Структурная организация белковой молекулы

Биохимия – наука о молекулярных основах жизни.

Биохимия изучает различные молекулы, химические

Биохимия

Статическая биохимия
изучает
химический
состав организма.

Динамическая биохимия
изучает
совокупность

В зависимости от объекта исследования выделяют

биохимию человека и животных,
биохимию

Разделы биохимии

эволюционная биохимия,
энзимология,
биохимия витаминов,
квантовая биохимия,
молекулярная биология,

Клиническая биохимия

раздел биохимии, изучающий изменения биохимических процессов в организме человека

Значение клинической биохимии

На современном этапе развития медицины возросло значение биохимических исследований.
Применение

Разделы клинической биохимии

клиническая энзимология,
клиническая нейрохимия,
клиническая витаминология.

Биохимические исследования позволяют

выявить причину заболевания,
предложить рациональный и эффективный путь

Основные достижения биохимии

определён химический состав клеток, тканей, организма,
открыта двойная

Генная терапия

Дефицит аденозиндезаминазы ведёт к развитию иммунодефицита. Ген АDА

Молекулярные основы канцерогенеза

Открыто более 60 онкогенных белков (фактор роста тромбоцитов).
Эти факторы

Молекулярные механизмы иммунитета

Применяется молекулярные регуляторы иммунитета:
ИЛ-2 применяется в лечении злокачественных

Главные направления развития в области биохимии

биологические мембраны и биоэнергетика,
биосинтез

Белки

высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков

Многогранность функций белков обеспечивает способность белков строго избирательно, специфически соединяться

На долю белков приходится

- 70-80 % в:
мышцах,
печени,

Состав белков

Помимо углерода, кислорода, водорода, входящих в состав почти всех

Белки

самый многочисленный класс макромолекул,
полипептиды, содержащие 100 и более АМК,

Специфические особенности белков определяются

длиной пептидной цепи,
различиями АМК состава,

Аминокислотный состав белков

Помимо 20 АМК в некоторых белках обнаружены и другие

Первичная структура белка

порядок, последовательность расположения АМК в полипептидной цепи.

Свойства первичной структуры белка

уникальна, детерминирована генетически,
её стабильность обеспечивается в

По частоте обнаружения АМК делят на

постоянно встречающиеся,
изредка встречающиеся.

Для определения АМК состава белки гидролизуют.

Гидролизат:
в АМК анализатов,
с помощью

Изучена первичная структура у 1500 белков

инсулин,
миоглобин,
гемоглобин,
цитохром С,

Даже небольшие изменения первичной структуры изменяют свойства белков.

HbA1 - у здоровых

Вторичная структура

пространственное расположение полипептидной цепи, поддерживаемое водородными связями С=О …

Типы вторичной структуры

α-спираль

устойчивая винтовая лестница, закрученная по часовой стрелке,
NН-группа остатка АМК взаимодействует

АМК

формирующие α-спираль: ала, лей, глн, цис, фен, тир, три, мет,

β-складчатость

пептидные цепи располагаются параллельно друг другу в один слой,

Складчатые структуры

В белках встречаются области с нерегулярной вторичной структурой, которые называются беспорядочными

Белки с β-складчатостью

β-кератины (фиброин шёлка),
фибриллярные белки волос, шёлка.

Метод для расшифровки вторичной структуры

рентгеноструктурный анализ.
Этим методом доказано существование

Надвторичные структуры

агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся

Домен

компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидных цепей.
Домены создаются объединением и

Третичная структура

пространственное расположение пептидной цепи, поддерживаемое межрадикальными связями.
Все биологические свойства

Связи

дисульфидная –
ковалентная,
Все остальные связи
нековалентны:
гидрофобные

Белки с известной третичной структурой

гемоглобин,
трипсин,
лизоцим,
инсулин,
цитохром.

Методы изучения третичной структуры

рентгеноструктурный анализ,
электронное микроскопирование.

Формы конформаций

Т-форма,
R-форма.
Фолдинг – процесс укладки синтезированной полипептидной цепи.

Белки теплового шока (шапероны)

располагаются между N-концевым сигнальным пептидом и матричным

Функции шаперонов

способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков

Шапероны

Белок Р53

проапоптозный фактор,
страж генома.

Четвертичная структура

белок может состоять из нескольких цепей, число и взаиморасположение

Олигомерные белки

состоят из нескольких полипептидных цепей:
гемоглобин -4,
гексокиназа – 2,

Связи, поддерживающие четвертичную структуру

гидрофобные,
ионные,
водородные.

Белки с известной четвертичной структурой

гемоглобин,
ГЛДГ,
миоглобин,
ГК.

миоглобин

гемоглобин

Каждый белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций.

Пептиды

органические молекулы, в состав которых входит несколько (до 30) остатков

Различают

пептиды – гормоны: вазопрессин, окситоцин, глюкагон,
пептиды, участвующие в регуляции

Функции белков

структурная,
каталитическая,
регуляторная,
рецепторная,
иммунологическая,
защитная,
транспортная,
сократительная,
опорная,