Біохімія білків

Сентябрь 9, 2022

Главная
Химия
Біохімія білків

Содержание

2. Білки – високомолекулярні полімерні азотомісні сполуки, що складаються з амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком. Білки відіграють ряд
3. Функції білків Структурна – білки є обов'язковим компонентом клітинних мембран, з білків побудовані сухожилля, зв'язки, найбільш
4. Функції білків Каталітична (ферментативна) – тільки білки є природними каталізаторами, прискорювачами хімічних реакцій. Без ферментів у
5. Функції білків Захисна – тільки білки виконують функцію захисту від чужорідних тіл, це: імуноглобуліни (антитіла), що
6. Функції білків Газообмінна (дихальна) – перенесення газів: кисню, вуглекислого газу. У крові цю функцію виконує гемоглобін,
7. Функції білків Транспортна – лише білки здатні переносити інші речовини: ліпіди, вітаміни, мінерали, пігменти. Білок трансферин
8. Функції білків Підтримання гомеостазу – білки формують білкову буферну систему, що підтримує рН крові, білки створюють
9. Властивості білків Білки володіють низкою властивостей, характерних лише для даного класу сполук: Специфічність – кожен живий
10. Властивості білків Здатність до коагуляції: при втраті електричного заряду та сольватної оболонки білки злипаються між собою,
11. Полімеризація фібриногену і волокна фібрину на еритроцитах
12. Властивості білків Висолювання – здатність білків під впливом електролітів (солей) втрачати молекули води, що знаходяться всередині
13. Будова амінокислот Амінокислоти – мономери білків, є похідними органічних кислот, всі амінокислоти, що входять до складу
14. Загальна формула амінокислот
15. Будова амінокислот До складу білків входить 19 різних амінокислот, які відрізняються за будовою радикала (R), який
16. Властивості амінокислот Для амінокислот характерна амфотерність – здатність одночасно проявляти кислі та лужні властивості. Кислі властивості
17. Амфотерність амінокислот
18. Класифікація амінокислот Амінокислоти класифікують за двома ознаками: за зарядом радикала амінокислот (позитивно заряджені, негативно заряджені, неполярні
19. Класифікація амінокислот За будовою радикала амінокислоти поділяють на лінійні та циклічні. Лінійні поділяють у залежності від
20. Класифікація амінокислот Молекула моноамінокарбонових амінокислот містить одну (моно-) аміногрупу і одну карбоксильну групу. До даного класу
21. Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - аланіну
22. Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - цистеїну
23. Класифікація амінокислот Моноамінодикарбонові кислоти мають одну аміногрупу і дві каррбоксильні, до даної групи належать: аспарагінова кислота
24. Моноамінодикарбонова амінокислота
25. Класифікація амінокислот Диаміномонокарбонові – містять дві аміногрупи і одну карбоксильну, до даної групи належать: аргінін, лізіин,
26. Диаміномонокарбонова амінокислота - лізин
27. Класифікація амінокислот Циклічні амінокислоти поділяють на гомоциклічні, у яких цикл однорідний (складається лише з атомів Карбону)
28. Гомоциклічна амінокислота - тирозин
29. Класифікація амінокислот До гетероциклічних належать триптофан, гістидин і імінокислота - пролін
30. Гетероциклічна амінокислота - триптофан
31. Гетероциклічна імінокислота - пролін
32. Структура білків Амінокислоти здатні взаємодіяти між собою ( реакція конденсації) утворюючи полімерні ланцюги. При взаємодії амінокислот
33. Утворення дипептиду
34. Структура білків Якщо пептидним зв'язком зв'язані дві амінокислоти, то таке утворення називають дипептидом, три – трипептидом
35. Структура білків Білки мають 4 рівні структурної організації молекули. Первинна структура білка – це лінійний ланцюг,
36. Утворення дипептиду
37. Первинна структура білка – це лінійний ланцюг амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком
38. Структура білків Вторинна структура буває двох видів – у вигляді α – спіралі: правозакручена спіраль, висота
39. Вторинна структура - альфа - спіраль звязком
40. Структура білків Бета – складчастий шар – другий вид вторинної структури: поліпептидні ланцюги знаходяться на одній
41. Вторинна структура – бета-складчастий шар
42. Структура білків Третинна структура білків – це компактно (щільно) викладена у просторі вторинна структура, найчастіше має
43. Третинна структура білка
44. Структура білків Четвертинна структура – це декілька глобул третинної структури з'єднаних між собою, найчастіше кількість глобул
45. Четвертинна структура білків
46. Рівні структурної організації білків
47. Структура білків Домени – це специфічні структури, що мають вигляд спіралі, однак вона побудована не з
48. Доменні структури у молекулі білка
49. Утворення доменів
50. Хімічні зв'язки білків Структуру білків підтримують ряд хімічних зв'язків: Первинну структуру забезпечують пептидні зв'язки (ковалентні). Вторинну
51. Хімічні зв'язки білків Третинну структуру підтримують дисульфідні зв'язки (ковалентні) між атомами сульфуру амінокислоти цистеїну –S-S-. Гідрофобні
52. Хімічні зв'язки білків
53. Класифікація білків Існує дві класифікації білків: за формою молекули та за складністю будови. За формою молекули
54. Глобулярні білки Глобулярні білки мають округлу форму і у свою чергу поділяються на: альбуміни і глобуліни.
55. Глобулярні білки у розчинах електролітів. Надзвичайно легко осаджуються (розведеними розчинами електролітів).
56. Фібрилярні білки Фібрилярні білки – мають ниткоподібну форму, структурною одиницею є три поліпептидні ланцюги, заплетені у
57. Глобулярні білки
58. Фібрилярні білки
59. Структура білків Глобулярні білки можуть об'єднуватись у лінійні структури, які є фібрилярними. Прикладом є білок м'язів
60. Поєднання фібрилярної і глобулярної структур білків м'язів
61. Прості і складні білки За складністю будови білки поділяються на прості – протеїни, складаються лише з
62. Фосфопротеїди Фосфопротеїди у якості небілкової групи містять залишки фосфатної кислоти, у більшості це резервні білки, ферменти:
63. Казеїн - фосфопротеїд
64. Нуклепротеїди Нуклеопротеїди – це білки, зв'язані з нуклеїновими кислотами. Прикладом є білки. Що утворюють нуклеосоми хромосом.
65. Нуклепротеїди – гістони і ДНК
66. Хромопротеїди Хромопротеїди – клас складних білків, що мають різноманітне забарвлення, яке їм надає небілкова група, що
67. Гем – небілкова частина хромопротеїдів
68. Глікопротеїди Глікопротеїди – складні білки, що містять вуглеводний компонент, у якості такого можуть бути похідні глюкози,
69. Імуноглобуліни - глікопротеїди
70. Білки - пріони Існує група патогенних білків – пріонів (від слів: protein та infection), які здатні
72. Скачать презентацию

