Энзимопатии Энзимодиагностика Энзимотерапия

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Энзимопатии Энзимодиагностика Энзимотерапия

Содержание

2. Энзимопатии
3. Энзимопатии – это группа заболеваний, которые вызваны различными дефектами ферментов. Энзимопатий делятся на: наследственные (первичные) приобретенные
4. Причиной наследственных энзимопатий является генетически обусловленная недостаточность или полное отсутствие синтеза ферментов. Дефектные ферменты наследуются, в
5. 1) В норме: 2) Дефекты регуляторных участков белков, которые контролируют синтез ферментов, вызывает полное или частичное
6. Особенностью течения наследственных энзимопатий является наличие скрытого периода, когда болезнь клинически не проявляется, но может быть
7. Классификация наследственных энзимопатий до конца не разработана, обычно их разделяют по типу нарушений метаболизма: 1. нарушения
8. Примеры: Синдром Лёша — Найхана — наследственное заболевание, характеризующееся увеличением синтеза мочевой кислоты (у детей) вызванное
9. Фенилпировиноградная олигофрения – наследственное заболевание, приводящее в раннем детстве к гибели ребенка или к развитию тяжелой
10. Фермент, катализирующий данную реакцию, не синтезируется в клетках печени, единственном органе, где он в норме открыт.
11. Галактеземия (непереносимость молочного сахара), связана с отсутствием синтеза в клетках печени фермента, катализирующего превращение галактозы в
12. Следствием подобной аномалии является накопление галактозы в тканях и развития катаракты в раннем возрасте, поражение тканей
13. Приобретенные Аллиментарные энзимопатии – это стойкие нарушения активности ферментов, связанные с характером питания: 1. отсутствием или
14. Токсические энзимопатии обусловлены избирательным угнетением активности или синтеза отдельных ферментов или неспецифическим угнетением биосинтеза белка в
15. Энзимодиагностика
16. Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях
17. 1. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови Ферменты плазмы крови можно разделить на 2
18. При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том числе и ферменты, высвобождаются в
19. Для энзимодиагностики имеют большое значение знания о субклеточной локализации ферментов. Например, появление в плазме крови ферментов,
20. Однако повышение концентрации ферментов не всегда связано с повреждением тканей. При избыточной клеточной пролиферации, например при
21. 2. Изоферменты Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка,
22. По своей структуре изоферменты в основном являются олигомерными белками. Причём та или иная ткань преимущественно синтезирует
23. Изоформы лактатдегидрогеназы. Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует обратимую реакцию окисления лактата (молочной кислоты) до пирувата (пировиноградной кислоты)
24. Изоформы лактатдегидрогеназы. А - строение различных изоформ ЛДГ; Б - распределение на электрофореграмме и относительные количества
25. Появление в эволюции различных изоформ ЛДГ обусловлено особенностями окислительного метаболизма тканей. Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5 (М-типы
26. Изоформы креатинкиназы. Креатинкиназа (КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата: Молекула КК - димер, состоящий из субъединиц двух
27. Активность КК в норме не должна превышать 90 МЕ/л. Определение активности КК в плазме крови имеет
28. Аспартатаминотрансфераза (ACT) катализирует реакцию переаминирования (трансаминирования) между аспартатом и α-кетоглутаратом: α -Кетоглутарат + L-аспартат ↔ L-глутамат
29. 3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную клиническую картину этого заболевания
30. После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале отмечают повышение активности КК изоформы MB, однако фермент
31. Аланинаминотрансфераза (АЛТ) Аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует реакцию переаминирования между L-аланином и α-кетоглутаратом: L-аланин + α-кетоглутарат ↔ пируват
32. Клиническое значение определения концентрации аминотрансфераз. Повышение активности аминотрансфераз отмечено при ряде патологических процессов, в которые вовлечена
33. Активность ACT в крови возрастает при туберкулезе легких, септицемии, герпетической инфекции, вирусном гепатите, опухолях. Активность ACT
34. Исследование отношения мАСТ/общая активность ACT также было предложено в качестве диагностического теста. Отношение мАСТ/общая активность ACT
35. α-Амилаза -фермент, гидролизующий внутренние 1,4 α -гликозидные связи крахмала, гликогена и других полимеров глюкозы. Клиническое значение
36. Активность α -амилазы в сыворотке крови часто увеличена при почечной недостаточности, однако не совсем ясно, что
37. ʏ-Глутамилтранспептидаза ГГТ катализирует перенос у-глутамила на аминокислоту или пептид, на другую молекулу субстрата или воду. Биологическая
38. Клиническое значение определения концентрации ГГТ в сыворотке крови Наиболее частая причина повышения активности ГГТ в сыворотке
40. Энзимотерапия
41. Использование ферментов в качестве терапевтических средств имеет много ограничений вследствие их высокой иммуногенности. Тем не менее
42. Заместительная энзимотерапия эффективна при желудочно-кишечных заболеваниях, связанных с недостаточностью секреции пищеварительных соков. Например, пепсин используют при
43. В качестве дополнительных терапевтических средств ферменты используют при ряде заболеваний. Протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин) применяют при
44. Ферментные препараты стали широко применять при тромбозах и тромбоэмболиях. С этой целью используют препараты фибринолизина, стрептолиазы,
46. Скачать презентацию

