Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică,

Июль 25, 2022

Главная
Химия
Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică,

Содержание

2. Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică, în care unităţile de bază le reprezintă cei
3. Astfel, mușchii conțin până la 80% proteină, splină, sânge, plămâni - 72% Piele - 63% ficat
4. MASA MOLECULARĂ ALE PROTEINELOR: ALCOOL— 46, ACID ACETIC— 60, BENZOL — 78.
5. Funcţiile proteinelor: proteine enzime De protecţie antibiotice structurale contractile De apărare toxine De rezervă receptori hormoni
6. structural Keratina - proteina din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi coarne se disting printr-un conţinut
7. structural Elastina Colagenul este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de
8. Structural proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice Transportorii membranari care realizează transportul activ,
9. Proteinele cu rol catalitic – enzime (3000) peroxidaza amilaza pepsina Lipaza, etc.
10. Proteinele contractile actina miozina Miosina şi actina sunt proteinele care asigură funcţiunea contractilă a muşchiului
11. miozina Este componentă a filamentelor subţiri din muşchiul striat. tropomiozina Este componentă a filamentelor subţiri din
12. Proteinele de respiraţie hemoglobina - care asigură transportul oxigenului şi dioxidului de carbon mioglobina - cu
13. Proteinele cu rol de protecţie Fibrinogenul – proteina care se trasformă în fibrină în timpul coagulării
14. Proteine cu rol de apărare imunoglubuline (anticorpii)
15. receptori
16. rol energetic 1 g proteine - 4.1 ckal 20% în energetica organismului provenind din oxidarea aminoacizilor
17. informaţional ADN- acid dezoxiribonucleic exprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare număr de proteine care cooperează
18. Proteinele cu rol hormonal hormonii reglatori ai hipotalamusului Hormoni adenohipofizari parathormon Insulina Glucagon Endorfinele şi encefalinele,
19. Peptidele antibiotice sunt produse de microorganisme. Au o structură peptidică, deseori ciclică şi pot conţine şi
20. toxinele Nefrotoxinele Toxinele hemolitice Neurotoxinele Miotoxinele Cardiotoxinele Ciupercă Pale conține: a -amanitin 5-7 mg, faloidină 20-30
21. Proteinele de rezervă Cazeina şi lactalbumina din lapte Ovalbumina din ouă
22. formula generală a AA
23. AMINOACIZI
25. Clasificarea
26. legătura peptidică –CO-NH-
27. dipeptidă legătură covalentă peptidică
28. Nivelurile de organizare a proteinelor
29. Nivelurile de organizare a proteinelor
30. Structura primară
31. Structura secundară Fragmentul α- helixului
32. Structura secundară β - structura proteinei (antiparalelă)
33. Structura terţiară Structura terţiară a mioglobinei
34. Structura cuaternară Structura hemoglobinei Reprezintă nivelul cel mai înalt de organizare, fiind rezultatul interacţiunilor dintre catene
35. denaturarea Denaturarea este modificarea structurii spaţiale a moleculei proteice ce duce la micşorarea solubilităţii, pierderea activităţii
36. renaturarea Proteina poate să se renatureze. Acest lucru necesită o expunere foarte scurtă la agenți
37. Clasificarea proteinelor proteine simple (holoproteine;proteine) Albuminele Globulinele Prolaminele (sau gliadinele) Protaminele Histonele Glutelinele Scleroproteinele proteine conjugate
38. heteroproteine ↔ apoproteina + grupa prostetică. proteine conjugate
39. Digestia proteinelor
40. Digestia proteinelor
42. Enzime proteolitice ale sucului gastric Pepsina gastrixina renina (sugari).
43. Entero peptidaza Tripsina activă Tripsinogen neactivat
44. Enzimele proteolitice ale sucului pancretic tripsina (endopeptidaza), chimotripsina (endopeptidaza), elastaza (endopeptidaza), carboxipeptidaza (exopeptidaza).
45. Enzime proteolitice
47. Activarea enzimelor proteolitice
48. Absorbţia are loc la nivelul intestinului subţire este un proces activ cu solicitare de energie, cuplat
