Содержание
- 2. Джерела амінокислот 1. Білки корму (екзогенні амінокислоти). 2. Білки тканин при розпаді в процесі їх оновлення
- 3. Шляхи використання амінокислот в організмі Біосинтез білків, специфічних для даного організму. Синтез біологічно активних речовин (ферментів,
- 5. КАТАБОЛІЗМ АМІНОКИСЛОТ Амінокислоти, які утворилися в результаті перетравлення білків і потрапили в клітини тканин, підлягають катаболізму
- 6. Дезамінування Найбільш розповсюдженим видом перетворення амінокислот є їх дезамінування з утворенням кетокислот і амоніаку. Амоніак є
- 7. 1. Відновлювальне дезамінування
- 8. 2. Гідролітичне дезамінування Ці два шляхи дезамінування характерні для більшості бактерій, особливо тих, які містяться в
- 9. 3. Внутрішньомолекулярне дезамінування Цей вид дезамінування є характерним для деяких рослин і бактерій, а в тваринному
- 10. В печінці уроканінова кислота перетворюється в імідазолонпропіонову кислоту при дії уроканінази. Подальші перетворення в ході серії
- 11. 4. Окисне дезамінування Окисне дезамінування – переважний тип дезамінування амінокислот в організмі ссавців та більшості аеробних
- 12. Процес окисного дезамінування відбувається в два етапи.
- 13. В тканинах достатньо активною є дегідрогеназа, яка специфічно дезамінує α-глутамінову кислоту, перетворюючи її в α-кетоглутарову кислоту
- 14. Трансамінування – непрямий шлях дезамінування Трансамінування ‒ реакція перенесення α-аміногрупи з амінокислоти на α-кетокислоту, в результаті
- 15. Найчастіше за все в реакціях трансамінування приймають участь амінокислоти, вміст яких у тканинах значно вище за
- 16. Вступати в реакції трансамінування можуть майже всі амінокислоти, за винятком лізину, треоніну та проліну.
- 17. Для амінотрансфераз характерною є субстратна специфічність до різних амінокислот. В тканинах людини виявлено більше 10 різних
- 18. Аланінамінотрансфераза АЛТ (АлАТ) каталізує реакцію трансамінування між аланіном і α-кетоглутаратом. Локалізований цей фермент у цитозолі клітин
- 19. ACT (АсАТ) каталізує реакцію трансамінування між аспартатом та α-кетоглутаратом аналогічно попередній. В результаті утворюються оксалоацетат і
- 20. Біологічне значення трансамінування Реакції трансамінування відіграють велику роль в обміні амінокислот. Оскільки цей процес є зворотним,
- 21. Специфічні шляхи катаболізму амінокислот
- 22. Синтез креатиніну Креатин є необхідним для утворення в м'язах високоенергетичної сполуки – креатинфосфату. Синтез креатину проходить
- 23. Потім гуанідинацетат транспортується в печінку, де відбувається реакція його метилювання. Гуанідинацетат Метіонін Креатин Гомоцистеїн
- 24. Креатин з кровотоком переноситься у м'язи і клітини мозку, де з нього утворюється високоенергетична сполука –
- 25. Якщо потреба в енергії стає великою (при м'язовому скороченні) креатинфосфат передає свій фосфат на АДФ для
- 26. Креатинфосфат відіграє важливу роль у забезпеченні енергією м'язу, що працює, в початковий період. В результаті неферментативного
- 27. Визначення вмісту креатину і креатиніну в крові та сечі використовується для характеристики інтенсивності роботи м'язів у
- 28. Глікогенні і кетогенні амінокислоти Амінокислоти, які в процесі катаболізму перетворюються в піруват, оксалоацетат (ЩОК) і фосфоєнолпіруват,
- 30. ДЕКАРБОКСИЛУВАННЯ АМІНОКИСЛОТ Процес відщеплення карбоксильної групи амінокислот у вигляді СО2 одержав назву декарбоксилування. Продукти реакції, що
- 31. Декарбоксилування амінокислот відбувається під впливом декарбоксилаз, коферментом яких є переважно фосфопіридоксаль (вітамін В6). Декарбоксилуванню підлягають лише
- 32. При декарбоксилуванні гістидину утворюється гістамін, який має сильну фармакологічну дію на кровоносні судини та кров'яний тиск
- 33. Біологічна роль гістаміну Багато синтезується в місці запалення: має судинорозширюючу дію, прискорює приплив лейкоцитів і активує
- 34. В результаті декарбоксилування глутамінової кислоти утворюється γ‑аміномасляна кислота, метаболіт, який синтезується в нервовій тканині, необхідний для
- 35. В організмі аміни окиснюються моноамінооксигеназами до альдегідів і виводяться нирками. В результаті декарбоксилування амінокислот виділяється третій
- 36. Токсичність амоніаку Амоніак легко проникає через мембрани в клітини і в мітохондріях змінює напрям реакції, яка
- 37. Підвищення концентрації амоніаку в крові змінює рН у лужну сторону (виникає алкалоз). Це, в свою чергу,
- 38. Шляхи знезараження амоніаку Тимчасове знезараження (у всіх тканинах): - утворення амонійних солей; - утворення амідів дикарбонових
- 39. Синтез амонійних солей органічних кислот відбувається тільки в нирках і займає незначне місце у всьому процесі
- 40. Знезараження амоніаку в місці його утворення (печінка, нирки, мозок, м'язи та ін.) відбувається, головним чином, за
- 41. Амоніак у складі аспарагіну і глутаміну надходить до печінки, де використовується для синтезу сечовини.
- 42. Глутамін — основний донор Нітрогену в організмі. Високий рівень глутаміну в крові та легкість його надходження
- 43. Орнітиновий цикл Сечовина − основний кінцевий продукт азотистого обміну, в складі якого з організму виділяється до
- 44. Перша стадія синтезу сечовини заключається в утворенні карбамоїлфосфату за участі АТФ і N-ацетилглутамінової кислоти, яка є
- 45. Карбамоїлфосфат за участі ферменту орнітинкарбамоїл-трансферази перетворюється в амінокислоту цитрулін:
- 46. В присутності ферменту аргінінсукцинатсинтетази і АТФ цитрулін вступає в реакцію конденсації з аспарагіновою кислотою, в результаті
- 47. Аргінінянтарна кислота при дії ферменту аргінінсукцинат-ліази розщеплюється на аргінін і фумарову кислоту:
- 48. Аргінін при дії аргінази перетворюється в орнітин і сечовину. Орнітин може включатися в новий цикл знезараження
- 49. Фумарова кислота при цьому перетворюється в яблучну і щавлевооцтову, а остання в результаті трансамінування або відновлювального
- 50. У жуйних частина її виділяється із сечею, а інша частина через слинні залози в складі слини
- 51. При утворенні сечовини використовується А) амоніак – одна молекула Б) СО2 – одна молекула В) аміногрупа
- 53. Анаболічна фаза обміну білків Синтез замінних амінокислот. Синтез специфічних білків. Синтез азотвмісних речовин: - біогенні аміни;
- 54. Синтез замінних амінокислот Вуглецевий скелет замінних амінокислот утворюється з проміжних метаболітів гліколізу, пентозофосфатного шляху, циклу трикарбонових
- 55. Відновлювальне амінування α-кетокислот
- 56. Трансамінування
- 57. Попередники замінних амінокислот
- 59. Скачать презентацию