Содержание
- 2. 1. Історія вчення про ферменти. 2. Хімічна природа ферментів. 3. Фізико-хімічна характеристика ферментів. 4. Механізм дії
- 3. Розділ біохімії, який вивчає ферменти називається ензимологією. Ензими-ферменти. Розвиток вчення про ферменти можна умовно розбити на
- 4. Етапи розвитку вчення про ферменти Перший (до XVII ст.) характеризується використанням ферментів у практичній діяльності людини
- 5. 3. Третій етап (з другої пол. XIX ст. до 30-х років XX ст..) Пастер розділив усі
- 6. Наприкінці XIX ст. виникла необхідність у систематизації їх назв. Е. Дюкло запропонував при найменуванні ферментів до
- 7. Дж. Самнер у 1926 р. виділяє перший фермент у кристалічному вигляді – уреазу. З цього часу
- 8. Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в живих клітинах і мають властивість прискорювати
- 9. Порівняльні розміри білків та пептидів: Зліва направо: Антитіло(IGG), гемоглобін, інсулін (гормон), аденілаткіназа (фермент) і глютамінсинтетаза (фермент).
- 10. Каталітичний центр - динамічне утворення, яке являє собою різні групування, які зумовлюють акт каталізу (фермент реакції
- 11. Прості Складні Ферменти за хімічними властивостям відносяться до альбумінів: пептин, естераза, уріаза та інші відносяться складні
- 12. 1). Якщо зв’язок з апоферментом не дуже міцний і утворюється в момент каталітичного акту, тоді у
- 13. Формування активного центру. Здійснення контакту між ферментом та субстратом. Переніс атомних груп ( атомів, протонів, електронів
- 14. Протікає в організмі постійно за схемою: Інтенсивно створює ферменти у період росту тварин. Біосинтез ферментів
- 16. Значна кількість ферментів синтезується у слинних, підшлункових, кишечних залозах. Порушення кількості та якості складу ферменту приводить
- 17. 1. Термолабільність (вплив температури). Висока - знижає активність ферменту, ферменти денатурують і втрачають активність. Низькі температури
- 18. 2. Вплив рН – оптимум ферментів, таке значення рН при якому проявляється найбільша активність: рН трипсин
- 19. 3. Специфічність ферментів – визначається набором структур, які можуть перетворюватися під дією ферменту. Специфічність дії ферментів
- 20. Активатори – це речовини, які підвищують активність ферментів Бувають: Специфічні – це ферментні білки, дія яких
- 21. Інгібірування конкурентне інгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату і займає його місце. Переводить фермент в
- 22. Ферменти каталізують прямі і обратимі реакції. Наприклад, пепсин при рН = 1,5-2,5 розщеплює пептидні зв’язки, а
- 23. Ферментативна реакція підкоряється закону дії мас. Підвищується швидкість реакції, відбувається у наслідок зміни активації молекул субстрату.
- 24. Теорія ферментативного каталізу: (розроблена Михаелісом-Ментеном) між субстратом і ферментом виникає зв’язок, в результаті чого виникає фермент-субстратний
- 25. Е + S →ES →E + P ← розщеплений субстрат Субстрат має свій енергетичний бар’єр. Задача
- 26. Кінетика ферментативної реакції. Кожна хімічна реакція відбувається з певною швидкістю. Ферментативна кінетика – розділ хімічної кінетики,
- 27. Розрізняють кілька типів ферментативних реакцій: необоротні реакції з одним субстратом, необоротні реакції з двома субстратами і
- 28. У другій фазі ферментативного каталізу фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент Е і продукт реакції Р Для
- 29. Швидкість ферментативної реакції визначається умовами її перебігу V = k + 2 [ E ], якщо
- 30. Застосовуючи константу Михаеліса-Ментена Коли [S] › km , то V = k+2[Eо] ≈ Vmax ,
- 31. За основу взятий принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції, які вони каталізують. Усі відомі ферменти
- 32. Кожний клас поділяється на підкласи, які діляться на підпідкласи, що складаються з окремих представників. Єдина система
- 33. 1. Оксидоредуктази - ферменти, які прискорюють окисно-відновні процеси. До них належать пероксидази, оксидази, каталази. 2. Трансферази
- 34. 3. Гідролази – каталізують розщеплення з участю води, внутрішньомолекулярні зв’язки в білках, вуглеводах, жирах на прості
- 36. Скачать презентацию