49. Putrefacţia AA în intestin O parte din AA alimentelor este scindată de E microflorei intestinale, ce
50. Ornitina şi Lys se decarboxilează cu formarea aminelor - putrescina şi cadaverina.
51. Degradarea catenelor laterale ale AA ciclici duc la formarea produselor toxice: din Tir ozina se formează
52. În organismul uman sunt 20 feluri de aminoacizi care se împart în două grupe: Neesenţiali -care
54. Valina Leucina Izoleucina Lizina Metionina Treonina Fenialanina triptofanul Aceşti aminoacizi esenţiali sunt: Semiesenţiali: Arginina histidina
56. valoare biologică a proteinelor Proteinele ce conţin tot setul de aminoacizi esenţiali se numesc proteine cu
59. Bilanţul azotat este cantitatea de azot introdusă în organism raportată la cantitatea de azot eliminată din
60. tipuri de bilanţ azotat: Echilibru azotat Bilanţul azotat negativ Bilanţ azotat pozitiv
61. tipuri de bilanţ azotat: Echilibru azotat – cantitatea de azot introdus este egal cu cantitatea de
62. Bilanţul azotat negativ cand Ni – cantitatea de azot introdus este mai mică ca cantitatea de
63. Reglarea metabolismului proteic Somatotropul măreşte sinteza proteinelor în toate celulele organismului; creşte transportul aminoacizilor prin membrana
64. Reglarea metabolismului proteic Tiroxina şi triiodtironina: la copii asigură creşterea şi diferenţierea ţesuturilor mărind sinteza proteică;
65. Reglarea metabolismului proteic Glucocorticoizii (cortizolul) măreşte sinteza proteinelor în ficat; scade transportul de aminoacizi în celulă;
66. Reglarea metabolismului proteic Testosteron creşte sinteza proteinelor, ca rezultat creşte masa musculară. Insulina inhibă catabolismul proteinelor;
67. Căile generale de catabolizare pot fi divizate în următoarele grupe: Dezaminarea. Transaminarea Decarboxilarea Aminoacizii utilizati ca
68. Dezaminarea – scindarea grupelor NH2 din poziţia α ale AA sub formă de NH3 Dezintegrarea proteinelor
69. Sunt 4 tipuri de dezaminare: reductivă +2H R-CH-COOH -----→ R-CH2-COOH + NH3 ׀ NH2 hidrolitică +H2O
70. Dezaminarea oxidativă este principala cale a dezaminarilor in organismul animalelor, catalizata de aminoacidoxidaza. Intr-un prim stadiu
71. Transaminarea este transferul aminogrupei de la orice AA la α-cetoacid, cu formarea unui nou AA şi
72. Transaminarea este o reactie biochimica reversibila de transfer enzimatic in care 2 molecule isi schimba reciproc
73. Alaniaminotransferaza (ALaT) ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi în C % mult
74. aspartataminotransferaza ASAT – ficat, inimă,muşchii sceletici ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi
75. Soarta α cetoacizilor rezultaţi din AA Biosinteza AA dispensabili-transreaminare (sinteza AA din α cetoacizii corespunzători) Biosinteza
76. Decarboxilarea Aminele biogene rezultate au rol de mediator chimici sau de hormoni tisulari cu activitate vasomotoare.
77. Serotonina – mediator chimic, vasoconstrictor: la reglarea TA t corpului Respiraţiei filtraţiei renale este mediator al
78. NH3 se formează în următoarele procese: dezaminarea AA; detoxifierea aminelor biogene; degradarea BA purinice şi pirimidinice;
79. Amoniacul (NH3) rezultat din dezaminarea aminoacizilor sau in urma fermentaţiilor microbiene este toxic pentru celule, in
80. UROGENEZA- Formarea ureiei are loc in ficat si in rinichi (intr-o proporţie redusă) constă in sinteza
81. ArgininoSuccinat Sintetaza Arginaza Arginino Succinat Liaza Ornitin Carbamoil Transferaza Arginina ArgininoSuccinat Citrulin Ornitin Aspartat Ureea ATP
82. Sinteza ureei (Krebs-Henseleit) ciclul ornitinic sau ureogenetic în mitocondrii: E-carbomoilfosfat- sintetază Sinteza carbomoilfosfatului
83. 2. Transferul carbomoilfosfatului pe ornitină- citrulinei E- ornitin-carbomoil-transferază
84. În citozol: Condensarea citrulinei cu Aspartat
86. E- Arginaza: Activată- Co, Mn Inhibată- ornitină şi Lyz
88. Скачать презентацию

