Биохимия мышц

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Биохимия мышц

Содержание

2. План: Морфология поперечно-полосатой мышцы. Мышечные белки. Небелковые вещества ткани мышц. Функциональная биохимия мышц. Механизм мышечного сокращения
3. Мы́шечное сокраще́ние — реакция мышечных клеток на воздействие нейромедиатора (реже гормона), проявляющаяся в уменьшении длины клетки.
4. Мышечная ткань составляет 40–42% от массы тела. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической
5. МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлиненных волокон, или мышечных клеток . Двигательные
6. Структура волокна скелетной мышцы I - А-диск; II - I-диск; III - Н-зона; 1 - Z-линия;
7. Повторяющийся элемент поперечно-полосатой миофибриллы - саркомер , ограниченный узкими Z-линиями. Миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров.
8. В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20–28% от
9. Мышечные белки. Белки мышечной ткани делят на три основные группы: миофибриллярные – 45% саркоплазматические -35% белки
10. Важнейшие белки миофибрилл: Сократительные – миозин, актин, актомиозин. Регуляторные- тропомиозин, тропонин.
11. Миозин – сократительный белок, составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл, обладает АТФ-азной активностью, т.е. способностью катализировать
12. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена на субъединицы: две
13. Актин – сократительный белок, составляет 20% от сухой массы миофибрилл. Известны две формы актина: глобулярный актин
14. Актомиозин -образуется при соединении миозина с F-актином., обладает АТФ-азной активностью. Актомиозин активируется ионами Mg2+ и ингибируется
15. Тропонин — регуляторный глобулярный белок. Составляет 2% от всех миофибриллярных белков. Содержится в скелетных мышцах и
16. В биохимии тропонин используется как диагностический маркер заболеваний миокарда. Два вида тропонинов - тропонин-I и тропонин-T
17. Тропомиозин — регуляторный фибриллярный белок (70 кДа). Состоит из двух перевитых α-спиралей. Тропомиозин связывается в единый
18. Белки саркоплазмы - протеины, растворимые в солевых средах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков
19. Миоглобин. Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью (153 АК) и железосодержащим гемом, сходна по строению и
20. Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином.
21. Небелковые вещества мышечной ткани.
22. Кроме белков, в состав мышц входят азотистые небелковые вещества, безазотистые органические вещества и минеральные соли. Азотистые
23. Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, которая предварительно была снижена утомлением, путем повышения эффективности работы
24. Безазотистые органические вещества . представлены углеводами и липидами. Гликоген — до 2%, Свободная глюкоза —в следовых
25. Минеральные соли . 0,1 - 1,5% мышечной массы , представлены различными ионами. Из катионов преобладают К
26. Функциональная биохимия мышц. Основная функция мышц - движение( т.е. сокращение и расслабление). При сокращении мышц осуществляется
27. Источники энергии для мышечных сокращений. Креатинфосфат и АТФ –высокоэнергетические соединения мышц. Креатинфосфат содержится преимущественно в возбудимых
28. Концентрация креатинфосфата в покоящейся мышечной ткани в 3-8 раз превышает концентрацию АТФ, что позволяет компенсировать расход
29. Некоторое количество АТФ может ресинтезироваться в ходе аденилаткиназной (миокиназной) реакции
30. Запасы креатинфосфата в мышце невелики, расход его постоянно возмещается синтезом АТФ. Для любой ткани есть два
31. Креатинфосфат в мышечной ткани способен выполнять не только роль депо фосфатных групп, но и роль транспортной
32. При умеренной нагрузке мышца может покрывать свои энергетические затраты за счет аэробных реакций. При больших нагрузках,
33. Механизм мышечного сокращения. Скольжение миозина относительно актина. Головки миозина расщепляют АТФ и за счет высвобождающейся энергии
36. - Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ. - Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении
37. В продвижении актиновых нитей вдоль миозиновых важную роль играют временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики, которые
38. Биохимические изменения в мышцах при патологии Общими для большинства заболеваний мышц (мышечные дистрофии, атрофия, полимиозит, некоторые
39. Для многих форм патологии мышечной ткани характерны нарушение метаболизма креатина и его усиленное выделение с мочой
40. Миокард. Содержание АТФ и креатинфосфата в сердечной мышце ниже, чем в скелетной мускулатуре, а расход АТФ
41. Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни При ишемии миокарда снижено окислительное фосфорилирование и повышен анаэробный
42. Размер повреждения миокарда при возникновении ишемии, можно оценить по активности ферментов сыворотки крови- Креатинкиназа -. Содержится
44. Скачать презентацию

Слайд 2

План:
Морфология поперечно-полосатой мышцы.
Мышечные белки.
Небелковые вещества ткани мышц.
Функциональная биохимия мышц.
Механизм мышечного сокращения
Биохимические

изменения в мышцах при патологии .

