитиновая конъюгация

Деградация клеточных белковПротеосома Деградация пищевых и клеточных белков Протеосомы выделяют

Деградация клеточных белков Протеосома Деградация пищевых и клеточных белковПротеосома представляет

Этапы убиквитинирования клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков

Деградация клеточных белков Деградация пищевых и клеточных белков

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковУбиквитин-зависимая деградация белковЕ1 - убиквитин-активирующий

Деградация клеточных белковДеградация пищевых и клеточных белковМолекулы убиквитина присоединяются к деградируемой

Деградация клеточных белков Деградация пищевых и тканевых белковЛизосомальный путьЛизосомы -

Похожие презентации