Слайд 2

Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică, în care unităţile

de bază le reprezintă cei 21 de aminoacizi proteinogeni.

Mr(ovalbuminei) = 36 000;
Mr( proteinei musculare ) = 1 500 000.

Слайд 3

Astfel, mușchii conțin până la 80% proteină, splină, sânge, plămâni -

72%
Piele - 63%
ficat - 57%
creier - 15%
tesutul adipos, os și dinte țesut - 14-28%.

Conținutul de proteină în diferite țesuturi umane diferit.

Слайд 4

MASA MOLECULARĂ ALE PROTEINELOR:
ALCOOL— 46, ACID ACETIC— 60, BENZOL — 78.

Слайд 5

Funcţiile proteinelor:
proteine
enzime
De protecţie
antibiotice
structurale
contractile
De apărare
toxine
De rezervă
receptori
hormoni
De transport
De respiraţie

Слайд 6

structural
Keratina - proteina din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi

coarne
se disting printr-un conţinut mare de sulf.
Au o mare rezistenţă chimică şi mecanică.

Слайд 7

structural
Elastina Colagenul
este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,

cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peşte.

constituie tesutul fibros, a arterelor şi a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului.
cu o elasticitate comparabilă cu a cauciucului
conferă ţesuturilor şi organelor capacitatea de a se întinde fără a se rupe, constituind fibre elastice

Слайд 8

Structural proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice

Transportorii membranari
care realizează
transportul activ, contra gradientului de concentraţie,
al diferiţilor metaboliţi prin
membranele biologice.

proteine

Lipide

Слайд 9

Proteinele cu rol catalitic – enzime (3000)
peroxidaza
amilaza
pepsina
Lipaza, etc.

Слайд 10

Proteinele contractile
actina
miozina
Miosina şi actina sunt proteinele care asigură funcţiunea contractilă

a muşchiului

Слайд 11

miozina
Este componentă a filamentelor subţiri din muşchiul striat.
tropomiozina

Este componentă a filamentelor subţiri din muşchiul striat.

Слайд 12

Proteinele de respiraţie
hemoglobina - care asigură transportul oxigenului şi dioxidului

de carbon
mioglobina - cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular

Слайд 13

Proteinele cu rol de protecţie
Fibrinogenul – proteina care se trasformă în

fibrină în timpul coagulării sângelui

Слайд 14

Proteine cu rol de apărare imunoglubuline (anticorpii)

Слайд 15

receptori

Слайд 16

rol energetic
1 g proteine - 4.1 ckal
20% în energetica organismului

provenind din oxidarea aminoacizilor proteinogeni.

Слайд 17

informaţional
ADN- acid dezoxiribonucleic
exprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare număr

de proteine care cooperează cu acizii nucleici în procese ca : replicarea ADN,
sinteza ARN şi a proteinelor;

Слайд 18

Proteinele cu rol hormonal
hormonii reglatori ai hipotalamusului
Hormoni adenohipofizari
parathormon
Insulina
Glucagon
Endorfinele şi

encefalinele, substanţe endogene cu rol funcţional şi cu efect analgezic puternic

Слайд 19

Peptidele antibiotice
sunt produse de microorganisme.
Au o structură peptidică, deseori

ciclică şi pot conţine şi D–aminoacizi (ex. gramicidina S este un decapeptid, atipic, ciclic;
actinomicina D este formată din două pentapeptide;

acidul 6–aminopenicilanic, substanţa de bază a penicilinei şi precursor pentru multe peniciline sintetice, este un dipeptid atipic).

Слайд 20

toxinele
Nefrotoxinele
Toxinele hemolitice
Neurotoxinele
Miotoxinele
Cardiotoxinele
Ciupercă Pale conține: a -amanitin 5-7 mg, faloidină 20-30 mg

(o ciupercă conține, în medie 10 mg faloidină 8 mg L-amanitin și 5 mg de B-amanitin). În cazul în care se produce intoxicații fatale

Слайд 21

Proteinele de rezervă
Cazeina şi lactalbumina
din lapte
Ovalbumina din ouă

Слайд 22

formula generală a AA

Слайд 23

AMINOACIZI

Слайд 24

Слайд 25

Clasificarea

Слайд 26

legătura peptidică –CO-NH-

Слайд 27

dipeptidă
legătură covalentă peptidică

Слайд 28

Nivelurile de organizare a proteinelor

Слайд 29

Nivelurile de organizare a proteinelor

Слайд 30

Structura primară

Слайд 31

Structura secundară Fragmentul α- helixului

Слайд 32

Structura secundară
β - structura proteinei (antiparalelă)

Слайд 33

Structura terţiară
Structura terţiară a mioglobinei

Слайд 34

Structura cuaternară
Structura hemoglobinei
Reprezintă nivelul cel mai înalt de organizare, fiind rezultatul

interacţiunilor dintre catene polipeptidice independente ce sunt organizate la nivelul structurii primare, secundare şi terţiare.

Слайд 35

denaturarea
Denaturarea este modificarea structurii spaţiale a moleculei proteice ce duce la

micşorarea solubilităţii, pierderea activităţii biologice.
Denaturarea poate fi reversibilă şi ireversibila.