Слайд 2

Энзимопатии

Слайд 3

Энзимопатии – это группа заболеваний, которые вызваны различными дефектами ферментов.
Энзимопатий

делятся на:
наследственные (первичные)
приобретенные (вторичные).
Приобретенные энзимопатии делятся на
алиментарные,
токсические,
вызванные различными патологическими состояниями организма, например повышением температуры тела и т.д. Приобретенные энзимопатии, по-видимому, наблюдаются при всех болезнях.

Слайд 4

Причиной наследственных энзимопатий является генетически обусловленная недостаточность или полное отсутствие синтеза

ферментов.
Дефектные ферменты наследуются, в основном, по аутосомно-рецессивному типу.
Гетерозиготы, чаще всего, не имеют фенотипических отклонений.
При наследственных энзимопатиях происходит нарушение определенных метаболических путей, возникает дефицит их конечных продуктов и накопление промежуточных продуктов, что приводит к клиническим проявлениям.

Слайд 5

1) В норме:
2) Дефекты регуляторных участков белков, которые контролируют синтез ферментов,

вызывает полное или частичное нарушения биосинтеза ферментов:

3 ) Дефекты гена синтеза фермента.
У образовавшегося фермента наблюдаются структурные изменения, которые проявляются в изменении его каталитической активности (как правило, она исчезает), чувствительности к активаторам и ингибиторам, сродству к субстратам, оптимумам рН, температуры.
В связи с этим изучением констант фермента является решающим в постановке диагноза врожденных энзимопатий.

Слайд 6

Особенностью течения наследственных энзимопатий является наличие скрытого периода, когда болезнь клинически

не проявляется, но может быть заподозрена или установлена на основании биохимических исследований.
Обычно первые клинические симптомы врожденных энзимопатий обнаруживаются в раннем детском возрасте.
Многочисленные патологические состояния, обусловленные дефицитом одного или нескольких ферментов, характеризуется большим разнообразием течения.

Слайд 7

Классификация наследственных энзимопатий до конца не разработана, обычно их разделяют по

типу нарушений метаболизма:
1. нарушения метаболизма аминокислот: фенилкетонурия, альбинизм, алкаптонурия и др.;
2. нарушения углеводного обмена: галактоземия, наследственная непереносимость фруктозы, гликогенозы;
3. нарушения липидного обмена: липидозы;
4. нарушения метаболизма нуклеиновых оснований: подагры, синдром Лёша-Нихана и др.;
5. нарушение обмена в соединительной ткани: мукополисахаридозы и др.;
6. дефекты ферментов в ЖКТ: муковисцидоз, непереносимость лактозы и др.
7. нарушения обмена стероидов и т.д.
Все это относится к генным заболеваниям

Слайд 8

Примеры:
Синдром Лёша — Найхана — наследственное заболевание, характеризующееся увеличением синтеза мочевой

кислоты (у детей) вызванное дефектом фермента гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансферазы, который катализирует реутилизацию гуанина и гипоксантина — в результате образуется большее количество ксантина и, следовательно, мочевой кислоты.
Частота встречаемости 1:300 000.

