Аминокислоты

Июль 22, 2022

Главная
Химия
Аминокислоты

Содержание

2. Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Понятие аминокислот
3. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя
4. Природа химической связи в аминокислотах боковой радикал основная группа кислотная группа
5. Классификация аминокислот Для аминокислот существует несколько классификаций в зависимости от того, какой признак положен в основу.
6. Важнейшие α- аминокислоты 1.Классификаця по химической природе углеводородного радикала:
9. Формула аминокислоты
10. Классификация аминокислот
11. Свойства радикалов R играют важную роль в формировании структуры белков и выполнении ими биологических функций. Неионогенные
12. В белках ионогенные группы радикалов располагаются на поверхности макромолекул. Они обуславливают электростатические взаимодействия.
13. 1 амино- и 1 карбоксильная группа – нейтральные 1 амино- 2 карбоксильные группы – кислые 2
14. По положению аминогруппы различают α, β, γ, ε – структурные изомеры. CH2 CH2 COOH NH2 3-аминопропановая
15. ГАМК является основным нейромедиатором, участвующим в процессах центрального торможения. Под влиянием ГАМК активируются также энергетические процессы
16. γ-Аминомасляная кислота выполняет в организме функцию ингибирующего медиатора центральной нервной системы. При выбросе ГАМК в синаптическую
17. Аминокапроновая кислота является антигеморрагическим и гемостатическим препаратом, который обладает специфическим кровоостанавливающим действием при кровотечениях. ε –
18. Структурные изомеры аминокислот можно различить по их отношению к нагреванию . Эти свойства аналогичны поведению α,
19. α - аминокислоты образуют при нагревании сначала - дипептиды, а затем – дикетопиперазины α- аминопропионовая кислота
20. 2) β - аминокислоты образуют при нагревании непредельные кислоты. 3-аминопропановая кислота β-аланин Пропеновая, акриловая кислота Акриловая
21. амидная связь α β α β 3) γ - аминокислоты образуют при нагревании внутримолекулярные циклические амиды
22. α - аминокислоты α – аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, из них
23. Стереоизомерия аминокислот Большинство α – аминокислот, кроме простейшей (глицина), содержат асимметричный атом углерода и существуют в
24. L – α - аминокислота D – α - аминокислота Большинство природных аминокислот относятся к L
25. Стереоизомерия аминокислот Энантиомеры имеют разные знаки удельного вращения: L может быть как левовращающей, так и правовращающей
26. Стереоизомерия аминокислот Для построения белков человеческого организма используются только аминокислоты L – ряда. Это имеет важное
27. D – аминокислоты (неприродные) встречаются во многих природных пептидах, образованных с помощью микроорганизмов, в антибиотиках (грамицидин,
28. У α – аминокислот разных стереохимических рядов наблюдается различие во вкусе. D – глутаминовая кислота безвкусна,
29. Номенклатура аминокислот Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры –тривиальную, рациональнцю и IUPAC. По систематической номенклатуре
30. Номенклатура аминокислот По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения
31. Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков
32. Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков
33. Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков
34. Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков
35. Оптическая изомерия α - аминокислот Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и
36. Получение аминокислот .
37. Получение аминокислот гидролизом белка При гидролизе белоксодержащее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами
38. Получение аминокислот гидролизом белка В ходе кислотного гидролиза белков происходят рацемизация и разрушение некоторых составляющих их
39. Получение аминокислот гидролизом белка Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:
40. Получение аминокислот микробиологическим способом . Наиболее перспективен и экономически выгоден микробиологический синтез аминокислот. Более 60 %
41. Получение аминокислот микробиологическим способом .
42. Получение аминокислот микробиологическим способом . Процесс получения аминокислот химико-ферментативным методом заключается в химическом синтезе предшественника аминокислоты
43. Получение аминокислот микробиологическим способом Процесс получения аминокислот ферментационным методом основан на способности некоторых микроорганизмов синтезировать L-аминокислоты,
44. Получение аминокислот: аминирование α-галогенкарбоновых кислот (У. Перкин) Аминирование α-галогенокарбоновых кислот – первый синтетический метод получения аминокислот
45. Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский) Синтез а-аминокислот по Штреккеру сводится к реакции карбонильного
46. Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский) Реакции присоединения — отщепления с участием аммиака и
47. Получение аминокислот: из малонового эфира Из малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в аминомалоновый эфир
48. Получение аминокислот: из малонового эфира полученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него последовательно металлическим натрием и
49. Получение аминокислот: из малонового эфира После омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:
50. Получение аминокислот: из малонового эфира Синтез аминокислот с использованием эфиров нитроуксусной кислоты:
51. Получение оксимов путем бекмановской перегруппировки Перегруппировка оксимов (перегруппировка Бекмана):
52. Получение аминокислот теломеризацией этилена и четыреххлористого углерода Присоединение аммиака к продуктам теломеризации, (оборванная цепная полимеризация с
