Ферменты (энзимы). (Тема 4)

Сентябрь 9, 2022

Главная
Химия
Ферменты (энзимы). (Тема 4)

Содержание

2. Фермент, соединяясь с субстратом, образует фермент-субстратный комплекс (ФСК):
3. Образование ФСК способствует снижению энергетического барьера, который нужно преодолеть молекуле субстрата для вступления в реакцию: По
4. Свойства ферментов как белков: - положительная биуретовая реакция; - гидролизаты ферментов дают положительную нингидриновую реакцию; -
5. Специфичные свойства ферментов: - олигодинамичность и избирательность; - зависимость скорости реакции от температуры, рН среды, концентрации
6. Олигодинамичность – высокая эффективность действия ферментов в очень малых количествах. Обусловлена очень высокой скоростью регенерации ферментов.
7. Значение температуры, при котором скорость реакции максимальна, представляет собой температурный оптимум фермента (для большинства ферментов 40-60
8. Специфичность действия ферментов ▪ абсолютная – избирательная способность фермента катализировать только единственное из возможных превращений одного
9. Основные принципы классификации ферментов Enzyme Classification (EC) В основу классификации положен важнейший признак, по которому один
10. Ферменты каждого класса делят на подклассы, руководствуясь строением субстратов. В подклассы объединяют ферменты, действующие на сходно
11. Шифр (код) фермента – классификационный номер фермента по международной иерархической классификации. Любой фермент имеет свой уникальный
12. Понятие о систематическом и рабочем названии фермента Систематическое название составляется из двух частей: первая часть содержит
13. Методы исследования активности ферментов Стандартные единицы выражения активности ферментов: Одна единица (Е) – количество фермента, которое
14. Активность ферментов: - общая – такое количество фермента, которое катали-зирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу
15. Методы измерения активности ферментов различаются по технике исполнения, специфичности, чувствительности: - фотоэлектроколориметрические методы – цветные реакции
17. Скачать презентацию

Слайд 2

Фермент, соединяясь с субстратом, образует
фермент-субстратный комплекс (ФСК):

Слайд 3

Образование ФСК способствует снижению энергетического барьера, который нужно преодолеть молекуле субстрата

для вступления в реакцию:

По завершении реакции ФСК распадается на продукт (продукты) и исходный фермент.

Слайд 4

Свойства ферментов как белков:
- положительная биуретовая реакция;
- гидролизаты ферментов дают положительную

нингидриновую реакцию;
- потеря каталитических свойств при тепловой денатурации;
- неспособность к диализу;
- подвижность в электрическом поле;
- способность образовывать коллоидные растворы;
- способность осаждаться из коллоидных растворов ацетоном, спиртом, сульфатом аммония.

Слайд 5

Специфичные свойства ферментов:
- олигодинамичность и избирательность;
- зависимость скорости реакции от температуры, рН

среды, концентрации фермента и субстрата, присутствия активаторов и ингибиторов.

Слайд 6

Олигодинамичность – высокая эффективность действия ферментов в очень малых количествах. Обусловлена

очень высокой скоростью регенерации ферментов.
Мерой скорости ферментативных реакций служит количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, или количество образовавшегося продукта.
При высокой концентрации субстрата (многократно превышающей концентрацию фермента) и при постоянстве других факторов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента.
При постоянной концентрации фермента скорость катализируемой реакции возрастает с увеличением концентрации субстрата до максимальной величины Vmax, после чего остаётся постоянной.

Слайд 7

Значение температуры, при котором скорость реакции максимальна, представляет собой температурный оптимум

фермента (для большинства ферментов 40-60 °С).
Значение рН, при котором скорость реакции максимальна, представляет собой оптимум рН фермента. Изменение рН в кислую или щелочную сторону от оптимума приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп аминокислот фермента, – это вызывает изменение его конформации и снижение сродства к субстрату; при экстремальных значениях рН происходит денатурация и инактивация фермента.
Активаторы повышают скорость ферментативной реакции.
Ингибиторы понижают скорость ферментативной реакции.

Слайд 8

Специфичность действия ферментов
▪ абсолютная – избирательная способность фермента катализировать только единственное

из возможных превращений одного субстрата.
▪ относительная – избирательная способность фермента катализировать однотипные превращения сходных по строению субстратов.
▪ стереохимическая – избирательная способность фермента катализировать превращение только одного из возможных пространственных изомеров субстрата.
Разные гидролитические ферменты действуют на определённый тип связей:
- амилаза – на гликозидные связи;
- пепсин и трипсин – на пептидные связи;
- липаза и фосфолипаза – на сложноэфирные связи.