Слайд 36

renaturarea
Proteina poate să se renatureze.
Acest lucru necesită o expunere foarte

scurtă la agenți

Слайд 37

Clasificarea proteinelor
proteine simple (holoproteine;proteine)
Albuminele
Globulinele
Prolaminele (sau gliadinele)
Protaminele
Histonele
Glutelinele
Scleroproteinele
proteine conjugate (heteroproteine; proteide)
Fosfoproteidele
Cromoproteidele
Glicoproteidele
Lipoproteidele
Metaloproteidele
Nucleoproteidele

Слайд 38

heteroproteine ↔ apoproteina + grupa prostetică.
proteine conjugate

Слайд 39

Digestia proteinelor

Слайд 40

Digestia proteinelor

Слайд 41

Слайд 42

Enzime proteolitice ale sucului gastric
Pepsina
gastrixina
renina (sugari).

Слайд 43

Entero
peptidaza
Tripsina activă
Tripsinogen neactivat

Слайд 44

Enzimele proteolitice ale sucului pancretic
tripsina (endopeptidaza),
chimotripsina (endopeptidaza),
elastaza (endopeptidaza),
carboxipeptidaza (exopeptidaza).

Слайд 45

Enzime proteolitice

Слайд 46

Слайд 47

Activarea enzimelor proteolitice

Слайд 48

Absorbţia
are loc la nivelul intestinului subţire
este un proces activ

cu solicitare de energie, cuplat cu transportul ionilor de Na.
Absorbţia AA prin difuzie e limitată.
Transportul în celulele epiteliale intestinale se efectuează cu ajutorul unor proteine specializate -translocaze.
După alimentaţie, concentraţia max de AA în sânge se înregistrează la o oră.

Слайд 49

Putrefacţia AA în intestin
O parte din AA alimentelor este scindată de

E microflorei intestinale, ce catalizează reacţii deosebite de cele din ţesuturi.
Acest proces se numeşte putrefacţie.
La scindarea Cisteinei, Metioninei (conţin sulf), în intestin se formează H2S, metilmercaptanul (CH3SH).

Слайд 50

Ornitina şi Lys se decarboxilează cu formarea aminelor - putrescina şi

cadaverina.

Слайд 51

Degradarea catenelor laterale ale AA ciclici duc la formarea produselor

toxice:

din Tir ozina se formează crezol, fenol;

din Triptofan – scatol, indol.

Слайд 52

În organismul uman sunt 20 feluri de aminoacizi care se împart

în două grupe:

Neesenţiali -care pot fi sintetizaţi în organism. (10 aminoacizi)

Esenţiali- nu se sintetizează în organism şi trebuie ingeraţi cu hrana.

Слайд 53

Слайд 54

Valina
Leucina
Izoleucina
Lizina
Metionina
Treonina
Fenialanina
triptofanul
Aceşti aminoacizi esenţiali sunt:
Semiesenţiali:
Arginina
histidina

Слайд 55

Слайд 56

valoare biologică a proteinelor
Proteinele ce conţin tot setul de aminoacizi esenţiali

se numesc proteine cu valoare biologică completă, iar

proteinele ce nu conţin unul sau mai mulţi aminoacizi esenţiali au valoare biologică incompletă.

Слайд 57

Слайд 58

Слайд 59

Bilanţul azotat
este cantitatea de azot introdusă în organism raportată la

cantitatea de azot eliminată din organism
In conditii fiziologice, exista un echilibru intre proteinele introduse in organism si cele eliminate.
6,25 g proteine corespund la circa 1 g azot,
azotul reprezentand circa 16% din compozitia proteinelor.

Слайд 60

tipuri de bilanţ azotat:
Echilibru azotat
Bilanţul azotat negativ
Bilanţ azotat pozitiv

Слайд 61

tipuri de bilanţ azotat:
Echilibru azotat – cantitatea de azot introdus este

egal cu cantitatea de azot eliminat din organism.
Ni= Ne
Echilibrul azotat se întâlneşte la toate organismele tinere, sănătoase,

Слайд 62

Bilanţul azotat negativ
cand Ni < Ne,
– cantitatea de azot introdus

este mai mică ca cantitatea de azot eliminat din organism.
Se întâlneşte
la bătrâni
în perioada de restabilire a organismului după patologii.
in inanitie, caracterizata prin predominarea catabolismului proteic, favorizata de adrenalina, glucagon, tiroxina, ACTH.

