Содержание
- 2. Потребность в белках и нормы белкового питания Белки – незаменимый компонент пищи, практически единственный источник азота
- 3. Потребности в белковой пище Коэффициент Рубнера (коэффициент изнашивания) = 53 мг N2 /кг массы тела. 23
- 4. Потребность в белках Физиологический минимум = 35 -50 г в сутки. Оптимум – 85 -100 г
- 5. Внешний обмен белка (переваривание, гидролиз) Поэтапный протеолиз белков до аминокислот, лишение их видоспецифичности и антигенности. Главными
- 7. Роль соляной кислоты 1. Создает кислую среду в полости желудка (рН 1,5 -2), условия для самоактивации
- 8. Регуляция синтеза соляной кислоты Гистидин ? гистамин – активация аденилатциклазы – активация фосфопротеинкиназы с участием цАМФ
- 9. ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН Пепсин – простой одноцепочечный белок, карбоксильная (в активном центре асп-асп) эндопротеиназа. Активируется в
- 10. Панкреатические протеиназы Синтезируются в виде проферментов и активируются лимитированным протеолизом в просвете 12 – перстной кишки.
- 11. Панкреатические протеиназы Трипсин обеспечивает активацию проэластазы, прокарбоксипептидазы, химотрипсиногена, отщепляя N –концевые пептиды. Каскад протеолитических эндо- и
- 12. Всасывание аминокислот в кишечнике В мембранах энтероцитов кишечных ворсинок – несколько систем активного транспорта (Na+ -зависимый
- 15. Гниение белков в кишечнике Реакции дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот с участием бактериальных ферментов. В кишечнике накапливаются
- 16. Обезвреживание продуктов гниения в печени Неспецифические, индуцибельные ферменты микросом печени: ФАФС–трансфераза, УДФ-трансфераза образуют парные, нетоксичные, растворимые
- 17. Внутриклеточный протеолиз Лизосомы. Кислые гидролазы: тиоловые и аспартатные протеиназы (катепсины В, L, H, D), гидролизующие белки.
- 18. Защита от протеолиза Как в клетках, так и во внеклеточном пространстве, в крови работают и системы
- 19. Промежуточный обмен аминокислот. Общие пути катаболизма аминокислот (дезаминирование,трансаминирование, декарбоксилирование) Частные реакции превращений аминокислот. Пути синтеза заменимых
- 20. Метаболические функции аминокислот Кроме участия в синтезе пептидов и белков, у большинства аминокислот активная метаболическая «судьба»:
- 21. СИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Источник углеродных скелетов – глюкоза, азота – NH2 – группы аминокислот, NH3. Реакции
- 22. Дезаминирование аминокислот Механизмы: восстановительный; гидролитический; внутримолекулярный, окислительный. В клетках млекопитающих гис подвергается внутримолекулярному дезаминированию. Сер и
- 24. Окислительное дезаминирование Для каждой аминокислоты есть специфическая оксидаза. FMN –зависимые оксидазы L-аминокислот имеют оптимум рН в
- 25. Окислительное дезаминирование Наиболее активной дезаминазой является глутаматдегидрогеназа (NAD- зависимая) Реакция идет в две стадии: ферментативное окисление
- 27. Трансаминирование Обратимая реакция между кетокислотами и аминокислотами (кофактор – пиридоксальфосфат переносит аминогруппу). На основе кетокислот возникают
- 34. Декарбоксилирование аминокислот При участии пиридоксальзависимых декарбоксилаз образуются биогенные амины. Глу ? γ − аминомасляная кислота Гис
- 38. Конечные продукты белкового обмена Аммиак образуется как результат: дезаминирования аминокислот окисления биогенных аминов утилизация азотистых оснований
- 39. АММИАК В сутки в норме образуется до 20г аммиака, т.е. 4г/л , тем не менее концентрация
- 40. Механизмы токсичности аммиака NH3 проникает через клеточные и митохондриальные мембраны. Увеличение скорости восстановительного аминирования α –кетоглутарата
- 41. Пути обезвреживания аммиака Восстановительное аминирование Образование амидов Синтез азотистых оснований (пиримидинов) Аммониогенез Синтез мочевины «Косвенные» пути,
- 42. Образование амидов дикарбоновых кислот Глутамин- и аспарагин-синтетазы включают аммиак в состав амидов, образуя временную, транспортную нетоксичную
- 43. Восстановительное аминирование кетокислот NADF- зависимая редуктаза восстанавливает кетокислоты до аминокислот. Это путь образования заменимых аминокислот и
- 44. Синтез азотистых оснований (пиримидинов) Синтез пиримидинов начинается с карбамоилсинтетазной реакции: NH3+ CO2+ ATP? NH2COPO32-. Синтез пуринов
- 45. Аммониогенез в почках Глутамин в почках вновь освобождает аммиак Образовавшася с помощью карбангидразы Н2СО3 диссоциирует на
- 46. Синтез креатинина Осуществляется при участии ферментов почек и печени из глицина, аргинина и метионина. Креатин фосфорилируется
- 51. Конечные продукты азотистого обмена У организмов разных видов с мочой выделяются разные продукты: Аммонийтелический тип (NH3)
- 52. Орнитиновый цикл синтеза мочевины (цикл Кребса, Ханзеляйта) Гепатоциты, митохондрии, аэробные условия. АТР, СО2, орнитин, цитруллин, аспартат,
- 61. Конечные продукты азотистого обмена Фракции «остаточного» азота в крови: Мочевина (50% N2 крови и 90% N2
- 63. Скачать презентацию