Слайд 2

Білки – високомолекулярні полімерні азотомісні сполуки, що складаються з амінокислот, зв'язаних

пептидним зв'язком.
Білки відіграють ряд важливих функцій, є специфічними для кожного організму, тому з білками пов'язують існування життя. Інша назва білків – протеїни (proteins) означає найперший, найважливіший.

Слайд 3

Функції білків
Структурна – білки є обов'язковим компонентом клітинних мембран, з білків

побудовані сухожилля, зв'язки, найбільш важливим структурним білком є колаген – основа дерми, окістя. З білків побудовані похідні епідермісу – пір'я, волос, роги, нігті, лусочки тощо.

Слайд 4

Функції білків
Каталітична (ферментативна) – тільки білки є природними каталізаторами, прискорювачами хімічних

реакцій. Без ферментів у живих організмах не відбувається жодна хімічна реакція, а отже і жодний фізіологічний процес. До ферментів належать: амілаза, пепсин, ліпаза, целюлаза тощо.

Слайд 5

Функції білків
Захисна – тільки білки виконують функцію захисту від чужорідних тіл,

це: імуноглобуліни (антитіла), що смнтезуються лейкоцитами, специфічний антивірусний білок крові – інтерферон, антибактеріальний – пропердин, захисний білок секретів – лізоцим.