53. кислотно-основные свойства, то есть амфотерные свойства карбоксильной группы (образование функциональных производных – реакции SN). свойства аминогруппы
54. + глицингидрохлорид глицинат натрия глицин α - аминоуксусная кислота Аминокислоты взаимодействуют как со щелочами, так и
55. Амфотерность и образование биполярных ионов аминокислот Амфотерность – способность a-аминокислот диссоциировать в водном растворе по типу
56. Образование комплексов с ионами меди (II) С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди
57. Реакции по карбоксильной и аминогруппам, за счет радикала Образование амидов по карбоксильной группе: Образование амидов по
58. Дезаминирование α- аминокислот Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая
59. Дезаминирование α- аминокислот Прямое дезаминирование – это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного
60. Окислительное дезаминирование Окислительное дезаминирование – самый активный вид прямого дезаминирования АК. Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) – олигомер, состоящий
61. Окислительное дезаминирование Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование α-иминоглутарата, затем
62. Окислительное дезаминирование Оксидаза L-аминокислот В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-аминокислоты: Оксидаза
63. Окислительное дезаминирование Оксидаза D-аминокислот Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это ФАД-зависимый фермент, с
64. Неокислительное дезаминирование В печени человека присутствуют специфические пиридоксальфосфатзависимые ферменты сериндегидратаза, треониндегидратаза, катализирующие реакции неокислительного дезаминирования аминокислот
65. Внутримолекулярное дезаминирование Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в
66. Отношение к нагреванию α-, β-, γ- аминокислот Превращения аминокислот при нагревании зависят от взаимного расположения карбоксильной
67. Отношение к нагреванию α-, β-, γ- аминокислот b -Аминокислоты при нагревании переходят a ,b -непредельные кислоты.
68. Полиамидные волокна: капрон Капрон (поли-ε-капроамид, найлон-6, полиамид 6) — синтетическое полиамидное волокно, получаемое из нефти, продукт
69. Полиамидные волокна: капрон Для получения капрона сначала при пониженном давлении и температуре фенол путём гидрирования превращают
70. Полиамидные волокна: капрон Синтез поликапролактама (то есть капрона) проводится гидролитической полимеризацией расплава капролактама по механизму «раскрытие
71. Полиамидные волокна: капрон Из капрона изготавливают канаты, рыболовные сети, леску, гитарные струны, фильтровальные материалы, кордную ткань
72. Полиамидные волокна: капрон Широкое применение капрон получил в изготовлении парашютов. Он пришёл на смену натуральному шёлку.
73. Полиамидные волокна: найлон Найлон (анид, полиамид-6,6); [-СО-(СН2)4-СО-NН-(СН2)6-NН-]n. Получают поликонденсацией двух мономеров: адипиновой кислоты HOOC- (CH2)4-COOH; гексаметилендиамина
74. Полиамидные волокна: найлон Найлон вырабатывается в ограниченном количестве. Области применения найлона, как и других полиамидов –
75. Полиамидные волокна: анид Волокно анид — производное гексаметилендиамина и адипиновой кислоты. Волокно отличается высокой прочностью на
76. Полиамидные волокна: анид Наличие этих связей, являющихся дополнительным скреплением макромолекулярных цепей между собой, и обусловливает отмеченную
77. Полиамидные волокна: энант Производство волокна энант. Сырьем для выработки волокна энант служит аминоэнантовая кислота, полученная синтезом
78. Важнейшие аминокислоты Глицин не содержит асимметрического углеродного атома, и поэтому в растворах оптически не активен. Глицин
79. Связываясь с рецепторами глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшают выделение из нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких
80. Цистеин играет большую роль как восстановитель и как источник серы. Один из самых мощных антиоксидантов Окисляясь,
81. Валин содержится во многих белках, но в малом количестве. Одним из наиболее богатых валином белков является
82. Лейцин содержится во всех белках в значительном количестве. В заметном количестве содержится в прорастающем зерне, при
83. Метионин является универсальным источником СН3 группы в реакциях её переноса при биосинтезе холина, адреналина. При этом
84. Треонин одна из незаменимых аминокислот. Расщепление треонина в организме приводит к образованию глицина. Лизин содержится почти
85. Фенилаланин играет важную роль в обмене ароматических соединений. При дефиците этой кислоты, в частности, нарушается синтез
86. Наряду с заменимыми и незаменимыми аминокислотами существуют так называемые частично заменимые аминокислоты. Появление этой группы связано
87. Существуют заболевания, при которых организм не способен вырабатывать некоторые аминокислоты, они становятся индивидуально незаменимыми. Примером является
88. Люди, страдающие этим заболеванием, нуждаются в тирозине. Лечение фенилкетонурии- диетическое ограничение белка Людям с этой болезнью
89. Тирозин является предшественником гормонов адреналина и тироксина. Легко подвергаются окислению под действием фермента тирозиназы и даёт
90. Большинство реакций превращения аминокислот протекает в печени. Для каждой аминокислоты существует индивидуальный способ обмена, но всё
91. Применение аминокислот в медицине Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств. Аминокислоты прописываются
92. Применение аминокислот в сельском хозяйстве Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие
93. Применение аминокислот в пищевой промышленности В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок. Аминокислоты также
94. Применение аминокислот в пищевой промышленности В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая
96. Скачать презентацию

