Биохимия ферментов-2

Сентябрь 2, 2022

Главная
Алгебра
Биохимия ферментов-2

Содержание

2. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Содержание Свойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.). Механизм действия ферментов.
3. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Свойства ферментов Термолабильность – скорость ферментативных реакций зависит от температуры.
4. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Действие большинства ферментов высокоспецифично Специфичность к типам каталитических реакций (реакционная
5. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Механизм действия ферментов. Теории «ключ-замок», «рука-перчатка» Э. Фишер предложил предложил
6. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Механизм действия ферментов. Концепции «дыбы» и «лилипутов» В 1954 году
7. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Механизм действия ферментов. Современные взгляды Современные концепции на механизм ферментативного
8. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Теория промежуточных соединений Выдвинутая в 1913 году Л. Михаэлисом и
9. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Теория промежуточных соединений. Этапы взаимодействия фермента и субстрата 1 этап:
10. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Теория промежуточных соединений. Имеется реакция: S → P + Q
11. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Основы термодинамики катализа Из недостаточности чисто статических взаимоотношений в духе
12. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Энергия активации. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех
13. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Термодинамика ферментативных реакций Энергетический барьер G2 G1 ΔG = G1
14. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Термодинамика ферментативных реакций Энергетический барьер G2 G1 ΔG = G2
15. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Кинетика ферментативных реакций. Концентрация фермента. Чем выше концентрация E, тем
16. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Кинетика ферментативных реакций. pH Для каждого фермента существует оптимальная область
17. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Кинетика ферментативных реакций. Температура С увеличением температуры на 10°C скорость
18. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Кинетика ферментативных реакций. Концентрация субстрата Для простых ферментов график имеет
19. 09/02/2023 Коваль А. Н., 2006 (C) Кинетика ферментативных реакций Исследование зависимости скорости ферментативных реакций от концентрации
21. Скачать презентацию

Слайд 2

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Содержание
Свойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.).
Механизм

действия ферментов. Этапы взаимодействия фермента и субстрата.
Гипотезы Э. Фишера, Д. Кошланда и современные взгляды.
Теория промежуточных соединений. Основы термодинамики катализа. Энергия активации. Энергетический барьер.
Кинетика ферментативных реакций (факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций: природа фермента и субстрата, их концентрация, pH, температура, лекарственные препараты и др.). Km – определение, физиологическое значение.
Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАМФ, активаторов, ингибиторов. Регуляция активности путем химической модификации ферментов (ограниченный протеолиз, фосфорилирование, метилирование и др.). Аллостерическая регуляция и свойства аллостерических ферментов.
Виды ингибирования.

Слайд 3

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Свойства ферментов
Термолабильность – скорость ферментативных реакций зависит

от температуры.
Каждый фермент имеет свой pH-оптимум.
Активность фермента зависит от концентрации субстратов.
Специфичность: абсолютная и относительная (групповая).

Слайд 4

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Действие большинства ферментов высокоспецифично
Специфичность
к типам

каталитических реакций (реакционная специфичность),
к природе соединений - субстратов (субстратная специфичность).
Высокоспецифичные ферменты (тип А) катализируют расщепление только одного типа связи в субстратах определенной структуры.
Ферменты типа Б обладают ограниченной реакционной специфичностью, но широкой субстратной специфичностью.
Ферменты типа В (с низкой реакционной и низкой субстратной специфичностями) встречаются редко.

Слайд 5

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Механизм действия ферментов. Теории «ключ-замок», «рука-перчатка»
Э. Фишер

предложил предложил для объяснения специфичности взаимодействия фермента и субстрата модель «ключа и замка».
Эта модель предполагала существование такого центра как особой структуры и без связи с субстратом.
Д. Кошленд в 1959 г. предложил теорию индуцированного соответствия («рука-перчатка»): т. е. что субстрат навязывает активному центру свою форму, а активный центр в свою очередь подгоняет форму субстрата под свою собственную.
была подтверждена при помощи метода рентгеноструктурного анализа, позволившего построить пространственную модель фермента.

Слайд 6

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Механизм действия ферментов. Концепции «дыбы» и «лилипутов»
В

1954 году была предложена гипотеза связывающая механизм ферментативного каталитического акта с деформацией и напряжением молекулы субстрата при ее сорбции в активном центра фермента.
Эта гипотеза вошла в науку под названием концепции «дыбы» или «лилипутов».
Первое подчеркивало принудительный характер механической деформации гибкого субстрата жестким ферментом.
Второе название указывает на то, что слабые нековалентные взаимодействия субстрата и активного центра обеспечивают дестабилизацию субстрата и перевод его в высокоэнергетическое переходное состояние.

Слайд 7

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Механизм действия ферментов. Современные взгляды
Современные концепции на

механизм ферментативного катализа объединяются в теорию топохимического соответствия и объединяют все вышеперечисленные взгляды.

Слайд 8

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Теория промежуточных соединений
Выдвинутая в 1913 году Л.