Слайд 6

Функції білків
Газообмінна (дихальна) – перенесення газів: кисню, вуглекислого газу. У крові

цю функцію виконує гемоглобін, у м'язах – міоглобін.

Слайд 7

Функції білків
Транспортна – лише білки здатні переносити інші речовини: ліпіди, вітаміни,

мінерали, пігменти. Білок трансферин переносить Fe, церулоплазмін – Cu.

Слайд 8

Функції білків
Підтримання гомеостазу – білки формують білкову буферну систему, що підтримує

рН крові, білки створюють в'язкість крові, білки створюють особливу форму осмотичного тиску – онкотичний.

Слайд 9

Властивості білків
Білки володіють низкою властивостей, характерних лише для даного класу сполук:
Специфічність

– кожен живий організм має свій, притаманний лише йому, специфічний набір білків, будова яких генетично запрограмована.

Слайд 10

Властивості білків
Здатність до коагуляції: при втраті електричного заряду та сольватної оболонки

білки злипаються між собою, випадають в осад – коагулюють. Коагуляція білка фібриногену – перетворення його у фібрин є основою згортання крові і попередження крововиливів.

Слайд 11

Полімеризація фібриногену і волокна фібрину на еритроцитах

Слайд 12

Властивості білків
Висолювання – здатність білків під впливом електролітів (солей) втрачати молекули

води, що знаходяться всередині молекули білка, зморщуватись і випадати в осад.
Набухання – збільшення молекули білка при видаленні солей

Слайд 13

Будова амінокислот
Амінокислоти – мономери білків, є похідними органічних кислот, всі амінокислоти,

що входять до складу білків (протеїногенні) належать до α (альфа) – амінокислот, це означає, що до наступного за карбоксильною групою атому Карбону приєднана аміногрупа – NH2

Слайд 14

Загальна формула амінокислот

Слайд 15

Будова амінокислот
До складу білків входить 19 різних амінокислот, які відрізняються за

будовою радикала (R), який може бути атомом Гідрогену –Н (гліцин) або складною циклічною групою як у триптофана, одна імінокислота – містить іміногрупу – NH (пролін)

Слайд 16

Властивості амінокислот
Для амінокислот характерна амфотерність – здатність одночасно проявляти кислі та

лужні властивості. Кислі властивості проявляються за рахунок карбоксильної групи –СООН, лужні властивості – за рахунок аміногрупи.

Слайд 17

Амфотерність амінокислот

Слайд 18

Класифікація амінокислот
Амінокислоти класифікують за двома ознаками: за зарядом радикала амінокислот (позитивно

заряджені, негативно заряджені, неполярні (не заряджені), за будовою радикала (кількістю аміно- та карбоксильних груп)

Слайд 19

Класифікація амінокислот
За будовою радикала амінокислоти поділяють на лінійні та циклічні. Лінійні

поділяють у залежності від кількості аміно- та карбоксильних груп на: моноамінокарбонові, диаміномонокарбонові, моно- амінодикарбонові

Слайд 20

Класифікація амінокислот
Молекула моноамінокарбонових амінокислот містить одну (моно-) аміногрупу і одну карбоксильну

групу. До даного класу належать: гліцин, аланін, серин, цистеїн, метіонін, треонін, лейцин, ізолейцин

Слайд 21

Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - аланіну

Слайд 22

Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - цистеїну

Слайд 23

Класифікація амінокислот
Моноамінодикарбонові кислоти мають одну аміногрупу і дві каррбоксильні, до даної

групи належать: аспарагінова кислота та глутамінова кислота

Слайд 24

Моноамінодикарбонова амінокислота

Слайд 25

Класифікація амінокислот
Диаміномонокарбонові – містять дві аміногрупи і одну карбоксильну, до даної

групи належать: аргінін, лізіин, орнітин

Слайд 26

Диаміномонокарбонова амінокислота - лізин

Слайд 27

Класифікація амінокислот
Циклічні амінокислоти поділяють на гомоциклічні, у яких цикл однорідний (складається

лише з атомів Карбону) і гетероциклічні, радикал яких містить як Карбон, так і Нітроген.
До гомоциклічних належать: фенілаланін, тирозин.

