Содержание
- 2. В состав природных полипептидов и белков входят α-аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны
- 3. Алифатический неполярный радикал Алифатический полярный радикал Ароматический радикал Классификация α-аминокислот по строению углеводородного радикала
- 4. Незаменимые α-аминокислоты поступают в организм только из внешней среды, синтез заменимых α-аминокислот происходит в организме. Незаменимые
- 5. В молекулах α-аминокислот (кроме глицина), второй атом углерода является асимметрическим, Молекулы этих кислот несимметричны. Следо- вательно,
- 6. Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены
- 7. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или
- 8. Значения pI важнейших α-аминокислот
- 9. Реакции с участием карбоксильной группы α-аминокислот Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать
- 10. Реакции с участием аминогруппы α-аминокислот Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами
- 11. Реакции с участием аминогруппы α-аминокислот Реакции дезаминирования окислительное дезаминирование восстановительное дезаминирование гидролитическое дезаминирование внутримолекулярное дезаминирование Реакция
- 12. Образование пептидной связи Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом. Возникающая при этом
- 13. Белки
- 14. Классификация белков Белки можно классифицировать: – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные); – по молекулярной массе
- 15. Функции белков
- 16. Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт
- 17. Классификация сложных белков
- 18. Первичная структура белка Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют,
- 19. Вторичная структура белка Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в α –
- 20. Третичная структура белка Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в
- 21. Схема образования связей между радикалами аминокислот 2 – ионные связи, 3 – водородные связи, 4 –
- 22. Четвертичная структура белка Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование
- 23. Цветные реакции для обнаружения белков и аминокислот Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так
- 24. Общая скорость химической реакции определяется (лимитируется) скоростью ее наиболее медленной стадии, а скорость составляющих элементарных реакций
- 25. Влияние катализатора на скорость реакции
- 26. Различают субстрат и действующее на него соединение – реагент (реакционная частица) . Субстрат - вещество, в
- 27. Строение фермента
- 29. Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой. Групповая (относительная) специфичность
- 30. 1. Теория Фишера: «ключ-замок». 2. Теория Кошланда: «рука и перчатка». 3. Теория вынужденного индуцированного соответствия субстрата
- 32. Зависимость активности фермента от рН среды
- 33. Зависимость активности фермента от температуры
- 34. Согласно современной классификации, выделяют шесть классов ферментов: оксидоредуктазы трансферазы гидролазы лиазы изомеразы лигазы Классификация ферментов
- 35. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции: Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и
- 36. Гидролазы – ускоряют реакции гидролиза (при участии воды). Продукты реакции имеют более простое строение, чем субстрат.
- 37. Гликозидазы: амилаза, мальтаза, лактаза, сахараза Пептидазы: пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза
- 38. Лиазы – ферменты, катализирующие разрыв связей, а также обратимые реакции отщепления - присоединения различных групп от
- 39. Изомеразы – катализируют взаимопревращения структурных и простарнственных изомеров.
- 40. Лигазы (синтетазы) – катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ
- 41. Отсутствие или снижение активности фермента (нередко и избыточная активность) приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели
- 42. Кое-что интересное о белках Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят
- 43. У метилового эфира L-α-аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус. СН3ООС—СН(СН2С6Н5)—NH—СО— СH(NН2)—СН2—СООН. Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам
- 44. Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет
- 45. Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и
- 47. Скачать презентацию