Слайд 9

Фенилпировиноградная олигофрения – наследственное заболевание, приводящее в раннем детстве к гибели

ребенка или к развитию тяжелой умственной отсталости. Молекулярный дефект заключается в блокировании превращения незаменимой аминокислоты фенилаланина в тирозин:

Слайд 10

Фермент, катализирующий данную реакцию, не синтезируется в клетках печени, единственном органе,

где он в норме открыт. Это приводит к развитию тяжелого наследственного заболевания, обусловленного избыточным накоплением самого Фен и продуктов его побочного пути обмена – фенилпировиноградной кислоты, а затем фенилмолочной и фенилуксусной кислоты в ткани мозга и сыворотке крови больных детей.
Диагноз ставят на основании химического метода открытия Фен или фенилпировиноградной кислоты на пеленках детей. Лечение в основном сводится к исключению из питания ребенка Фен. Для такого ребенка Тир оказывается незаменимой аминокислотой

Слайд 11

Галактеземия (непереносимость молочного сахара), связана с отсутствием синтеза в клетках печени

фермента, катализирующего превращение галактозы в глюкозу.
Мутация структурного гена, ответственного за синтез фермента галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы.

Слайд 12

Следствием подобной аномалии является накопление галактозы в тканях и развития катаракты

в раннем возрасте, поражение тканей печени и мозга, нередко приводящие к гибели ребенка.
Лечение в данном случае сводиться к исключению из диеты молочного сахара.

Слайд 13

Приобретенные
Аллиментарные энзимопатии – это стойкие нарушения активности ферментов, связанные с

характером питания:
1. отсутствием или снижением в пище количества белка;
2. дефицитом в пище витаминов, макро- и микроэлементов, некоторых низкомолекулярных биологически активных веществ;
3. нарушением соотношения в пище белков, жиров и углеводов.

Слайд 14

Токсические энзимопатии обусловлены избирательным угнетением активности или синтеза отдельных ферментов или

неспецифическим угнетением биосинтеза белка в результате длительного воздействия токсических агентов.
Например, соли тяжелых металлов, пестициды.
Токсические агенты могут находиться не только в чужеродных соединениях, но и в пищевых продуктах. Например:
1) ингибиторы, содержащиеся в соевых продуктах, яйцах домашней птицы угнетают активность протеаз ЖКТ - трипсина, химотрипсина, эластазы.
2) антивитамины.
Например: антивитамином витамина B1 (тиамина) является пиритиамин, вызывающий явления полиневрита)
3) цианиды или оксиды углерода (II) угнетают активность ферментов, содержащих в активном центре Fe2+.
4) длительное действие фторидов угнетает активность ферментов, содержащих в активном центре Mg2+ .

Слайд 15

Энзимодиагностика

Слайд 16

Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения

активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:
1) при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
2) количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
3) активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени и отличается от нормальных значений;
4) ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.

Слайд 17

1. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
Ферменты плазмы

крови можно разделить на 2 группы.
Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами.
Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови.
Ко второй относят большую группу ферментов, которые выполняют свою функцию внутри клетки и не имеют физиологического значения в плазме крови.
У здорового человека активность этих ферментов в плазме низкая и достаточно постоянная, так как постоянно соотношение скоростей высвобождения их из клеток и скоростей разрушения.

Слайд 18

При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том

числе и ферменты, высвобождаются в кровь.
К причинам, вызывающим высвобождение внутриклеточного содержимого в кровь, относят нарушение проницаемости мембраны клеток (при воспалительных процессах) или нарушение целостности клеток (при некрозе).
Определение в крови активности ряда ферментов хорошо налажено в биохимических лабораториях, что используют для диагностики заболеваний сердца, печени, скелетной мускулатуры и других тканей.
Уровень активности ферментов в плазме коррелирует со степенью повреждения клеток.

Слайд 19

Для энзимодиагностики имеют большое значение знания о субклеточной локализации ферментов.
Например,

появление в плазме крови ферментов, имеющих только цитозольную локализацию, свидетельствует о воспалительном процессе;
при обнаружении митохондриальных или ядерных ферментов можно говорить о более глубоких повреждениях клетки, например о некрозе.

Слайд 20

Однако повышение концентрации ферментов не всегда связано с повреждением тканей.
При

избыточной клеточной пролиферации, например при онкопролиферативных процессах, при повышенной скорости синтеза некоторых ферментов в клетках или при нарушенном клиренсе наблюдают повышение концентрации в крови определённых ферментов.
Следует учитывать, что нормальные значения активности ферментов в крови детей и беременных женщин отличаются от показателей, характерных для взрослых здоровых людей.