Слайд 28

Гомоциклічна амінокислота - тирозин

Слайд 29

Класифікація амінокислот
До гетероциклічних належать триптофан, гістидин і імінокислота - пролін

Слайд 30

Гетероциклічна амінокислота - триптофан

Слайд 31

Гетероциклічна імінокислота - пролін

Слайд 32

Структура білків
Амінокислоти здатні взаємодіяти між собою ( реакція конденсації) утворюючи полімерні

ланцюги.
При взаємодії амінокислот утворюється специфічна форма ковалентного зв'язку – пептидний, цей зв’язок характерний лише для білків

Слайд 33

Утворення дипептиду

Слайд 34

Структура білків
Якщо пептидним зв'язком зв'язані дві амінокислоти, то таке утворення називають

дипептидом, три – трипептидом і т.д., якщо у сполуці до 10 амінокислот, то її називають олігопептидом, більше 10 – поліпептидом.

Слайд 35

Структура білків
Білки мають 4 рівні структурної організації молекули.
Первинна структура білка

– це лінійний ланцюг, що складається з амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком (поліпептид). Послідовність амінокислот генетично запрограмована в ДНК

Слайд 36

Утворення дипептиду

Слайд 37

Первинна структура білка – це лінійний ланцюг амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком

Слайд 38

Структура білків
Вторинна структура буває двох видів – у вигляді α –

спіралі: правозакручена спіраль, висота одного оберту – 0,54 нм, в одному оберті спіралі міститься 3,6 амінокислотних залишки.

Слайд 39

Вторинна структура - альфа - спіраль
звязком

Слайд 40

Структура білків
Бета – складчастий шар – другий вид вторинної структури: поліпептидні

ланцюги знаходяться на одній площині, протилежно направлені і зв'язані між собою водневими зв'язками, схожі на складчасту тканину, таку структуру має колаген.

Слайд 41

Вторинна структура – бета-складчастий шар

Слайд 42

Структура білків
Третинна структура білків – це компактно (щільно) викладена у просторі

вторинна структура, найчастіше має вигляд глобули - кульки

Слайд 43

Третинна структура білка

Слайд 44

Структура білків
Четвертинна структура – це декілька глобул третинної структури з'єднаних між

собою, найчастіше кількість глобул кратна 4, кожну окрему глобулу третинної структури називають протомером, а всю четвертинну структуру – мультимером. У гемоглобіну 4 протомери.

Слайд 45

Четвертинна структура білків

Слайд 46

Рівні структурної організації білків

Слайд 47

Структура білків
Домени – це специфічні структури, що мають вигляд спіралі, однак

вона побудована не з первинної, а з глобул третинної структури (намисто закручене у спіраль, кожна намистина – глобула третинної структури) на малюнку зображені стрілками

Слайд 48

Доменні структури у молекулі білка

Слайд 49

Утворення доменів

Слайд 50

Хімічні зв'язки білків
Структуру білків підтримують ряд хімічних зв'язків:
Первинну структуру забезпечують пептидні

зв'язки (ковалентні).
Вторинну структуру стабілізують водневі зв'язки – між Н+ то ОН-, електростатичні – між позитивними NH3+ та негативними СОО-

Слайд 51

Хімічні зв'язки білків
Третинну структуру підтримують дисульфідні зв'язки (ковалентні) між атомами сульфуру

амінокислоти цистеїну –S-S-.
Гідрофобні – незаряджені (гідрофобні) радикали намагаються відштовхнутись від води і ввертаються у середину глобули третинної структури

Слайд 52

Хімічні зв'язки білків

Слайд 53

Класифікація білків
Існує дві класифікації білків: за формою молекули та за складністю

будови.
За формою молекули білки поділяють на: глобулярні та фібрилярні.

Слайд 54

Глобулярні білки
Глобулярні білки мають округлу форму і у свою чергу поділяються

на: альбуміни і глобуліни.
Альбуміни – мають еліпсоподібну форму, добре розчинні у воді і у розчинах електролітів, стійкі до осадження. Глобуліни – чітко округлі, нерозчинні у воді, розчинні

Слайд 55

Глобулярні білки
у розчинах електролітів. Надзвичайно легко осаджуються (розведеними розчинами електролітів).

