Обмен белков

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Обмен белков

Содержание

2. Обмен белков - это совокупность процессов генетически детерминируемого синтеза, процессов распада с образованием специфических конечных продуктов,
4. Основной источник аминокислот организма- белки пищи. Минимальное количество белка, поступающего с пищей-30-50 г. Более правильно рассчитывать
5. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ Условно заменимые Частично заменимые не синтезируются у детей У плода и недоношенных детей не
6. Азотистый баланс- это количественная разница между поступившим в организм азотом, связанным с белками пищи и азотом,
7. Переваривание белков Пища Желудок Белки Пепсин Пептиды Трипсин Химотрипсин Эластаза Карбоксипептидазы А и Б Тонкий кишечник
8. Соляная кислота выполняет следующие функции: 1) способствует денатурации и набуханию белков пищи, не подвергшихся термической обработке;
9. низкая активность протеолитических ферментов наличие реннина в желудочном содержимом (створаживание) наличие пептидаз (пепсина, трипсина) в молоке
10. Гниение белков- это их распад и химические превращения под влиянием ферментов кишечных бактерий. Продукты гниения белков
11. Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени
12. Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени
13. Трансаминирование аминокислот
14. Александр Евсеевич Браунштейн (1902-1986) советский биохимик Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту без
15. Пиридоксальфосфат
16. Условия: -наличие донора (любая аминокислота, за исключением лизина, треонина, пролина), -наличие акцептора (любая кетокислота - предшественница
17. Физиологическое значение трансаминирования Синтез заменимых аминокислот Перераспределение в фонде аминокислот, создание оптимальных соотношений их концентраций Подготовка
18. ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса". В норме этот коэффициент равен 1,23 -1,33. При
19. Дезаминирование аминокислот- реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и
20. 2 Окислительное дезаминирование глутамииновой кислоты НАД(Ф) НАД(Ф)Н2
21. Аллостерические регуляторы ГДГ Активаторы: АДФ ГДФ НАД Ингибиторы: АТФ ГТФ НАДН2
22. Непрямое дезаминирование трансдезаминирование) – это последовательное осуществление двух реакций: -трансаминирования любой аминокислоты с альфа-кетоглутарутаратом, -окислительного дезаминирования
24. ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ R-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2 NH2 аминокислота биогенный амин
25. Метаболические превращения аминокислот по радикалу. Особенности преобразований циклических аминокислот (фенилаланина и тирозина)
26. Фенилкетонурия
27. Т И Р О З И Н В печени В надпочеч- никах В коже и радужке
28. В печени Тирозин п-гидроксифенилпируват гомогентизиновая кислота фумаровая кислота ацетоуксусная кислота окисление в ЦТК до СО2, Н2О,
29. Тирозинемия (дефект п-гидроксифенилпируватоксидазы)
30. Алкаптонурия (дефект гомогентизатоксидазы) Охроноз при алкаптонурии Цвет нормальной мочи (слева) и мочи больного алкаптонурией (справа) через
31. В надпочечниках Тирозин Дигидроксифенилаланин (ДОФА) Дофамин Норадреналин Адреналин
32. В коже и радужке Тирозин Дигидроксифенилаланин (ДОФА) Индол-5,6-хинон Меланин альбинизм
33. Альбинизм (дефект тирозиназы)
34. В щитовидной железе Тирозин Монойодтирозин Дийодтирозин Трийодтиронин (T3) Тетрайодтиронин (T4, Тироксин) микседема, кретинизм
35. Myxedema & Cretinism Myxedema Cretinism
36. Изоферменты креатинкиназы Инфаркт миокарда Патология скелетной мускулатуры Травмы, опухоли, сосудистые поражения мозга ММ МВ ВВ
37. Пути образования и обезвреживания аммиака в организме
38. Основные источники аммиака Аминокислоты Биогенные Нуклеотиды, Коферменты амины нуклеозиды (НАД, ФАД, КоА-SH и др.) Аминокислоты--------------------------------------------------------------трансдезаминирование Биогенные
39. THE MAIN SOURCES OF AMMONIA FORMATION Amino acids Biologically active Nucleotides, Coenzymes amines nucleosides (CoA, NAD.
40. Обезвреживание аммиака Временное Оконча- тельное Восстановительное аминирование Трансреаминирование Синтез глутамина Синтез аспарагина Глюкозо-аланиновый цикл Синтез мочевины
41. Глюкозо-аланиновый цикл Печень Кровь Мышца Глюкоза Глюкоза Пируват Аланин -NH3 Аминокислоты Аланин Аланин Пируват Глюкоза -NH3
42. Остаточный азот крови (14-28 мM/л) Мочевина------------------------------------------------------------------50% Свободные аминокислоты-------------------------------------------25% Креатиновый пул (креатин, креатинин, креатинфосфат)---8% эрготионеин (тиопроизводное гистидина)-----------------------8%
44. Скачать презентацию

