Содержание
- 2. Строение и свойства ферментов. По своей химической природе ферменты (энзимы) являются простыми или сложными белками. В
- 3. Особенности структурной организации ферментов. Ферментам присущи все особенности структурной организации белков. Они имеют четыре уровня организации
- 4. Кроме активного центра у ферментов (Е) имеется регуляторный центр, через который обеспечивается регуляция активного центра посредством
- 5. Четвертичная структура фермента Большинство ферментов, имея четыре уровня структурной организации, состоят из нескольких субъединиц (протомеров). Вследствие
- 6. Каждый орган имеет характерный для него набор ферментов, которые при развитии в этом органе патологического процесса
- 8. Кофакторы ферментов Кофакторы у ферментов бывают двух типов: - ионы металлов - коферменты Металлы, как кофакторы
- 9. Типы коферментов В отличие от ионов металлов, коферменты являются сложными органическими соединениями и по своей химической
- 10. Коферменты алифатического ряда К этой группе коферментов относятся глютатион и липоевая кислота. Глутатион - это кофермент
- 11. Коэнзим Q (убихинон)
- 12. КОЭНЗИМ Q10 (УБИХИНОН) от лат. ubiquitous - повсеместный). Коэнзим Q10 (убихинон) по строению и окислительно-восстановительным свойствам
- 13. Биологические эффекты убихинона ( коэнзима Q10) Коэнзим Q10 участвует в трансмембранном переносе электронов от водорода окисляемого
- 14. Коэнзим Q10 усиливает фагоцитарную активность макрофагов, повышает число гранулоцитов в костном мозге и плазме крови, увеличивает
- 15. . Коэнзим Q10 полезен для лечения последствий радиоактивного поражения. Коэнзим Q10 уменьшать токсичность лекарств и поэтому
- 16. Коферменты гетероциклического ряда К коферментам гетроциклического ряда относятся производные водорастворимых витаминов: витамина В1 - тиаминпирофосфат (ТПФ),
- 17. Тиаминпирофосфат
- 18. Тиаминпирофосфат Тиаминпирофосфат (ТПФ) является коферментом окислительных декарбоксилаз альфа-кетокислот (пирувата, альфа-кетоглутарата) и транскетолаз. ТПФ непосредственно или косвенно
- 19. Фосфопиридоксаль
- 20. Фосфопиридоксаль Фосфопиридоксаль (ФП-СН=О) является коферментом трансаминаз, декарбоксилаз и изомераз аминокислот. Входит в состав моноаминоксидаз и диаминоксидаз
- 21. Карбоксибиотин
- 22. Карбоксибиотин Коферментной формой биотина (витамина Н) является N-карбоксибиотин, который входит в состав ферментов обеспечивающих реакции карбоксилирования:
- 23. тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК)
- 24. тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК) 5,6,7,8- тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК) является коферментом ферментов обеспечивающих перенос одноуглеродистых радикалов необходимых для
- 25. Коферменты нуклеотиды Коферменты нуклеотиды можно рассматривать как производные водорастворимых витаминов: витамина РР (В5) - никотинамидадениндинуклеотид (НАД)
- 26. НАД
- 27. Никотинамид адениндинуклеотид (НАД) и никотинамид адениндинуклеотид фосфат (НАДФ) являются производными витамина РР (В5, никотинамид) и служат
- 28. НАДФ
- 29. ФЛАВИН-АДЕНИН-ДИНУКЛЕОТИД (ФАД) ФЛАВИН-МОНОНУКЛЕОТИД (ФМН) Коферменты ФАД и ФМН являются производными витамина В2 (рибофлавин), являются коферментами аэробных
- 30. ФАД
- 31. ФМН
- 32. Коэнзим А Коэнзим А является производным витамина В3 – пантотеновой кислоты CH3 | O=C---CH--C--CH2-OH | |
- 33. Коэнзим А
- 34. Не содержащие витамины нуклеотидные коферменты. Коферменты этого типа можно поделить на пять групп в зависимости от
- 35. Металлокоферменты К этой группе коферментов относятся железопорфириновые и колбамидные коферменты. Железопорфириновые гемсодержащие коферменты. Коферменты цитохромов, цитохромоксидазы,
- 36. Гем
- 37. Классификация ферментов Согласно международной классификации ферменты делятся на шесть классов по типу катализируемой реакции: 1. Оксидоредуктазы
- 38. 1 класс - Оксидоредуктазы. Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе процессов биологического окисления,
- 39. 2 класс - Трансферазы. Ферменты этого класса катализируют перенос функциональных групп и делятся по этому принципу
- 40. 3 класс - Гидролазы. Этот класс ферментов катализирует реакции гидролиза, и в зависимости от типа гидролизируемой
- 41. 4 класс - Лиазы. Ферменты этого класса катализируют не гидролитическое разрушение соединений с отщеплением групп (СО2,
- 42. 5 класс - Изомеразы. Эта группа ферментов катализирует реакции изомеризации, и делятся на 6 подклассов: 5.1.
