Основы кинетики ферментативных реакции

Сентябрь 3, 2022

Главная
Алгебра
Основы кинетики ферментативных реакции

Содержание

2. Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы
3. Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени:
4. Графически изменение скорости ферментативной реакции определяется тангенсом угла наклона касательной к кривой профиля реакции. Чем больше
5. Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов, таких как количество и активность ферментов, концентрация субстрата, температура
6. Зависимость скорости ферментативной реакции от количества ферментов При проведении ферментативной реакции в условиях избытка субстрата скорость
7. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры среды Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость
8. Правило Вант-Гоффа Уравнение Аррениуса: k = Ae-Ea/RT, где k – константа скорости реакции; Ea – энергия
10. Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38 °С. Однако в природе существуют и термостабильные ферменты. Например,
11. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды Активность ферментов зависит от рН раствора, в котором протекает
12. Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную
13. Кроме того, рН среды может влиять на степень ионизации или пространственную организацию субстрата, что также влияет
16. Зависимость скорости ферментативной реакции от количества субстрата Одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции,
22. График Лайнуивера-Берка
23. График в координатах Скэтчарда
24. График Эдди-Хофсти
26. Скачать презентацию

Слайд 2

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций,

катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды.
Для измерения каталитической активности ферментов используют
скорость реакции или активность фермента.
Скорость ферментативной реакции - изменение количества молекул субстрата или продукта за единицу времени.
Скорость ферментативной реакции - мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента.

Слайд 3

Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или

продукта (увеличение) за единицу времени:
V= D[S]/t = D[P]/t.
На начальном этапе [0 - t0] скорость реакции прямо пропорциональна времени и имеет линейную зависимость.
С течением времени изменение скорости ферментативной реакции в экспериментальных условиях уменьшается.

Слайд 4

Графически изменение скорости ферментативной реакции определяется тангенсом угла наклона касательной к

кривой профиля реакции. Чем больше угол наклона, тем больше изменение скорости реакции.

Слайд 5

Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов, таких как
количество и

активность ферментов,
концентрация субстрата,
температура среды,
рН раствора,
присутствие регуляторных молекул (активаторов и ингибиторов).

Слайд 6

Зависимость скорости ферментативной реакции от количества ферментов
При проведении ферментативной реакции в

условиях избытка субстрата скорость реакции будет зависеть от концентрации фермента.

Количество фермента часто невозможно определить в абсолютных величинах, поэтому на практике пользуются условными величинами, характеризующими активность фермента: одна международная единица активности (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Оптимальные условия индивидуальны для каждого фермента и зависят от температуры среды, рН раствора, при отсутствии активаторов и ингибиторов.

Слайд 7

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры среды
Повышение температуры до определённых пределов

оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую химическую реакцию.
1. С повышением температуры ускоряется движение молекул, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих веществ.
2. Температура может повышать энергию реагирующих молекул, что также приводит к ускорению реакции.
Однако скорость химической реакции, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой молекулы

Слайд 8

Правило Вант-Гоффа
Уравнение Аррениуса:
k = Ae-Ea/RT,
где k – константа скорости

реакции; Ea – энергия активации реакции; R – газовая постоянная; Т– абсолютная температура; А– коэффициент пропорциональности (характеризует частоту столкновений реагирующих молекул)

где V1 –скорость реакции при температуре T1; V2 – скорость реакции при температуре T2; γ– коэффициент Вант-Гоффа;

Слайд 9

Слайд 10

Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38 °С.
Однако в природе

существуют и термостабильные ферменты.
Например, Taq-полимераза, выделенная из микроорганизмов, живущих в горячих источниках, не инактивируется при повышении температуры до 95 °С. Этот фермент используют в научно-практической медицине для молекулярной диагностики заболеваний с использованием метода полимеразной цепной реакции (ПЦР).
Фермент мышечной ткани– миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С.

Слайд 11

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды
Активность ферментов зависит от рН

раствора, в котором протекает ферментативная реакция.
Для каждого фермента существует значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность.
Отклонение от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности.

Слайд 12

Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных

остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента.
Например, при закислении среды происходит протонирование свободных аминогрупп (NH3+), а при защелачивании происходит отщепление протона от карбоксильных групп (СОО-).
Это приводит к изменению конформации молекулы фермента и конформации активного центра; следовательно, нарушается присоединение субстрата, кофакторов и коферментов к активному центру.

Слайд 13

Кроме того, рН среды может влиять на степень ионизации или пространственную

организацию субстрата, что также влияет на сродство субстрата к активному центру.
При значительном отклонении от оптимального значения рН может происходить денатурация белковой молекулы с полной потерей ферментативной активности.
Оптимум значения рН у разных ферментов различный. Ферменты, работающие в кислых условиях среды (например, пепсин в желудке или лизосомальные ферменты), эволюционно приобретают конформацию, обеспечивающую работу фермента при кислых значениях рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН.

Слайд 14

Слайд 15

Слайд 16

Зависимость скорости ферментативной реакции от количества субстрата
Одним из наиболее существенных факторов,

определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта(продуктов).
В случае постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума, при котором дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции.
В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т. е. все молекулы фермента связаны с субстратом.
Фактором, ограничивающим скорость реакции, при этом становится концентрация фермента.

Слайд 17

Слайд 18

Слайд 19

Слайд 20

Слайд 21

Слайд 22

График Лайнуивера-Берка

Слайд 23

График в координатах Скэтчарда

Слайд 24

Основы кинетики ферментативных реакции

Содержание

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций,

Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или

Графически изменение скорости ферментативной реакции определяется тангенсом угла наклона касательной к

Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов, таких как количество и

Зависимость скорости ферментативной реакции от количества ферментовПри проведении ферментативной реакции в

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры средыПовышение температуры до определённых пределов

Правило Вант-ГоффаУравнение Аррениуса: k = Ae-Ea/RT, где k – константа скорости

Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38 °С. Однако в природе

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН средыАктивность ферментов зависит от рН