Слайд 2

Обмен белков - это совокупность процессов генетически детерминируемого синтеза, процессов распада

с образованием специфических конечных продуктов, а также процессов образования новых заменимых аминокислот и биологически активных соединений на основе аминокислот.

Особенности белкового обмена:
играет определяющую роль в структуре органелл, клеток, тканей и организмов;
2) выраженное подразделение белков на «свои» и «чужие»;
3) отсутствие специальной формы депонирования аминокислот и белков;
4) обеспечение каталитической функции (ферменты);
5) белки- основные носители азота;
6) множественность составляющих полимерные молекулы белков мономеров (20 аминокислот)

Слайд 3

Слайд 4

Основной источник аминокислот организма- белки пищи.
Минимальное количество белка, поступающего с

пищей-30-50 г.
Более правильно рассчитывать потребность в белке на кг массы тела: при средней физической нагрузке взрослый человек должен потреблять 0,8-1,0 г белка на 1 кг веса.
Факторы, влияющие на потребность в белке:
Возраст
2) Беременность
3) Лактация
4) реабилитация после болезни
5) метаболический стресс

Слайд 5

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Условно заменимые
Частично заменимые
не синтезируются у детей
У плода и недоношенных детей

не синтезируется и цистеин

Слайд 6

Азотистый баланс- это количественная разница между поступившим в организм азотом, связанным

с белками пищи и азотом, выведенным из организма в виде конечных продуктов азотистого обмена (преимущественно в виде мочевины и аммонийных солей).

отрицательный азотистый баланс
азотистое равновесие
положительный азотистый баланс

Биологическая ценность белка=100%, если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и легко подвергается действию протеаз. Такой белок считается полноценным (белки яиц, молока).

Слайд 7

Переваривание белков
Пища
Желудок
Белки
Пепсин
Пептиды
Трипсин
Химотрипсин
Эластаза
Карбоксипептидазы
А и Б
Тонкий
кишечник
Кровь
Амино-
кислоты
Амино-
кислоты
Аминопептидазы
Дипептиды
.
.
Дипепти-
дазы
Амино-
кислоты
Клетка кишечного эпителия
Поджелудоч-
ная железа

Слайд 8

Соляная кислота выполняет следующие функции:
1) способствует денатурации и набуханию белков
пищи, не

подвергшихся термической обработке;
2) активирует пепсиноген и превращает его в пепсин;
3)создает кислую среду, оптимум рН для действия пепсина;
4)обладает бактерицидным действием;
5)возбуждает панкреатическую секрецию
6) активирует всасывание железа

Слайд 9

низкая активность протеолитических ферментов
наличие реннина в желудочном содержимом (створаживание)
наличие пептидаз (пепсина,

трипсина) в молоке матери
часть пищевых белков всасывается в неизмененном виде

Особенности переваривания и усвоения белков у новорожденных детей

Слайд 10

Гниение белков- это их распад и химические превращения под влиянием ферментов

кишечных бактерий.

Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени

Слайд 11

Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени

Слайд 12

Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени

Слайд 13

Трансаминирование аминокислот

Слайд 14

Александр Евсеевич Браунштейн
(1902-1986)
советский биохимик
Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты

на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.