Слайд 21

2. Изоферменты
Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но

отличающиеся по первичной структуре белка, называют изоферментами, или изоэнзимами. Они катализируют один и тот же тип реакции с принципиально одинаковым механизмом, но отличаются друг от друга кинетическими параметрами, условиями активации, особенностями связи апофермента и кофермента.
Природа появления изоферментов разнообразна, но чаще всего обусловлена различиями в структуре генов, кодирующих эти изоферменты. Следовательно, изоферменты различаются по первичной структуре белковой молекулы и, соответственно, по физико-химическим свойствам. На различиях в физико-химических свойствах основаны методы определения изоферментов.

Слайд 22

По своей структуре изоферменты в основном являются олигомерными белками.
Причём та или

иная ткань преимущественно синтезирует определённые виды протомеров.
В результате определённой комбинации этих протомеров формируются ферменты с различной структурой - изомерные формы.
Обнаружение определённых изоферментных форм ферментов позволяет использовать их для диагностики заболеваний.

Слайд 23

Изоформы лактатдегидрогеназы.
Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует обратимую реакцию окисления лактата (молочной

кислоты) до пирувата (пировиноградной кислоты)

Лактатдегидрогеназа - олигомерный белок с молекулярной массой 134 кД, состоящий из 4 субъединиц 2 типов: М (от англ, muscle - мышца) и Н (от англ, heart - сердце). Комбинация этих субъединиц лежит в основе формирования 5 изоформ лактатдегидрогеназы.
ЛДГ1 и ЛДГ2 наиболее активны в сердечной мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 - в скелетных мышцах и печени.
В остальных тканях имеются различные формы этого фермента.

Слайд 24

Изоформы лактатдегидрогеназы.
А - строение различных изоформ ЛДГ;
Б - распределение

на электрофореграмме и относительные количества изоформ ЛДГ в различных органах;
В - содержание изоформ ЛДГ в плазме крови в норме и при патологии

Слайд 25

Появление в эволюции различных изоформ ЛДГ обусловлено особенностями окислительного метаболизма тканей.

Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5 (М-типы ЛДГ) работают эффективно в анаэробных условиях,
ЛДГ1 и ЛДГ2 (Н-типы) - в аэробных, когда пируват быстро окисляется до СО2 и Н2О, а не восстанавливается до молочной кислоты.
При ряде заболеваний исследуют активность ЛДГ в плазме крови.
В норме активность ЛДГ составляет 170-520 ЕД/л. Повышение активности наблюдают при острых поражениях сердца, печени, почек, а также при мегалобластных и гемолитических анемиях.
Однако это указывает на повреждение лишь одной из перечисленных тканей.

Слайд 26

Изоформы креатинкиназы.
Креатинкиназа (КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата:
Молекула КК -

димер, состоящий из субъединиц двух типов: М (от англ, muscle - мышца) и В (от англ, brain - мозг).
Из этих субъединиц образуются 3 изофермента - ВВ, MB, MM.
Изофермент ВВ находится преимущественно в головном мозге, ММ - в скелетных мышцах и MB - в сердечной мышце. Изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность.

Слайд 27

Активность КК в норме не должна превышать 90 МЕ/л. Определение активности

КК в плазме крови имеет диагностическое значение при инфаркте миокарда (происходит повышение уровня МВ-изоформы – КК2).
Количество изоформы ММ (КК3)может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц.
Изоформа ВВ (КК1) не может проникнуть через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется даже при инсультах и диагностического значения не имеет.

Слайд 28

Аспартатаминотрансфераза (ACT) катализирует реакцию переаминирования (трансаминирования) между аспартатом и α-кетоглутаратом:
α -Кетоглутарат

+ L-аспартат ↔ L-глутамат + оксалоацетат.
У млекопитающих наиболее высокая активность и концентрация ACT отмечена в печени, нервной ткани, скелетной мускулатуре и миокарде.
Незначительная активность ACT определена и в крови здоровых людей.
В большинстве тканей существует как минимум два изофермента ACT: митохондриальный изофермент (мАСТ) и растворимый в цитозоле изофермент ACT (цАСТ).
цАСТ состоит из двух идентичных субъединиц; димер 93 кДа.
мАСТ - димер с молекулярной массой 91 кДа.
Изоферменты ACT имеют некоторое различие кинетических характеристик: оптимум действия мАСТ более низкий, чем цАСТ.