Слайд 2

Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Понятие

аминокислот

Слайд 3

Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы

также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).

Понятие аминокислот

О Б Щ А Я Ф О Р М У Л А

Слайд 4

Природа химической связи в аминокислотах
боковой радикал
основная группа
кислотная группа

Слайд 5

Классификация аминокислот
Для аминокислот существует несколько классификаций в зависимости от того, какой

признак положен в основу.
По химической природе углеводородного радикала:
а) алифатические: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин
содержащие ОН- группу: серин, треонин
содержащие СООН – группу: аспарагиновая, глутаминовая
содержащие NH2CO – группу: аспарагин, глутамин
содержащие NH2 – группу: лизин, аргинин
серосодержащие: цистеин, цистин, метионин
б) ароматические: фенилаланин, тирозин
в) гетероциклические: триптофан, гистидин
г) иминокислоты: пролин

Слайд 6

Важнейшие α- аминокислоты
1.Классификаця по химической природе углеводородного радикала:

Слайд 7

Слайд 8

Слайд 9

Формула аминокислоты

Слайд 10

Классификация аминокислот

Слайд 11

Свойства радикалов R играют важную роль в формировании структуры белков и

выполнении ими биологических функций.

Неионогенные полярные группы,в условиях организма не диссоциируют.
В роли таких групп ,содержащихся в R, выступают гидроксильные и амидные группы.
Полярные неионогенные радикалы могут быть и на поверхности, и внутри белковых молекул.

Ионогенные группы способны к диссоциации (СООН и NH2) -
COO- и NH3+)

Полярность бокового радикала

Слайд 12

В белках ионогенные группы радикалов располагаются на поверхности макромолекул. Они обуславливают

электростатические взаимодействия.

Слайд 13

1 амино- и 1 карбоксильная группа – нейтральные
1 амино-

2 карбоксильные группы – кислые
2 амино- 1 карбоксильная группа – основные
В водных растворах молекулы аминокислот заряжаются по-разному, приобретая положительные или отрицательные заряды ,в зависимости от состава.

Классификация аминокислот

3. По количеству амино - и карбоксильных групп :

Слайд 14

По положению аминогруппы различают α, β, γ, ε – структурные изомеры.
CH2

CH2 COOH

NH2

3-аминопропановая кислота
β-аланин

β - аланин способствует синтезу карнозина – (дипептид -β –аланилгистидин) в мышечных клетках.

Повышает выносливость мышц, увеличивает энергообеспечение и продолжительность работы мышечных волокон.

Входит в состав ряда биологически активных соединений (кофермент аланин, пантотеновая кислота и др.)

Не является незаменимой аминокислотой, но является единственной природной бета-аминокислотой

Структурные изомеры аминокислот

Слайд 15

ГАМК является основным нейромедиатором, участвующим в процессах центрального торможения.
Под влиянием ГАМК

активируются также энергетические процессы мозга, повышается дыхательная активность тканей, улучшается утилизация мозгом глюкозы, улучшается кровоснабжение.

γ - аминомасляная кислота – ГАМК

Слайд 16

γ-Аминомасляная кислота выполняет в организме функцию ингибирующего медиатора центральной нервной системы.

При выбросе ГАМК в синаптическую щель происходит активация ионных каналов ГАМКA- и ГАМКC-рецепторов, приводящая к ингибированию нервного импульса.
Лиганды рецепторов ГАМК рассматриваются как потенциальные средства для лечения различных расстройств психики и центральной нервной системы, к которым относятся болезни Паркинсона и Альцгеймера, расстройства сна (бессонница, нарколепсия), эпилепсия.

γ – аминомасляная кислота

Слайд 17

Аминокапроновая кислота является антигеморрагическим и гемостатическим препаратом, который обладает специфическим кровоостанавливающим

действием при кровотечениях.

ε – аминокапроновая кислота

Слайд 18

Структурные изомеры аминокислот можно различить по их отношению
к нагреванию .

Эти свойства аналогичны поведению α, β,γ
гидроксикислот при нагревании.

Специфические свойства аминокислот при нагревании.

α- аминокислота

β - аминокислота

γ - аминокислота

1,4 – дикетопиперазин-циклический амид (межмолекуклярный)

Непредельная кислота

внутримолекулярные циклические амиды-лактамы

Структурные изомеры аминокислот

Слайд 19

α - аминокислоты образуют при нагревании сначала - дипептиды, а затем

– дикетопиперазины

α- аминопропионовая кислота

1,4 – дикетопиперазин

Слайд 20

2) β - аминокислоты образуют при нагревании непредельные кислоты.
3-аминопропановая кислота
β-аланин
Пропеновая, акриловая

кислота

Акриловая кислота применяется в производстве полиакриловой кислоты, ионообменных смол, каучуков, эфиров и т.д.

tº

Слайд 21

амидная связь
α
β
α
β
3) γ - аминокислоты образуют при нагревании внутримолекулярные циклические амиды

- лактамы

Лактамы содержат устойчивые пяти - шестичленные циклы

Многие лактамы – биологически активные вещества.
В промышленности лактамы используют для производства полиамидных волокон.

γ- бутиролактам

Слайд 22

α - аминокислоты
α – аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности

живых организмов, из них строится молекула любого белка.

C* - хиральный атом

Слайд 23

Стереоизомерия аминокислот
Большинство α – аминокислот, кроме простейшей (глицина), содержат асимметричный атом

углерода и существуют в виде двух оптически активных энантиомеров -- несовместимых в пространстве зеркальных антиподов

Истинное расположение атомов в пространстве – это абсолютная конфигурация. установление которой-сложный процесс.
Относительную конфигурацию определяют путем сравнения с конфигурационныи стандартом

Слайд 24

L – α - аминокислота D – α - аминокислота
Большинство природных

аминокислот относятся к L – ряду.

Расположение в проекционной формуле Фишера аминогруппы слева (как ОН – группы в L – глицериновом альдегиде) соответствует
L- конфигурации, справа – D – конфигурации хирального α – угле - родного атома.

Формулы Фишера для α - аминокислот

Слайд 25

Стереоизомерия аминокислот
Энантиомеры имеют разные знаки удельного вращения:
L может быть как

левовращающей, так и правовращающей аминокислотой). Некоторые аминокислоты имеют два асимметричных атома (изолейцин, треонин, цистин и гидроксипролин) – две пары энантиомеров.

Слайд 26

Стереоизомерия аминокислот
Для построения белков человеческого организма используются только аминокислоты L –

ряда.
Это имеет важное значение для формирования пространственной структуры белка.