Bilanţ azotat pozitiv
cand Ni > Ne

– cantitatea de azot introdus în organism este mai mare ca cantitatea de azot eliminată din organism.
Se întâlneşte
la animalele in perioada de crestere ,
la femelele gestante si lactante,;
sportivi în timpul antrenamentelor

Слайд 63

Reglarea metabolismului proteic
Somatotropul
măreşte sinteza proteinelor în toate celulele organismului;

creşte transportul aminoacizilor prin membrana celulară;
creşte sinteza ARN-ului.

Слайд 64

Reglarea metabolismului proteic
Tiroxina şi triiodtironina:
la copii asigură creşterea şi diferenţierea

ţesuturilor mărind sinteza proteică;
la adulţi măresc procesele de oxidare a aminoacizilor prin utilizarea crescută a oxigenului.
.

Слайд 65

Reglarea metabolismului proteic
Glucocorticoizii (cortizolul)
măreşte sinteza proteinelor în ficat;
scade transportul

de aminoacizi în celulă;
activează gluconeogeneza (convertirea aminoacizilor în glucoză).

Слайд 66

Reglarea metabolismului proteic
Testosteron
creşte sinteza proteinelor, ca rezultat creşte masa musculară.
Insulina

inhibă catabolismul proteinelor;
măreşte transportul aminoacizilor în celulă.

Слайд 67

Căile generale
de catabolizare pot fi divizate în următoarele grupe:
Dezaminarea.
Transaminarea
Decarboxilarea
Aminoacizii utilizati

ca sursa de energie sunt catabolizati in special in ficat si rinichi, prin dezaminare, transaminare si decarboxilare.

Слайд 68

Dezaminarea
– scindarea grupelor NH2 din poziţia α ale AA sub

formă de NH3
Dezintegrarea proteinelor are loc sub acţiunea unor proteaze specifice intracelulare în celulă sau în ficat prin dezaminarea aminoacizilor În rezultatul dezaminării se formează amoniac şi uree.
Aminoacizii dezaminaţi sunt supuşi oxidării pentru eliberarea energiei, sau se includ în procesul de gluconeogeneză

Слайд 69

Sunt 4 tipuri de dezaminare:
reductivă
+2H
R-CH-COOH -----→ R-CH2-COOH + NH3

׀
NH2
hidrolitică
+H2O
R-CH-COOH ------→ R-CH-COOH + NH3
׀ ׀
NH2 OH
intramoleculară
R-CH2-CH-COOH → R-CH=CH-COOH + NH3
׀
NH2
oxidativă
+1/2O2
R-CH-COOH -------→ R-C-COOH + NH3
׀ ׀׀
NH2 O

Слайд 70

Dezaminarea oxidativă
este principala cale a dezaminarilor in organismul animalelor,
catalizata de

aminoacidoxidaza.
Intr-un prim stadiu are loc dehidrogenarea aminoacidului si formarea unui iminoacid,
in al doilea stadiu, iminoacidul fixeaza o molecula de apa si formeaza un cetoacid (piruvat)si amoniac.

Слайд 71

Transaminarea
este transferul aminogrupei de la orice AA la α-cetoacid, cu formarea

unui nou AA şi nou cetoacid fără formarea de NH3.
sunt reacţii reversibile;
E → transaminaze (aminotransferaze);
un rol important in:
neoformarea aminoacizilor neesentiali pe seama glucidelor sau a acizilor grasi,
in catabolizarea aminoacizilor care cedeaza grupa aminica.

Слайд 72

Transaminarea
este o reactie biochimica reversibila de transfer enzimatic in care

2 molecule isi schimba reciproc gruparile functionale amino ( – NH2 ), respectiv C=O ( ceto) , formandu-se un alt aminoacid si un alt cetoacid decat cei initiali).

ficat ,
Rinichi
creer

Слайд 73

Alaniaminotransferaza (ALaT)
ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi

în C % mult mai mari în hepatocite

Creşterea nivelului seric este cauza leziunilor celulare la nivelul ţesutului afectat

hepatita infecţioasă;
hepatopatie toxică;
hepatita cronică.
în ciroza ficatului

Слайд 74

aspartataminotransferaza
ASAT – ficat, inimă,muşchii sceletici
ALAT – se află în faza

solubilă a celulei şi în C % mult mai mari în hepatocite

Creşterea nivelului seric este cauza leziunilor celulare la nivelul ţesutului afectat

↑ infarct miocardic în 95%;
↑ activ. sale apare peste 4-6 ore, manifestându-se celor 24-36 ore;

Слайд 75

Soarta α cetoacizilor rezultaţi din AA
Biosinteza AA dispensabili-transreaminare (sinteza AA din α

cetoacizii corespunzători)
Biosinteza Gl şi glicogenului
Biosinteza AG şi lipidelor
Ciclul Krebs – pînă la CO2 şi H2O

