Содержание
- 2. Подковообразный ингибитор рибонуклеазы (показана каркасная модель) формирует белок-белковое взаимодействие с рибонуклеазой. Контакты между двумя белками показаны
- 3. Примеры белок-белковых взаимодействий. Передача сигналов. Активность в клетке может регулироваться внеклеточными сигналами. Передача сигналов в клетке
- 4. Типы белок-белковых взаимодействий. Комплексы белков могут образовывать гомо- и гетероолигомеры. Распространены комплексы фермент-ингибитор и антитело-антиген. Взаимодействия
- 5. Справка: Цитохром С - небольшой гем-содержащий белок, относится к классу цитохромов, содержит в структуре гем типа
- 6. Такие взаимодействия называют временными, например, некоторые белки с SH2-доменами пристыковываются к другим белкам, только когда их
- 7. Справка: убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой (8.5 кДа) консервативный белок эукариот, участвующий в
- 8. Справка: для многих белков, принимающих участие в передаче сигналов, характерно присутствие т.н. SH2 и SH3-доменов в
- 9. Особенности строения и функционирования олигомерных (т.е. состоят из нескольких пептидных цепей, называемых протомерами) белков на примере
- 10. Гемоглобин — олигомерный белок, функция которого регулируется различными лигандами. 1.Гемоглобин (НЬ) — сложный олигомерный белок, содержащийся
- 12. Комплексы белков с синтетическими полиэлектролитами (ПЭ) спонтанно образуются, главным образом, за счет электростатических взаимодействий. Белок–ПЭ комплексы
- 13. КОМПЛЕКСЫ БЕЛКОВ С ПРИРОДНЫМИ ОЛИГОАМИНАМИ. Многоточечное электростатическое взаимодействие с белком реализуется также при образовании комплексов с
- 15. Строение, свойства и функции клеточных мембран. В 1972 г. Сингер и Николсон (Singer, Nicolson) предложили жидкостно-мозаичную
- 16. На рисунке представлено плоскостное изображение жидкостно-мозаичной модели мембраны и ее трехмерная модель.
- 19. Надмолекулярные структуры внеклеточного матрикса. Значительную часть объема тканей занимает внеклеточное пространство, заполненное сложной сетью макромолекул, образующих
- 20. Протеогликаны – высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5–10%) и гликозаминогликанов (90–95%). Они образуют основное вещество межклеточного
- 21. В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные – например агрекан и ворсикан.
- 22. Липополисахарид (ЛПС; англ. lipopolysaccharide) — макромолекула, состоящая из полисахарида, ковалентно соединённого с липидом, основной компонент клеточной
- 23. Функция Липополисахарид (ЛПС, эндотоксин) — термостабильный компонент наружной части клеточной мембраны всех грамотрицательных микроорганизмов. ЛПС обеспечивает
- 24. Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками. К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками,
- 25. Дезоксирибонуклеопротеиды. Хроматин — комплекс ДНК с гистонами в клетках эукариот. За счёт электростатического взаимодействия нить ДНК
- 26. Рибонуклеопротеиды. В клетках в наибольших количествах содержатся два класса рибонуклеопротеидов: Нуклеопротеидные комплексы рибосомальных РНК (рРНП) —
- 27. Справка: Сплайсосома — структура, состоящая из молекул РНК и белков и осуществляющая удаление некодирующих последовательностей (интронов)
- 28. Нуклеокапсиды вирусов. Нуклеокапсиды вирусов представляют собой достаточно плотно упакованные комплексы белков с нуклеиновой кислотой (ДНК или
- 30. Скачать презентацию
Подковообразный ингибитор рибонуклеазы (показана каркасная модель) формирует белок-белковое взаимодействие с рибонуклеазой.
Подковообразный ингибитор рибонуклеазы (показана каркасная модель) формирует белок-белковое взаимодействие с рибонуклеазой.
Примеры белок-белковых взаимодействий.
Передача сигналов. Активность в клетке может регулироваться внеклеточными сигналами.
Примеры белок-белковых взаимодействий.
Передача сигналов. Активность в клетке может регулироваться внеклеточными сигналами.
