Содержание
- 2. Энергетические изменения ПРИ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЯХ. Любые химические реакции протекают, подчиняясь двум основным законам термодинамики: закону сохранения
- 3. Катализ Возможность протекания хим.реакций обусловлена разницей свободной энергии исх. веществ и продуктов. Самопроизвольное течение реакции возможно,
- 4. Основным механизмом обеспечения протекания жизненных процессов является избирательный катализ. Катализ – это явление ускорения химических реакций
- 5. Изменение свободной энергии при разложении угольной кислоты.
- 6. Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и катализируемой ферментами. Фермент понижает энергию активации Еа,
- 7. Энзимы Не каждое столкновение молекул сопровождается их взаимодействием, а только в том случае, если достаточно много
- 8. Ферменты Все биохимические реакции и физиологические процессы в клетках осуществляются при участии биологических катализаторов - ферментов.
- 9. Ферменты Все ферменты являются белками: а) простые белки – состоят только из аминокислот, б) сложные белки
- 10. Свойства ферментов 1. Очень высокая эффективность. 2. Очень высокая специфичность. 3. Регулируемость, что позволяет контролировать метаболизм.
- 11. Характеристики ферментов Ферменты характеризуются следующими свойствами: а) практически все ферменты - глобулярные белки; б) они увеличивают
- 12. Кофакторы и коферменты 1. Небелковые части нуклеотидного типа 2. Нуклеотид три- и дифосфаты ( АТФ, ДТФ,
- 13. Молекулярная масса РИБОНУКЛЕАЗА ……………....………………..……………………..13700 ТРИПСИН ………………………………………………………………23800 ГЕКСОКИНАЗА ……………………...………………….……………..45000 АЛЬДОЛАЗА ………………………………………………...………..142000 УРЕАЗА ………………………………………………………………..480000 ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗА ………………………………...……4500000
- 14. Состав ферментов в клетке Количественный и качественный состав ферментов в клетках контролируется дифференциальной экспрессией генов ДНК,
- 15. Избирательность катализа Среди бесчисленного множества возможных биохимических реакций в клетках, ферменты избирательно катализируют строго определенные реакции,
- 16. Локализация в клетке В каждой клетке имеются сотни разновидностей ферментов, катализирующих свои, строго специфические реакции. Наблюдается,
- 17. Полиферментные системы Комплексы ферментов, катализирующих несколько последовательных реакций превращения одного вещества, образуют полиферментативные «конвейеры». Например, это
- 18. Участие ионов магния в присоединении субстрата в активном центре гексокиназы: В активном центре гексокиназы есть участки
- 19. Роль ионов цинка в стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы.
- 20. Структура ферментов Большинство ферментов являются сложными белками, т.е. состоят из белковой глобулы (апофермент) и небелковой части
- 21. Строение активного центра фермента.
- 22. Аминокислоты, образующие каталитические центры Серин – ОН Треонин – ОН Тирозин – ОН Цистеин – SH
- 23. Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента
- 24. Роль активного центра Активный центр фермента способствует дестабилизации межатомных связей в молекуле субстрата, что облегчает протекание
- 25. К коферментам относят следующие соединения: производные витаминов; гемы, входящие в состав цитохромов, ката- лазы, пероксидазы, гуанилатциклазы,
- 26. Механизмы катализа Повышение скорости биохимических реакций происходит за счет понижения энергетического барьера взаимодействия молекул. Снижение энергетического
- 27. Снижение энергетического барьера происходит за счет: 1. Повышения вероятности столкновения субстратов. 2. Строгая ориентация взаимодействия молекул
- 28. Механизм ферментативного катализа В механизме ферментативного катализа решающее значение имеет образование нестойких промежуточных соединений — фермент-субстратный
- 29. Механизм действия ферментов 1. Стадия: диффузия, связывание S и образование фермент – субстратного комплекса ES. Индуцированное
- 30. Функции ферментов Ферменты выполняют три глобальные функции, по обеспечению жизненных процессов: а) катализ – ускорение в
- 31. Каталитическая эффективность. Большинство катализируемых ферментами реакций высокоэффективны, они протекают в 10—10¹ раз быстрее, чем некатализируемые реакции.
- 32. Молекулярные механизмы 1. Эффект ориентации реагентов снижает энтропию и энергию активации, ускоряет реакцию в тысячи раз.
