Аминокислоты, полипептиды, белки

АМИНОКИСЛОТЫ

Это производные углеводородов, содержащие
амино- и карбоксильную группы

H2N-CH2-COOH

аминоуксусная
кислота
глицин (гликокол)

*

2-аминопропановая
α-аланин

3-аминопропановая

пара-амино-
бензойная
кислота
(ПАБК)

анестезин
(этиловый
эфир ПАБК)

новокаин
(β-диэтиламино-
этиловый эфир
ПАБК)

*

алифатические

ароматические

гетероцикли-
ческие

изолейцин

*

*

*

фенилаланин

пролин

*

(вторичная
аминогруппа)

С Т Е Р Е О И З О М Е

D-аланин

L-аланин

Некоторые аминокислоты, например изолейцин, треонин,
цистин и гидроксипролин содержат 2 асимметрических
атома углерода,

Получение аминокислот

1. Кислотный гидролиз белков

2. Гидроксинитрильный способ (циангидринный,
реакция Зелинского-Стадникова)

R-CH=O

HCN

гидроксинитрил

NН3

-

3. Взаимодействие аммиака с галогенопроизвод-
ными карбоновых кислот (реакция Гофмана)

Сl2

- HCl

2NН3

-

Кислотно-основные свойства аминокислот

Образование внутренних солей (биполярных
или амфотерных ионов)

:

R±

2. Амфотерность

HCl

NaOH

-

3. Аминокислоты - комплексоны

Хелатный эффект

[Ni(NH3)6]2+

Кнест. ≈ 10-8

Кнест. ≈ 10-18

Хелатный эффект

Причины устойчивости хелатных соединений:
увеличение энтропии системы;
2) образование пяти- и щестичленных циклов

Хелатный

пентацин

Хелатотерапия

антидотная терапия при отравлении солями
тяжелых металлов (Pb2+, Hg2+, Cd2+, Cu2+

Изоэлектрическая точка белка

Это то значение рН = рI, при котором число

ИЭТ аминокислоты - это то значение рН, при
котором концентрация катионов

[Н+] =

Ка1 . Ка2 ;

рН = рI =

pКа1 + pКа2

2

Для глицина:

Аминокислоты

кислые

нейтральные

основные

моноамино-
дикарбоновые

моноамино-
монокарбоновые

диамино-
монокарбоновые

1 NH2-группа,
2 COOН-группы

1 NH2-группа,
1 COOН-группа

2 NH2-группы,
1 COOН-группа

рI

Методы определения ИЭТ белков

I. Прямой метод - метод электрофореза (это наблю-
дение

u

электрофоретическая
подвижность

рН

ИЭТ

Электрофоретическое разделение белков

буфер
(рН=8,6)

буфер
(рН=8,6)

+

-

Хроматографическая
бумага

Смесь
белков (*)

рI

α-глобулин 4,8

γ-глобулин 6,4

β-глобулин 5,2

*

При рН=8,6
(pH

+

-

*

смесь белков

α

Чем больше
(pH - pI), тем
больше ско-
рость дви-
жения

Применение
электрофореза
в медицине:

диагностика
2) контроль

Электрофорез белков плазмы

α

β

γ

альбумин

II. Косвенные методы

Ряд свойств белков экстремален (max или min)
в изоэлектрической

Термические превращения аминокислот

1) α-аминокислоты

α

α

+

t0

- 2H2O

2,5-диалкил-3,6-дикето-
пиперазин

2) β-аминокислоты

α

β

t0

- NH3

непредельная кислота

3) γ-аминокислоты

γ

t0

- H2O

γ-лактам

Аналогично: из δ- и ε-аминокислот -

Другие общие химические свойства
аминокислот

по NH2-группе

по СООН-группе

- СО2

R-CH2-NH2

HO-N=O

- N2

C2H5OH

- H2O

CH3I

3 моль

бетаин

по NH2-группе

по СООН-группе

PCl5

CH3COCl

- HCl

- HCl

NH3

- H2O

R-C=O

R

- H2O

(*)

(*) Кроме метаналя, который дает

Превращения аминокислот в организме

Аминокислота метио-
нин (Мет) – поставщик
СН3-группы в

3) Дезаминирование (генетическая связь
α-аланина, молочной кислоты и ПВК)

Н2O

[O]

[H]

NН3

4) Декарбоксилирование

H2N-(CH2)5-NH2

-

Полипептиды

Это продукты поликонденсации аминокислот
(с отщеплением воды) и образованием амидной
(пептидной) связи

В

Пример.

γ-Глутатион (трипептид) – активатор ферментов,
содержится во всех клетках организма, участвует

Специфичность белков определяется:

аминокислотным составом – природой и
количеством аминокислот

2) аминокислотной последовательностью

Пространственное строение полипептидов

Вторичная структура белка

1. Пептидная связь

а) частичная двоесвязанность (из-за р-π

б) трансоидная конформация

Сравните!

lС=O 0,121 нм

lN-С 0,147 нм

длиннее!

короче!

2. α-Спираль и β-складчатая структура

Упорядоченное свертывание «остова» полипептидной
цепи в результате

α-Спираль

β-складчатая структура

N-конец

С-конец

(преобладает
в фибрилляр-
ных белках)

β-складка

β-Складка

Полипептид

Тройная спираль коллагена

Третичная структура белка

Трехмерное свертывание
полипептидной цепи, приводя-
щее к наложению одних

Ион-ионные
взаимодействия

Ковалентное
связывание

N-конец

С-конец

Следует иметь в виду, что изгибы полипептидной
цепи обусловлены наличием аминокислот со
вторичной

Некоторые белки, например
гемоглобин, обладают чет-
вертичной структурой; при
этом одинаковые или сход-
ные субъединицы

Полипептид