Транспорт через мембрану. Белок может нести другой белок (к примеру, из цитоплазмы в ядро и наоборот, как в случае нуклеопор).
Клеточный метаболизм. Во многих реакциях биосинтеза ферменты взаимодействуют друг с другом.
Мышечные сокращения. Физиология мышечных сокращений включает несколько взаимодействий. Миозиновые филаменты действуют как молекулярные двигатели, связываясь с актином и вызывая скольжение филаментов.
Типы белок-белковых взаимодействий.
Комплексы белков могут образовывать гомо- и гетероолигомеры. Распространены комплексы
Типы белок-белковых взаимодействий.
Комплексы белков могут образовывать гомо- и гетероолигомеры. Распространены комплексы
Гомо- и гетероолигомеры: гомоолигомеры — макромолекулярные комплексы, состоящие только из одного типа белковых субъединиц. В ходе сборки белковые субъединицы формируются за счет образования нековалентных связей в четвертичной структуре белка. Разборка гомоолигомеров зачастую требует денатурации. Некоторые ферменты, транспортные белки, факторы транскрипции выполняют свою функцию будучи гомоолигомерами.
Отдельные субъединицы взаимодействуют как гетероолигомеры, они необходимы для управления некоторыми клеточными функциями. Их важность наиболее наглядно видна в клеточных сигнальных путях, когда взаимодействия возможны только через структурные домены в протеинах.
Постоянные и временные взаимодействия: постоянные связи находятся в белках, которые долго взаимодействуют, образуя постоянные комплексы субъединиц, могут имеют структурные или функциональные связи. Они обычно присутствуют в гомоолигомерах (например, цитохром с) и в некоторых гетероолигомерах как субъединицы АТРазы. С другой стороны, белки могут взаимодействовать на коротком промежутке времени и в обратимой манере с другими белками в определённых контекстах в клетке, например: тип клетки, фаза деления, внешние факторы, и другие. Это свойственно большинству белков, участвующих в биохимических каскадах.
Справка: Цитохром С - небольшой гем-содержащий белок, относится к классу
Справка: Цитохром С - небольшой гем-содержащий белок, относится к классу
Такие взаимодействия называют временными, например, некоторые белки с SH2-доменами пристыковываются к
Такие взаимодействия называют временными, например, некоторые белки с SH2-доменами пристыковываются к
Ковалентные и нековалентные взаимодействия:
ковалентные связи — наиболее прочные и образуются в случае обмена электронами (например, дисульфидные связи). Хотя эти связи относительно редки при белок-белковых взаимодействиях, они являются определяющими в некоторых посттрансляционных модификациях, как, например, убиквитирование и навешивание SUMO белков (SUMO — это маленький белок, главный участник посттрансляционной модификации (под названием сумоилирование) разных белков в клетке от дрожжей до человека. Процесс сумоилирования является необходимым для регуляции широкого спектра клеточных процессов, включая экспрессию генов, клеточный цикл, локализацию белков и состояние хроматина). Нековалентные связи обычно образуются во временных взаимодействиях за счет комбинаций слабых связей: водородных, ионных, ван-дер-ваальсовых или гидрофобных.
Справка: убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой (8.5 кДа) консервативный белок эукариот,
Справка: убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой (8.5 кДа) консервативный белок эукариот,
Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитинлигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина может оказывать различное воздействие на белки-мишени: оно влияет на внутриклеточную локализацию, оказывает воздействие на их активность, способствует или препятствует белок-белковым взаимодействиям
Справка: для многих белков, принимающих участие в передаче сигналов, характерно присутствие
Справка: для многих белков, принимающих участие в передаче сигналов, характерно присутствие
Оба домена проявляют высокое сродство к определенным аминокислотным мотивам. Так, для SH2 характерно распознавание и связывание с последовательностями, содержащими фосфотирозин ( Koch C.A. ea, 1989 ; Anderson D. ea, 1990 ; Ellis C. ea, 1990).
Нахождение в белке двух расположенных рядом SH2-доменов, вероятнее всего, повышает его сродство к своей "половине", содержащей фосфорилированный тирозин в определенном контексте.