Слайд 76

Decarboxilarea
Aminele biogene rezultate au rol de mediator chimici sau de

hormoni tisulari cu activitate vasomotoare.
tirozina se transforma in tiramina,
histidina in histamina

consta in desprinderea ireversibila a gruparii carboxil (-COOH de pe un aminoacid, optinandu-se amine biogene

Слайд 77

Serotonina – mediator chimic, vasoconstrictor:
la reglarea TA
t corpului
Respiraţiei
filtraţiei renale
este mediator al

SNC
participă în dezvoltarea alergiei, toxicozei în timpul gravidităţii, diatezelor hemoragice.

Dofamina → sinteza catecolaminelor
Histamina:
vazodilatator,
↑ secreţia HCl,
participă în reacţiile de sensibilizare şi desensibilizare a organismului.

Rolul aminelor biogene

Слайд 78

NH3 se formează în următoarele procese:
dezaminarea AA;
detoxifierea aminelor biogene;
degradarea BA purinice

şi pirimidinice;
dezaminarea amidelor AA (Asn, Gln);
Putrefacţia AA în intestinul gros sub acţiunea microflorei

Слайд 79

Amoniacul (NH3)
rezultat din dezaminarea aminoacizilor sau in urma fermentaţiilor microbiene

este toxic pentru celule, in special pentru celulele nervoase

De aceea , in organism amoniacul este transformat in componente netoxice, eliminate din organism sub forma de :
uree la animalele ureotelice (mamifere)
acid uric la animalele uricotelice (reptile, pasari).

Слайд 80

UROGENEZA- Formarea ureiei
are loc in ficat si in rinichi (intr-o proporţie redusă)

constă in sinteza ureei din
2NH3+ CO2----- CO(NH2)2 + H2O.
Ureea se formeaza prin ciclul ornitinic sau ciclul Krebs- Henselheit
se elimina apoi pe cale renala.

Ureea este cea mai importantă forma de detoxifiere a NH3 la mamifere.

Слайд 81

ArgininoSuccinat
Sintetaza
Arginaza
Arginino
Succinat
Liaza
Ornitin Carbamoil
Transferaza
Arginina
ArgininoSuccinat
Citrulin
Ornitin
Aspartat
Ureea
ATP
ciclul ornitinic
sau ciclul Krebs- Henselheit

Слайд 82

Sinteza ureei (Krebs-Henseleit) ciclul ornitinic sau ureogenetic
în mitocondrii:
E-carbomoilfosfat-
sintetază
Sinteza carbomoilfosfatului

Слайд 83

2. Transferul carbomoilfosfatului pe ornitină- citrulinei
E- ornitin-carbomoil-transferază

Слайд 84

În citozol: Condensarea citrulinei cu Aspartat

Слайд 85

Слайд 86

Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică,

Содержание

Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură polipeptidică, în care unităţile

Astfel, mușchii conțin până la 80% proteină, splină, sânge, plămâni -

MASA MOLECULARĂ ALE PROTEINELOR:ALCOOL— 46, ACID ACETIC— 60, BENZOL — 78.

Funcţiile proteinelor:proteineenzimeDe protecţieantibioticestructurale contractileDe apăraretoxineDe rezervă receptori hormoniDe transportDe respiraţie

structural Keratina - proteina din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi

structuralElastina Colagenul este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,

Structural proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice

Proteinele cu rol catalitic – enzime (3000)peroxidazaamilazapepsinaLipaza, etc.

Proteinele contractile actina miozinaMiosina şi actina sunt proteinele care asigură funcţiunea contractilă

miozina Este componentă a filamentelor subţiri din muşchiul striat. tropomiozina

Proteinele de respiraţie hemoglobina - care asigură transportul oxigenului şi dioxidului

Proteinele cu rol de protecţieFibrinogenul – proteina care se trasformă în

Proteine cu rol de apărare imunoglubuline (anticorpii)

receptori

rol energetic1 g proteine - 4.1 ckal20% în energetica organismului

informaţionalADN- acid dezoxiribonucleicexprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare număr

Proteinele cu rol hormonal hormonii reglatori ai hipotalamusuluiHormoni adenohipofizari parathormonInsulinaGlucagonEndorfinele şi

Peptidele antibiotice sunt produse de microorganisme. Au o structură peptidică, deseori

toxineleNefrotoxineleToxinele hemoliticeNeurotoxineleMiotoxineleCardiotoxineleCiupercă Pale conține: a -amanitin 5-7 mg, faloidină 20-30 mg