- 43. 6 класс - Лигазы (синтетазы). Этот класс ферментов катализирует реакции синтеза соединений с использованием энергии АТФ
- 44. В каждом классе для структурной организации молекулы фермента используются свои группы коферментов (коэнзимов): - 1 класс
- 45. Особенности ферментативного катализа. Ферментативный катализ отличается целым рядов отличительных признаков: 1.Ферменты намного активнее чем неорганические катализаторы.
- 46. Специфичность бывает абсолютная и относительная. Абсолютная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза
- 47. Некоторые ферменты проявляют абсолютную групповую специфичность, катализируя превращение сходной группы субстратов. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение не
- 48. Скорость ферментативного катализа зависит от температуры Влияние температуры: Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть
- 49. Влияние рН-среды: При постоянной температуре любой фермент проявляет наибольшую активность в определённом диапазоне рН среды. Оптимальным
- 50. Влияние активаторов и ингибиторов Вещества, повышающие активность ферментов и, следовательно, скорость ферментативной реакции называются активаторами. Ионы
- 52. Различают обратимое и необратимое ингибирование ферментов. Обратимое ингибирование бывает двух видов: конкурентное и неконкурентное обратимое ингибирование.
- 53. Конкурентное обратимое ингибирование. Примером конкурентного обратимого ингибирования может служить ингибирование сукцинатдегидрогеназы малоновой или щавелевоуксусной кислотой, соединениями
- 54. Неконкурентное обратимое ингибирование Некоторые ингибиторы образуют комплекс не со свободным ферментом, а с фермент субстратным комплексом:
- 55. Необратимое ингибирование Необратимое ингибирование вызывается малыми концентрациями ионов тяжелых металлов, например ионов ртути, серебра и мышьяка
- 56. Влияние концентрация субстрата
- 57. Влияние концентрации фермента
- 58. Регуляция активности ферментов. Метаболические процессы, протекающие в клетке находятся в постоянном равновесии, одновременны, подчинены и определяют
- 59. Единицы измерения активности ферментов За международную единицу активности фермента принимается такое его количество, которое катализирует превращение
- 60. Номенклатура ферментов. В 1961 году специальной комиссией Международного биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Каждый
- 61. Современные подходы к диагностике заболеваний При любых заболеваниях всегда имеет место нарушения различных звеньев обмена веществ,
- 62. 1.Ферменты углеводного обмена Дихотомическимй путь катаболизма глюкозы: гексокиназа (фосфоглюкокиназа) фосфорилаза фосфоглюкоизомераза фосфофруктокиназа альдолаза фосфотриозоизомераза глицеральдегид-дегидрогеназа фосфоглицераткиназа
- 63. Ферменты общих путей катаболизма окислительная декарбоксилаза пирувата цитратсинтетаза аконитаза изоцитратдегидрогеназа α-кетоглутарат дегидрогеназа сукцинаттиокиназа сукцинатдегирогеназа фумараза малатдегидрогеназа
- 64. Метаболизм гликогена Синтез гликогене и глюконеогенез: УДФ-глюкозилпирофосфорилаза гликогенсинтетаза (гликозилтрансфераза) амило-гликозилтрансфераза пируваткарбоксилаза Фосфоенолпируваткарбоксикиназа Мобилизация гликогена : аденилатциклаза
- 65. Превращения олигосахаридов и гликозамингликанов мальтаза лактаза сахараза амилаза глюкуронидаза альдозоредуктаза сорбитдегирогеназа УДФ-глюкозилтрансфераза УДФ-глюкуронилтрансфераза
- 66. Ферменты дыхательной цепи митохондрий Биоэнергетика клетки окислительная декарбоксилаза пирувата изоцитратдегидрогеназа α-кетоглутарат дегидрогеназа сукцинаттиокиназа сукцинатдегирогеназа малатдегидрогеназа НАДН-дегидрогеназа
- 67. Катаболизм триациглицеридов и жирных кислот триацилглицеридлипаза липопротеидлипаза диглицеридлипаза моноглицеридлипаза липопротеинлипаза глицераткиназа α-глицерофосфатдегидрогеназа ацил КоА-синтетаза трансацетилаза карнитин-ацилтрансфераза
- 68. Анаболизм липидов и биосинтез кетоновых тел и холестерина Анаболизм липидов ацетил КоА-карбоксилаза малонитрансацетилаза цитратлиаза β-кетоацил-синтетаза β-кетоацил-редуктаза
- 69. Катаболизм белков и аминокислот пептидазы пищеварительных соков (пепсин, трипсин, химотрипсин) тканевые катепсины трансаминазы глутаматдегидрогеназа АМФ-аминогидролаза гистидаза
- 70. Обезвреживание аммиака и синтез мочевины глутаминсинтетаза глутаминаза карбомоилфосфат-синтетаза карбомоилтрансфераз аргининосукцинасинтетаза аргининосукциназа аргиназа
- 71. Ферменты обмен нуклеотидов и нуклеиновых кислот нуклеазы (ДНК-аза, РНК-аза) 5`-нуклеотидаза нуклеозидазы АМФ дезаминаза аденозиндезаминаза гуаниндезаминаза цитозиндезаминаза
- 73. Скачать презентацию