Содержание
- 2. Амінокислоти – гетерофункціональні сполуки, молекули яких містять одночасно аміногрупу і карбоксильну. Загальна формула амінокислот:
- 3. Різноманітні пептиди і білки складаються із залишків α-амінокислот. Частіше за все термін "амінокислота" застосовують для позначення
- 4. Класифікація амінокислот I. Моноаміномонокарбонові кислоти (містять 1 – СООН, 1 – NH2) Гліцин (амінооцтова кислота) Аланін
- 5. Треонін (α-аміно-β-гідроксимасляна кислота) Серин (α-аміно-β-гідроксипропіонова кислота) Ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота)
- 6. Сірковмісні амінокислоти Цистеїн (α-аміно-β-меркаптопропіонова кислота) Цистин Метионін
- 7. II. Диаміномонокарбонові кислоти (містять 1 – СООН, 2 – NH2) Лізин Орнітин Аргінін
- 8. III. Моноамінодикарбонові кислоти (содержат 2 – СООН, 1 – NH2) Аспарагінова кислота Глутамінова кислота
- 9. IV. Ароматичні амінокислоти Фенілаланін Тирозин
- 10. V. Гетероциклічні амінокислоти Триптофан Гістидин Пролін Оксипролін
- 11. Амінокислоти Замінні Гліцин Аланін Серин Цистеїн Аспарагінова кислота Глутамінова кислота Тирозин Пролін Аспарагін Глутамін Незамінні Треонін
- 12. Ізомерія Разом з ізомерією, що обумовлена будовою вуглецевого скелету та положенням функціональних груп, для α-амінокислот характерна
- 13. Фізичні властивості Амінокислоти представляють собою кристалічні речовини з високими (вище 250°С) температурами плавлення, які мало відрізняються
- 16. Хімічні властивості 1. Дисоціація амінокислот: а) Моноаміномонокарбонові кислоти гліцин Білки, в складі яких переважає такий тип
- 17. б) Диаміномонокарбонові кислоти лізин в) Моноамінодикарбонові кислоти Аспарагінова кислота Білки, в складі яких переважає такий тип
- 18. 2. Утворення солей амінокислот (амфотерність) Хлористоводнева сіль α-амінокислоти Натрієва сіль α-амінокислоти
- 19. 3. Амінні властивості а) Взаємодія з карбоновими кислотами (реакція ацилювання) ацильне похідне (ацетилфеніламін)
- 20. б) Взаємодія з альдегідами (утворюються основи Шиффа – альдіміни) лейцин бутаналь лейцинімін бутаналю
- 21. в) Взаємодія з нітритною кислотою (HNO2) серин нітритна к-та діазосполука серину 1,2 – дигідрокси- пропіонова кислота
- 22. 4. Реакції за карбоксилом (кислотні властивості амінокислот) Подібно карбоновим кислотам, амінокислоти за рахунок карбоксильної групи утворюють
- 23. аланін амід аланіну аланін ангідрид аланіну
- 24. серин хлорангідрид серину
- 25. 5. Декарбоксилування амінокислот лізин 1,5-диамінопентан (кадаверин) Кадаверин утворюється в товстому відділі кишківника в результаті гниття білків.
- 26. гістидин гістамін Гістамін у великих кількостях утворюється в місцях запалень, призводить до розширення кровоносних судин, сприяє
- 27. 6. Специфічні властивості амінокислот Різне розташування карбоксильних і аміногруп в молекулах амінокислот надає їм деяких відмінних
- 28. β-амінокислоти при нагріванні перетворюються в ненасичені кислоти, втрачаючи NH3 (внутрішньомолекулярне дезамінування): β-аміномасляна кислота ненасичена (кротонова) кислота
- 29. α-амінокислоти при нагріванні утворюють циклічні сполуки типу диамінів, що називаються дикетопіперазинами. Відбувається взаємодія -СООН і -NH2
- 30. 7. Утворення поліпептидів Метионін треонін цистеїн пептидные связи трипептид (метионіл-треоніл-цистеїн, мет-тре-цис)
- 31. Біологічна роль амінокислот 1. Амінокислоти називають «цеглинками життя», тобто білки складаються із залишків амінокислот. 2. Амінокислоти
- 32. Якісна реакція на амінокислоти мідна сіль гліцину Характерною особливістю амінокислот є здатність до утворення внутрішньокомплексних солей
- 33. Пептиди і білки Пептиди і білки представляють собою високомолекулярні органічні сполуки, які побудовані із залишків α-
- 35. Пептиди Пептид складається з двох або більшої кількості амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками (дипептид, трипептид ….).
- 36. Білки Білки – біологічні полімерні молекули, мономерами яких є амінокислоти, сполучені пептидними зв'язками. Індивідуальність білкових молекул
- 38. Скачать презентацию