Лекция 6. Химическая кинетика

Химическая кинетика - то раздел химии, изучающий скорость и механизм химических

6.1 Понятие о скорости и механизме химических реакций.
6.2 Влияние концентрации реагирующих

Большинство биохимических реакций являются гомогенными (протекающими в одной фазе). Они могут

Средняя скорость гомогенной реакции (υ) равна изменению концентрации вещества в единицу

[A]0_ и [A] – исходная и конечная концентрация вещества, моль/л
τ

Средняя скорость гетерогенной реакции, протекающей на границе раздела фаз, равна изменению

где ν0 и ν – количество вещества в начальный и конечный

Чтобы произошла химическая реакция, необходимо взаимодействие между молекулами реагирующих веществ. Это

Во всем многообразии столкновений выделяют элементарные стадии процесса. Элементарная стадия –

Характеристикой элементарной стадии является ее молекулярность, т.е. число участвующих в ней

Механизм химической реакции – это число и последовательность элементарных стадий процесса.

Химические реакции

простые по механизму представляет собой многократное чередование одной элементарной стадии

сложные

6.2 Уравнения, описывающие влияние концентрации реагирующих веществ на скорость химических реакций,

Кинетические уравнения составляют на основе закона действующих масс (Гульдберг и Вааге,1867):

Математическое выражение ЗДМ для реакции:
аА + bВ + cС → Р
υ

k зависит от температуры и природы веществ и не зависти от

Порядок реакции определяется только экспериментально. Он является величиной формальной и может

Только для простых реакций порядок и молекулярность совпадают:
H2 + I2 →

Кинетическое описание простых реакций.

Реакции нулевого порядка (n=0)

Примеры: фотохимические, каталитические и ферментативные

Условное уравнение:

Константа
скорости

[A]0 - [A]
k =
τ

А → Р

Кинетическое уравнение:

υ =

[A]

Кинетическая кривая реакций нулевого порядка

υ

Время полуреакции (τ ½) –это время, необходимое для уменьшения концентрации исходного

Реакции первого порядка (n=1)

Примеры: каталитические и ферментативные реакции (при низкой концентрации

Условное уравнение:

Константа
скорости

k =

1

τ

[A]0

[A]

ℓn

А → Р

Кинетическое уравнение:

υ =

Кинетическая кривая реакции первого порядка

[A]

υ

Время полуреакции:

τ ½ =

ℓn 2

k

Кинетика сложных реакций

1) обратимые реакции

A B

k1

k2

Кинетическое уравнение:

υ = k1[A]

A

B

C

k1

k2

KClO3

2) Параллельные реакции

KCl + O2

KCl + KClO4

Кинетическое уравнение:

υ = k1 ([A]0

3)

υ

T

6.3 Влияние температуры на скорость может быть различным. Скорость тримолекулярных

υ

T

Взрывной режим

Радикальные реакции

Ферментативные реакции

υ

T

600C

Для большинства химических реакций выполняется правило Вант-Гоффа:

при повышении температуры на каждые

υT

2

=

υT

1

γ

T2 – T1

10

где Т1 и Т2 - начальная и конечная температура,
-

Значительно точнее зависимость скорости и температуры описывается уравнением Аррениуса:

-Еак/RT

υ =

где υ0 и k0 - коэффициенты пропорциональности, называемые предэкспоненциальными множителями,
Еак -

С точки зрения теории активного комплекса, энергия активации (энергетический барьер химической

Активный комплекс
- промежуточная частица, в которой старые связи еще не полностью

Схема химической реакции :
А + В А...В Р
А...В - активный комплекс

Н I
Н2 + I2 ⮀ → 2HI
Н I

AK

Энергетическая диаграмма экзотермической реакции

A … B

P

A+B

Eaк

Координата реакции

Энергия, кДж/моль

Энергетическая диаграмма эндотермической реакции

A … B

P

A+B

Eaк

Координата реакции

Энергия, кДж/моль

Энергия активации (Еак) зависит от природы реагирующих веществ и не зависит

С повышением температуры в реакционной смеси возрастает доля активных молекул, способных

6.4 Катализаторы – это вещества, изменяющие скорость химической реакции, но не

С точки зрения теории активного комплекса механизм действия катализаторов в том,

Координата реакции

Положительный катализатор снижает энергетический барьер реакции

Энергия, кДж/моль

Без катали-затора

С положи-тельным катализато-ром

Под воздействием положи-тельного катализатора в реакционной смеси возрастает доля активных молекул

Координата реакции

Отрицательный катализатор повышает энергетический барьер реакции

Энергия, кДж/моль

Без катали-затора

С отрица-тельным ка-тализатором

Под воздействием отрицательного катализатора в реакционной смеси снижается доля активных молекул

Практически все биохимические реакции являются ферментативными. Фермен-ты (биокатализаторы) – это вещества

Ферменты отличаются от обычных катализаторов:
а) более высокой каталитической активностью;
б) высокой специфичностью,

Механизм односубстратной ферментативной реакции можно представить схемой:

P+

KM

k2

Лимитирующая стадия

Е – фермент,
S – субстрат,
ЕS – фермент-
субстратный комплекс,
Р – продукт

Характеристикой первой стадии ферментативной реакции является КМ – константа Михаэлиса. КМ

KM

KM = 10‾5–10‾3 моль/л

Чем меньше КМ, тем устойчивее комплекс .

Кинетическое уравнение ферментативной реакции:
υ = k2 [ES], (1)
где k2 – константа

k2 равна числу молекул субстрата, превращающихся в продукт под воздействием одной

Из-за невозможности экспериментального определения [ES], уравнение (1) преобразовали, выразив [ES] через

υ =

[E]общ [S]

KM + [S]

k2

Кинетическое уравнение ферментативных реакций (уравнение Михаэлиса-Ментен)

Произведение k2×[E]общ является величиной постоянной, которую обозначают υmax (максимальная скорость)

υ

При низкой концентрации субстрата KM >> [S],
поэтому

υ =

υmax

KM

[S]

Кинетическое уравнение реакции

2) При высокой концентрации субстрата Км << [S], поэтому

Кинетическое уравнение реакции

Кинетическая кривая ферментативной реакции

[S]

υ

Реакция нулевого порядка

Реакция первого порядка

На активность ферментов оказывают влияние:
а) температура,
б) кислотность среды,
в) наличие ингибиторов

pH

рНопт

Влияние кислотности растворов на активность ферментов

k2

Ингибиторы ферментов – это вещества, занимающие часть активных центров молекул фермента,

В роли ингибиторов выступают катионы тяжелых металлов, органические кислоты и другие