Подобные взаимодействия осуществляються и внутримолекулярно [ Weng Z. ea, 1994 ]. В конечном счете это приводит к изменению активности взаимодействующих молекул. В частности, определенные изоформы фосфолипазы С содержат SH2-домен и является субстратом для тирозинового фосфорилирования рецептором PDGF и рецептором EGF [ Weng Z. ea, 1994 , Nishibe S. ea, 1990 ]. Этим способом РLC и, как следствие, PKC активируются без участия GTP-связывающих белков.
Домен SH3 связывается с короткими (10 аминокислотных остатка) консервативными последовательностями, богатыми пролином ( Ren R. ea, 1993 ).
Таким образом, из вышеописанного следует, что биологическая функция мотивов SH2 и SH3 - направлять белок-белковые взаимодействия ( Johnston C. ea, 1990 ).
Особенности строения и функционирования олигомерных (т.е. состоят из нескольких пептидных цепей,
Особенности строения и функционирования олигомерных (т.е. состоят из нескольких пептидных цепей,
1.Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетра-меры, гексамеры и т. д.).
2.В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные протомеры, например го-модимеры - белки содержащие 2 одинаковых протомера, гетеродимеры - белки, содержащие 2 разных протомера.
3. Различные по структуре протомеры могут связывать разные лиганды.
4. Взаимодействие одного протомера со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явление носит название кооперативных изменений конформации протомеров.
5. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойство — способность к аллостерической регуляции их функций.
Гемоглобин — олигомерный белок, функция которого регулируется различными лигандами.
1.Гемоглобин (НЬ) —
Гемоглобин — олигомерный белок, функция которого регулируется различными лигандами.
1.Гемоглобин (НЬ) —
2.НЬ — белок, родственный миоглобину. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров НЬ очень сходны, несмотря на то что в первичной структуре полипептидных цепей идентичны только 24 аминокислотных остатка (каждый протомер содержит 8 ос-спиралей, обозначаемых буквами от А до Н).
Следовательно, белки, значительно различающиеся по аминокислотной последовательности, могут приобретать сходные пространственные структуры.
3. Каждый протомер НЬ в белке связан с небелковой частью — гемом и 3 другими протомерами.
4.Соединение белковой части НЬ с гемом аналогично таковому у миоглобина: гидрофобные части гема окружены гидрофобными радикалами аминокислот, за исключением Гис F8 и Гис Е7, которые расположены по обе стороны от плоскости гема и играют важную роль в связывании гемоглобина с 02.
Комплексы белков с синтетическими полиэлектролитами (ПЭ) спонтанно образуются, главным образом, за
Комплексы белков с синтетическими полиэлектролитами (ПЭ) спонтанно образуются, главным образом, за
КОМПЛЕКСЫ БЕЛКОВ С ПРИРОДНЫМИ ОЛИГОАМИНАМИ.
Многоточечное электростатическое взаимодействие с белком реализуется также
КОМПЛЕКСЫ БЕЛКОВ С ПРИРОДНЫМИ ОЛИГОАМИНАМИ.
Многоточечное электростатическое взаимодействие с белком реализуется также
Строение, свойства и функции клеточных мембран.
В 1972 г. Сингер и Николсон
Строение, свойства и функции клеточных мембран.
В 1972 г. Сингер и Николсон
На рисунке представлено плоскостное изображение жидкостно-мозаичной модели мембраны и ее трехмерная
На рисунке представлено плоскостное изображение жидкостно-мозаичной модели мембраны и ее трехмерная
Надмолекулярные структуры внеклеточного матрикса.
Значительную часть объема тканей занимает внеклеточное пространство,
Надмолекулярные структуры внеклеточного матрикса.