Слайд 27

D – аминокислоты (неприродные) встречаются во многих природных пептидах, образованных с

помощью микроорганизмов, в антибиотиках (грамицидин, актиномидин). В составе биополимеров клеточной стенки бактерий сибирской язвы (D – глутаминовая кислота). Против этого вида бактерий бессильны расщепляющие ферменты человека и животных.

Слайд 28

У α – аминокислот разных стереохимических рядов наблюдается различие во вкусе.
D

– глутаминовая кислота безвкусна, а L – глутаминовая кислота имеет вкус мяса, используется как усилитель вкуса.

Слайд 29

Номенклатура аминокислот
Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры –тривиальную, рациональнцю и IUPAC.
По систематической номенклатуре (IUPAC)

названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

Слайд 30

Номенклатура аминокислот
По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения

аминогруппы буквой греческого алфавита.

Слайд 31

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Слайд 32

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Слайд 33

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Слайд 34

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Слайд 35

Оптическая изомерия α - аминокислот
Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический

атом углерода (a-атом) и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов).

Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка. Оптическая изомерия природных α-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.

Слайд 36

Получение аминокислот
.

Слайд 37

Получение аминокислот гидролизом белка
При гидролизе белоксодержащее сырье (отходы пищевой и молочной

промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 – 105 °С в течение 20 – 48 ч.
Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глубокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы.

Слайд 38

Получение аминокислот гидролизом белка
В ходе кислотного гидролиза белков происходят рацемизация и

разрушение некоторых составляющих их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и тирозина (10 – 30 %). Лучшим способом уменьшения потерь аминокислот при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка.

Слайд 39

Получение аминокислот гидролизом белка
Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде

можно записать так:

Слайд 40

Получение аминокислот микробиологическим способом
.
Наиболее перспективен и экономически выгоден микробиологический синтез

аминокислот. Более
60 % всех производимых в настоящее время промышленностью высокоочищенных препаратов белковых аминокислот получают именно этим способом, главное преимущество которого в сравнении с методами химического синтеза состоит в возможности получения L-аминокислот на основе возобновляемого сырья (рис. 1.6)

Слайд 41

Получение аминокислот микробиологическим способом
.

Слайд 42

Получение аминокислот микробиологическим способом
.
Процесс получения аминокислот химико-ферментативным методом заключается в

химическом синтезе предшественника аминокислоты и последующей его трансформации в целевую аминокислоту с использованием микроорганизмов, лизатов клеток или индивидуальных ферментов (табл. 1.2).

Слайд 43

Получение аминокислот микробиологическим способом
Процесс получения аминокислот ферментационным методом основан на

способности некоторых микроорганизмов синтезировать L-аминокислоты, а в определенных условиях – обеспечивать их сверх-синтез. Основное отличие микробиологической ферментации от химико-ферментативного метода заключается в отсутствии стадии химического синтеза предшественника, а также в использовании живых клеток микроорганизмов.

Слайд 44

Получение аминокислот: аминирование α-галогенкарбоновых кислот (У. Перкин)
Аминирование α-галогенокарбоновых кислот – первый

синтетический метод получения аминокислот (У. Перкин, 1858 г.).

При непосредственном аминировании
а-галогенокарбоновых кислот или их эфиров избытком аммиака (для предупреждения образования вторичных и третичных аминов) образуются аминокислоты:

Слайд 45

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)
Синтез а-аминокислот по Штреккеру

сводится к реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия. В результате реакции этих неорганических веществ образуются аммиак и цианистый водород — активные компоненты процесса.

Слайд 46

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)
Реакции присоединения — отщепления с

участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя а-аминонитрил. После его гидролиза получается соответствующая а-аминокислота.

Слайд 47

Получение аминокислот: из малонового эфира
Из малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в

аминомалоновый эфир водородом в присутствии катализатора или цинком в кислой среде:

Защитив аминогруппу ацетилированием:

Слайд 48

Получение аминокислот: из малонового эфира
полученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него

последовательно металлическим натрием и галоидным алкилом:

Слайд 49

Получение аминокислот: из малонового эфира
После омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:

Слайд 50

Получение аминокислот: из малонового эфира
Синтез аминокислот с использованием эфиров нитроуксусной кислоты:

Слайд 51

Получение оксимов путем бекмановской перегруппировки
Перегруппировка оксимов (перегруппировка Бекмана):

Слайд 52

Получение аминокислот теломеризацией этилена и четыреххлористого углерода
Присоединение аммиака к продуктам теломеризации,

(оборванная цепная полимеризация с участием других соединений, образуется смесь продуктов различной массы) этилена и ССl4:

Слайд 53

кислотно-основные свойства, то есть амфотерные
свойства карбоксильной группы (образование функциональных производных

– реакции SN).
свойства аминогруппы (ацилирование, алкилирование и др.)
специфические свойства, обусловленные взаимным влиянием функциональных групп друг на друга (декарбоксилирование, дезаминирование)

Химические свойства аминокислот

Слайд 54

+
глицингидрохлорид
глицинат натрия
глицин
α - аминоуксусная кислота
Аминокислоты взаимодействуют как со щелочами,

так и с кислотами:

Амфотерность и образование биполярных ионов аминокислот

Слайд 55

Амфотерность и образование биполярных ионов аминокислот
Амфотерность – способность a-аминокислот диссоциировать в водном растворе

по типу кислоты и основания из-за наличия в их составе групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.
Аминокислоты существует в виде равновесной смеси биполярного иона (цвиттериона) катионной и анионнойформ, равновесие которых зависит от рН среды:

Слайд 56

Образование комплексов с ионами
меди (II)
С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные

соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Слайд 57

Реакции по карбоксильной и аминогруппам, за счет радикала
Образование амидов по карбоксильной

группе:

Образование амидов по аминогруппе:

Слайд 58

Дезаминирование α- аминокислот
Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате

чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.
Дезаминирование бывает прямым и непрямым.