Слайд 3

Мы́шечное сокраще́ние — реакция мышечных клеток на воздействие нейромедиатора (реже гормона), проявляющаяся в уменьшении длины клетки.

За счёт скелетных мышц происходит глотание, дыхание, ходьба, движение глазных яблок. Работа сердца обеспечивается сокращением сердечной мускулатуры. Непроизвольные движения — перистальтика желудка и кишечника, изменение тонуса кровеносных сосудов, поддержание тонуса мочевого пузыря — обусловлены сокращением гладкой мускулатуры.

Слайд 4

Мышечная ткань составляет 40–42% от массы тела. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная

с превращением химической энергии в механическую. Различают три типа мышечной ткани: скелетную, сердечную и гладкую мышечную ткань. Существует также деление на гладкие и поперечно-полосатые (исчерченные) мышцы. К поперечно-полосатым мышцам, помимо скелетных, относятся мышцы языка и верхней трети пищевода, внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие. Морфологически миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.

Слайд 5

МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ Поперечно-полосатая мышца состоит из многочисленных удлиненных волокон, или

мышечных клеток . Двигательные нервы входят в различных точках в мышечное волокно и передают ему электрический импульс, вызывающий сокращение. Мышечное волокно- многоядерная клетка гигантских размеров, покрытая эластичной оболочкой – сарколеммой . Диаметр волокна от 10 до 100 мкм, длина волокна часто соответствует длине мышцы. В каждом мышечном волокне в полужидкой саркоплазме по длине волокна расположены миофибриллы , обладающие, как и все волокно поперечной исчерченностью. Поперечная исчерченность возникает из-за оптической неоднородности белковых веществ, локализованных в в миофибриллах .

Слайд 6

Структура волокна скелетной мышцы I - А-диск; II - I-диск; III

- Н-зона; 1 - Z-линия; 2 - Т-система; 3 - саркоплазматическая сеть; 4 - устье Т-системы; 5 -гликоген; 6 - митохондрия; 7 - сарколемма.

Слайд 7

Повторяющийся элемент поперечно-полосатой миофибриллы - саркомер , ограниченный узкими Z-линиями. Миофибрилла

состоит из нескольких сот саркомеров. Длина саркомера 2,5–3,0 мкм. В середине саркомера находится зона - диск “А”, протяженностью 1,5–1,6 мкм. В центре диска ”А” расположена линия “М”. Среднюю часть диска ”А” занимает зона ”Н”. Также существуют - диски “I”, разделённые на две половины Z-мембраной. Все зоны обладают разной степенью светопреломления. В дисках А расположены толстые нити, состоящие из белка миозина ,и тонкие нити, состоящие из белка актина . Строение саркомера скелетной мышцы. а - схематическое изображение структуры саркомера; б - расположение толстых и тонких нитей (поперечное сечение).

Слайд 8

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80% воды.

Около 20–28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом белков. Помимо белков, в состав сухого остатка входят гликоген и углеводы, липиды, азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот…

Слайд 9

Мышечные белки. Белки мышечной ткани делят на три основные группы: миофибриллярные – 45% саркоплазматические

-35% белки стромы- 20%

Слайд 10

Важнейшие белки миофибрилл: Сократительные – миозин, актин, актомиозин. Регуляторные- тропомиозин, тропонин.

Слайд 11

Миозин – сократительный белок, составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл, обладает

АТФ-азной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. (АТФ-азная активность миозина значительно возрастает в присутствии F-актина, ингибируется ионами Mg2+ ). Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы.

Слайд 12

Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть

расщеплена на субъединицы: две длинные тяжелые ППЦ и несколько коротких лёгких. Тяжелые цепи образуют α-спираль («хвост»молекулы), конец которой совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФ-азной активности-миозина, гетерогенны по своему составу. Строение молекулы миозина.

Слайд 13

Актин – сократительный белок, составляет 20% от сухой массы миофибрилл. Известны

две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), содержит 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полимеризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой.