Слайд 15

Пиридоксальфосфат

Слайд 16

Условия:
-наличие донора (любая аминокислота, за исключением лизина, треонина, пролина),
-наличие акцептора (любая

кетокислота - предшественница заменимых аминокислот): - кетоглутарат, оксалоацетат, пируват.
-наличие фермента.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ

Слайд 17

Физиологическое значение трансаминирования
Синтез заменимых аминокислот
Перераспределение в фонде аминокислот, создание оптимальных соотношений

их концентраций
Подготовка аминокислот к дальнейшим метаболическим превращениям (включение в ЦТК, глюконеогенез, кетогенез и т. д.)
Участие в процессах трансдезаминирования

Слайд 18

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса".
В норме этот коэффициент

равен 1,23 -1,33.
При инфаркте миокарда значение коэффициента де Ритиса резко возрастает. При гепатитах - коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.

Слайд 19

Дезаминирование аминокислот- реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется

соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака.

Слайд 20

2
Окислительное дезаминирование
глутамииновой кислоты
НАД(Ф)
НАД(Ф)Н2

Слайд 21

Аллостерические регуляторы ГДГ
Активаторы:
АДФ
ГДФ
НАД
Ингибиторы:
АТФ
ГТФ
НАДН2

Слайд 22

Непрямое дезаминирование трансдезаминирование) – это последовательное осуществление двух реакций: -трансаминирования любой

аминокислоты с альфа-кетоглутарутаратом, -окислительного дезаминирования глутамата с образованием свободного аммиака и регенерацией альфа-кетоглутарата

Слайд 23

Слайд 24

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
R-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2
NH2
аминокислота биогенный
амин

Слайд 25

Метаболические превращения аминокислот по радикалу. Особенности преобразований циклических аминокислот (фенилаланина и тирозина)

Слайд 26

Фенилкетонурия

Слайд 27

Т И Р О З И Н
В печени
В надпочеч-
никах
В коже и

радужке

В щитовид-
ной железе

Трансаминиро- Окисление, Окисление, Йодирование,
вание, окисле- декарбоксили- циклизация, конденсация,
ние, образова- рование, син- декарбоксили- синтез тирео-
ние конечных тез катехола- рование, син- идных гормо-
продуктов минов тез меланина нов

Схема превращений тирозина в различных тканях организма

Слайд 28

В печени
Тирозин
п-гидроксифенилпируват
гомогентизиновая кислота
фумаровая кислота ацетоуксусная кислота
окисление в ЦТК до СО2, Н2О,

АТФ

тирозинемия

алкаптонурия

Слайд 29

Тирозинемия (дефект п-гидроксифенилпируватоксидазы)

Слайд 30

Алкаптонурия (дефект гомогентизатоксидазы)
Охроноз при алкаптонурии
Цвет нормальной мочи (слева) и мочи больного

алкаптонурией (справа) через 24 ч.

Слайд 31

В надпочечниках
Тирозин
Дигидроксифенилаланин (ДОФА)
Дофамин
Норадреналин
Адреналин

Слайд 32

В коже и радужке
Тирозин
Дигидроксифенилаланин (ДОФА)
Индол-5,6-хинон
Меланин
альбинизм

Слайд 33

Альбинизм (дефект тирозиназы)

Слайд 34

В щитовидной железе
Тирозин
Монойодтирозин
Дийодтирозин
Трийодтиронин (T3)
Тетрайодтиронин (T4, Тироксин)
микседема,
кретинизм

Слайд 35

Myxedema & Cretinism
Myxedema
Cretinism

Слайд 36

Изоферменты креатинкиназы
Инфаркт
миокарда
Патология скелетной
мускулатуры
Травмы, опухоли,
сосудистые
поражения
мозга
ММ
МВ
ВВ

Слайд 37

Пути образования и обезвреживания аммиака в организме

Слайд 38

Основные источники аммиака
Аминокислоты Биогенные Нуклеотиды, Коферменты
амины нуклеозиды (НАД, ФАД,

