Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции

Содержание

2. Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их протекания. Скорость − изменение концентрации
3. Для реакции в общем виде aA + bB → xX + yY скорость описывается кинетическим уравнением:
4. 1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы). 2. Концентрация реагирующих веществ: описывается законом
5. 3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа Для химических реакций γ = 2-4, для ферментативных γ = 7-9.
6. Для эффективного взаимодействия частицы должны: 1. столкнуться; 2. иметь благоприятную ориентацию; 3. обладать достаточной энергией. Основные
7. , где Еа (кДж/моль) − энергия активации. Еа − минимальная энергия частиц, достаточная для того, чтобы
8. 1. По уравнению Аррениуса. 2. Графический Способы расчёта Еа ϕ C A B
9. Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из одного элементарного акта, называется МОЛЕКУЛЯРНОСТЬЮ реакции.
10. … ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ. ; П = a + b
11. Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка
12. 1. Метод изолирования Оствальда. 2. Метод подбора кинетических уравнений. 3. Графический tgϕ = П Методы определения
13. 4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или
14. Катализа́тор — … …вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции. В отношении катализатора
15. 1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ,
16. Фермент Н+ Субстрат Реагент Продукт
17. 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов − наличие
18. 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот
19. Эмиль Герман Фишер (1852-1919) В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы активного
20. За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно
21. Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату
22. Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента.
23. Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S] При высоких [S] −
24. Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ферментативный ингибитор
25. Конкурентное ингибирование Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате не образуется ES −
26. Неконкурентное ингибирование Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту,
27. E I S E
29. Скачать презентацию

Слайд 2

Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их

протекания.
Скорость − изменение концентрации (моль/л) реагирующих веществ в единицу времени (сек., мин., час).

Основные понятия кинетики

Слайд 3

Для реакции в общем виде
aA + bB → xX + yY
скорость

описывается кинетическим уравнением:

Основные понятия кинетики

Выражение для средней скорости

Выражение для истинной скорости

Слайд 4

1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы).
2. Концентрация

реагирующих веществ: описывается законом действующих масс (ЗДМ)
,
где k − const скорости реакции.

Факторы, влияющие на скорость

Слайд 5

3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа
Для химических реакций
γ = 2-4, для ферментативных
γ

= 7-9.

Факторы, влияющие на скорость

Якоб Хендрик Вант-Гофф
(1852-1911)

Слайд 6

Для эффективного взаимодействия частицы должны:
1. столкнуться;
2. иметь благоприятную ориентацию;
3. обладать достаточной
энергией.
Основные

положения теории активных соударений

СВАНТЕ АВГУСТ АРРЕНИУС
(1859-1927)

Слайд 7

,
где Еа (кДж/моль) − энергия активации.
Еа − минимальная энергия частиц, достаточная

для того, чтобы частицы вступили в реакцию.

Энергия активации

Уравнение Аррениуса

Слайд 8

1. По уравнению Аррениуса.
2. Графический
Способы расчёта Еа
ϕ
C
A
B

Слайд 9

Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из одного

элементарного акта, называется МОЛЕКУЛЯРНОСТЬЮ реакции.
Мономолекулярная реакция: C2H6 → 2CH3⋅
Бимолекулярная реакция: CH3⋅ + CH3⋅ → C2H6
Пример относительно редкой тримолекулярной реакции: 2NO + O2 → 2NO2
Молекулярность связана с механизмом реакции!

Молекулярность реакции

Слайд 10

… ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ.
;

П = a + b
Порядок реакции по веществу A равен a.
Порядок реакции отражает общую зависимость скорости от концентрации и часто не совпадает с молекулярностью.

Порядок реакции − …

Слайд 11

Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка

Слайд 12

1. Метод изолирования Оствальда.
2. Метод подбора кинетических уравнений.
3. Графический
tgϕ = П
Методы

определения П

Слайд 13

4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения

скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются.
Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.

Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)

Слайд 14

Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

реакции.
В отношении катализатора выполняются 2 условия:
1. катализатор ускоряет реакцию, для которой ΔG <0.
2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

Слайд 15

1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом.

Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

Виды катализа

Слайд 16

Фермент
Н+
Субстрат
Реагент
Продукт

Слайд 17

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах.

Особенность таких катализаторов − наличие активных и аллостерических центров.
Активный центр − центр, обладающий каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.

Виды катализа

Слайд 18

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых

макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов − высокая активность и селективность первых.

Виды катализа

Слайд 19

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая трактовка называется моделью «ключ-замок».

Слайд 20

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате,

уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает.

Слайд 21

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична

индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.

Слайд 22

Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом,

от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:
Уравнение имеет вид:
где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S – концентрация субстрата.

Кинетическая работа фермента

Слайд 23

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]
При

высоких [S] − реакция 0 порядка; V=k[E]

Слайд 24

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных

химических реакций.
Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

Слайд 25

Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

не образуется ES − комплекс и продукты реакции.

Слайд 26

Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.

Слайд 27

Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции

Содержание

Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их

Для реакции в общем виде aA + bB → xX + yY скорость

1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы). 2. Концентрация

3. Температура: описывается правилом Вант-ГоффаДля химических реакцийγ = 2-4, для ферментативныхγ

Для эффективного взаимодействия частицы должны: 1. столкнуться; 2. иметь благоприятную ориентацию; 3. обладать достаточнойэнергией.Основные

, где Еа (кДж/моль) − энергия активации. Еа − минимальная энергия частиц, достаточная

1. По уравнению Аррениуса. 2. ГрафическийСпособы расчёта ЕаϕCAB

Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из одного

… ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ. ;

Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка

1. Метод изолирования Оствальда. 2. Метод подбора кинетических уравнений. 3. Графический tgϕ = ПМетоды

4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения

Катализа́тор — ……вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом.

ФерментН+СубстратРеагентПродукт

2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах.

3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых

Эмиль Герман Фишер(1852-1919)В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате,

Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична

Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом,

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–МентенПри низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]При

Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных

Конкурентное ингибированиеИнгибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

Неконкурентное ингибированиеИнгибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

EIS E

Похожие презентации

Для реакции в общем виде
aA + bB → xX + yY
скорость

1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы).
2. Концентрация

3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа
Для химических реакций
γ = 2-4, для ферментативных
γ

Для эффективного взаимодействия частицы должны:
1. столкнуться;
2. иметь благоприятную ориентацию;
3. обладать достаточной
энергией.
Основные

,
где Еа (кДж/моль) − энергия активации.
Еа − минимальная энергия частиц, достаточная

1. По уравнению Аррениуса.
2. Графический
Способы расчёта Еа
ϕ
C
A
B

… ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ.
;

1. Метод изолирования Оствальда.
2. Метод подбора кинетических уравнений.
3. Графический
tgϕ = П
Методы

Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов

Фермент
Н+
Субстрат
Реагент
Продукт

Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным

Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]
При

Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате

Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться

E
I
S
E