Слайд 14

Актомиозин -образуется при соединении миозина с F-актином., обладает АТФ-азной активностью. Актомиозин активируется ионами Mg2+ и ингибируется высокой концентрацией АТФ.

Слайд 15

Тропонин — регуляторный глобулярный белок. Составляет 2% от всех миофибриллярных белков. Содержится в скелетных

мышцах и миокарде, но не содержится в гладкой мускулатуре. В состав тропонина входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный “нативным” тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц чувствительность к ионам Са2+.

Слайд 16

В биохимии тропонин используется как диагностический маркер заболеваний миокарда. Два вида тропонинов

- тропонин-I и тропонин-T структурно различаются в скелетной и сердечной мышцах, поэтому кардиоспецифичные формы тропонина-I и тропонина-T можно изолированно выявить методами иммуноанализа. 5% тропонина-I внутри мышечных клеток находится в свободном виде в цитоплазме, что объясняет его появление в плазме крови уже через 3 - 6 часов после повреждения сердечной мышцы.

Слайд 17

Тропомиозин — регуляторный фибриллярный белок (70 кДа). Состоит из двух перевитых α-спиралей. Тропомиозин связывается в единый

комплекс с F-актином в области изгиба молекулы, обеспечивая его стабильность. По длине тропомиозин равен 7 субъединицам G-актина, при этом контактирует только с одной из нитевидных структур F-актина. Тропомиозин совместно с тропонином участвует в регуляции взаимодействия актина с миозином.

Слайд 18

Белки саркоплазмы - протеины, растворимые в солевых средах с низкой ионной силой.

К числу саркоплазматических белков относят дыхательный пигмент миоглобин , белки-ферменты митохондрий, катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, белки , способные связывать ионы Са2+.

Слайд 19

Миоглобин. Молекула миоглобина образована единичной полипептидной цепью (153 АК) и железосодержащим гемом,

сходна по строению и функциям с гемоглобином крови. Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц. При гипоксии кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии миоцитов, где осуществляется синтез АТФ. Это один из самых ранних маркеров инфаркта миокарда (обнаруживается уже через 2 часа после приступа, увеличение концентрации может быть 10-кратным). При инфаркте миокарда выраженность гипермиоглобинемии находится в прямой зависимости от размеров очага некроза .

Слайд 20

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином.

Слайд 21

Небелковые вещества мышечной ткани.

Слайд 22

Кроме белков, в состав мышц входят азотистые небелковые вещества, безазотистые органические

вещества и минеральные соли. Азотистые небелковые вещества Азотистые небелковые вещества представлены в мышцах: - креатином, из которого образуется креатинфосфат. Эти соединения составляют 60% небелкового азота мышц; - креатинина — продуктом катаболизма креатинфосфата и креатина; - нуклеотидами — АТФ, АДФ, АМФ и др..; - специфическими дипептидами ансерином и карнозином:

Слайд 23

Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, которая предварительно была снижена

утомлением, путем повышения эффективности работы ионных насосов мышечной клетки; - глутатион ( обладает антиоксидантными свойствами ) - свободные аминокислоты (глутаминовая кислота и глутамин) участвующего в обезвреживании и транспорте аммиака; - фосфоглицериды мембран: фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламин и др..; - мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин - промежуточные или конечные продукты азотистого обмена

Слайд 24

Безазотистые органические вещества . представлены углеводами и липидами. Гликоген — до 2%, Свободная глюкоза

—в следовых концентрациях Промежуточные продукты углеводного обмена — глюкозофосфаты, фруктозофосфаты, пировиноградной кислоты (ПВК), лактат. Липиды -1% мышечной массы - триацилглицерол, холестерол, свободные жирные кислоты, фосфолипиды.

Слайд 25

Минеральные соли . 0,1 - 1,5% мышечной массы , представлены различными

ионами. Из катионов преобладают К +, Na +, в меньшем количестве — Са + +, Mg + +, Fe3 +. Анионы представлены РО43, НРО42, Н2РО4, Cl, SО42, HCO3, а также анионами органических кислот (молочной, лимонной, уксусной и других). Микроэлементы: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и др. Химический состав мышц изменяется в зависимости от возраста, типа ткани, физической нагрузки.

Слайд 26

Функциональная биохимия мышц. Основная функция мышц - движение( т.е. сокращение и расслабление).

При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую. Сокращение происходит за счет энергии АТФ. В поперечно-полосатой мышце сокращение зависит от концентрации ионов Са2+, которая регулируется сарко-плазматическим ретикулумом – специализированной системой мембран, накапливающей Са2+ в состоянии покоя и высвобожающей его при воздействии на мышечное волокно нервного импульса.

