Noţiuni generale despre enzime

plan

Natura chimica a enzimelor
Centrul activ şi alosteric
Activatorii şi inhibitorii
Mecanismul acţiunii enzimelor

enzime

- sunt catalizatori biochimici , care măresc viteza reacţiilor chimice

Enzime

enzime endogene

- enzimele digestive
(ajută la scindarea moleculelor mari provenite din

denumirea

substrat + аzа = denumirea
lipidele + аzа = lipaza
proteine + аzа

amilaza

amilaza

Rolul enzimelor:

E sunt implicate în majoritatea proceselor care au loc

E au proprietăţi comune cu catalizatorii chimici:

Proprietăţi specifice numai E:

după structura

monocomponente (proteine) şi bicomponente (proteide).

Enzime compuse - holoenzime
holoenzima = apoenzima + cofactor

Partea proteică
termolabilă

Partea neproteică
termostabilă

Apoenzima

După modul de legare la apoenzimă cofactorii se clasifică în

coenzime

După structura chimică cofactorii se divizează

cofactor

Proprietăţile cofactorilor:

Centrul catalitic sau centrul activ

Este totalitatea gruparilor chimice din molecula

Centrul (situs)activ

"cheie - lacăt"

Centrul activ se află în partea
internă hidrofobă

Interactiunea centru activ substrat
Mecanismul cheie-broasca- Emil Fischer, 1890
Mecanismul potrivirii induse- Daniel

Mecanismul „cheie-broasca-” Emil Fischer, 1890

Centrul activ şi centrul allosteric

Centrul
allosteric

Centrul activ

Fixarea efectorului alosteric în centrul

Activarea enzimei cu activator (А)

Inhibiţia enzimei cu inhibitor (I)

INHIBIŢIA IREVERSIBILĂ Е+I→ ЕI

Ionii metalelor grele
Razele UV
Acizii şi baze conc.

INHIBIŢIA REVERSIBILĂ (Е+I↔ ЕI)

Antibioticele
Antivitamine
Metaboliţi
antienzime

Inhibiţia competitivă

INHIBIŢIA NECOMPETITIVĂ

Procesul catalizei enzimatice poate fi divizat convenţional în 3 stadii:

Mecanismul de acţiune ale enzimelor

specificitatea
De grup
absolută
stereospecificitatea

Specificitatea absolută

ureaza

Stereospecificitatea

D-glucoza

D-glucozo-6-fosfat

hexokinaza

Cinetica reacţiilor enzimatice

Studiază funcţia reacţiei enzimatice în dependenţa de natura chimică

Viteza reacţiilor enzimatice depinde de:
Concentraţia substratului
concentraţia enzimelor;
temperatura;

Dependenţa vitezei de concentraţia E

Cu cît mai mare vor fi

Dependenţa vitezei de concentraţia S

Viteza de reacţie este prorporţională cu
concentraţiile

ecuaţia Michaelis-Menten

în care:
V- este viteza de reacţie la un

Acţiunea T asupra activităţii enzimatice

t optimă a majorităţii E se află

de temperatura

Activitatea catalitică
maximală

Activitateta
catalitică
creşte

Activitateta
catalitică
scade

mmol/min

Acţiunea pH asupra activităţii enzimatice

Fiecare E are un pH optim propriu

рН

Clasificarea şi nomenclatura

1 clasa. Oxidoreductaze
2 clasa. Transferaze
3 clasa. Hidrolaze
4 clasa. Liaze

Cod de patru cifre

clasa

subclasa

subdiviziune

Numărul de ordine

1 Clasa Oxidoreductazelor # dehidrodenaze, oxidaze

dehidrogenazele care catalizează reacţiile dehidrogenării după următoarea

1 Clasa Oxidoreductazelor 1.1.1.1 Alcooldehidrogenaza

alcooldehidrogenaza

Alcool etilic

acetaldehida

2 Clasa Transferazelor # transaminaze, kinaze, metiltransferaze

catalizează reacţiile de transfer a diferitor

2 Clasa Transferazelor

Fructozo-6-fosfat

Fructozo-1,6-difosfat

2.7.1.17.Fosfofructokinaza

ADP

ATP

3 Clasa Hidrolazelor # peptidaze, glicozidaze, esteraze

catalizează scindarea legăturilor chimice cu participarea

3 Clasa Hidrolazelor

acetilcolina

acetat

colina

3.1.1.7 Acetilcolinesteraza

4 Clasa Liazelor # decarboxilaze, mutaze

catalizează reacţiile de scindarea nehidrolitică a legăturilor

4 Clasa Liazelor # decarboxilaze, mutaze

Fumarathidrataza
catalizează transformarea acidului
fumaric în

5 Clasa Izomerazelor # mutaze, racemaze

catalizează reacţiile de izomerizare.

3- fosfoglicerat

2- fosfoglicerat

5.4.2.1. Fosfogliceromutaza

6 Clasa Ligazelor (sintetazelor)

catalizează reacţiile de formare legăturilor chimice între două

complexe multienzimatice

E1 E2 E3 E4
A------------→ B--------→ C-------- →D----------→ P

produsul reacţiei

Sunt enzime localizate în aceeaşi celulă sau în celule diferite,

Proenzimele nu îndeplinesc rolul de biocatalizatori, decât dacă sunt activate de

Proenzima ⁼ zimogen – precursori inactivi

chimotripsinogena (proenzima, zimogen)
sub acţiunea tripsinei

Direcţiile enzimologiei

Importanţa E digestive Suplimentele enzimatice compensează o sinteză insuficientă a acestor elemente

Enzimoterapia

Terapia moderna cu enzime dateaza de la inceputul secolului XX.

E metabolice regleaza procesele metabolice interne

CATALAZA -efect antioxidant prin

Enzimodiagnostica (E-markeri)

Alanin-aminotransferaza ( ALT) - are o localizare în interiorul celulelor

Enzimopatologia

HEMOFILIA А –
constă într-o predispoziţie spre HEMORAGIE, cauzată de deficitul