Содержание
- 2. Биохимия - это наука, занимающаяся изучением различных молекул, химических реакций и процессов, протекающих в живых клетках
- 3. Главная задача биохимии состоит в том, чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне природы всех химических
- 4. Основательное знание биохимии совершенно необходимо для успешного развития двух главных направлений биомедицинских наук: решение проблем сохранения
- 5. В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы –
- 6. Белки являются важнейшим субстратом жизни, т.к. обладают рядом особенностей: молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при
- 7. 4. молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние. При
- 8. Синтез белков очень сложен и трудоемок, поэтому реально лучше выделить белки из природных источников. Белки обладают
- 9. Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем: измельчение биологического материала (гомогенизация) 2. извлечение белков,
- 10. МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ БЕЛКОВ Высаливание (процесс осаждения белка из раствора под действием соли) Электрофорез (основан на способности
- 11. Белки выделяют солевыми растворами (8-10%). Различные соли обладают разным растворяющим действием по отношению к белку. максимальным
- 12. Метод электрофореза основан на способности различных белков перемещаться под действием электрического поля с неодинаковой скоростью в
- 13. Адсорбционная хроматография Разделение компонентов смеси (образца) основано на их различной сорбируемости на твердом адсорбенте. В качестве
- 14. Распределительная хроматография В отличие от адсорбционной твердая фаза служит только опорой (основой) для стационарной жидкой фазы.
- 15. Ионообменная хроматография сводится к вытеснению противоионов, связанных с анионными и катионными центрами ионообменника ионогенными группировками белковых
- 16. Аффинная хроматография Основана на принципе избирательного взаимодействия белков с закрепленными (иммобилизованными) на носителе специфическими веществами –
- 17. Все выделенные белки всегда содержат некоторое количество примесей, особенно ионов солей. Для полного освобождения от этих
- 18. Одним из наиболее распространенных методов исследования химического состава белковых тел является гидролиз. Белок нагревают с растворами
- 19. ОБРАЗОВАНИЕ ДИПЕПТИДА СТРОЕНИЕ ПЕПТИДА
- 20. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ Классификация белков, основанная на их растворимости, была введена в 1907—1908 гг. и используется до
- 21. ФОРМА МОЛЕКУЛ Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков.
- 23. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА Первичная структура Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом,
- 24. Вторичная структура Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав белка. Вторичная
- 25. Основные характеристики α-спирали 1. α-Спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода, присоединенным к атому азота пептидной
- 26. Основные характеристики α-спирали 4. α-Спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму
- 27. α -Спираль С=О и N-Н – ковалентные связи -О….Н- - водородные связи
- 28. β-структура Это слоистые структуры, образуемые при сочетании участков полипептидной цепи, находящихся в β-конформации, т.е. в виде
- 29. β-структура
- 30. Третичная структура Это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться
- 31. Гидрофильные радикалы аминокислот стремятся образовать водородные связи с водой и поэтому располагаются на поверхности белков. Они
- 32. ТИПЫ СВЯЗЕЙ, ВОЗНИКАЮЩИХ ПРИ ФОРМИРОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА ИОННЫЕ СВЯЗИ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ ГИДРОФОБНЫЕ СВЯЗИ ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ
- 33. Четвертичная структура Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не
- 34. Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Олигомерные белки
- 35. Формирование трехмерной структуры белков – важный биологический процесс, т.к. от него зависит их биологическая функция. Процесс
- 36. Шапероны, защищающие белки от денатурирующих воздействий, относят к белкам теплового шока (БТШ). При действии стрессовых факторов
- 37. Наиболее изученный пример белка, имеющего четвертичную структуру - гемоглобин. Молекула гемоглобина построена из 4-субъединиц с молекулярной
- 38. Большой интерес представляет интерес взаимосвязи структуры гемоглобина с его функцией – способностью связывать, переносить и отдавать
- 39. Большой интерес представляет интерес взаимосвязи структуры гемоглобина с его функцией – способностью связывать, переносить и отдавать
- 40. СТРОЕНИЕ ГЕМА, ВХОДЯЩЕГО В СОСТАВ ГЕМОГЛОБИНА РАСПОЛОЖЕНИЕ ГЕМА В АКТИВНОМ ЦЕНТРЕ АПОГЕМОГЛОБИНА (БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ ГЕМОГЛОБИНА)
- 41. ДЕНАТУРАЦИЯ Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, легко разрушаются, что
- 42. Большинство белков теряют биологическую активность в присутствии кислот или оснований, мочевины, тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg),
- 43. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ Белки различаются по своим физико-химическим свойствам. форма молекул (глобулярные и фибриллярные) 2. молекулярная
- 44. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов глутаминовой и аспарагиной кислот и катионных
- 45. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
- 46. Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, то ее пространственная структура сформирована в виде двух
- 47. Соединение, с которым взаимодействует белок, называется лигандом (субстраты ферментов, кофакторы (ионы металлов), ингибиторы (ацетилхолин – нейромедиатор,
- 49. Скачать презентацию