Содержание
- 2. ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ) это высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Катализатор - это вещество, которое ускоряет химическую
- 3. КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
- 4. Белок~кофактор белок кофактор Связь может быть ковалентной или нековалентной Холофермент (оптимальная каталитическая активность) Апофермент; неактивен или
- 5. Энергия исходных продуктов Энергетический порог реакции без катализатора Энергетический порог реакции с катализатором КАТАЛИЗАТОР - это
- 6. Связывание фермента с субстратом происходит в активном центре В активном центре участвуют аминокислотные остатки, имеющие химически
- 7. Высокая избирательность действия фермента обеспечивается тем, что субстрат связывается в активном центре фермента в нескольких точках
- 8. Способы регуляции: 1. Аллостерическая регуляция 2. Ковалентная модификация 3. Диссоциация неактивного предшественника (зимогена), на активный фермент
- 9. 1. Аллостерическая регуляция эффектор Каталитическая субъединица с активным центром Неактивный фермент Регуляторная субъединица с аллостерическим центром
- 10. 2. Ковалентная модификация Неактивный Е СН2ОН Акт.Е СН2О-РО3Н2 АТР АDP Н3РО4 Фосфорилирование - дефосфорилирование a) б)
- 11. Регуляция действия ферментов E4 E3 E2 E1 A B C D P Ингибирование по принципу обратной
- 12. ИНГИБИТОРЫ специфические неспецифические обратимые необратимые конкурентные неконкурентные
- 13. Необратимое ингибирование путем ковалентной модификации Фермент - ацетилхолин- эстераза Ингибитор - диизопропил- фторфосфат Неактивный фермент
- 14. Обратимое ингибирование ферментов Конкурентное ингибирование Неконкурентное ингибирование E EI ES E + P I E ES
- 15. Иммобилизация фермента - закрепление на полимерном носителе (полистироле) Иммобилизованный фермент не смешивается с продуктами реакции, более
- 16. Каждый фермент имеет определенный оптимум рН Относи- тельная скорость Активность пепсина- фермента желудочного сока максимальна при
- 17. Оптимальная температура 00 700 Активность ферментов зависит от температуры А к т и в н о
- 18. Кинетика ферментативных реакций Влияние концентрации субстрата на скорость реакции
- 19. УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН В чем его смысл? — Позволяет получить формальные характеристики скорости ферментативной реакции вида Уравнение
- 20. Анализ уравнения Михаэлиса -Ментен 3. Km = [S], тогда V0 = 1/2 Vmax Vmax [S] Km
- 21. СМЫСЛ KM Km выводится из констант скоростей Km в условиях Михаэлиса-Ментен определяет скорость распада фермент-субстратного комплекса
- 23. Скачать презентацию