Слайд 56

Фібрилярні білки
Фібрилярні білки – мають ниткоподібну форму, структурною одиницею є три

поліпептидні ланцюги, заплетені у вигляді косички. За хімічною будовою є неповноцінні – містять лише 10 з 20 амінокислот, нерозчинні у воді і розчинах слабких електролітів. Хімічно стійки.

Слайд 57

Глобулярні білки

Слайд 58

Фібрилярні білки

Слайд 59

Структура білків
Глобулярні білки можуть об'єднуватись у лінійні структури, які є фібрилярними.

Прикладом є білок м'язів – актин. Молекула актину має фібрилярну структуру (F-актин), однак він складається з окремих глобулярних структур (G-актин).

Слайд 60

Поєднання фібрилярної і глобулярної структур білків м'язів

Слайд 61

Прості і складні білки
За складністю будови білки поділяються на прості –

протеїни, складаються лише з поліпептидного ланцюга.
Складні білки – протеїди, окрім поліпептидного ланцюга містять небілкову групу. У залежності від природи небілкової групи складні білки поділяють на класи.

Слайд 62

Фосфопротеїди
Фосфопротеїди у якості небілкової групи містять залишки фосфатної кислоти, у більшості

це резервні білки, ферменти: білок молока – казеїн, фермент шлунку – пепсин тощо.

Слайд 63

Казеїн - фосфопротеїд

Слайд 64

Нуклепротеїди
Нуклеопротеїди – це білки, зв'язані з нуклеїновими кислотами. Прикладом є білки.

Що утворюють нуклеосоми хромосом.

Слайд 65

Нуклепротеїди – гістони і ДНК

Слайд 66

Хромопротеїди
Хромопротеїди – клас складних білків, що мають різноманітне забарвлення, яке їм

надає небілкова група, що містить метал, наприклад гемоглобін червоного кольору завдяки гему – складному утворенню з 4 циклів у центрі якого знаходиться Fe, у молюсків є дихальні білки голубого кольору.

Слайд 67

Гем – небілкова частина хромопротеїдів

Слайд 68

Глікопротеїди
Глікопротеїди – складні білки, що містять вуглеводний компонент, у якості такого

можуть бути похідні глюкози, галактози, складіні вуглеводні утворення – нейрамінові кислоти, хондроїтинсульфат тощо. До класу глікопротеїдів належать білки імунної системи: імуноглобуліни, інтерферон, лізоцим.

Слайд 69

Імуноглобуліни - глікопротеїди

Слайд 70

Білки - пріони
Існує група патогенних білків – пріонів (від слів: protein

та infection), які здатні без участі нуклеїнових кислот змінювати структуру нормальних білків. Пріони є збудниками губчатої енцефалопатії ВРХ (коров'ячий сказ), почесухи овець (скрейпі)

Біохімія білків

Содержание

Білки – високомолекулярні полімерні азотомісні сполуки, що складаються з амінокислот, зв'язаних

Функції білківСтруктурна – білки є обов'язковим компонентом клітинних мембран, з білків

Функції білківКаталітична (ферментативна) – тільки білки є природними каталізаторами, прискорювачами хімічних

Функції білківЗахисна – тільки білки виконують функцію захисту від чужорідних тіл,

Функції білківГазообмінна (дихальна) – перенесення газів: кисню, вуглекислого газу. У крові

Функції білківТранспортна – лише білки здатні переносити інші речовини: ліпіди, вітаміни,

Функції білківПідтримання гомеостазу – білки формують білкову буферну систему, що підтримує

Властивості білківБілки володіють низкою властивостей, характерних лише для даного класу сполук:Специфічність

Властивості білківЗдатність до коагуляції: при втраті електричного заряду та сольватної оболонки

Полімеризація фібриногену і волокна фібрину на еритроцитах

Властивості білківВисолювання – здатність білків під впливом електролітів (солей) втрачати молекули

Будова амінокислотАмінокислоти – мономери білків, є похідними органічних кислот, всі амінокислоти,