Значительную часть объема тканей занимает внеклеточное пространство,
Внеклеточный матрикс (extracellular matrix, pericellular matrix, лат. matrix — матка; источник) - основное гомогенное или тонкозернистое полужидкое вещество, заполняющее промежутки между клеточными структурами, неклеточная структура ткани. В состав В.м. входят три основных компонента: коллаген, протеогликаны и гликопротеиды. Консистенция Внеклеточный матрикс .зависит от соотношения в нем коллагена и протеогликанов. Хрящ, характеризующийся высоким содержанием протеогликанов, мягок, тогда как связки с высоким содержанием коллагенов — жесткие. В базальных пластинках преобладают протеогликаны, которые образуют структурную опору и выполняют роль молекулярного сита.
Протеогликаны – высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5–10%) и гликозаминогликанов (90–95%).
Протеогликаны – высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5–10%) и гликозаминогликанов (90–95%).
Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Белки протеогликанов называют коровыми или сердцевинными белками. Полисахаридные компоненты у разных протеогликанов разные.
Функции протеогликанов:
1. структурные компоненты внеклеточного матрикса;
2. обеспечивают тургор различных тканей;
3. как полианионы связывают поликатионы и катионы;
4. действуют как сита во внеклеточном матриксе (фильтрация в почках);
5. влияют на клеточную миграцию;
6. противостоят компрессионным силам в межклеточном матриксе;
7. поддерживают прозрачность роговицы;
8. выполняют структурную роль в склере;
9. антикоагулянты;
10. формируют рецепторы на поверхности клеток;
11. образуют межклеточные контакты;
12. входят в состав синаптических и других везикул клеток.
В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные
В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные
Функции гликопротеинов:
1. структурные молекулы;
2. защитные (муцины, иммуноглобулины, антигены гистососместимости, комплимент, интерферон)
3. транспортные молекулы для витаминов, липидов, микроэлементов;
4. гормоны: тиротропин, хорионический гонадотропин;
5. ферменты (нуклеазы, факторы свертывания крови)
6. осуществление межклеточных контактов.
Метаболизм протеогликанов и гликопротеинов зависит от скорости их синтеза и распада. Их полипептидные цепи синтезируются на мембранносвязанных полирибосомах по матричному механизму синтеза. Полисахаридные цепи присоединяются к белку через связующую область, в состав которой чаще всего входит трисахарид галактоза-галактоза-ксилоза и соединяется с остатком серина корового белка.
Липополисахарид (ЛПС; англ. lipopolysaccharide) — макромолекула, состоящая из полисахарида, ковалентно соединённого с липидом,
Липополисахарид (ЛПС; англ. lipopolysaccharide) — макромолекула, состоящая из полисахарида, ковалентно соединённого с липидом,
ЛПС включает 3 ковалентно-связанных компонента: Липид А - Центральный лигосахарид -О-антиген.
Липид А — дисахарид с несколькими соединёнными цепями необычной гидроксимиристиновой жирной кислоты, который «заякоривает» молекулу ЛПС в бактериальной мембране. После разрушения бактериальной клетки липид А высвобождается в кровь и может вызывать тяжёлые токсические последствия вплоть до септического шока.
Центральный олигосахарид состоит из необычных сахаров: кетодезоксиоктулозоната и гептозы. Он служит молекулярным мостиком и соединяет липид А с О-антигеном. Является эндотоксином и при высвобождении в кровь, также, как и липид А, может вызывать явления отравления вплоть до септического шока, хотя и в меньшей степени, чем липид А.
О-антиген представляет собой полисахаридные цепи, которые соединены с центральным олигосахаридом. Эта часть ЛПС экспонирована в окружающую среду. Состав О-антигена варьирует в зависимости от штамма бактерии. Чем протяжённее полисахариды О-антигена, тем хуже гидрофобные антибиотики проникают через них в бактериальную клетку. Эта часть ЛПС является наиболее иммуногенной и легко распознаётся иммунной системой хозяина, с чем и связано её название.
Функция
Липополисахарид (ЛПС, эндотоксин) — термостабильный компонент наружной части клеточной мембраны всех грамотрицательных
Функция
Липополисахарид (ЛПС, эндотоксин) — термостабильный компонент наружной части клеточной мембраны всех грамотрицательных
Строение липополисахарида: боковые полисахаридные цепи (О-антиген), центральный олигосахарид и липид А.
Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками.
К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых
Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками.
