Метаболизм белков и аминокислот

Содержание

Слайд 2

Ряд аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза

Ряд аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза

вовлекаются в биосинтез белка. Остальные подвергаются катаболизму.
Основными катаболическими превращениями аминокислот являются:
декарбоксилирование;
дезаминирование;
трансаминирование (переаминирование).
Слайд 3

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины: гистамин (продукт декарбоксилирования

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины:
гистамин (продукт декарбоксилирования гистидина),


кадаверин (из лизина),
γ-аминомасляная кислота (из глутамата),
дофамин (из тирозина),
серотонин (из окситрипрофана) и др.
Слайд 4

Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазами аминокислот. Кофактор декарбоксилаз аминокислот

Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазами аминокислот.
Кофактор декарбоксилаз аминокислот –

пиридоксальфосфат – производное витамина В6.
Слайд 5

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями:


восстановительное,
гидролитическое,
внутримолекулярное,
окислительное.
Основным типом является окислительное дезаминирование.
Слайд 6

Окислительное дезаминирование катализируется: - НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами

Окислительное дезаминирование катализируется:
- НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами аминокислот.
Продукты

окислительного дезаминирования – α-кетокислоты.
Слайд 7

Слайд 8

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от α-аминокислоты

на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
Ферменты: аминотрансферазы (трансаминазы)
Кофактор: пиридоксальфосфат (производное витамины В6)
Слайд 9

α-аминок-таs α-кеток-таs α-кеток-тар α-аминок-тар

α-аминок-таs α-кеток-таs α-кеток-тар α-аминок-тар

Слайд 10

Аммиак, образующийся при дезаминировании, используется: для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное

Аммиак, образующийся при дезаминировании, используется:
для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное аминирование;

для синтеза азотсодержащих соединений.
Избыточный аммиак – продукт катаболизма – должен быть инактивирован и выведен из организма.
Слайд 11

ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака Аммониотелический тип

ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака
Аммониотелический тип у

водных животных. Конечный продукт – аммиак, выделяющийся непосредственно в воду.
Уреотелический тип у наземных позвоночных. Конечный продукт – мочевина.
Урикотелический тип у рептилий и птиц. Конечный продукт – мочевая кислота.
Слайд 12

БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА Биосинтез глутамина (и аспарагина) – наиболее распространенный путь первичного

БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА
Биосинтез глутамина (и аспарагина) – наиболее распространенный путь первичного связывания

и обезвреживания аммиака в организме.
Глутамин – нетоксичная форма транспортировки и хранения аммиака.
Слайд 13

Фермент: глутаминсинтетаза

Фермент: глутаминсинтетаза

Слайд 14

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ Синтез мочевины происходит в печени. Донор азота только

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ

Синтез мочевины происходит в печени.
Донор азота только аммиак

(а не амины и другие азотсодержащие соединения).

Суммарное уравнение мочевинообразования
СО2 + NH3 + аспартат + 3АТФ + 2Н2О → → мочевина + фумарат + 2АДФ +АМФ + 2Фн + ФФн

Слайд 15

БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков: 2/3 расходуются на синтез

БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков:
2/3 расходуются на синтез белка;
1/3 катаболизируются.
Т.е.

1/3 аминокислот должна синтезироваться вновь.
Слайд 16

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Заменимые аминокислоты: ала, асн, асп,гли, глн, глу, про,

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ
Заменимые аминокислоты:
ала, асн, асп,гли, глн, глу, про, сер, тир,

цис
Незаменимые аминокислоты:
вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен, арг, гис
Углеродный скелет образуется из промежуточных метаболитов: гликолиза, пентозомонофосфатного пути цикла Кребса.
Слайд 17