КоА-SH и др.)
Аминокислоты--------------------------------------------------------------трансдезаминирование
Биогенные амины----------------------------------окислит. дезаминирование (МАО и ДАО)
Нуклеотиды, нуклеозиды, коферменты------------гидролитическое дезаминирование

NH3

Слайд 39

THE MAIN SOURCES OF AMMONIA FORMATION
Amino acids Biologically active Nucleotides, Coenzymes

amines nucleosides (CoA, NAD. FAD etc)
Amino acids-------------------------------------------------------transdeamination
Biologically active amines-------------------------------------oxidative deamination
Nucleotides, nucleosides, coenzymes---------------------hydrolytic deamination

NH3

Слайд 40

Обезвреживание аммиака
Временное
Оконча-
тельное
Восстановительное аминирование
Трансреаминирование
Синтез глутамина
Синтез аспарагина
Глюкозо-аланиновый цикл
Синтез мочевины в печени
Образование

аммиачных солей
в почках

Слайд 41

Глюкозо-аланиновый цикл
Печень
Кровь
Мышца
Глюкоза
Глюкоза
Пируват
Аланин
-NH3
Аминокислоты
Аланин
Аланин
Пируват
Глюкоза
-NH3
Мочевина

Слайд 42

Остаточный азот крови (14-28 мM/л)
Мочевина------------------------------------------------------------------50%
Свободные аминокислоты-------------------------------------------25%
Креатиновый пул (креатин, креатинин, креатинфосфат)---8%
эрготионеин (тиопроизводное

гистидина)-----------------------8%
Мочевая кислота----------------------------------------------------------4%
Минорные вещества
(аммиак, билирубин, индикан, пептиды и др.)------------------5%

Обмен белков

Содержание

Обмен белков - это совокупность процессов генетически детерминируемого синтеза, процессов распада

Основной источник аминокислот организма- белки пищи. Минимальное количество белка, поступающего с

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫУсловно заменимыеЧастично заменимыене синтезируются у детейУ плода и недоношенных детей

Азотистый баланс- это количественная разница между поступившим в организм азотом, связанным

Соляная кислота выполняет следующие функции:1) способствует денатурации и набуханию белковпищи, не

низкая активность протеолитических ферментовналичие реннина в желудочном содержимом (створаживание)наличие пептидаз (пепсина,

Гниение белков- это их распад и химические превращения под влиянием ферментов

Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени

Продукты гниения белков и их обезвреживание в печени

Трансаминирование аминокислот

Александр Евсеевич Браунштейн (1902-1986)советский биохимикТрансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты

Пиридоксальфосфат

Условия:-наличие донора (любая аминокислота, за исключением лизина, треонина, пролина),-наличие акцептора (любая

Физиологическое значение трансаминированияСинтез заменимых аминокислотПерераспределение в фонде аминокислот, создание оптимальных соотношений

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕСоотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса". В норме этот коэффициент

Дезаминирование аминокислот- реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется

2Окислительное дезаминирование глутамииновой кислотыНАД(Ф)НАД(Ф)Н2

Аллостерические регуляторы ГДГАктиваторы: АДФГДФНАДИнгибиторы:АТФГТФНАДН2

Непрямое дезаминирование трансдезаминирование) – это последовательное осуществление двух реакций: -трансаминирования любой

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТR-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2 NH2аминокислота биогенный амин

Метаболические превращения аминокислот по радикалу. Особенности преобразований циклических аминокислот (фенилаланина и тирозина)

Фенилкетонурия

Т И Р О З И НВ печениВ надпочеч-никахВ коже и

В печениТирозинп-гидроксифенилпируватгомогентизиновая кислотафумаровая кислота ацетоуксусная кислотаокисление в ЦТК до СО2, Н2О,

Тирозинемия (дефект п-гидроксифенилпируватоксидазы)

Алкаптонурия (дефект гомогентизатоксидазы)Охроноз при алкаптонурииЦвет нормальной мочи (слева) и мочи больного