Слайд 29

3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда
Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную

клиническую картину этого заболевания = >. дополнительные методы исследования для подтверждения повреждения сердечной мышцы.
При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы - ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения.

Слайд 30

После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале отмечают повышение активности

КК изоформы MB, однако фермент быстро удаляется из кровотока. Обнаружение повышенной активности КК в плазме крови - основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда.
Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркта миокарда маловероятен.

Активность ACT в норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT повышается через 4-6 ч, максимум - 2-3 дн.
Уровень ЛДГ также увеличивается в плазме крови через несколько часов после закупорки кровеносного сосуда; максимум активности наблюдают на 3-4-й день, затей наступает постепенная нормализация активности. Уровень повышения активности ЛДГ коррелирует с размерами повреждения сердечной мышцы.

Слайд 31

Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует реакцию переаминирования между L-аланином и α-кетоглутаратом:
L-аланин +

α-кетоглутарат ↔ пируват + L-глутамат.
АЛТ присутствует во многих органах: печени, почках, скелетных мышцах, миокарде, поджелудочной железе. Невысокая активность АЛТ отмечена и в сыворотке крови здоровых людей.
Как и ACT, АЛТ присутствует в клетках в форме двух изоферментов - цитозольного и митохондриального, но последний нестабилен, содержание его в клетке низкое.

Слайд 32

Клиническое значение определения концентрации аминотрансфераз.
Повышение активности аминотрансфераз отмечено при ряде патологических

процессов, в которые вовлечена печень.
Активность ACT и АЛТ повышена при остром панкреатите, холецистите, паразитарных заболеваниях, псориазе, ожогах, применении пропионлактона как противовирусного средства, перегрузке организма железом.
Увеличение активности аминотрансфераз можно отметить и у здоровых людей при диете, богатой белком или содержащей 25—30% сахарозы, а также у доноров.

Слайд 33

Активность ACT в крови возрастает при туберкулезе легких, септицемии, герпетической инфекции,

вирусном гепатите, опухолях.
Активность ACT снижается при малярии и беременности, не меняется при эмболии легочной артерии, пневмониях, абсцессах легкого, ревматоидном артрите.
Увеличение активности АЛТ отмечено у пациентов при терапии некоторыми лекарственными средствами, особенно антибиотиками.

Слайд 34

Исследование отношения мАСТ/общая активность ACT также было предложено в качестве диагностического

теста. Отношение мАСТ/общая активность ACT снижено при общем гепатите и не изменено при алкогольном поражении печени, метастазах в печени.
Появление в сыворотке крови высокой активности мАСТ свидетельствует о некротических процессах в гепатоцитах.
Предложено использовать повышение активности ACT в сыворотке крови как прогностический тест при остром лейкозе.

Слайд 35

α-Амилаза -фермент, гидролизующий внутренние 1,4 α -гликозидные связи крахмала, гликогена и

других полимеров глюкозы.
Клиническое значение определения активности амилазы в сыворотке крови.
Определение активности α-амилазы в сыворотке крови - наиболее распространенный тест диагностики острого панкреатита.
При остром панкреатите активность фермента в сыворотке крови возрастает через 3-12 ч после болевого приступа, достигает максимума через 20—30 ч и возвращается к норме при благоприятном течении в пределах четырех дней. Активность α-амилазы в моче возрастает через 6-10 ч после подъема активности в сыворотке и возвращается к норме чаще всего через три дня после подъема.

Слайд 36

Активность α -амилазы в сыворотке крови часто увеличена при почечной недостаточности,

однако не совсем ясно, что является причиной такого увеличения - возрастание образования фермента или снижение его элиминации.
В таких случаях дополнительную информацию может дать определение скорости экскреции α -амилазы или расчет клиренса фермента.

Слайд 37

ʏ-Глутамилтранспептидаза
ГГТ катализирует перенос у-глутамила на аминокислоту или пептид, на другую молекулу

субстрата или воду.
Биологическая роль фермента связана также с регуляцией уровня глутатиона в тканях.
Именно этим можно объяснить высокий уровень глутатиона в плазме крови и моче пациентов с генетически детерминированным отсутствием синтеза ГГТ.
Регулируя уровень глутатиона, ГГТ может влиять на синтез белка, что объясняет повышенную удельную активность фермента в тканях с высокой скоростью метаболизма.
Это же может быть причиной повышенного уровня фермента в тканях и крови новорожденных.

