Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов

Содержание

2. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической
3. На изменении активности ферментов в организме основана энзимодиагностика, энзимотерапия и биохимическая генетика. Энзимодиагностика позволяет определять болезнь
4. Катализа́тор — … …вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции. В отношении катализатора
5. 1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ,
6. 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов − наличие
7. 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот
8. Эмиль Герман Фишер (1852-1919) В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы активного
9. За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно
10. Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату
11. Human glyoxalase Two zinc ions that are needed for the enzyme to catalyze its reaction are
12. Elastase Protein Crystal Growth Porcine Elastase
13. Уравне́ние Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента.
14. Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S] При высоких [S] −
15. Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ферментативный ингибитор
16. Конкурентное ингибирование Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате не образуется ES −
17. Неконкурентное ингибирование Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту,
18. E I S E
19. Необратимое ингибирование – … … формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом, ведущее к его необратимой инактивации.
21. Скачать презентацию

Слайд 2

Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости

химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются.
Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.

Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)

Слайд 3

На изменении активности ферментов в организме основана энзимодиагностика, энзимотерапия и биохимическая

генетика.
Энзимодиагностика позволяет определять болезнь на ранних этапах (заболевания печени, поджелудочной железы, эндокринных расстройств и т.д.).
В энзимотерапии лекарством является фермент (пепсин − для лечения гастрита, диспепсии и др. расстройств пищеварения, панкреатин [фестал, панзинорм] − для лечения печени и поджелудочной железы и т.д.).
Биохимическая генетика − учение о наследственных заболеваниях, обусловленных дефектами в структуре ферментов.

Слайд 4

Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

реакции.
В отношении катализатора выполняются 2 условия:
1. катализатор ускоряет реакцию, для которой ΔG <0.
2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

Слайд 5

1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом.

Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

Виды катализа

Фермент

Н+

Субстрат

Продукт

Слайд 6

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах.

Особенность таких катализаторов − наличие активных и аллостерических центров.
Активный центр − центр, обладающий каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.

Виды катализа

Слайд 7

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых

макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов − высокая активность и селективность первых.

Виды катализа

Слайд 8

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая трактовка называется моделью «ключ-замок».

Слайд 9

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате,

уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает.

Слайд 10

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична

индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.

Слайд 11

Human glyoxalase Two zinc ions that are needed for the enzyme

to catalyze its reaction are shown as purple spheres, and an enzyme inhibitor called S-hexylglutathione is shown as a space-filling model, filling the two active sites.

Слайд 12

Elastase
Protein Crystal Growth Porcine Elastase

Слайд 13

Уравне́ние Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом,

от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:
Уравнение имеет вид:
где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S – концентрация субстрата.

Кинетическая работа фермента

Слайд 14

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]
При

высоких [S] − реакция 0 порядка; V=k[E]

Слайд 15

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных

химических реакций.
Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

Слайд 16

Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

не образуется ES − комплекс и продукты реакции.

Слайд 17

Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.

Слайд 18

E
I
S
E

Слайд 19

Необратимое ингибирование – …
… формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом, ведущее

к его необратимой инактивации.

Структура активного центра трипантионредуктазы с двумя молекулами ингибиторов, один из которых связан необратимо, а другой обратимо. Фермент показан синим цветом.

Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов

Содержание

Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости

На изменении активности ферментов в организме основана энзимодиагностика, энзимотерапия и биохимическая

Катализа́тор — ……вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом.

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах.

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых

Эмиль Герман Фишер(1852-1919)В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате,

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична

Human glyoxalase Two zinc ions that are needed for the enzyme

Elastase Protein Crystal Growth Porcine Elastase

Уравне́ние Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом,

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–МентенПри низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]При

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных

Конкурентное ингибированиеИнгибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

Неконкурентное ингибированиеИнгибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

EIS E

Необратимое ингибирование – … … формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом, ведущее

Похожие презентации

Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

Elastase
Protein Crystal Growth Porcine Elastase

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]
При

Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

E
I
S
E

Необратимое ингибирование – …
… формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом, ведущее