Слайд 59

Дезаминирование α- аминокислот
Прямое дезаминирование – это дезаминирование, которое происходит в 1

стадию с участием одного фермента.
Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.
Существует 5 видов прямого дезаминирования АК:
окислительное;
неокислительное;
внутримолекулярное;
восстановительное;
гидролитическое;

Слайд 60

Окислительное дезаминирование
Окислительное дезаминирование – самый активный вид прямого дезаминирования АК.
Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) –

олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД), содержит кофермент НАД+. Глу-ДГ катализирует обратимое дезаминирование глу, очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Глу-ДГ аллостерически ингибируют АТФ, ГТФ, НАДH2, активирует избыток АДФ. Индуцируется Глу-ДГ стероидными гормонами (кортизолом).

Слайд 61

Окислительное дезаминирование
Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата

и образование α-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется α-кетоглутарат. При избытке аммиака реакция протекает в обратном направлении (как восстановительное аминирование α-кетоглутарата).

Глу + НАД+ + Н2О ↔ α-КГ + НАДН2 + NH3

Слайд 62

Окислительное дезаминирование
Оксидаза L-аминокислот
В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать

некоторые L-аминокислоты:

Оксидаза L-АК имеет кофермент ФМН. Т.к. оптимум рН оксидазы L-АК равен 10,0, активность фермента очень низка и вклад ее в дезаминирование незначителен.

Слайд 63

Окислительное дезаминирование
Оксидаза D-аминокислот
Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это

ФАД-зависимый фермент, с оптимумом рН в нейтральной среде. Оксидаза D-аминокислот превращает, спонтанно образующиеся из L-аминокислот, D-аминокислоты в кетокислоты.

Слайд 64

Неокислительное дезаминирование
В печени человека присутствуют специфические пиридоксальфосфатзависимые ферменты сериндегидратаза, треониндегидратаза, катализирующие

реакции неокислительного дезаминирования аминокислот серина и треонина.

Слайд 65

Внутримолекулярное дезаминирование
Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит

только в печени и коже.

Слайд 66

Отношение к нагреванию
α-, β-, γ- аминокислот
Превращения аминокислот при нагревании зависят

от взаимного расположения карбоксильной и аминогруппы и определяются возможностью образования термодинамически стабильных 5-ти- 6-тичленных циклов.
a -Аминокислоты вступают в реакцию межмолекулярного самоацилирования. При этом образуются циклические амиды –дикетопиперазины.

Слайд 67

Отношение к нагреванию
α-, β-, γ- аминокислот
b -Аминокислоты при нагревании переходят

a ,b -непредельные кислоты.

γ- и d -аминокислот претерпевают внутримолекулярное ацилирование с образованием циклических амидов – лактамов.

Слайд 68

Полиамидные волокна: капрон
Капрон (поли-ε-капроамид, найлон-6, полиамид 6) — синтетическое полиамидное волокно, получаемое из нефти, продукт поликонденсации капролактама. Формула

полимера имеет вид:
[—HN(CH2)5CO—]n.

Слайд 69

Полиамидные волокна: капрон
Для получения капрона сначала при пониженном давлении и температуре фенол путём гидрирования превращают

в циклогексанон. Другим, принципиально отличным методом получения циклогексанона стал разработанный позже фенольного процесс гидрирования и последующего окисления бензола. Затем циклогексанон действием гидроксиламина переводят в циклогексаноноксим (1→2 на рисунке ниже), а из него в ходе бекмановской перегруппировки под действием серной кислоты получают капролактам (2→3 на рисунке):

Слайд 70

Полиамидные волокна: капрон
Синтез поликапролактама (то есть капрона) проводится гидролитической полимеризацией расплава

капролактама по механизму «раскрытие цикла — присоединение»:

Из капрона изготавливают канаты, рыболовные сети, леску, гитарные струны, фильтровальные материалы, кордную ткань (например, для автомобильных шин), а также штапельные ткани, чулки и другие бытовые товары. Изделия из капрона, и в сочетании с капроном, широко используются в быту. Из капроновых нитей шьют одежду, которая стоит намного дешевле, чем одежда из натуральных природных материалов. Из кордной ткани делают каркасы авто- и авиапокрышек.

Слайд 71

Полиамидные волокна: капрон
Из капрона изготавливают канаты, рыболовные сети, леску, гитарные струны,

фильтровальные материалы, кордную ткань (например, для автомобильных шин), а также штапельные ткани, чулки и другие бытовые товары.
Изделия из капрона, и в сочетании с капроном, широко используются в быту. Из капроновых нитей шьют одежду, которая стоит намного дешевле, чем одежда из натуральных природных материалов. Из кордной ткани делают каркасы авто- и авиапокрышек.

Слайд 72

Полиамидные волокна: капрон
Широкое применение капрон получил в изготовлении парашютов. Он пришёл на

смену натуральному шёлку. В отличие от шёлка, капрон не слёживается (не склонен к «запоминанию» формы), не гниёт, обладает большей прочностью, что при той же требуемой прочности купола, позволяет сделать ткань тоньше и существенно снизить массу.

Слайд 73

Полиамидные волокна: найлон
Найлон (анид, полиамид-6,6); [-СО-(СН2)4-СО-NН-(СН2)6-NН-]n.
Получают поликонденсацией двух мономеров:
адипиновой кислоты HOOC- (CH2)4-COOH;
гексаметилендиамина

H2N- (CH2)6-NH2;

Слайд 74

Полиамидные волокна: найлон
Найлон вырабатывается в ограниченном количестве. Области применения найлона, как

и других полиамидов – это получение синтетического волокна, а также конструкционных материалов в производстве деталей приборов и машин, которые должны обладать длительным сопротивлением истиранию.