В надпочечникахТирозинДигидроксифенилаланин (ДОФА)ДофаминНорадреналинАдреналин

В коже и радужкеТирозинДигидроксифенилаланин (ДОФА)Индол-5,6-хинонМеланинальбинизм

Альбинизм (дефект тирозиназы)

В щитовидной железеТирозинМонойодтирозинДийодтирозинТрийодтиронин (T3)Тетрайодтиронин (T4, Тироксин)микседема,кретинизм

Myxedema & CretinismMyxedemaCretinism

Изоферменты креатинкиназыИнфаркт миокардаПатология скелетной мускулатурыТравмы, опухоли, сосудистые поражения мозгаМММВВВ

Пути образования и обезвреживания аммиака в организме

Основные источники аммиакаАминокислоты Биогенные Нуклеотиды, Коферменты амины нуклеозиды (НАД, ФАД,

THE MAIN SOURCES OF AMMONIA FORMATIONAmino acids Biologically active Nucleotides, Coenzymes

Глюкозо-аланиновый циклПеченьКровьМышцаГлюкозаГлюкозаПируватАланин-NH3АминокислотыАланинАланинПируватГлюкоза-NH3Мочевина

Похожие презентации

Основной источник аминокислот организма- белки пищи.
Минимальное количество белка, поступающего с

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Условно заменимые
Частично заменимые
не синтезируются у детей
У плода и недоношенных детей

Соляная кислота выполняет следующие функции:
1) способствует денатурации и набуханию белков
пищи, не

низкая активность протеолитических ферментов
наличие реннина в желудочном содержимом (створаживание)
наличие пептидаз (пепсина,

Александр Евсеевич Браунштейн
(1902-1986)
советский биохимик
Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты

Условия:
-наличие донора (любая аминокислота, за исключением лизина, треонина, пролина),
-наличие акцептора (любая

Физиологическое значение трансаминирования
Синтез заменимых аминокислот
Перераспределение в фонде аминокислот, создание оптимальных соотношений

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ
Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса".
В норме этот коэффициент

2
Окислительное дезаминирование
глутамииновой кислоты
НАД(Ф)
НАД(Ф)Н2

Аллостерические регуляторы ГДГ
Активаторы:
АДФ
ГДФ
НАД
Ингибиторы:
АТФ
ГТФ
НАДН2

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
R-CH-COOH R-CH2-NH2 + CO2
NH2
аминокислота биогенный
амин

Т И Р О З И Н
В печени
В надпочеч-
никах
В коже и

В печени
Тирозин
п-гидроксифенилпируват
гомогентизиновая кислота
фумаровая кислота ацетоуксусная кислота
окисление в ЦТК до СО2, Н2О,

Алкаптонурия (дефект гомогентизатоксидазы)
Охроноз при алкаптонурии
Цвет нормальной мочи (слева) и мочи больного

В надпочечниках
Тирозин
Дигидроксифенилаланин (ДОФА)
Дофамин
Норадреналин
Адреналин

В коже и радужке
Тирозин
Дигидроксифенилаланин (ДОФА)
Индол-5,6-хинон
Меланин
альбинизм

В щитовидной железе
Тирозин
Монойодтирозин
Дийодтирозин
Трийодтиронин (T3)
Тетрайодтиронин (T4, Тироксин)
микседема,
кретинизм

Myxedema & Cretinism
Myxedema
Cretinism

Изоферменты креатинкиназы
Инфаркт
миокарда
Патология скелетной
мускулатуры
Травмы, опухоли,
сосудистые
поражения
мозга
ММ
МВ
ВВ

Основные источники аммиака
Аминокислоты Биогенные Нуклеотиды, Коферменты
амины нуклеозиды (НАД, ФАД,

THE MAIN SOURCES OF AMMONIA FORMATION
Amino acids Biologically active Nucleotides, Coenzymes

Глюкозо-аланиновый цикл
Печень
Кровь
Мышца
Глюкоза
Глюкоза
Пируват
Аланин
-NH3
Аминокислоты
Аланин
Аланин
Пируват
Глюкоза
-NH3
Мочевина