- 33. Для оценки активности ферментов определяют удельную активность (уд. ак.), равную количеству превращенного субстрата в единицу времени,
- 34. Активность ферментов Е (международная единица фермента) – количество фермента, превращающее 1 мк мольS/мин. в стандартных условиях
- 35. Значение ферментов Таким образом, клетки и организмы обеспечивают свой метаболизм и функции благодаря ферментам – белковым
- 36. Мультисубстратные реакции: Большинство ферментов катализирует реакции, в которых участвует более чем один субстрат. В случае если
- 37. Полиферментные системы 1. Каждая клетка имеет специфичный состав ферментов. 2. Некоторые ферменты содержатся во всех клетках,
- 38. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата,
- 39. В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В
- 40. Образование фермент-субстратного комплекса. где Е — фермент (энзим), 3 — субстрат, Р — продукт. Данные обозначения
- 41. Механизм упорядоченного взаимодействия субстрата с активным центром фермента: Первым в активный центр фермента присоединяется субстрат А,
- 42. Этапы ферментативного катализа. I - этап сближения и ориентации субстрата относительно активного центра фермента; II -
- 43. Общие свойства 1. Спецефичность: абсолютная относительная оптическая 2. Эффективность 3. Способность к регуляции 4. Чувствительность к
- 44. Специфичность. Специфичность — наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую
- 45. Специфичность Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд,
- 46. Специфичность ферментов В основе лежит строгое соответствие размеров и структуры субстратов активному центру. 1. Абсолютная специфичность
- 47. Лабильность ферментов Каталитическая эффективность фермента, как и любой белковой молекулы, зависит от его конформации, и в
- 48. Возможные пути преобразования глюкозы-6-фосфата.
- 49. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации фермента.
- 50. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от температуры.
- 51. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от рН среды.
- 52. Оптимальные значения рН для некоторых ферментов.
- 53. Зависимость скорости реакции (V) от концентрации субстрата S. Vmax — максимальная скорость реакции при данной концентрации
- 54. Схема конкурентного ингибирования активности фермента.
- 55. Схема неконкурентного ингибирования активности фермента.
- 56. Механизм действия ионов ртути как необратимого ингибитора. Ионы ртути в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного
- 57. Основные способы регуляции активности ферментов: аллостерическая регуляция; регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий; регуляция путём фосфорилирования/дефос-форилирования молекулы
- 58. Схема положительной и отрицательной регуляции катаболизма глюкозы. Молекула АТФ участвует в ретроингибировании аллостерических ферментов фосфо-фруктокиназы и
- 59. Регуляция активности ферментов фосфорилированием/дефосфорилированием.
- 60. Каждый фермент имеет 2 названия. Первое — короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе
- 61. Оксидоредуктазы.
- 62. Дегидрогеназы. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются
- 63. Схему реакции дегидрирования: Где АН2 — донор водорода, окисляемый субстрат 1; А — окисленная форма субстрата
- 64. Пример реакции дегидрогенизации.
- 65. Оксидазы. Акцептором электрона служит молекулярный кислород. Пример реакции, катализируемой цитохромоксидазой:
- 66. Оксигеназы (гидроксилазы) Атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату. Пример реакции:
- 67. Трансферазы. Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.
- 68. Примеры реакций с участием трансфераз.
- 69. Гидролазы Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в
- 70. Пример реакции гидролиза белка.
- 71. Лиазы К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться
- 72. Примеры реакций с участием лиаз.
- 73. Изомеразы Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации. Как общее название ферментов
- 74. Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения
- 75. Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют «мутазой», например
- 76. Лигазы (синтетазы) Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи.
- 77. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом
- 78. В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами. Механизм
- 79. Гексокиназа катализирует перенос концевого фосфатного остатка молекулы АТФ на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата:
- 80. Изменение активности ферментов в плазме крови при инфаркте миокарда.
- 81. Изоформы лактатдегидрогеназы. А — строение различных изоформ ЛДГ; Б — распредепение на электрофорег-рамме и относительные количества
- 82. Участие в окислительно-восстановительных реакциях: Ионы металлов с переменной валентностью могут также участвовать в переносе электронов. Например,
- 83. Структура (А) и химическое строение (Б) коферментов ФАД и ФМН.
- 85. Скачать презентацию