Слайд 75

Полиамидные волокна: анид
Волокно анид — производное гексаметилендиамина и адипиновой кислоты.
Волокно отличается

высокой прочностью на разрыв. Это объясняется следующим. Между макромолекулами полимера действуют не только обычные межмолекулярные силы сцепления (ван-дер-ваальсовы силы). Здесь возникают еще дополнительные водородные мостики, которые действуют между атомами водорода, входящими в ЫН-группу одной макромолекулы, и атомами кислорода, входящими в СО-группу другой (рис. Х-4).

Слайд 76

Полиамидные волокна: анид
Наличие этих связей, являющихся дополнительным скреплением макромолекулярных цепей между

собой, и обусловливает отмеченную выше прочность волокна.
Анид широко применяется для выработки разнообразных тканей, верхнего и бельевого трикотажа, мужских трикотажных сорочек, перчаток и чулочно-носочных изделий. Кроме того, это волокно используется в производстве искусственного меха, швейных ниток и т. д.

Слайд 77

Полиамидные волокна: энант
Производство волокна энант. Сырьем для выработки волокна энант служит

аминоэнантовая кислота, полученная синтезом из этилена и четыреххлористого углерода. Путем поликонденсации кислоты образуется полимер — смола энант.
В отличие от капрона волокно энант не повышает жесткость шерстяных трикотажных изделий и в большей степени увеличивает их носкость.
Применяется волокно энант главным образом для технических целей, в частности для выработки кордных тканей. Волокно может быть использовано и в производстве товаров народного потребления.

Слайд 78

Важнейшие аминокислоты
Глицин не содержит асимметрического углеродного атома, и поэтому в

растворах оптически не активен.
Глицин обладает сладким вкусом, с чем связано его название.

Глицин является нейромедиаторной аминокислотой. Глициновые рецепторы имеются во многих участках головного и спинного мозга.

Глицин используется в неврологической практике

Слайд 79

Связываясь с рецепторами глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшают выделение из

нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких как глутаминовая кислота, и повышают выделение ГАМК.

Слайд 80

Цистеин играет большую роль как восстановитель и как источник серы. Один

из самых мощных антиоксидантов Окисляясь, легко превращается в цистин,содержащий дисульфидный мостик

Цистеин

Цистеин входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи

pI pI

Слайд 81

Валин содержится во многих белках, но в малом количестве. Одним из

наиболее богатых валином белков является гемоглобин крови человека (10.3%).

Незаменимые аминокислоты

Слайд 82

Лейцин содержится во всех белках в значительном количестве. В заметном количестве

содержится в прорастающем зерне, при спиртовом брожении является источником образования сивушных масел.
Лейцин применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний.
Изолейцин содержится в белках в незначительном количестве; является источником образования сивушных масел при брожении, в организме проявляет физиологический антагонизм по отношению к лейцину.

Незаменимые аминокислоты

Слайд 83

Метионин является универсальным источником СН3 группы в реакциях её переноса при

биосинтезе холина, адреналина. При этом наблюдается следующая реакция:
Метионин + АТФ = Аденозилметионин + Трифосфат
(Аденозилметионин в свою очередь является донором метильной группы)

Незаменимые аминокислоты

Слайд 84

Треонин одна из незаменимых аминокислот. Расщепление треонина в организме приводит к

образованию глицина.
Лизин содержится почти во всех белках. Особенно богаты лизином миоглобин человека (16%) и белки молок рыб (17%).

Незаменимые аминокислоты

Слайд 85

Фенилаланин играет важную роль в обмене ароматических соединений.
При дефиците этой

кислоты, в частности, нарушается синтез гормонов адреналина и тироксина.

адреналин

тироксин.

Незаменимые аминокислоты

Слайд 86

Наряду с заменимыми и незаменимыми аминокислотами существуют так называемые частично заменимые

аминокислоты.
Появление этой группы связано с тем, что разные виды микроорганизмов, животных и человек различаются по способности синтезировать некоторые аминокислоты.
То есть, для разных организмов одна и та же аминокислота может быть заменимой и незаменимой

Слайд 87

Существуют заболевания, при которых организм не способен вырабатывать некоторые аминокислоты, они

становятся индивидуально незаменимыми.
Примером является фенилкетонурия – генетическое заболевание, которое связано с нарушением превращения фенилаланина в тирозин.

Накопление фенилаланина и его метаболитов отрицательно сказывается на развитии нервной системы

Слайд 88

Люди, страдающие этим заболеванием, нуждаются в тирозине.
Лечение фенилкетонурии- диетическое ограничение белка
Людям

с этой болезнью противопоказано
употреблять жвачку из-за, содержащегося там фенилаланина

Слайд 89

Тирозин является предшественником гормонов адреналина и тироксина. Легко подвергаются окислению под

действием фермента тирозиназы и даёт при этом темно-окрашенные пигменты – меланины. Преобразование тирозина в меланины происходит в коже и её придатках.

Незаменимые аминокислоты

Слайд 90

Большинство реакций превращения аминокислот протекает в печени.
Для каждой аминокислоты

существует индивидуальный способ обмена, но всё же существует ряд превращений, общий почти для всех аминокислот.

Биохимические превращения аминокислот

Слайд 91

Применение аминокислот в медицине
Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств.
Аминокислоты

прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций, их используют для питания больных.
Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.