К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых
Дезоксирибонуклеопротеиды.
Хроматин — комплекс ДНК с гистонами в клетках эукариот. За счёт
электростатического
Дезоксирибонуклеопротеиды.
Хроматин — комплекс ДНК с гистонами в клетках эукариот. За счёт
электростатического
Отдельным важным классом дезоксирибонуклеопротеидов являются вирусные нуклеопротеиды. Для репликации генетического материала ДНК-содержащих вирусов необходим перенос вирусной ДНК в ядро клетки, и такой транспорт и проникновение в ядро осуществляются в виде нуклеопротеидных комплексов, белки которых несут специфичные участки — сигналы ядерной локализации ((Nuclear Localization Signal, NLS), обеспечивающие транспорт через ядерные поры.
Рибонуклеопротеиды.
В клетках в наибольших количествах содержатся два класса рибонуклеопротеидов:
Нуклеопротеидные комплексы рибосомальных
Рибонуклеопротеиды.
В клетках в наибольших количествах содержатся два класса рибонуклеопротеидов:
Нуклеопротеидные комплексы рибосомальных
Малые ядерные рибонуклеопротеиды (мяРНП) — нуклеопротеидные комплексы малых ядерных РНК, являющиеся субъединицами сплайсосом (участников сплайсинга ядерных транскриптов — предшественников зрелых РНК).
Нуклеопротеидные комплексы мРНК — матричные рибонуклеопротеиды (мРНП), в русскоязычной литературе часто называемые информосомами (название предложено по аналогии с синонимическим названием мРНК — информационная РНК А. С. Спириным, идентифицировавшим такие комплексы в 1964 году в цитоплазме зародышей рыб). Биологическая роль мРНП весьма разнообразна: они, предположительно, участвуют в транспорте мРНК, стабилизации (защите от деградации при транспорте) и трансляционной регуляции. мРНП также являются химически наиболее разнообразным классом нуклеопротеидов, и их разнообразие определяется транскриптомом, то есть совокупностью мРНК, синтезируемых в клетке.
Справка: Сплайсосома — структура, состоящая из молекул РНК и белков и осуществляющая
Справка: Сплайсосома — структура, состоящая из молекул РНК и белков и осуществляющая
Справка: Транскрипт — молекула РНК, образующаяся в результате транскрипции (экспрессии соответствующего гена или участка ДНК). Примерами транскриптов являются: мРНК, рРНК, тРНК, малые РНК.
Нуклеокапсиды вирусов.
Нуклеокапсиды вирусов представляют собой достаточно плотно упакованные комплексы
белков с нуклеиновой
Нуклеокапсиды вирусов.
Нуклеокапсиды вирусов представляют собой достаточно плотно упакованные комплексы белков с нуклеиновой
Существует два основных типа нуклеокапсидных структур: палочковидная (нитевидная), либо сферическая («изометрическая»).
В первом случае связанные белковые субъединицы периодически располагаются вдоль нити нуклеиновой кислоты таким образом, что она сворачивается в спираль, образуя своего рода «инвертированную нуклеосому», в которой, в отличие от нуклеосом эукариот, белковая часть расположена не внутри, а снаружи структуры. Такая структура нуклеокапсидов типична для вирусов растений (в частности, вируса табачной мозаики) и миксо-, парамиксо- и рабдовирусов, нуклеокапсиды которых имеют спиральную форму.
В изометрических структурах упаковка нуклеиновой кислоты вирусного генома более сложна: белки оболочки нуклеокапсида относительно слабо связаны с нуклеиновой кислотой или нуклеопротеидами, что налагает минимум ограничений на способ упаковки нуклеиновой кислоты. Нуклеопротеиды «сердцевины» при этом могут быть весьма сложно организованы: так, в паповавирусах двухцепочечная кольцевая ДНК, связываясь с гистонами, образует структуры, очень похожие на нуклеосомы.
Справка: Ретрови́русы (лат. Retroviridae, от лат. retro — обратный) — семейство РНК-содержащих вирусов, заражающих преимущественно позвоночных. Наиболее известный и активно изучаемый представитель — вирус иммунодефицита человека.