Загальна формула амінокислот

Будова амінокислотДо складу білків входить 19 різних амінокислот, які відрізняються за

Властивості амінокислотДля амінокислот характерна амфотерність – здатність одночасно проявляти кислі та

Амфотерність амінокислот

Класифікація амінокислотАмінокислоти класифікують за двома ознаками: за зарядом радикала амінокислот (позитивно

Класифікація амінокислотЗа будовою радикала амінокислоти поділяють на лінійні та циклічні. Лінійні

Класифікація амінокислотМолекула моноамінокарбонових амінокислот містить одну (моно-) аміногрупу і одну карбоксильну

Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - аланіну

Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - цистеїну

Класифікація амінокислотМоноамінодикарбонові кислоти мають одну аміногрупу і дві каррбоксильні, до даної

Моноамінодикарбонова амінокислота

Класифікація амінокислотДиаміномонокарбонові – містять дві аміногрупи і одну карбоксильну, до даної

Диаміномонокарбонова амінокислота - лізин

Класифікація амінокислотЦиклічні амінокислоти поділяють на гомоциклічні, у яких цикл однорідний (складається

Гомоциклічна амінокислота - тирозин

Класифікація амінокислотДо гетероциклічних належать триптофан, гістидин і імінокислота - пролін

Гетероциклічна амінокислота - триптофан

Гетероциклічна імінокислота - пролін

Структура білківАмінокислоти здатні взаємодіяти між собою ( реакція конденсації) утворюючи полімерні

Утворення дипептиду

Структура білківЯкщо пептидним зв'язком зв'язані дві амінокислоти, то таке утворення називають

Структура білківБілки мають 4 рівні структурної організації молекули. Первинна структура білка

Утворення дипептиду

Первинна структура білка – це лінійний ланцюг амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком

Структура білківВторинна структура буває двох видів – у вигляді α –

Вторинна структура - альфа - спіральзвязком

Структура білківБета – складчастий шар – другий вид вторинної структури: поліпептидні

Вторинна структура – бета-складчастий шар

Структура білківТретинна структура білків – це компактно (щільно) викладена у просторі

Третинна структура білка

Структура білківЧетвертинна структура – це декілька глобул третинної структури з'єднаних між

Четвертинна структура білків

Рівні структурної організації білків

Структура білківДомени – це специфічні структури, що мають вигляд спіралі, однак

Доменні структури у молекулі білка

Утворення доменів

Хімічні зв'язки білківСтруктуру білків підтримують ряд хімічних зв'язків:Первинну структуру забезпечують пептидні

Хімічні зв'язки білківТретинну структуру підтримують дисульфідні зв'язки (ковалентні) між атомами сульфуру

Хімічні зв'язки білків

Класифікація білківІснує дві класифікації білків: за формою молекули та за складністю

Глобулярні білкиГлобулярні білки мають округлу форму і у свою чергу поділяються

Глобулярні білкиу розчинах електролітів. Надзвичайно легко осаджуються (розведеними розчинами електролітів).

Фібрилярні білкиФібрилярні білки – мають ниткоподібну форму, структурною одиницею є три

Глобулярні білки

Фібрилярні білки

Структура білківГлобулярні білки можуть об'єднуватись у лінійні структури, які є фібрилярними.

Поєднання фібрилярної і глобулярної структур білків м'язів

Прості і складні білкиЗа складністю будови білки поділяються на прості –

ФосфопротеїдиФосфопротеїди у якості небілкової групи містять залишки фосфатної кислоти, у більшості

Казеїн - фосфопротеїд

НуклепротеїдиНуклеопротеїди – це білки, зв'язані з нуклеїновими кислотами. Прикладом є білки.