Слайд 92

Применение аминокислот в сельском хозяйстве
Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых

добавок. Многие растительные белки содержат недостаточное количество белков. Лизин, лейцин, метионин, треонин, триптофан добавляют в корма сельскохозяйственных животных.
Аминокислоты метионин, глутаминовая кислота и валин применяются для защиты растений от болезней, а аланин и глицин, обладающий гербицидным действием, используется для борьбы с сорняками.

Слайд 93

Применение аминокислот в пищевой промышленности
В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.
Аминокислоты

также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, валин, лейцин, изолейцин, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсменами, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, фитнесом.

Слайд 94

Применение аминокислот в пищевой промышленности
В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая

или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

Аминокислоты

Содержание

Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Понятие

Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы

Природа химической связи в аминокислотахбоковой радикалосновная группакислотная группа

Классификация аминокислотДля аминокислот существует несколько классификаций в зависимости от того, какой

Важнейшие α- аминокислоты1.Классификаця по химической природе углеводородного радикала:

Формула аминокислоты

Классификация аминокислот

Свойства радикалов R играют важную роль в формировании структуры белков и

В белках ионогенные группы радикалов располагаются на поверхности макромолекул. Они обуславливают

1 амино- и 1 карбоксильная группа – нейтральные 1 амино-

По положению аминогруппы различают α, β, γ, ε – структурные изомеры.CH2

ГАМК является основным нейромедиатором, участвующим в процессах центрального торможения.Под влиянием ГАМК

γ-Аминомасляная кислота выполняет в организме функцию ингибирующего медиатора центральной нервной системы.

Аминокапроновая кислота является антигеморрагическим и гемостатическим препаратом, который обладает специфическим кровоостанавливающим

Структурные изомеры аминокислот можно различить по их отношению к нагреванию .

α - аминокислоты образуют при нагревании сначала - дипептиды, а затем

2) β - аминокислоты образуют при нагревании непредельные кислоты.3-аминопропановая кислотаβ-аланинПропеновая, акриловая

амидная связьαβαβ3) γ - аминокислоты образуют при нагревании внутримолекулярные циклические амиды

α - аминокислотыα – аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности

Стереоизомерия аминокислотБольшинство α – аминокислот, кроме простейшей (глицина), содержат асимметричный атом

L – α - аминокислота D – α - аминокислотаБольшинство природных

Стереоизомерия аминокислотЭнантиомеры имеют разные знаки удельного вращения: L может быть как

Стереоизомерия аминокислотДля построения белков человеческого организма используются только аминокислоты L –

D – аминокислоты (неприродные) встречаются во многих природных пептидах, образованных с

У α – аминокислот разных стереохимических рядов наблюдается различие во вкусе.D

Номенклатура аминокислотДля названия аминокислот используют три типа номенклатуры –тривиальную, рациональнцю и IUPAC.По систематической номенклатуре (IUPAC)

Номенклатура аминокислотПо рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Оптическая изомерия α - аминокислотВсе α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический

Получение аминокислот.

Получение аминокислот гидролизом белкаПри гидролизе белоксодержащее сырье (отходы пищевой и молочной

Получение аминокислот гидролизом белкаВ ходе кислотного гидролиза белков происходят рацемизация и

Получение аминокислот гидролизом белкаРеакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде

Получение аминокислот микробиологическим способом .Наиболее перспективен и экономически выгоден микробиологический синтез

Получение аминокислот микробиологическим способом .

Получение аминокислот микробиологическим способом .Процесс получения аминокислот химико-ферментативным методом заключается в

Получение аминокислот микробиологическим способом Процесс получения аминокислот ферментационным методом основан на

Получение аминокислот: аминирование α-галогенкарбоновых кислот (У. Перкин)Аминирование α-галогенокарбоновых кислот – первый

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)Синтез а-аминокислот по Штреккеру

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)Реакции присоединения — отщепления с

Получение аминокислот: из малонового эфираИз малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в

Получение аминокислот: из малонового эфираполученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него

Получение аминокислот: из малонового эфираПосле омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:

Получение аминокислот: из малонового эфираСинтез аминокислот с использованием эфиров нитроуксусной кислоты:

Получение оксимов путем бекмановской перегруппировкиПерегруппировка оксимов (перегруппировка Бекмана):

Получение аминокислот теломеризацией этилена и четыреххлористого углеродаПрисоединение аммиака к продуктам теломеризации,

кислотно-основные свойства, то есть амфотерныесвойства карбоксильной группы (образование функциональных производных

+глицингидрохлорид глицинат натрия глицинα - аминоуксусная кислотаАминокислоты взаимодействуют как со щелочами,

Амфотерность и образование биполярных ионов аминокислотАмфотерность – способность a-аминокислот диссоциировать в водном растворе

Образование комплексов с ионами меди (II)С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные

Реакции по карбоксильной и аминогруппам, за счет радикалаОбразование амидов по карбоксильной

Дезаминирование α- аминокислотДезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате

Дезаминирование α- аминокислотПрямое дезаминирование – это дезаминирование, которое происходит в 1

Окислительное дезаминированиеОкислительное дезаминирование – самый активный вид прямого дезаминирования АК.Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) –

Окислительное дезаминированиеРеакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата

Окислительное дезаминированиеОксидаза L-аминокислотВ печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать

Окислительное дезаминированиеОксидаза D-аминокислотОксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это

Отношение к нагреванию α-, β-, γ- аминокислотПревращения аминокислот при нагревании зависят

Отношение к нагреванию α-, β-, γ- аминокислотb -Аминокислоты при нагревании переходят

Полиамидные волокна: капронДля получения капрона сначала при пониженном давлении и температуре фенол путём гидрирования превращают

