Содержание
- 2. Білки – високомолекулярні полімерні азотомісні сполуки, що складаються з амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком. Білки відіграють ряд
- 3. Функції білків Структурна – білки є обов'язковим компонентом клітинних мембран, з білків побудовані сухожилля, зв'язки, найбільш
- 4. Функції білків Каталітична (ферментативна) – тільки білки є природними каталізаторами, прискорювачами хімічних реакцій. Без ферментів у
- 5. Функції білків Захисна – тільки білки виконують функцію захисту від чужорідних тіл, це: імуноглобуліни (антитіла), що
- 6. Функції білків Газообмінна (дихальна) – перенесення газів: кисню, вуглекислого газу. У крові цю функцію виконує гемоглобін,
- 7. Функції білків Транспортна – лише білки здатні переносити інші речовини: ліпіди, вітаміни, мінерали, пігменти. Білок трансферин
- 8. Функції білків Підтримання гомеостазу – білки формують білкову буферну систему, що підтримує рН крові, білки створюють
- 9. Властивості білків Білки володіють низкою властивостей, характерних лише для даного класу сполук: Специфічність – кожен живий
- 10. Властивості білків Здатність до коагуляції: при втраті електричного заряду та сольватної оболонки білки злипаються між собою,
- 11. Полімеризація фібриногену і волокна фібрину на еритроцитах
- 12. Властивості білків Висолювання – здатність білків під впливом електролітів (солей) втрачати молекули води, що знаходяться всередині
- 13. Будова амінокислот Амінокислоти – мономери білків, є похідними органічних кислот, всі амінокислоти, що входять до складу
- 14. Загальна формула амінокислот
- 15. Будова амінокислот До складу білків входить 19 різних амінокислот, які відрізняються за будовою радикала (R), який
- 16. Властивості амінокислот Для амінокислот характерна амфотерність – здатність одночасно проявляти кислі та лужні властивості. Кислі властивості
- 17. Амфотерність амінокислот
- 18. Класифікація амінокислот Амінокислоти класифікують за двома ознаками: за зарядом радикала амінокислот (позитивно заряджені, негативно заряджені, неполярні
- 19. Класифікація амінокислот За будовою радикала амінокислоти поділяють на лінійні та циклічні. Лінійні поділяють у залежності від
- 20. Класифікація амінокислот Молекула моноамінокарбонових амінокислот містить одну (моно-) аміногрупу і одну карбоксильну групу. До даного класу
- 21. Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - аланіну
- 22. Структура моноаміномонокарбонової амінокислоти - цистеїну
- 23. Класифікація амінокислот Моноамінодикарбонові кислоти мають одну аміногрупу і дві каррбоксильні, до даної групи належать: аспарагінова кислота
- 24. Моноамінодикарбонова амінокислота
- 25. Класифікація амінокислот Диаміномонокарбонові – містять дві аміногрупи і одну карбоксильну, до даної групи належать: аргінін, лізіин,
- 26. Диаміномонокарбонова амінокислота - лізин
- 27. Класифікація амінокислот Циклічні амінокислоти поділяють на гомоциклічні, у яких цикл однорідний (складається лише з атомів Карбону)
- 28. Гомоциклічна амінокислота - тирозин
- 29. Класифікація амінокислот До гетероциклічних належать триптофан, гістидин і імінокислота - пролін
- 30. Гетероциклічна амінокислота - триптофан
- 31. Гетероциклічна імінокислота - пролін
- 32. Структура білків Амінокислоти здатні взаємодіяти між собою ( реакція конденсації) утворюючи полімерні ланцюги. При взаємодії амінокислот
- 33. Утворення дипептиду
- 34. Структура білків Якщо пептидним зв'язком зв'язані дві амінокислоти, то таке утворення називають дипептидом, три – трипептидом
- 35. Структура білків Білки мають 4 рівні структурної організації молекули. Первинна структура білка – це лінійний ланцюг,
- 36. Утворення дипептиду
- 37. Первинна структура білка – це лінійний ланцюг амінокислот, зв'язаних пептидним зв'язком
- 38. Структура білків Вторинна структура буває двох видів – у вигляді α – спіралі: правозакручена спіраль, висота
- 39. Вторинна структура - альфа - спіраль звязком
- 40. Структура білків Бета – складчастий шар – другий вид вторинної структури: поліпептидні ланцюги знаходяться на одній
- 41. Вторинна структура – бета-складчастий шар
- 42. Структура білків Третинна структура білків – це компактно (щільно) викладена у просторі вторинна структура, найчастіше має
- 43. Третинна структура білка
- 44. Структура білків Четвертинна структура – це декілька глобул третинної структури з'єднаних між собою, найчастіше кількість глобул
- 45. Четвертинна структура білків
- 46. Рівні структурної організації білків
- 47. Структура білків Домени – це специфічні структури, що мають вигляд спіралі, однак вона побудована не з
- 48. Доменні структури у молекулі білка
- 49. Утворення доменів
- 50. Хімічні зв'язки білків Структуру білків підтримують ряд хімічних зв'язків: Первинну структуру забезпечують пептидні зв'язки (ковалентні). Вторинну
- 51. Хімічні зв'язки білків Третинну структуру підтримують дисульфідні зв'язки (ковалентні) між атомами сульфуру амінокислоти цистеїну –S-S-. Гідрофобні
- 52. Хімічні зв'язки білків
- 53. Класифікація білків Існує дві класифікації білків: за формою молекули та за складністю будови. За формою молекули
- 54. Глобулярні білки Глобулярні білки мають округлу форму і у свою чергу поділяються на: альбуміни і глобуліни.
- 55. Глобулярні білки у розчинах електролітів. Надзвичайно легко осаджуються (розведеними розчинами електролітів).
- 56. Фібрилярні білки Фібрилярні білки – мають ниткоподібну форму, структурною одиницею є три поліпептидні ланцюги, заплетені у
- 57. Глобулярні білки
- 58. Фібрилярні білки
- 59. Структура білків Глобулярні білки можуть об'єднуватись у лінійні структури, які є фібрилярними. Прикладом є білок м'язів
- 60. Поєднання фібрилярної і глобулярної структур білків м'язів
- 61. Прості і складні білки За складністю будови білки поділяються на прості – протеїни, складаються лише з
- 62. Фосфопротеїди Фосфопротеїди у якості небілкової групи містять залишки фосфатної кислоти, у більшості це резервні білки, ферменти:
- 63. Казеїн - фосфопротеїд
- 64. Нуклепротеїди Нуклеопротеїди – це білки, зв'язані з нуклеїновими кислотами. Прикладом є білки. Що утворюють нуклеосоми хромосом.
- 65. Нуклепротеїди – гістони і ДНК
- 66. Хромопротеїди Хромопротеїди – клас складних білків, що мають різноманітне забарвлення, яке їм надає небілкова група, що
- 67. Гем – небілкова частина хромопротеїдів
- 68. Глікопротеїди Глікопротеїди – складні білки, що містять вуглеводний компонент, у якості такого можуть бути похідні глюкози,
- 69. Імуноглобуліни - глікопротеїди
- 70. Білки - пріони Існує група патогенних білків – пріонів (від слів: protein та infection), які здатні
- 72. Скачать презентацию