Нуклепротеїди – гістони і ДНК

ХромопротеїдиХромопротеїди – клас складних білків, що мають різноманітне забарвлення, яке їм

Гем – небілкова частина хромопротеїдів

ГлікопротеїдиГлікопротеїди – складні білки, що містять вуглеводний компонент, у якості такого

Імуноглобуліни - глікопротеїди

Білки - пріониІснує група патогенних білків – пріонів (від слів: protein

Похожие презентации

Функції білків
Структурна – білки є обов'язковим компонентом клітинних мембран, з білків

Функції білків
Каталітична (ферментативна) – тільки білки є природними каталізаторами, прискорювачами хімічних

Функції білків
Захисна – тільки білки виконують функцію захисту від чужорідних тіл,

Функції білків
Газообмінна (дихальна) – перенесення газів: кисню, вуглекислого газу. У крові

Функції білків
Транспортна – лише білки здатні переносити інші речовини: ліпіди, вітаміни,

Функції білків
Підтримання гомеостазу – білки формують білкову буферну систему, що підтримує

Властивості білків
Білки володіють низкою властивостей, характерних лише для даного класу сполук:
Специфічність

Властивості білків
Здатність до коагуляції: при втраті електричного заряду та сольватної оболонки

Властивості білків
Висолювання – здатність білків під впливом електролітів (солей) втрачати молекули

Будова амінокислот
Амінокислоти – мономери білків, є похідними органічних кислот, всі амінокислоти,

Будова амінокислот
До складу білків входить 19 різних амінокислот, які відрізняються за

Властивості амінокислот
Для амінокислот характерна амфотерність – здатність одночасно проявляти кислі та

Класифікація амінокислот
Амінокислоти класифікують за двома ознаками: за зарядом радикала амінокислот (позитивно

Класифікація амінокислот
За будовою радикала амінокислоти поділяють на лінійні та циклічні. Лінійні

Класифікація амінокислот
Молекула моноамінокарбонових амінокислот містить одну (моно-) аміногрупу і одну карбоксильну

Класифікація амінокислот
Моноамінодикарбонові кислоти мають одну аміногрупу і дві каррбоксильні, до даної

Класифікація амінокислот
Диаміномонокарбонові – містять дві аміногрупи і одну карбоксильну, до даної

Класифікація амінокислот
Циклічні амінокислоти поділяють на гомоциклічні, у яких цикл однорідний (складається

Класифікація амінокислот
До гетероциклічних належать триптофан, гістидин і імінокислота - пролін

Структура білків
Амінокислоти здатні взаємодіяти між собою ( реакція конденсації) утворюючи полімерні

Структура білків
Якщо пептидним зв'язком зв'язані дві амінокислоти, то таке утворення називають

Структура білків
Білки мають 4 рівні структурної організації молекули.
Первинна структура білка

Структура білків
Вторинна структура буває двох видів – у вигляді α –

Вторинна структура - альфа - спіраль
звязком

Структура білків
Бета – складчастий шар – другий вид вторинної структури: поліпептидні

Структура білків
Третинна структура білків – це компактно (щільно) викладена у просторі

Структура білків
Четвертинна структура – це декілька глобул третинної структури з'єднаних між

Структура білків
Домени – це специфічні структури, що мають вигляд спіралі, однак

Хімічні зв'язки білків
Структуру білків підтримують ряд хімічних зв'язків:
Первинну структуру забезпечують пептидні

Хімічні зв'язки білків
Третинну структуру підтримують дисульфідні зв'язки (ковалентні) між атомами сульфуру

Класифікація білків
Існує дві класифікації білків: за формою молекули та за складністю

Глобулярні білки
Глобулярні білки мають округлу форму і у свою чергу поділяються

Глобулярні білки
у розчинах електролітів. Надзвичайно легко осаджуються (розведеними розчинами електролітів).

Фібрилярні білки
Фібрилярні білки – мають ниткоподібну форму, структурною одиницею є три

Структура білків
Глобулярні білки можуть об'єднуватись у лінійні структури, які є фібрилярними.

Прості і складні білки
За складністю будови білки поділяються на прості –

Фосфопротеїди
Фосфопротеїди у якості небілкової групи містять залишки фосфатної кислоти, у більшості

Нуклепротеїди
Нуклеопротеїди – це білки, зв'язані з нуклеїновими кислотами. Прикладом є білки.

Хромопротеїди
Хромопротеїди – клас складних білків, що мають різноманітне забарвлення, яке їм

Глікопротеїди
Глікопротеїди – складні білки, що містять вуглеводний компонент, у якості такого

Білки - пріони
Існує група патогенних білків – пріонів (від слів: protein