Полиамидные волокна: капронСинтез поликапролактама (то есть капрона) проводится гидролитической полимеризацией расплава

Полиамидные волокна: капронИз капрона изготавливают канаты, рыболовные сети, леску, гитарные струны,

Полиамидные волокна: капронШирокое применение капрон получил в изготовлении парашютов. Он пришёл на

Полиамидные волокна: найлонНайлон вырабатывается в ограниченном количестве. Области применения найлона, как

Полиамидные волокна: анидВолокно анид — производное гексаметилендиамина и адипиновой кислоты. Волокно отличается

Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.
Понятие

Природа химической связи в аминокислотах
боковой радикал
основная группа
кислотная группа

Классификация аминокислот
Для аминокислот существует несколько классификаций в зависимости от того, какой

Важнейшие α- аминокислоты
1.Классификаця по химической природе углеводородного радикала:

1 амино- и 1 карбоксильная группа – нейтральные
1 амино-

По положению аминогруппы различают α, β, γ, ε – структурные изомеры.
CH2

ГАМК является основным нейромедиатором, участвующим в процессах центрального торможения.
Под влиянием ГАМК

Структурные изомеры аминокислот можно различить по их отношению
к нагреванию .

2) β - аминокислоты образуют при нагревании непредельные кислоты.
3-аминопропановая кислота
β-аланин
Пропеновая, акриловая

амидная связь
α
β
α
β
3) γ - аминокислоты образуют при нагревании внутримолекулярные циклические амиды

α - аминокислоты
α – аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности

Стереоизомерия аминокислот
Большинство α – аминокислот, кроме простейшей (глицина), содержат асимметричный атом

L – α - аминокислота D – α - аминокислота
Большинство природных

Стереоизомерия аминокислот
Энантиомеры имеют разные знаки удельного вращения:
L может быть как

Стереоизомерия аминокислот
Для построения белков человеческого организма используются только аминокислоты L –

У α – аминокислот разных стереохимических рядов наблюдается различие во вкусе.
D

Номенклатура аминокислот
Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры –тривиальную, рациональнцю и IUPAC.
По систематической номенклатуре (IUPAC)

Номенклатура аминокислот
По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения

Оптическая изомерия α - аминокислот
Все α-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический

Получение аминокислот
.

Получение аминокислот гидролизом белка
При гидролизе белоксодержащее сырье (отходы пищевой и молочной

Получение аминокислот гидролизом белка
В ходе кислотного гидролиза белков происходят рацемизация и

Получение аминокислот гидролизом белка
Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде

Получение аминокислот микробиологическим способом
.
Наиболее перспективен и экономически выгоден микробиологический синтез

Получение аминокислот микробиологическим способом
.

Получение аминокислот микробиологическим способом
.
Процесс получения аминокислот химико-ферментативным методом заключается в

Получение аминокислот микробиологическим способом
Процесс получения аминокислот ферментационным методом основан на

Получение аминокислот: аминирование α-галогенкарбоновых кислот (У. Перкин)
Аминирование α-галогенокарбоновых кислот – первый

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)
Синтез а-аминокислот по Штреккеру

Получение аминокислот: из карбонильных соединений (Штреккер, Н.Д. Зелинский)
Реакции присоединения — отщепления с

Получение аминокислот: из малонового эфира
Из малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в

Получение аминокислот: из малонового эфира
полученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него

Получение аминокислот: из малонового эфира
После омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:

Получение аминокислот: из малонового эфира
Синтез аминокислот с использованием эфиров нитроуксусной кислоты:

Получение оксимов путем бекмановской перегруппировки
Перегруппировка оксимов (перегруппировка Бекмана):

Получение аминокислот теломеризацией этилена и четыреххлористого углерода
Присоединение аммиака к продуктам теломеризации,

кислотно-основные свойства, то есть амфотерные
свойства карбоксильной группы (образование функциональных производных

+
глицингидрохлорид
глицинат натрия
глицин
α - аминоуксусная кислота
Аминокислоты взаимодействуют как со щелочами,

Амфотерность и образование биполярных ионов аминокислот
Амфотерность – способность a-аминокислот диссоциировать в водном растворе

Образование комплексов с ионами
меди (II)
С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные

Реакции по карбоксильной и аминогруппам, за счет радикала
Образование амидов по карбоксильной

Дезаминирование α- аминокислот
Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате

Дезаминирование α- аминокислот
Прямое дезаминирование – это дезаминирование, которое происходит в 1

Окислительное дезаминирование
Окислительное дезаминирование – самый активный вид прямого дезаминирования АК.
Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) –

Окислительное дезаминирование
Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата

Окислительное дезаминирование
Оксидаза L-аминокислот
В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать

Окислительное дезаминирование
Оксидаза D-аминокислот
Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это

Отношение к нагреванию
α-, β-, γ- аминокислот
Превращения аминокислот при нагревании зависят

Отношение к нагреванию
α-, β-, γ- аминокислот
b -Аминокислоты при нагревании переходят

Полиамидные волокна: капрон
Для получения капрона сначала при пониженном давлении и температуре фенол путём гидрирования превращают

Полиамидные волокна: капрон
Синтез поликапролактама (то есть капрона) проводится гидролитической полимеризацией расплава

Полиамидные волокна: капрон
Из капрона изготавливают канаты, рыболовные сети, леску, гитарные струны,

Полиамидные волокна: капрон
Широкое применение капрон получил в изготовлении парашютов. Он пришёл на

Полиамидные волокна: найлон
Найлон вырабатывается в ограниченном количестве. Области применения найлона, как

Полиамидные волокна: анид
Волокно анид — производное гексаметилендиамина и адипиновой кислоты.
Волокно отличается