Слайд 27

Источники энергии для мышечных сокращений. Креатинфосфат и АТФ –высокоэнергетические соединения мышц. Креатинфосфат

содержится преимущественно в возбудимых тканях (мышечная и нервная ткани) и его биологической функцией является поддержание постоянной концентрации АТФ за счёт обратимой реакции перефосфорилирования: креатинфосфат + АДФ ⇔ креатин + АТФ; при падении концентрации АТФ ( при сокращении клеток мышечной ткани) равновесие реакции сдвигается вправо, что ведёт к восстановлению нормальной концентрации АТФ.

Слайд 28

Концентрация креатинфосфата в покоящейся мышечной ткани в 3-8 раз превышает концентрацию

АТФ, что позволяет компенсировать расход АТФ во время кратких периодов мышечной активности, в период покоя ткани идёт гликолиз и окислительное фосфорилирование АДФ в АТФ, в результате чего равновесие реакции смещается влево и концентрация креатинфосфата восстанавливается. В тканях креатинфосфат подвергается самопроизвольному неферментативному гидролизу - образуется креатинин, который выводится с мочой, уровень выделения креатинина зависит от состояния организма, меняясь при патологических состояниях, и является диагностическим признаком.

Слайд 29

Некоторое количество АТФ может ресинтезироваться в ходе аденилаткиназной (миокиназной) реакции

Слайд 30

Запасы креатинфосфата в мышце невелики, расход его постоянно возмещается синтезом АТФ. Для любой ткани есть

два пути, в ходе которых регенерируются фосфорные соединения - гликолиз и окислительное фосфорилирование (наиболее эффективный). При достаточном снабжении кислородом мышца, несмотря на анаэробный механизм сокращения, работает за счет энергии, образующейся при окислении (в цикле Кребса) продуктов распада углеводов и ряда других субстратов тканевого дыхания ( жирных кислот, и т.д.)

Слайд 31

Креатинфосфат в мышечной ткани способен выполнять не только роль депо фосфатных

групп, но и роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхании и окислительного фосфорилирования. АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ–АДФ-транслоказы на митохондриальную креатинкиназу,; в межмембранном пространстве (в присутствии ионов Mg2+) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин–креатинкиназа–АТФ–Mg2+, который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ–Mg2+. Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Перенос энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда ( схема по В.А. Саксу и др.) а - наружная мембрана; б - внутренняя мембрана ; Кр - креатин; Крф - креатинфосфат; КК -креатинкиназа; Т - транслоказа.

Слайд 32

При умеренной нагрузке мышца может покрывать свои энергетические затраты за счет

аэробных реакций. При больших нагрузках, мышца вынуждена использовать гликолитический путь снабжения энергией. При интенсивной мышечной работе скорость расщепления гликогена или глюкозы с образованием молочной кислоты увеличивается в сотни раз. Содержание молочной кислоты в мышечной ткани может повышаться до 1,0–1,2 г/кг и более. С током крови значительное количество молочной кислоты поступает в печень, где ресинтезируется в глюкозу и гликоген (глюконеогенез). Наиболее экстренным является креатинкиназный механизм, через 20 сек. интенсивной работы начинается усиление гликолиза, интенсивность которого достигает максимума через 40–80 с.

Слайд 33

Механизм мышечного сокращения. Скольжение миозина относительно актина. Головки миозина расщепляют АТФ и за

счет высвобождающейся энергии меняют конформацию, скользя по актиновым филаментам. Цикл можно разделить на 4 стадии: Свободная головка миозина связывается с АТФ и гидролизует его до АДФ и фосфата и остаётся связанной с ними. (Обратимый процесс — энергия, выделившаяся в результате гидролиза, запасается в изменённой конформации миозина). Головки слабо связываются со следующей субъединицей актина, фосфат отделяется, и это приводит к прочному связыванию головки миозина с актиновым филаментом. Эта реакция уже необратима. Головка претерпевает конформационное изменение, производящее подтягивание толстого филамента к Z-диску (или, что эквивалентно, свободных концов тонких филаментов друг к другу). Отделяется АДФ, за счёт этого головка отделяется от актинового филамента. Присоединяется новая молекула АТФ. Далее цикл повторяется до уменьшения концентрации ионов Ca2+ или исчерпании запаса АТФ (в результате смерти клетки). Скорость скольжения миозина по актину ≈15 мкм/сек. В миозиновом филаменте много (около 500) молекул миозина и, следовательно, при сокращении цикл повторяется сотнями головок сразу, что и приводит к быстрому и сильному сокращению. Следует заметить, что миозиин ведёт себя как фермент — актин-зависимая АТФаза. Так как каждое повторение цикла связано с гидролизом АТФ, а следовательно, с положительным изменением свободной энергии, то процесс однонаправленный.