Михаэлисом и М. Ментен общая теория ферментативного катализа постулировала, что фермент Е сначала обратимо и относительно быстро связывается с со своим субстратом S в реакции:
E + S = ES
Образовавшийся при этом фермент-субстратный комплекс ES, не имеющий аналогий в органической химии и химическом катализе, затем распадается в второй более медленной (лимитирующей) стадии реакции:
ES = Е + Р

Слайд 9

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Теория промежуточных соединений. Этапы взаимодействия фермента и

субстрата

1 этап: происходит сближение и ориентация субстрата относительно субстратного центра фермента и его постепенное «причаливание» к «якорной» площадке.
2 этап: напряжение и деформация: индуцированное соответствие - происходит присоединение субстрата, которое вызывает конформационные изменения в молекуле фермента приводящие к напряжению структуры активного центра и деформации связанного субстрата.
3 этап: непосредственный катализ.

Слайд 10

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Теория промежуточных соединений.
Имеется реакция:
S → P +

Q
Представим эту реакцию в виде отдельных новых стадий:
S + E = ES = E + P
подстадии:

Слайд 11

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Основы термодинамики катализа
Из недостаточности чисто статических взаимоотношений

в духе «замка и ключа» для объяснения многостадийного каталитического процесса, Д. Кошланд предположил, что с термодинамической точки зрения ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации.

Слайд 12

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Энергия активации.
Энергия активации - энергия, необходимая для

перевода всех молекул моля вещества в активное состояние при данной температуре, т. е. это та энергия, которая необходима молекуле, чтобы преодолеть энергетический барьер.
Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционно-способными на более низком энергетическом уровне, т. е. снижается и энергетический барьер.

Слайд 13

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Термодинамика ферментативных реакций
Энергетический барьер
G2
G1
ΔG = G1 – G2
GA1
GA2
Энергия

активации неферментативной реакции

Энергия активации ферментативной реакции

Слайд 14

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Термодинамика ферментативных реакций
Энергетический барьер
G2
G1
ΔG = G2 – G1
GA1
GA2
Энергия

активации неферментативной реакции

Энергия активации ферментативной реакции

Слайд 15

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Кинетика ферментативных реакций. Концентрация фермента.
Чем выше концентрация

E, тем выше скорость реакции.

[E]

Слайд 16

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Кинетика ферментативных реакций. pH
Для каждого фермента существует

оптимальная область pH (6,9 – 7,0 для большинства ферментов).
Сдвиг pH приводит к изменению
Поверхностного заряда фермента
Степень ионизации активного центра и субстрата.

Оптимум pH

Слайд 17

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Кинетика ферментативных реакций. Температура
С увеличением температуры на

10°C скорость реакции возрастает в 2 раза (правило Вант-Гоффа).
После 60-70° C происходит денатурация фермента с потерей его каталитической активности.

t°

60-70° C

Слайд 18

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Кинетика ферментативных реакций. Концентрация субстрата
Для простых ферментов

график имеет вид гиперболы и описывается уравнением Михаэлиса-Ментен.
При очень высоких концентрациях субстрата наступает субстратное ингибирование

[S]

Слайд 19

09/02/2023
Коваль А. Н., 2006 (C)
Кинетика ферментативных реакций
Исследование зависимости скорости ферментативных реакций

от концентрации реагирующих веществ стало одним из главных путей изучения механизма действия ферментов.
В 1905 году французский исследователь Генри впервые высказал ряд предположений, которые были экспериментально подтверждены в 1913 году Леонором Михаэлисом и Мод Ментен (США, Канада).

Биохимия ферментов-2

Содержание

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)СодержаниеСвойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.). Механизм

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Свойства ферментовТермолабильность – скорость ферментативных реакций зависит

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Действие большинства ферментов высокоспецифично Специфичность к типам

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Механизм действия ферментов. Теории «ключ-замок», «рука-перчатка»Э. Фишер

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Механизм действия ферментов. Концепции «дыбы» и «лилипутов»В

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Механизм действия ферментов. Современные взглядыСовременные концепции на

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Теория промежуточных соединенийВыдвинутая в 1913 году Л.

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Теория промежуточных соединений. Этапы взаимодействия фермента и

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Теория промежуточных соединений.Имеется реакция:S → P +

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Основы термодинамики катализаИз недостаточности чисто статических взаимоотношений

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Энергия активации.Энергия активации - энергия, необходимая для

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Термодинамика ферментативных реакцийЭнергетический барьерG2G1ΔG = G1 – G2GA1GA2Энергия

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Термодинамика ферментативных реакцийЭнергетический барьерG2G1ΔG = G2 – G1GA1GA2Энергия

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Кинетика ферментативных реакций. Концентрация фермента.Чем выше концентрация

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Кинетика ферментативных реакций. pHДля каждого фермента существует

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Кинетика ферментативных реакций. ТемператураС увеличением температуры на

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Кинетика ферментативных реакций. Концентрация субстратаДля простых ферментов

09/02/2023Коваль А. Н., 2006 (C)Кинетика ферментативных реакцийИсследование зависимости скорости ферментативных реакций

Похожие презентации