Proteinele de rezervă Cazeina şi lactalbuminadin lapteOvalbumina din ouă

formula generală a AA

AMINOACIZI

Clasificarea

legătura peptidică –CO-NH-

dipeptidălegătură covalentă peptidică

Nivelurile de organizare a proteinelor

Nivelurile de organizare a proteinelor

Structura primară

Structura secundară Fragmentul α- helixului

Structura secundarăβ - structura proteinei (antiparalelă)

Structura terţiarăStructura terţiară a mioglobinei

Structura cuaternarăStructura hemoglobineiReprezintă nivelul cel mai înalt de organizare, fiind rezultatul

denaturareaDenaturarea este modificarea structurii spaţiale a moleculei proteice ce duce la

renaturareaProteina poate să se renatureze. Acest lucru necesită o expunere foarte

Clasificarea proteinelor proteine simple (holoproteine;proteine)AlbumineleGlobulineleProlaminele (sau gliadinele)ProtamineleHistoneleGlutelineleScleroproteineleproteine conjugate (heteroproteine; proteide)FosfoproteideleCromoproteideleGlicoproteideleLipoproteideleMetaloproteideleNucleoproteidele

heteroproteine ↔ apoproteina + grupa prostetică.proteine conjugate

Digestia proteinelor

Digestia proteinelor

Enzime proteolitice ale sucului gastric Pepsina gastrixina renina (sugari).

EnteropeptidazaTripsina activăTripsinogen neactivat

Enzimele proteolitice ale sucului pancretictripsina (endopeptidaza),chimotripsina (endopeptidaza),elastaza (endopeptidaza),carboxipeptidaza (exopeptidaza).

Enzime proteolitice

Activarea enzimelor proteolitice

Absorbţiaare loc la nivelul intestinului subţire este un proces activ

Putrefacţia AA în intestinO parte din AA alimentelor este scindată de

Ornitina şi Lys se decarboxilează cu formarea aminelor - putrescina şi

Degradarea catenelor laterale ale AA ciclici duc la formarea produselor

În organismul uman sunt 20 feluri de aminoacizi care se împart

ValinaLeucinaIzoleucinaLizinaMetioninaTreoninaFenialaninatriptofanulAceşti aminoacizi esenţiali sunt: Semiesenţiali:Argininahistidina

valoare biologică a proteinelorProteinele ce conţin tot setul de aminoacizi esenţiali

Bilanţul azotat este cantitatea de azot introdusă în organism raportată la

tipuri de bilanţ azotat:Echilibru azotatBilanţul azotat negativBilanţ azotat pozitiv

tipuri de bilanţ azotat:Echilibru azotat – cantitatea de azot introdus este

Bilanţul azotat negativcand Ni < Ne, – cantitatea de azot introdus

Reglarea metabolismului proteic Somatotropul măreşte sinteza proteinelor în toate celulele organismului;

Reglarea metabolismului proteic Tiroxina şi triiodtironina: la copii asigură creşterea şi diferenţierea

Reglarea metabolismului proteic Glucocorticoizii (cortizolul) măreşte sinteza proteinelor în ficat; scade transportul

Reglarea metabolismului proteic Testosteron creşte sinteza proteinelor, ca rezultat creşte masa musculară.Insulina

Căile generalede catabolizare pot fi divizate în următoarele grupe:Dezaminarea. TransaminareaDecarboxilareaAminoacizii utilizati

Dezaminarea – scindarea grupelor NH2 din poziţia α ale AA sub

Sunt 4 tipuri de dezaminare:reductivă +2H R-CH-COOH -----→ R-CH2-COOH + NH3

Dezaminarea oxidativăeste principala cale a dezaminarilor in organismul animalelor, catalizata de

Transaminareaeste transferul aminogrupei de la orice AA la α-cetoacid, cu formarea

Transaminarea este o reactie biochimica reversibila de transfer enzimatic in care

Alaniaminotransferaza (ALaT)ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi

aspartataminotransferazaASAT – ficat, inimă,muşchii sceletici ALAT – se află în faza

Soarta α cetoacizilor rezultaţi din AABiosinteza AA dispensabili-transreaminare (sinteza AA din α

MASA MOLECULARĂ ALE PROTEINELOR:
ALCOOL— 46, ACID ACETIC— 60, BENZOL — 78.

Funcţiile proteinelor:
proteine
enzime
De protecţie
antibiotice
structurale
contractile
De apărare
toxine
De rezervă
receptori
hormoni
De transport
De respiraţie

structural
Keratina - proteina din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi

structural
Elastina Colagenul
este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,

Proteinele cu rol catalitic – enzime (3000)
peroxidaza
amilaza
pepsina
Lipaza, etc.