Слайд 34

Слайд 35

Слайд 36

- Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ. - Гидролиз

АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью. - Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом. - Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки. - Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом. Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

Слайд 37

В продвижении актиновых нитей вдоль миозиновых важную роль играют временно замыкающиеся

между нитями поперечные мостики, которые являются «головками» миозиновых молекул. Чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к актиновым нитям, тем больше сила мышечного сокращения. Если возбуждение прекращается, содержание ионов Са2+ в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), то циклы прикрепление–освобождение прекращаются, т.е. «головки» миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы.

Слайд 38

Биохимические изменения в мышцах при патологии Общими для большинства заболеваний мышц (мышечные

дистрофии, атрофия, полимиозит, некоторые авитаминозы и т.д.) являются резкое снижение содержания миофибриллярных белков, возрастание концентрации белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Снижается уровень АТФ и креатинфосфата. При заболеваниях, связанных с распадом мышечной ткани, отмечаются сдвиги в фосфолипидном составе мышц: значительно снижается уровень фосфатидил-холина, концентрация сфингомиелина и лизо-фосфатидилхолина повышается.

Слайд 39

Для многих форм патологии мышечной ткани характерны нарушение метаболизма креатина и его усиленное выделение

с мочой -креатинурия Креатинурия у больных миопатией является результатом нарушения в скелетной мускулатуре процессов фиксации (удержания) креатина и его фосфорилирования. Если нарушен процесс синтеза креатинфосфата, то не образуется и креатинина; содержание последнего в моче резко снижается. В результате креатинурии и нарушения синтеза креатинина резко повышается креатиновый показатель (креатин/креатинин) мочи. При патологии мышечной ткани можно наблюдать определенную закономерность в изменении активности ферментов в мышцах: уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме; незначительно изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями; заметно возрастает активность лизосомальных ферментов. Схематическое изображение происхождения креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии (по Д.Л. Фердману).

Слайд 40

Миокард. Содержание АТФ и креатинфосфата в сердечной мышце ниже, чем в скелетной мускулатуре, а расход АТФ велик. В

связи с этим ресинтез АТФ в миокарде должен происходить намного интенсивнее, чем в скелетной мускулатуре. Для сердечной мышцы основным путем образования богатых энергией фосфорных соединений является путь окислительного фосфорилирования, связанный с поглощением кислорода. Регенерация АТФ в процессе анаэробного расщепления углеводов (гликолиз) в сердце человека практического значения не имеет. Именно поэтому сердечная мышца очень чувствительна к недостатку кислорода. Только 30–35% кислорода, поглощаемого сердцем в норме, расходуется на окисление углеводов и продуктов их превращения. Главный субстрат дыхания в миокарде - жирные кислоты. Из свободных жирных кислот в сердечной мышце легко подвергается окислению олеиновая кислота.

Слайд 41

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни При ишемии миокарда снижено окислительное фосфорилирование и повышен

анаэробный обмен. Содержание АТФ и креатинфосфата в клетке резко снижается в результате нарушения окислительного фосфорилирования в митохондриях. Происходит нарушение мембранной проницаемости. Нарушение целостности мембран способствует выходу из клетки ионов К+ и ферментов. Изменяется белковый состав миокарда (резкое снижение содержания миофибриллярных белков и накопление белков стромы). Нарушение обмена углеводов, белков и липидов приводит к жировой инфильтрации сердечной мышцы.

Слайд 42

Размер повреждения миокарда при возникновении ишемии, можно оценить по активности ферментов

сыворотки крови- Креатинкиназа -. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12 - 24 часа, снижение уровня происходит через 3 - 4 дня. Асат ( Аспартатаминотрансфераза)-Существует зависимость между размерами очага некроза в сердечной мышце и уровнем АСТ в сыворотке крови. ЛДГ (Лактатдегидрогеназа)позволяет дифференцировать истинный инфаркт миокарда и клинически сходные с ним приступы стенокардии. Тропонин I, миозин – маркёры повреждения миокарда.