ФЕРМЕНТЫ

Сентябрь 2, 2022

Содержание

2. СОСТАВ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА
3. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТА
4. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ
5. СХЕМА ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ
6. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ
7. ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ФЕРМЕНТА
8. ТЕОРИИ, ОБЪЯСНЯЮЩИЕ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ТЕОРИЯ ФИШЕРА ТЕОРИЯ КОШЛАНДА
9. ИЗМЕНЕНИЯ ФЕРМЕНТА ПОСЛЕ СВЯЗЫВАНИЯ СУБСТРАТА (НА ПРИМЕРЕ ГЕКСОКИНАЗЫ)
12. МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
13. КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ 1. Оксидоредуктазы 2. Трансферазы 3. Гидролазы 4. Лиазы 5. Изомеразы 6. Лигазы (синтетазы)
14. ПРИНЦИПЫ ИЗМЕРЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 1. По скорости убывания количества субстрата реакции 2. По скорости возрастания количества
15. ИЗОФЕРМЕНТЫ ВСЕГДА БЕЛКИ С ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ ОБЩИЕ СВОЙСТВА КАТАЛИЗИРУЮТ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ РАЗЛИЧИЯ РАЗНАЯ
16. ПРИМЕР ИЗОФЕРМЕНТА ЛактатДеГидрогеназа (ЛДГ) М Н Субъединица мышечного типа Субъединица сердечного типа ЛДГ1 ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4
17. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С КОНКУРЕНТЫМ ИНГИБИТОРОМ
18. СРАВНЕНИЕ КОНКУРЕНТНОГО И НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРОВ
19. МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ 1. Аллостерический механизм 2. Ковалентная (химическая) модификация 3. Белок-белковые взаимодействия Самостоятельные механизмы
20. АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
21. КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ Пример фосфорилирования-дефосфорилирования фермента
22. ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ ФЕРМЕНТА
23. ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БЕЛОК-БЕЛОК Первый этап регуляции Второй этап регуляции Аллостерическая или ковалентная модификация фермента Ассоциация или диссоциация
24. ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ (МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ) ЦЕПИ Е1 Е2 Е3 Е4 Еn Субстрат Продукт В С D С F Е5
25. КЛЮЧЕВЫЕ ФЕРМЕНТЫ ЦЕПИ Ключевой – фермент, от которого зависит суммарная скорость всей цепи 1. Первый в
27. Скачать презентацию

Слайд 2

СОСТАВ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА

Слайд 3

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТА

Слайд 4

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ

Слайд 5

СХЕМА ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

Слайд 6

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ

Слайд 7

ТЕПЛОВАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ФЕРМЕНТА

Слайд 8

ТЕОРИИ, ОБЪЯСНЯЮЩИЕ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ
ТЕОРИЯ ФИШЕРА
ТЕОРИЯ КОШЛАНДА

Слайд 9

ИЗМЕНЕНИЯ ФЕРМЕНТА ПОСЛЕ СВЯЗЫВАНИЯ СУБСТРАТА (НА ПРИМЕРЕ ГЕКСОКИНАЗЫ)

Слайд 10

Слайд 11

Слайд 12

МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 13

КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы (синтетазы)

Слайд 14

ПРИНЦИПЫ ИЗМЕРЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
1. По скорости убывания количества субстрата реакции
2. По

скорости возрастания количества продукта реакции
Единица активности фермента: мкмоль субстрата, расщеплённого за 1 мин в пересчёте на 1 мг белка

Слайд 15

ИЗОФЕРМЕНТЫ
ВСЕГДА БЕЛКИ С ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ
ОБЩИЕ СВОЙСТВА
КАТАЛИЗИРУЮТ ОДНУ И ТУ ЖЕ РЕАКЦИЮ
РАЗЛИЧИЯ
РАЗНАЯ

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
РАЗНЫЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА (ИЭТ, ЭФ ПОДВИЖНОСТЬ, КМ, ОПТИМУМ рН И ДР.)
РАЗНАЯ ТКАНЕВАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Слайд 16

ПРИМЕР ИЗОФЕРМЕНТА
ЛактатДеГидрогеназа (ЛДГ)
М
Н
Субъединица мышечного типа
Субъединица сердечного типа
ЛДГ1
ЛДГ2
ЛДГ3
ЛДГ4
ЛДГ5

Слайд 17

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С КОНКУРЕНТЫМ ИНГИБИТОРОМ

Слайд 18

СРАВНЕНИЕ КОНКУРЕНТНОГО И НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРОВ

Слайд 19

МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
1. Аллостерический механизм
2. Ковалентная (химическая) модификация
3. Белок-белковые взаимодействия
Самостоятельные

механизмы

Несамостоятельный механизм

Слайд 20

АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Слайд 21

КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
Пример фосфорилирования-дефосфорилирования фермента

Слайд 22

ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ ФЕРМЕНТА

Слайд 23

ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ БЕЛОК-БЕЛОК
Первый этап регуляции
Второй этап регуляции
Аллостерическая или ковалентная модификация фермента
Ассоциация или

диссоциация отдельный субъединиц ►изменение активности фермента

Слайд 24

ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ (МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ) ЦЕПИ
Е1
Е2
Е3
Е4
Еn
Субстрат
Продукт
В
С
D
С
F
Е5
Развилка цепи
Е1
Е2
Е3
Е4
Е5
Е6
Е7
Мультиферментный комплекс

Слайд 25

КЛЮЧЕВЫЕ ФЕРМЕНТЫ ЦЕПИ
Ключевой – фермент, от которого зависит суммарная скорость всей

цепи

1. Первый в цепи

2. Лимитирующий (самый медленный)

3. Стоящий на развилке цепи