Proteinele contractile
actina
miozina
Miosina şi actina sunt proteinele care asigură funcţiunea contractilă

miozina
Este componentă a filamentelor subţiri din muşchiul striat.
tropomiozina

Proteinele de respiraţie
hemoglobina - care asigură transportul oxigenului şi dioxidului

Proteinele cu rol de protecţie
Fibrinogenul – proteina care se trasformă în

rol energetic
1 g proteine - 4.1 ckal
20% în energetica organismului

informaţional
ADN- acid dezoxiribonucleic
exprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare număr

Proteinele cu rol hormonal
hormonii reglatori ai hipotalamusului
Hormoni adenohipofizari
parathormon
Insulina
Glucagon
Endorfinele şi

Peptidele antibiotice
sunt produse de microorganisme.
Au o structură peptidică, deseori

toxinele
Nefrotoxinele
Toxinele hemolitice
Neurotoxinele
Miotoxinele
Cardiotoxinele
Ciupercă Pale conține: a -amanitin 5-7 mg, faloidină 20-30 mg

Proteinele de rezervă
Cazeina şi lactalbumina
din lapte
Ovalbumina din ouă

dipeptidă
legătură covalentă peptidică

Structura secundară
β - structura proteinei (antiparalelă)

Structura terţiară
Structura terţiară a mioglobinei

Structura cuaternară
Structura hemoglobinei
Reprezintă nivelul cel mai înalt de organizare, fiind rezultatul

denaturarea
Denaturarea este modificarea structurii spaţiale a moleculei proteice ce duce la

renaturarea
Proteina poate să se renatureze.
Acest lucru necesită o expunere foarte

heteroproteine ↔ apoproteina + grupa prostetică.
proteine conjugate

Enzime proteolitice ale sucului gastric
Pepsina
gastrixina
renina (sugari).

Entero
peptidaza
Tripsina activă
Tripsinogen neactivat

Enzimele proteolitice ale sucului pancretic
tripsina (endopeptidaza),
chimotripsina (endopeptidaza),
elastaza (endopeptidaza),
carboxipeptidaza (exopeptidaza).

Absorbţia
are loc la nivelul intestinului subţire
este un proces activ

Putrefacţia AA în intestin
O parte din AA alimentelor este scindată de

Valina
Leucina
Izoleucina
Lizina
Metionina
Treonina
Fenialanina
triptofanul
Aceşti aminoacizi esenţiali sunt:
Semiesenţiali:
Arginina
histidina

valoare biologică a proteinelor
Proteinele ce conţin tot setul de aminoacizi esenţiali

Bilanţul azotat
este cantitatea de azot introdusă în organism raportată la

tipuri de bilanţ azotat:
Echilibru azotat
Bilanţul azotat negativ
Bilanţ azotat pozitiv

tipuri de bilanţ azotat:
Echilibru azotat – cantitatea de azot introdus este

Bilanţul azotat negativ
cand Ni < Ne,
– cantitatea de azot introdus

Reglarea metabolismului proteic
Somatotropul
măreşte sinteza proteinelor în toate celulele organismului;

Reglarea metabolismului proteic
Tiroxina şi triiodtironina:
la copii asigură creşterea şi diferenţierea

Reglarea metabolismului proteic
Glucocorticoizii (cortizolul)
măreşte sinteza proteinelor în ficat;
scade transportul

Reglarea metabolismului proteic
Testosteron
creşte sinteza proteinelor, ca rezultat creşte masa musculară.
Insulina

Căile generale
de catabolizare pot fi divizate în următoarele grupe:
Dezaminarea.
Transaminarea
Decarboxilarea
Aminoacizii utilizati

Dezaminarea
– scindarea grupelor NH2 din poziţia α ale AA sub

Sunt 4 tipuri de dezaminare:
reductivă
+2H
R-CH-COOH -----→ R-CH2-COOH + NH3

Dezaminarea oxidativă
este principala cale a dezaminarilor in organismul animalelor,
catalizata de

Transaminarea
este transferul aminogrupei de la orice AA la α-cetoacid, cu formarea

Transaminarea
este o reactie biochimica reversibila de transfer enzimatic in care

Alaniaminotransferaza (ALaT)
ALAT – se află în faza solubilă a celulei şi

aspartataminotransferaza
ASAT – ficat, inimă,muşchii sceletici
ALAT – se află în faza

Soarta α cetoacizilor rezultaţi din AA
Biosinteza AA dispensabili-transreaminare (sinteza AA din α