Ферменты. Часть I

Сентябрь 9, 2022

Главная
Химия
Ферменты. Часть I

Содержание

2. План Определение понятия фермент. Биохимическая природа ферментов. Функции ферментов в живом организме. Специфические черты биологического катализа.
3. Классификация ферментов В 1861 году комиссия по ферментам Международного биохимического союза приняла принципы систематизации и номенклатуры
4. Окидоредуктазы
5. Трансферазы
6. Гидролазы
7. Лиазы
8. Изомеразы
9. Лигазы (синтетазы)
10. Кинетика ферментативной реакции Уравнение ферментативной реакции и вывод скорости ферментативной реакции для односубстратной необратимой ферментативной реакции
11. Уравнение односубстратной необратимой ферментной реакции
12. Уравнение Михаэлиса-Ментен V - скорость ферментативной реакции Vmax - максимальная скорость реакции [S] -концентрация субстрата Кm
13. Концентрация субстрата Скорость max скорость Кm График ферментативной реакции
14. Единицы ферментативной активности КАТАЛ - это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1
15. Строение ферментов По химическому составу ферменты делят на простые, состоящие только из полипептидных цепей, и сложные,
16. Коферменты Коферменты делятся на: Кофакторы - небелковая часть нековалентно связанная с ферментом (можно отделить) Простетическая группа
17. Апофермент На глобуле апофермента можно выделить несколько центров, выполняющих различные функции: субстратный центр; каталитический центр; аллостерический
18. Субстратный центр Субстратный центр (якорный центр) – узнавание, захват и удерживание молекулы субстрата. В его состав
19. Каталитический центр Место на глобуле апофермента где собственно протекает каталитическая реакция (разрыв старых связей и образование
20. Аллостерический центр АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЦЕНТРАМИ называют такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться
21. Лактатдегидрогеназа
22. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ
24. Скачать презентацию

Слайд 2

План
Определение понятия фермент. Биохимическая природа ферментов. Функции ферментов в живом организме.

Специфические черты биологического катализа.
Классификация ферментов.
Уравнение скорости ферментативной реакции. Константы ферментативной реакции Км и Vмах. Единицы ферментативной активности.
Активный центр. Факторы ферментативного катализа.
Влияние условий среды на скорость ферментативной реакции

Слайд 3

Классификация ферментов
В 1861 году комиссия по ферментам Международного биохимического союза приняла

принципы систематизации и номенклатуры ферментов, в основе которой лежат типы химических реакций, которые ими катализируются.
Различают шесть классов ферментов.

Слайд 4

Окидоредуктазы

Слайд 5

Трансферазы

Слайд 6

Гидролазы

Слайд 7

Лиазы

Слайд 8

Изомеразы

Слайд 9

Лигазы (синтетазы)

Слайд 10

Кинетика ферментативной реакции
Уравнение ферментативной реакции и вывод скорости ферментативной реакции для

односубстратной необратимой ферментативной реакции с одним продуктом и лимитирующей стадией распада фермент-субстратного комплекса было впервые предложено Леонором Михаэлисом и Мод Ментен в 1913 году.

Слайд 11

Уравнение односубстратной необратимой ферментной реакции

Слайд 12

Уравнение Михаэлиса-Ментен
V - скорость ферментативной реакции
Vmax - максимальная скорость реакции
[S] -концентрация

субстрата
Кm - константа Михаэлиса, такая концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости

Слайд 13

Концентрация субстрата
Скорость
max скорость
Кm
График ферментативной реакции

Слайд 14

Единицы ферментативной активности
КАТАЛ - это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1

моля субстрата за 1 секунду.
ЮНИТ - это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата за 1 минуту. 1 Юнит = 16,67 нкатал

Слайд 15

Строение ферментов
По химическому составу ферменты делят на простые, состоящие только из

полипептидных цепей, и сложные, которые кроме полипептидов содержат компоненты другой природы. В сложных ферментах различают полипептидную часть - апофермент и диссоциирующую непептидную – кофермент. Полный комплекс (апофермент + кофермент= холофермент).

Слайд 16

Коферменты
Коферменты делятся на:
Кофакторы - небелковая часть нековалентно связанная с ферментом (можно

отделить)
Простетическая группа - небелковая часть ковалентносвязанная с ферментом (нельзя отделить)
Блокирование аминокислотных радикалов или функциональных групп кофермента путем химической модификации лишает фермент каталитической активности.

Слайд 17

Апофермент
На глобуле апофермента можно выделить несколько центров, выполняющих различные функции:
субстратный центр;
каталитический

центр;
аллостерический центр

Слайд 18

Субстратный центр
Субстратный центр (якорный центр) – узнавание, захват и удерживание молекулы

субстрата.
В его состав могут входить боковые цепи Aсп, Цис, Глу, Гис, Лиз, Meт, Сер, Трео, а также концевые карбоксильные и амино-группы. Среди этих химических функциональных групп находятся несколько аминокислотных радикалов, взаимодействующих с субстратом и образующих ковалентные и нековалентные ферментные интермедиаты.

Слайд 19

Каталитический центр
Место на глобуле апофермента где собственно протекает каталитическая реакция (разрыв

старых связей и образование новых)
В состав активного центра входят аминокислотные остатки, находящиеся в различных отделах полипептидной цепи фермента, но сближенных за счет ее изгиба
Каталитический центр и субстратный центр составляют активный центр фермента

Слайд 20

Аллостерический центр
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЦЕНТРАМИ называют такие участки молекулы фермента вне его активного

центра, которые способны связываться СЛАБЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ (значит - обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу.

Слайд 21

Лактатдегидрогеназа

Слайд 22

Ферменты. Часть I

Содержание

ПланОпределение понятия фермент. Биохимическая природа ферментов. Функции ферментов в живом организме.

Классификация ферментовВ 1861 году комиссия по ферментам Международного биохимического союза приняла

Окидоредуктазы

Трансферазы

Гидролазы

Лиазы

Изомеразы

Лигазы (синтетазы)

Кинетика ферментативной реакцииУравнение ферментативной реакции и вывод скорости ферментативной реакции для

Уравнение односубстратной необратимой ферментной реакции

Уравнение Михаэлиса-МентенV - скорость ферментативной реакцииVmax - максимальная скорость реакции[S] -концентрация

Концентрация субстратаСкоростьmax скоростьКmГрафик ферментативной реакции

Единицы ферментативной активностиКАТАЛ - это количество фермента, которое обеспечивает превращение 1

Строение ферментовПо химическому составу ферменты делят на простые, состоящие только из

КоферментыКоферменты делятся на:Кофакторы - небелковая часть нековалентно связанная с ферментом (можно

АпоферментНа глобуле апофермента можно выделить несколько центров, выполняющих различные функции:субстратный центр;каталитический

Субстратный центрСубстратный центр (якорный центр) – узнавание, захват и удерживание молекулы

Каталитический центрМесто на глобуле апофермента где собственно протекает каталитическая реакция (разрыв

Аллостерический центрАЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЦЕНТРАМИ называют такие участки молекулы фермента вне его активного