Слайд 9

Основные принципы классификации ферментов
Enzyme Classification (EC)
В основу классификации положен важнейший признак,

по которому один фермент отличается от другого – это катализируемая им реакция.
Все известные ферменты подразделяются на 6 классов:
1) оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции);
2) трансферазы (перенос функциональных групп от одного соединения к другому);
3) гидролазы (реакции расщепления с участием воды);
4) лиазы катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции отрыва таких групп;
5) изомеразы (изомерные превращения);
6) лигазы (синтез с затратой молекул АТФ).

Слайд 10

Ферменты каждого класса делят на подклассы, руководствуясь строением субстратов. В подклассы

объединяют ферменты, действующие на сходно построенные субстраты.
Подклассы разбивают на подподклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга.
Внутри подподклассов перечисляют индивидуальные ферменты.

Слайд 11

Шифр (код) фермента – классификационный номер фермента по международной иерархической классификации.
Любой

фермент имеет свой уникальный код (номер), состоящий из четырёх чисел, разделённых точками: первое число обозначает класс, второе – подкласс, третье – подподкласс, четвёртое – номер фермента в пределах подподкласса.

Слайд 12

Понятие о систематическом и рабочем названии фермента
Систематическое название составляется из

двух частей: первая часть содержит название субстрата (субстратов), часто – наименование кофермента, вторая часть указывает на природу катализируемой реакции и включает название класса, к которому относится данный фермент. При необходимости приводится дополнительная информация о реакции в скобках после второй части названия.
В качестве рабочего названия может быть использовано тривиальное название.

Слайд 13

Методы исследования
активности ферментов
Стандартные единицы выражения активности ферментов:
Одна единица (Е) –

количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 минуту.
Концентрации раствора ферментов приводятся в единицах активности на 1 мл раствора.

Слайд 14

Активность ферментов:
- общая – такое количество фермента, которое катали-зирует превращение 1

мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на количество материала, взятого для исследования
- удельная – такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на 1 мг белка пробы
- молекулярная (число оборотов фермента) – это количество моль субстрата, подвергающееся превращению под действием 1 моль фермента в единицу времени (обычно в 1 минуту).

Слайд 15

Методы измерения активности ферментов
различаются по технике исполнения, специфичности, чувствительности:
- фотоэлектроколориметрические методы

– цветные реакции с одним из продуктов действия ферментов;
- спектрофотометрические методы – изменение ультрафиолетового спектра химических веществ, принимающих участие в ферментативной реакции;
- флюориметрические методы – под влиянием облучения исследуемый объект излучает свет с более короткой длиной волны;

Ферменты (энзимы). (Тема 4)

Содержание

Фермент, соединяясь с субстратом, образует фермент-субстратный комплекс (ФСК):

Образование ФСК способствует снижению энергетического барьера, который нужно преодолеть молекуле субстрата

Свойства ферментов как белков:- положительная биуретовая реакция;- гидролизаты ферментов дают положительную

Специфичные свойства ферментов:- олигодинамичность и избирательность;- зависимость скорости реакции от температуры, рН

Олигодинамичность – высокая эффективность действия ферментов в очень малых количествах. Обусловлена

Значение температуры, при котором скорость реакции максимальна, представляет собой температурный оптимум

Специфичность действия ферментов▪ абсолютная – избирательная способность фермента катализировать только единственное

Основные принципы классификации ферментовEnzyme Classification (EC)В основу классификации положен важнейший признак,

Ферменты каждого класса делят на подклассы, руководствуясь строением субстратов. В подклассы

Шифр (код) фермента – классификационный номер фермента по международной иерархической классификации.Любой

Понятие о систематическом и рабочем названии фермента Систематическое название составляется из

Методы исследованияактивности ферментовСтандартные единицы выражения активности ферментов: Одна единица (Е) –

Активность ферментов:- общая – такое количество фермента, которое катали-зирует превращение 1

Методы измерения активности ферментовразличаются по технике исполнения, специфичности, чувствительности:- фотоэлектроколориметрические методы

Похожие презентации