Слайд 38

Клиническое значение определения концентрации ГГТ в сыворотке крови
Наиболее частая причина повышения

активности ГГТ в сыворотке крови — патология печени.
Слабое токсическое воздействие на печень, вызывающее жировую инфильтрацию, прием алкоголя и лекарственных препаратов сопровождаются умеренным увеличением активности ГГТ.
Более выраженное повышение активности фермента связано с внепеченочной и внутрипеченочной обструкцией, вторичным вовлечением печени в онкологические процессы организма путем метастазирования.
Самая высокая активность ГГТ в сыворотке крови отмечена при закупорке желчного протока или злокачественных опухолях, прямо или опосредованно поражающих печень.

Слайд 39

Слайд 40

Энзимотерапия

Слайд 41

Использование ферментов в качестве терапевтических средств имеет много ограничений вследствие

их высокой иммуногенности. Тем не менее энзимотерапию активно развивают в следующих направлениях:
1) заместительная терапия - использование ферментов в случае их недостаточности;
2) элементы комплексной терапии - применение ферментов в сочетании с другой терапией.

Слайд 42

Заместительная энзимотерапия эффективна при желудочно-кишечных заболеваниях, связанных с недостаточностью секреции пищеварительных

соков.
Например, пепсин используют при ахилии, гипо- и анацидных гастритах.
Дефицит панкреатических ферментов также в значительной степени может быть компенсирован приёмом внутрь препаратов, содержащих основные ферменты поджелудочной железы (фестал, энзистал, мезим-форте и др.).

Слайд 43

В качестве дополнительных терапевтических средств ферменты используют при ряде заболеваний.
Протеолитические

ферменты (трипсин, химотрипсин) применяют при местном воздействии для обработки гнойных ран с целью расщепления белков погибших клеток, для удаления сгустков крови или вязких секретов при воспалительных заболеваниях дыхательных путей.
Ферментные препараты рибонуклеазу и дезоксирибонуклеазу используют в качестве противовирусных препаратов при лечении аденовирусных конъюнктивитов, герпетических кератитов.

Слайд 44

Ферментные препараты стали широко применять при тромбозах и тромбоэмболиях.
С этой

целью используют препараты фибринолизина, стрептолиазы, стрептодеказы, урокиназы.
Фермент гиалуронидазу (лидазу), катализирующий расщепление гиалуроновой кислоты, используют подкожно и внутримышечно для рассасывания контрактур рубцов после ожогов и операций (гиалуроновая кислота образует сшивки в соединительной ткани).

Энзимопатии Энзимодиагностика Энзимотерапия

Содержание

Энзимопатии

Энзимопатии – это группа заболеваний, которые вызваны различными дефектами ферментов. Энзимопатий

Причиной наследственных энзимопатий является генетически обусловленная недостаточность или полное отсутствие синтеза

1) В норме:2) Дефекты регуляторных участков белков, которые контролируют синтез ферментов,

Особенностью течения наследственных энзимопатий является наличие скрытого периода, когда болезнь клинически

Классификация наследственных энзимопатий до конца не разработана, обычно их разделяют по

Примеры:Синдром Лёша — Найхана — наследственное заболевание, характеризующееся увеличением синтеза мочевой

Фенилпировиноградная олигофрения – наследственное заболевание, приводящее в раннем детстве к гибели

Фермент, катализирующий данную реакцию, не синтезируется в клетках печени, единственном органе,

Галактеземия (непереносимость молочного сахара), связана с отсутствием синтеза в клетках печени

Следствием подобной аномалии является накопление галактозы в тканях и развития катаракты

Приобретенные Аллиментарные энзимопатии – это стойкие нарушения активности ферментов, связанные с

Токсические энзимопатии обусловлены избирательным угнетением активности или синтеза отдельных ферментов или

Энзимодиагностика

Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения

1. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в кровиФерменты плазмы

При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том

Для энзимодиагностики имеют большое значение знания о субклеточной локализации ферментов. Например,

Однако повышение концентрации ферментов не всегда связано с повреждением тканей. При

2. ИзоферментыФерменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но

По своей структуре изоферменты в основном являются олигомерными белками.Причём та или

Изоформы лактатдегидрогеназы. Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует обратимую реакцию окисления лактата (молочной

Изоформы лактатдегидрогеназы. А - строение различных изоформ ЛДГ; Б - распределение