Содержание

Слайд 2

Слайд 3

Благодаря биохимическим исследованиям можно: выявить причину болезни предложить пути лечения разработать

Благодаря биохимическим исследованиям можно:
выявить причину болезни
предложить пути лечения
разработать методики для массового

обследования населения с целью ранней диагностики
следить за ходом болезни
контролировать эффективность лечения
Слайд 4

Слайд 5

Слайд 6

БЕЛКИ- высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

БЕЛКИ- высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.
Слайд 7

Белки выполняют в клетке множество функций: Каталитическая 2. Регуляторная 3. Рецепторная

Белки выполняют в клетке множество функций:
Каталитическая 2. Регуляторная 3. Рецепторная
4. Транспортная

5. Структурная 6. Защитная
7. Сократительная 8. Резервная

Коллаген

Иммуноглобулин М

Слайд 8

Слайд 9

Слайд 10

Слайд 11

Слайд 12

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА- порядок чередования аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА- порядок чередования аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи.


Неразветвленная полипептидная цепь формируется многократно повторяющимися 20 аминокислотами.
Расположение аминокислот в полипептидной цепи определяется последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК.
<10 аминокислот- олигопептид
до 50 аминокислот-
полипептид
>51аминокислоты- белок (инсулин)

Глутатион: γ-глутамилцистеинилглицин

Инсулин (51аминокислота)

Глюкагон- 29 аминокислот

Слайд 13

Первичная структура белка детерминирует вторичную, третичную и четвертичную структуру белковой молекулы, и соответственно функциональную активность белка.

Первичная структура белка детерминирует вторичную, третичную и четвертичную структуру белковой молекулы,

и соответственно функциональную активность белка.
Слайд 14

Слайд 15

Лайнус Карл Полинг Роберт Кори

Лайнус Карл Полинг

Роберт Кори

Слайд 16

α-спираль β-складчатость Вторичная структура белка- объемная пространственная организация полипептидов, образующаяся в

α-спираль

β-складчатость

Вторичная структура белка- объемная пространственная организация полипептидов, образующаяся в результате взаимодействий

между функциональными группами, входящими в состав пептидной связи, с образованием спиральной структуры (α-спираль) или плоского слоя (β-складчатость), а также аморфных участков. Стабилизируются водородными связями.
Слайд 17

НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА- локальная конформация, которая образуется в результате объединения нескольких участков

НАДВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА- локальная конформация, которая образуется в результате объединения нескольких участков

одной полипептидной цепи, которые имеют вторичную структуру.

Супервторичная структура
"α-спираль-поворот-α-спираль" ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК

Слайд 18

Третичная структура- объемная организация вторичных структур в единую трехмерную конструкцию с

Третичная структура- объемная организация вторичных структур в единую трехмерную конструкцию с

определенной конформацией, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
Слайд 19

Слайд 20

Домен - участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры

Домен - участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры

приобрёл независимо от других участков той же цепи конформацию глобулярного белка; обособленные глобулярные участки, соединенные друг с другом короткими шарнирными участками полипептидной цепи. Характерны для белков, состоящих из более чем 200 аминокислот (полидоменные белки).
Слайд 21

Слайд 22

Четвертичная структура белка- количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве в составе молекулы белка

Четвертичная структура белка- количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве в

составе молекулы белка
Слайд 23

Схема образования димерной белковой молекулы. Между протомерами А и Б образуется

Схема образования димерной белковой молекулы. Между протомерами А и Б образуется

множество слабых связей (водородных, ионных)

Олигомерный белок- белок, содержащий в своём составе несколько полипептидных цепей. Имеют большую молекулярную массу (более 50кДа).

Лактатдегидрогеназа- тетрамер, М=144кДа

Протомеры или субъединицы- отдельные полипептидные цепи в олигомерном белке носят название протомеров, или субъединиц.

Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

Слайд 24

Слайд 25

Слайд 26

Нативная структура- функционально активная конформацию белка определяющая его специфическую функцию. ФОЛДИНГ-

Нативная структура- функционально активная конформацию белка определяющая его специфическую функцию.
ФОЛДИНГ-

процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру, т.е. формирования нативной структуры белка.

Hsp 100- М от 100 до 110 кДа
Hsp 90- М от 83 до 90 кДа
Hsp 70- М от 66 до 78 кДа
Hsp 60
Hsp 40
низкомолекулярные шапероны- М от 15 до 30 кДа

Слайд 27

Слайд 28

Слайд 29

Слайд 30

Слайд 31

Формы муковисцидоза: преимущественно лёгочная форма; преимущественно кишечная форма; смешанная форма с

Формы муковисцидоза:
преимущественно лёгочная форма;
преимущественно кишечная форма;
смешанная форма с одновременным поражением желудочно-кишечного

тракта и органов дыхания;
мекониевая непроходимость кишечника;
атипичные и стертые формы
Слайд 32